Вот и дошла очередь до одного из самых важных вопросов в среде бодибилдинга - белков. Фундаментальной тема является потому, что белки являются главным строительным материалом для мышц, именно за счет него (белка) и видны (или, как вариант, не видны) результаты постоянных занятий. Тема не очень легкая, но если разобраться в ней основательно, то лишить себя рельефных мышц просто не получится.
Далеко не все те, кто относит себя к числу бодибилдеров или просто ходит в тренажерный зал, хорошо разбираются в теме белков. Обычно знания заканчиваются где-то на грани «белки - это хорошо, и их нужно есть». Нам же сегодня предстоит разбираться глубоко и основательно в таких вопросах, как:
Строение и функции белков;
Механизмы синтеза белков;
Каким образом белки выстраивают мышцы и прочее.
В целом, рассмотрим каждую мелочь в питании бодибилдеров, и уделим им пристальное внимание.
Белки: начинаем с теории
Как уже неоднократно упоминалось в прошлых материалах, пища попадает в организм человека в виде нутриентов: белков, жиров, углеводов , витаминов , минералов. Но еще ни разу не упоминалась информация о том, а в каком количестве нужно потреблять те или иные вещества, чтобы добиться определенных целей. Сегодня речь пойдет и об этом.
Если говорить об определении белка, то самым простым и понятным будет высказывание Энгельса относительно того, что существование белковых тел и есть жизнь. Тут сразу становится понятно, нет белка - нет жизни. Если же рассматривать это определение в плоскости бодибилдинга, то без белка не будет и рельефных мышц. А теперь самое время немного погрузиться в науку.
Белок (протеин) представляет собой высокомолекуляные органические вещества, которые состоят из альфа-кислот. Эти мельчайшие частицы соединяются в единую цепочку пептидными связями. В состав белка входит 20 видов аминокислот (9 из них незаменимые, то есть они не синтезируются в организме, а остальные 11 - заменимые).
К незаменимым относятся:
- Лейцин;
- Валин;
- Изолейцин;
- Лицин;
- Триптофан;
- Гистидин;
- Треонин;
- Метионин;
- Фенилаланин.
В число заменимых входят:
- Аланин;
- Серин;
- Цистин;
- Аргенин;
- Тирозин;
- Пролин;
- Глицин;
- Аспарагин;
- Глутамин;
- Аспарагиновая и глутаминовая кислоты.
Кроме этих входящих в состав аминокислот существуют еще и другие, не входящие в состав, но играющие важную роль. Например, гамма-аминомасляная кислота участвует в процессе передачи нервных импульсов нервной системы. такой же функцией обладает и диоксифенилаланин. Без этих веществ, тренировка превратилась бы в непонятно что, а движения были бы похожи на беспорядочные рывки амебы.
Наиболее важные для организма (если рассматривать в плоскости метаболизма) аминокислоты:
Изолейцин;
Также эти аминокислоты известны как BCAA .
Каждая из трех аминокислот играет важную роль в процессах, связанных с энергетическими составляющими в работе мышц. А чтобы эти процессы проходили максимально правильно и эффективно, каждая из них (аминокислот) должна быть частью ежедневного рациона (вместе с натуральной пищей или в качестве добавок). Дабы ознакомиться с конкретными данными относительно того, в каком количестве нужно потреблять важные аминокислоты, изучите таблицу:
В составе всех белковых веществ находятся такие элементы, как:
- Углерод;
- Водород;
- Сера;
- Кислород;
- Азот;
- Фосфор.
Ввиду этого, очень важно не забывать о таком понятии, как азотистый баланс. Человеческий организм можно назвать своеобразной станцией по переработке азота. А все потому, что азот не только поступает внутрь тела вместе с продуктами питания, но также и выделяется из него (в процессе распада белков).
Разница между количеством потребляемого и выделяемого азота и составляет азотистый баланс. Он может быть, как положительным (когда потребляется большее количество, чем выделяется), так и отрицательном (наоборот). И если хочется набрать мышечную массу и нарастить красивые рельефные мышцы, возможным это будет только в условиях положительного азотистого баланса.
Важно :
В зависимости от того, насколько натренирован атлет, может понадобиться разное количество азота для поддержания необходимого уровня азотистого баланса (на 1 кг массы тела). Усредненные цифры такие:
- Атлет с имеющимся стажем (порядка 2-3 лет) - 2г на 1кг массы тела;
- Начинающий атлет (до 1 года) - 2 или 3г на 1кг массы тела.
Но белок является не только структурным элементом. Он также способен выполнять ряд других важных функций, о которых подробнее речь пойдет далее.
О функциях белков
Белки способны выполнять не только функцию роста (которая так интересует бодибилдеров), но также и множество других, не менее важных:
Человеческий организм - умная система, которая сама знает, как и что должно функционировать. Так, к примеру, тело знает, что белок может выступать в качестве источника энергии для работы (резервные силы), но расходовать эти запасы будет нецелесообразно, поэтому лучше расщеплять углеводы. Однако, когда в теле содержится малое количество углеводов, организму больше ничего не остается кроме как расщеплять белок. Так что очень важно не забывать о содержании достаточного количества углеводов в своем рационе.
Каждый отдельно взятый вид белка оказывает разное действие на организм и по-разному способствует росту мышечной массы. Обусловлено это разным химическим составом и особенностями структуры молекул. Это приводит лишь к тому, что атлету нужно помнить об источниках высококачественных белков, что и будут выступать в роли строительного материала для мышц. Здесь самая важная роль отведена такому значению, как биологическая ценность белков (то количество, которое откладывается в организме после употребления 100 граммов белков). Еще один важный нюанс - если биологическая ценность равна единице, то в состав этого белка входит весь необходимый набор незаменимых аминокислот.
Важно : рассмотрим важность биологической ценности на примере: в курином или перепелином яйце коэффициент равен 1, а в пшенице - ровно половина (0.54). Вот и получается, что даже если в продуктах будет содержаться одинаковое количество необходимых белков на 100г продукта, то из яиц их усвоится больше, чем из пшеницы.
Как только человек потребляет белки внутрь (вместе с пищей или в качестве пищевых добавок), то они начинают расщепляться в желудочно-кишечном тракте (благодаря ферментам) до более простых продуктов (аминокислот), а далее на:
- Воду;
- Углекислый газ;
- Аммиак.
После этого вещества всасываются в кровь через стенки кишечника, чтобы потом транспортироваться ко всем органам и тканям.
Такие разные белки
Лучшей белковой пищей считается та, что имеет животное происхождение, так как в ней содержится больше питательных элементов и аминокислот, но не нужно пренебрегать и растительными белками. В идеале соотношение должно выглядеть так:
- 70-80% пищи - животное происхождение;
- 20-30% пищи - растительное происхождение.
Если рассматривать белки по степени усвояемости, то их можно разделить на две большие категории:
Быстрые. Молекулы расщепляются до своих простейших компонентов очень быстро:
- Рыба;
- Куриная грудка;
- Яйца;
- Морепродукты.
Медленные. Молекула расщепляются до своих простейших компонентов очень медленно:
- Творог.
Если рассматривать белок через призму бодибилдинга, то здесь подразумевается высококонцентрированный белок (протеин). Самыми распространенными протеинами считаются такие (в зависимости от того, как их получают из продуктов):
- Из сыворотки - быстрее всех усваивается, добывается из сыворотки и отличается самым высоким показателем биологической ценности;
- Из яиц - всасывается в течении 4-6 часов и характеризуется высоким значением биологической ценности;
- Из сои - высокий уровень биологической ценности и быстрое усвоение;
- Казеиновый - усваивается дольше остальных.
Атлетам вегетарианцам нужно запомнить одну вещь: растительный белок (из сои и грибов) является неполноценным (в частности по составу аминокислот).
Поэтому не забывайте учитывать всю эту важную информацию в процессе формирования своего рациона. Особенно важно учитывать незаменимые аминокислоты и соблюдать их баланс при употреблении. Далее поговорим о строении белков
Немного информации о строении белков
Как вам уже известно, белки представляют собой сложные высокомолекулярные органические вещества, у которых 4-х уровневая структурная организация:
- Первичная;
- Вторичная;
- Третичная;
- Четвертичная.
Атлету совсем не обязательно вникать в подробности того, как устроены элементы и связи в белковых структурах, а вот с практической частью этого вопроса нам сейчас и предстоит разобраться.
Одни белки усваиваются в течение короткого отрезка времени, другим - требуется намного больше. И зависит это, в первую очередь, от строения белков. К примеру, белки в яйцах и молоке усваиваются очень быстро за счет того, что находятся в виде отдельных молекул, которые свернуты в клубки. В процессе поедания, часть из этих связей теряется, а организму становится намного проще усвоить измененную (упрощенную) структуру белка.
Конечно, в результате тепловой обработки пищевая ценность продуктов несколько уменьшается, но это еще не повод для того, чтобы есть продукты сырыми (не варить яйца и не кипятить молоко).
Важно : если вы хотите есть сырые яйца, то вместо куриных можно есть перепелиные (перепелки не подвержены сальмонеллезу, так как температура их тела составляет более 42 градусов).
Если говорить о мясе, то их волокна не предназначены изначально для того, чтобы их ели. Их главная задача - выработка силы. Именно из-за этого волокна мяса жесткие, пронизаны поперечными связями и их сложно переваривать. Варка мяса слегка упрощает этот процесс и помогает желудочно-кишечному тракту разрушать поперечные связи в волокнах. Но даже при таких условиях для усвоения мяса потребуется от 3 до 6 часов. В качестве бонуса за такие «мучения» выступает креатин, который является природным источником повышения работоспособности и силы.
Большинство же растительных белков содержатся в бобовых и различных семенах. Белковые связи в них «запрятаны» достаточно сильно, поэтому для того, чтобы достать их для работы организма, нужно много времени и сил. Таким же сложным для переваривания является и грибной белок. Золотой серединой в мире растительных белков является соя, которая легко усваивается и обладает достаточной биологической ценностью. Но это не значит, что одной сои будет достаточно, белок у нее неполноценный, поэтому его обязательно нужно комбинировать с белками животного происхождения.
А сейчас самое время внимательно присмотреться к продуктам, у которых самое большое содержание белка, ведь именно они помогут нарастить рельефные мышцы:
Внимательно изучив таблицу, можно сразу же составить свой идеальный рацион на весь день. Здесь главное не забывать об основных принципах рационального питания, а также о необходимом количестве белка, которое потребляется в течение суток. Чтобы закрепить материал, приведем пример:
Очень важно не забывать о том, что потреблять белковую пищу нужно разнообразную. Не нужно мучить себя и всю неделю кряду есть одну куриную грудку или творог. Намного эффективней чередовать продукты и тогда рельефные мышцы не за горами.
И еще один вопрос, с которым нужно разобраться, на очереди.
Как оценивать качество белков: критерии
В материале уже упоминался термин «биологическая ценность». Если рассматривать его значения с химической точки зрения, то это будет то количество азота, которое задерживается в организме (от общего поступившего количества). Измерения эти основаны на том, что чем выше содержание необходимых незаменимых аминокислот, то тем выше показатели задержки азота.
Но это не единственный показатель. Кроме него существуют и другие:
Аминокислотный профиль (полный). Все белки в организме должны быть сбалансированы по своему составу, то есть белки в пище с незаменимыми аминокислотами должны полностью соответствовать тем белкам, что находятся в организме человека. Только в таких условиях синтез собственных белковых соединений не будет нарушен и перенаправлен не в сторону роста, а в сторону распада.
Доступность в белках аминокислот. Продукты, в которых содержится большое количество красителей и консервантов, имеют меньше доступных аминокислот. Такой же эффект вызывает и сильная тепловая обработка.
Способность усваиваться. Этот показатель отражает то, как много времени необходимо для расщепления белков на простейшие составляющие с их последующим всасыванием в кровь.
Утилизация белков (чистая). Этот показатель дает информацию, как о том насколько задерживается азот, а также общее количество перевариваемого белка.
Эффективность белков. Особый показатель, который демонстрирует эффективность воздействия того или иного белка на прирост мышечной массы.
Уровень усвоения белков по составу аминокислот. Здесь важно учитывать, как химическую важность и ценность, так и биологическую. Когда коэффициент равен единице, это значит, что продукт оптимально сбалансирован и является отличным источником протеина. А теперь самое время более конкретно посмотреть на цифры относительно каждого продукта из рациона атлета (см. рисунок):
А теперь самое время подвести итоги.
Самое важное, что нужно запомнить
Было бы неправильно не подвести итог всего вышесказанного и не выделить самое важное, что нужно запомнить тем, кто стремится научиться ориентироваться в непростом вопросе создания оптимального рациона для роста рельефных мышц. Так что если вы хотите правильно включать белок в свое питание, то не забывайте о таких особенностях и нюансах, как:
- Важно, чтобы в рационе преобладали белки животного, а не растительного происхождения (в соотношении 80% к 20%);
- Лучше всего сочетать белки животного и растительного происхождения в своем рационе;
- Всегда помните о необходимой норме белков в соответствии с массой тела (2-3г на 1кг массы тела);
- Не забывайте о качестве протеина, который потребляете (то есть следите за тем, откуда вы его получаете);
- Не исключайте из виду аминокислоты, которые организм не может сам продуцировать;
- Старайтесь не обеднять свой рацион и избегайте перекосов в сторону тех или иных нутриентов;
- Для того, чтобы белки лучше всего усваивались, принимайте витамины и целые комплексы.
Понравилось? - Расскажи друзьям!
Как известно, белки являются необходимой и основной составной частью любого живого организма. Именно они отвечают за обмен веществ и превращения энергии, которые неразрывно связаны практически со всеми процессами жизнедеятельности. подавляющего большинства тканей и органов животных и человека, а также более 50% всех микроорганизмов, в основном состоят из белков (от 40% до 50%). При этом в растительном мире их по сравнению со средней величиной меньше, а в животном - больше. Вместе с тем химический состав белков для многих людей все еще является неизвестным. Давайте еще раз вспомним, что же находится внутри этих высокомолекулярных
Состав белка
Это вещество в среднем содержат в себе примерно 50-55% углерода, 15-17% азота, 21-23% кислорода, 0,3-2,5% серы. Кроме перечисленных основных компонентов, порой в состав белков входят элементы, удельный вес которых очень незначителен. Прежде всего это фосфор, железо, йод, медь и некоторые другие микро- и макроэлементы. Любопытно, что концентрация азота обладает наибольшим постоянством, в то время как содержание других ключевых компонентов может варьироваться. Описывая состав белка, обязательно следует отметить, что он представляет собой нерегулярный полимер, построенный из остатков которых в растворе воды при нейтральном pH в самом общем виде можно записать как NH3+CHRCOO-.
Между собой эти «кирпичики» соединяются амидной связью между карбоксильными и аминными группами. Всего в природе выявлено около тысячи различных белков. К данному классу относятся антитела, ферменты, многие гормоны и прочие активные биологические вещества. Удивительно, но при всем таком разнообразии состав белка может включать не более 30 различных из которых являются наиболее популярными. В человеческом организме их содержатся только 22, остальные же попросту не усваиваются и выводятся наружу. Восемь аминокислот из данной группы принято считать незаменимыми. Это лейцин, метионин, изолейцин, лизин, фенилаланин, триптофан, треонин и валин. Их наш организм самостоятельно синтезировать не может, а потому требуется их поступление извне.
Остальные же (таурин, аргинин, глицин, карнитин, аспарагин, гистидин, цистеин, глютамин, аланин, орнитин, тирозин, пролин, серин, цистин) он вполне может создать самостоятельно. Поэтому такие аминокислоты относят к группе заменимых. В зависимости от наличия в составе белка первой группы, а также от степени его усвоения организмом, белок делится на полноценный и неполноценный. Среднесуточная норма потребления данного вещества для человека лежит в диапазоне от 1 до 2 грамм на килограмм веса. При этом малоподвижным людям следует придерживаться нижней границы данного диапазона, а спорстменам - верхней.
Как изучают состав белка
Для исследования данных веществ в основном применяется метод гидролиза. Вызывающий интерес белок нагревают с разбавленной соляной кислотой (6-10 моль/литр) при температуре от 100 ˚С до 1100 ˚С. В результате он распадется на смесь аминокислот, из которых уже выделяют отдельные аминокислоты. В настоящее время для исследуемого белка используют бумажную, а также ионообменную хроматографию. Существует даже особые автоматические анализаторы, которые легко определяют, какие именно аминокислоты образуются в результате распада.
Минеральные вещества
К группе макроэлементов относятся такие, содержание которых в сухой субстанции варьирует от nּ10 -2 до nּ10 %. Это С, О, Н, N, S и Р, входящие в молекулярный состав основных веществ и Ca, Na, Cl, К, Mg, входящие в состав опорных тканей, крови, лимфы и др. тканей.
К группе ультрамикроэлементов относятся элементы, содержание которых ниже nּ10 -5 % (Sb, Нg, Вi, Рb и др.).
Установлено, что большинство элементов являются биогенными, имеющими огромное значение для обеспечения нормального развития биохимических жизненных процессов, причем наиболее важные биогенные элементы входят в IV (С); V (W, P) и VI (O, S) группы таблицы Менделеева. Элементы VII (Сl, J, Мn) и VIII (Fe, Со) группы участвуют в образовании веществ с высокой биологической ценностью.
Микроэлементный состав сырья зависит от среды обитания или произрастания. В зависимости от концентрации отдельных элементов в окружающей среде и в пище, доступности их, а также от избирательной способности отдельных видов организмов изменяется и степень использования отдельных элементов при процессах ассимиляции.
Белки
Из органических веществ, входящих в состав живых организмов, наиболее важным в биологическом отношении и наиболее сложными по структуре являются белки. Почти все проявления жизни (пищеварение, раздражительность, сократимость, рост и размножение, движение, обмен веществ и др.) связаны с белковыми веществами. Белки играют важную роль как в построении живой материи, так и в осуществлении процессов ее жизнедеятельности.
Специфические катализаторы белковой природы - ферменты - ускоряют химические реакции, протекающие в организме. Различные соединения белковой природы осуществляют транспортную функцию, снабжая организм кислородом и питательными веществами. Распад 1 г белка до конечных продуктов обеспечивает организм энергией 4,27 ккал.
Выделенные из органов и тканей белки при нагревании дают осадок белого цвета и обладают теми же физическими свойствами, как белок куриного яйца. Поэтому их стали называть белками. Синонимом слова "белок" является слово «протеин» (от греческого "протеус" - первый, главный).
Белки - это высокомолекулярные полимеры различных аминокислот. На рис. 1 представлены формулы различных аминокислот.
Рис.1. Формулы некоторых аминокислот.
Аминокислоты подразделяются на 2 большие группы: заменимые и незаменимые. Большинство аминокислот образуется в организме животных и человека в результате гидролиза белков пищи и биосинтеза. Но как минимум, восемь аминокислот не синтезируются в организме. Это валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, фенилаланин, триптофан и метионин, называемые незаменимыми. Белки, в которых отсутствует одна или несколько этих аминокислот, называют биологически неполноценными. Животные белки, в том числе белки гидробионтов, содержат все незаменимые аминокислоты.
Аминокислоты, входящие в состав белка, соединяются между собой пептидными связями, образующимися между аминной группой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой. Механизм этого процесса показан на рис. 2.
Рис. 2. Образование первичной структуры белка.
Образующиеся полипептиды являются основой всех белков, а заложенная в них определенная последовательность аминокислот характеризует первичную структуру белка.
Таким образом, поскольку макромолекулы белка построены из многих сотен аминокислот, в природе существует безграничное количество их изомеров, и каждый вид живых существ может иметь свой только ему присущий белок.
Полипептидные цепи в свою очередь могут соединяться, образуя вторичные структуры белка, главным образом за счет связей, возникающих между различными группами полипептидов. Это схематично показано на рис. 3.
а) образование водородных связей
б) образование a-спирали из полипептидной цепочки
Рис. 3. Схема образования вторичной структуры белка.
Пространственное расположение полипептидных цепей молекулы белка определяет третичную структуру белковой молекулы.
Собственно белки - высокомолекулярные соединения сложной структуры, различаются как по физиологическим функциям, так и по химическим свойствам. Белки пищевого сырья находятся преимущественно в коллоидном состоянии – в виде гелей и золей, что предопределяет неустойчивость и изменчивость свойств (денатурацию) белковых веществ при изменении условий среды.
При подкислении белковых растворов до рН 4,5-5,0 (например, при мариновании) белки утрачивают растворимость и осаждаются (коагулируют). Многие белки утрачивают растворимость при насыщении растворов хлористым натрием (при посоле). В частности, основные мышечные белки, хорошо растворимые в растворах хлористого натрия концентрацией 7,5-10 %, при повышении его концентрации до 15 % осаждаются (высаливаются). При нагревании (во время варки, обжаривания, пропекания) белки свертываются (коагулируют). Термическая денатурация белков начинается с 28-35 о С. Денатурация белков имеет место и при обезвоживании (дегидратации) их систем (при сушке и замораживании).
При осаждении (высаливании, коагуляции) белков нарушается их связь с водой.
В результате пространственного трехмерного строения "на поверхности" белковой молекулы оказываются химически активные группы – NН 2 ; -COOH; - ОН. В водном растворе эти группы находятся в ионизированном состоянии с зарядами различного знака. Белковая молекула приобретает соответствующий знак и величину заряда в зависимости от соотношения положительно и отрицательно заряженных групп. Заряд белковой молекулы зависит от ее состояния. Всякое изменение структуры белковой молекулы приводит к изменению ее заряда, в частности, потеря заряда приводит к денатурации белка. Наличием этих зарядов обуславливаются также гидратные свойства белков. Например, к положительно заряженной белковой молекуле присоединяются молекулы воды своими отрицательно заряженными концами, и образуется структура, центром которой является белковая молекула, а вокруг нее находится мономолекулярная оболочка воды. Так как все отрицательно заряженные концы молекул воды обращены к белковой молекуле, то на поверхности структуры белок - вода сохраняется тот же заряд. К этой поверхности в свою очередь присоединяются новые группы молекул воды и т.д. При этом вокруг каждой молекулы белка образуется электростатически связанный гидратный слой. Сила связи с белком уменьшается пропорционально квадрату расстояния от центра, т.е. от белковой молекулы, и на достаточно большом в масштабах размеров молекулы расстоянии эта связь настолько мала, что собственное тепловое движение молекул препятствует действию электростатических сил. Это и ограничивает количество воды, удерживаемой поверхностью белка.
По существующим воззрениям белковую ткань можно рассматривать как коллоидное и капиллярно-пористое коллоидное тело очень сложного строения, основу которого составляет структурная сетка из находящихся в набухшем состоянии белков, заключающая вязкие растворы, содержащие растворимые белки и другие азотистые и минеральные вещества, которые обладают гидрофильными свойствами. При этом часть воды, входящей в состав мышечной ткани, прочно удерживается белками структурной сетки, а также молекулами растворенных белков и других гидрофильных веществ.
Наряду с водой, удерживаемой силовым полем на внешней и внутренней поверхности белковых частиц, в мышечной ткани присутствует вода, удерживаемая осмотически и силами механической связи (капиллярноудерживаемая вода). Эта вода находится в жидкостях (растворах), содержащих различные азотистые и органические вещества и минеральные соли, заключенные в замкнутых ячейках (микропорах) внутри белковых структур и пронизывающих последние микро- и макрокапиллярах. По имеющимся в литературе данным, 1 г белка при гидратации связывает в среднем 0,3 г воды.
Все методы обработки, технологические режимы направлены на изменение воды в тканях сырья (насыщение ее солью, превращение в лед, нагрев до температуры, близкой к температуре кипения, испарение). Изменение внутренней энергии воды приводит к нарушению равновесного состояния между белком и водой, образующей гидратную оболочку. Белковая молекула реагирует на это перестройкой собственной структуры и соответственно изменением величины заряда. Когда эти изменения завершаются резким снижением или полным исчезновением заряда наступает денатурация белка.
В зависимости от интенсивности и продолжительности внешнего воздействия денатурация белка может быть или обратимой, иди частично обратимой, или необратимой.
Глубину денатурации можно определить по способности мышечной ткани восстанавливать полностью или частично связь с водой.
Применяемые в настоящее время методы обработки пищевого сырья с высоким содержанием белка приводят в основном к изменениям, которые можно охарактеризовать как частичную денатурацию. Схема денатурации белковой молекулы представлена на рис. 4.
Рис. 4. Схема денатурации белковой молекулы:
А - исходное состояние, Б - начинающееся обратимое развертывание, В - далеко зашедшее необратимое развертывание.
Наиболее характерными изменениями белка при тепловой денатурации (температура 70-100°С) являются потеря им нативных свойств (способности растворяться в воде, растворах солей и спиртов), а также снижение способности к набуханию.
Изменения белка, связанные с тепловой денатурацией, тем значительнее, чем выше температура и продолжительность нагревания, действие давления, причем в водном растворе белок денатурирует быстрее, чем находясь в высушенном состоянии.
Денатурация белков играет важную роль в ряде технологических процессов: при выпечке хлеба, кондитерских изделий, при сушке мяса, рыбы, овощей, молока и яичного порошка, при изготовлении консервов и т.д.
В условиях доведения продукта до полной готовности обычно при продолжительном воздействии температур близких к 100°С, белки подвергаются дальнейшим изменениям, связанным с разрушением их макромолекул, - гидролизу.
В начале процесса от белковых молекул могут отщепляться летучие продукту: углекислый газ, сероводород, аммиак, фосфористый водород и другие вещества, участвующие в образовании вкуса и аромата готовых изделий. При длительном воздействии воды и тепла происходит образование водорастворимых азотистых веществ вследствие деполимеризации белковой молекулы, что имеет место, например, при переходе коллагена в глютин.
Гидролиз белков можно вызвать с помощью протеолитических ферментов, используемых для интенсификации некоторых технологических процессов (размягчение жесткого мяса, приготовление дрожжевого теста и др.).
Известно, что в основе живой материи лежат органические вещества – белки, жиры, углеводы и нуклеиновые кислоты. Но самое важное место среди этих веществ занимает белок.
Большинство известных науке веществ при нагревании переходят из твердого вещества в жидкое. Но есть вещества, которые, наоборот, при нагревании переходят в твердое состояние. Эти вещества объединил в отдельный класс французский химик Пьер Джозеф Маке в 1777 г. По аналогии с яичным белком, который сворачивается при нагревании, эти вещества были названы белками. Белки иначе называются протеинами. По-гречески протеин (протейос) означает «занимающий первое место». Это название белок получил в 1838 г., когда голландский биохимик Жерар Мюльдер написал, что жизнь на планете была бы невозможна без некоего вещества, которое является наиболее важным из всех известных науке веществ и которое обязательно присутствует абсолютно во всех растениях и животных. Это вещество Мюльдер назвал протеин.
Белок – это самое сложное вещество среди всех питательных веществ. В каждой клетке человеческого организма происходят химические реакции, в которых очень важную роль играет белок.
Из чего состоит белок
В состав белков входят: азот, кислород, водород, углерод. А вот другие питательные вещества азот не содержат.
Белок – это природный полимер. А полимеры – это вещества, молекулы которых содержат очень большое количество атомов. Ещё в XIX векерусский химик Александр Михайлович Бутлеров доказал, что если изменяется строение молекулы, то изменяются и свойства вещества. Основным строительным материалом белков являются аминокислоты. А в белках встречаются различные сочетания аминокислот. Следовательно, в природе существует большое разнообразие белков с различными свойствами. С помощью исследований обнаружили примерно 20 аминокислот, которые участвуют в создании белков.
Как происходит процесс образования молекулы белка
Аминокислоты присоединяются друг к другу последовательно. В результате этого процесса образуется цепочка, которая называется полипептид. Впоследствии полипептиды могут сворачиваться в спирали или принимать другую форму. Свойства белка зависят от состава аминокислот, от того, какое количество аминокислот участвует в синтезе, и в каком порядке эти аминокислоты присоединяются друг к другу. Например, в синтезе двух белков участвует одинаковое количество аминокислот, имеющих к тому же одинаковый состав. Но если эти аминокислоты будут располагаться в разной последовательности, то мы получим два абсолютно разных белка.
Если пептиды содержат не более 15 аминокислотных остатков, то они называются олигопептиды. А пептиды, содержащие до нескольких десятков тысяч или даже сотен тысяч аминокислотных остатков, называются белками. Молекула белка имеет компактную пространственную структуру. Эта структура может быть в виде волокон. Такие белки называются фибриллярными. Они являются строительными белками. Если молекула белка имеет структуру в виде шара, то белки называются глобулярными. К таким белкам относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны.
В зависимости от того, какие аминокислоты входят в состав белков, белки бывают полноценные и неполноценные. В состав полноценных белков входит полный набор аминокислот. В неполноценных белках некоторые аминокислоты отсутствуют.
Белки также подразделяются на простые и сложные. Простые белки содержат только аминокислоты. В состав сложных белков кроме аминокислот входят ещё и металлы, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты.
Роль белков в организме человека
В организме человека белки выполняют различные функции.
1. Структурная . Белки входят в состав клеток всех тканей и органов.
2. Защитная . Белок интерферон синтезируется в организме для защиты от вирусов.
3. Двигательна я. Белок миозин участвует в процессе сокращения мышц.
4. Транспортная. Гемоглобин, являющийся белком, в составе эритроцитов участвует в переносе кислорода и углекислого газа.
5. Энергетическа я. В результате окисления молекул белков освобождается энергия, необходимая для жизнедеятельности организма.
6. Каталитическа я. Белки ферменты выступают в роли биологических катализаторов, увеличивающих скорость химических реакций в клетках.
7. Регуляторна я. Гормоны регулируют различные функции организма. Например, инсулин регулирует уровень сахара в крови.
В природе существует огромное количество белков, способных выполнять самые разнообразные функции. Но самая главная функция белков – поддержание жизни на Земле совместно с другими биомолекулами.
Химический состав белков.
3.1. Пептидная связь
Белки представляют собой нерегулярные полимеры, построенные из остатков -аминокислот, общую формулу которых в водном растворе при значениях pH близких к нейтральным можно записать как NH 3 + CHRCOO – . Остатки аминокислот в белках соединены между собой амидной связью между -амино- и -карбоксильными группами. Пептидная связь между двумя -аминокислотными остатками обычно называется пептидной связью , а полимеры, построенные из остатков -аминокислот, соединенных пептидными связями, называют полипептидами. Белок как биологически значимая структура может представлять собой как один полипептид, так и несколько полипептидов, образующих в результате нековалентных взаимодействий единый комплекс.
3.2. Элементный состав белков
Изучая химический состав белков, необходимо выяснить, во-первых, из каких химических элементов они состоят, во-вторых, - строение их мономеров. Для ответа на первый вопрос определяют количественный и качественный состав химических элементов белка. Химический анализ показал наличие во всех белках углерода (50-55%), кислорода (21-23%), азота (15-17%), водорода (6-7%), серы (0,3-2,5%). В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые другие макро- и микроэлементы, в различных, часто очень малых количествах.
Содержание основных химических элементов в белках может различаться, за исключением азота, концентрация которого характеризуется наибольшим постоянством и в среднем составляет 16%. Кроме того, содержание азота в других органических веществах мало. В соответствии с этим было предложено определять количество белка по входящему в его состав азоту. Зная, что 1г азота содержится в 6,25 г белка, найденное количество азота умножают коэффициент 6,25 и получают количество белка.
Для определения химической природы мономеров белка необходимо решить две задачи: разделить белок на мономеры и выяснить их химический состав. Расщепление белка на его составные части достигается с помощью гидролиза – длительного кипячения белка с сильными минеральными кислотами (кислотный гидролиз) или основаниями (щелочной гидролиз) . Наиболее часто применяется кипячение при 110 С с HCl в течение 24 ч. На следующем этапе разделяют вещества, входящие в состав гидролизата. Для этой цели применяют различные методы, чаще всего – хроматографию (подробнее – глава “Методы исследования…”). Главным частью разделенных гидролизатов оказываются аминокислоты.
3.3. Аминокислоты
В настоящее время в различных объектах живой природы обнаружено до 200 различных аминокислот. В организме человека их, например, около 60. Однако в состав белков входят только 20 аминокислот, называемых иногда природными.
Аминокислоты – это органические кислоты, у которых атом водорода -углеродного атома замещен на аминогруппу – NH 2 . Следовательно, по химической природе это -аминокислоты с общей формулой:
H – C – NH 2
Из этой формулы видно, что в состав всех аминокислот входят следующие общие группировки: – CH 2 , – NH 2 , – COOH. Боковые же цепи (радикалы – R ) аминокислот различаются. Как видно из Приложения I химическая природа радикалов разнообразна: от атома водорода до циклических соединений. Именно радикалы определяют структурные и функциональные особенности аминокислот.
Все аминокислоты, кроме простейшей аминоуксусной к-ты глицина (NH 3 + CH 2 COO ) имеют хиральный атом C и могут существовать в виде двух энантиомеров (оптических изомеров):
COO – COO –
NH 3 + R R NH 3 +
L -изомер D -изомер
В состав всех изученных в настоящее время белков входят только аминокислоты L-ряда, у которых, если рассматривать хиральный атом со стороны атома H, группы NH 3 + , COO и радикал R расположены по часовой стрелке. Необходимость при построении биологически значимой полимерной молекулы строить ее из строго определенного энантиомера очевидна – из рацемической смеси двух энантиомеров получилась бы невообразимо сложная смесь диастереоизомеров. Вопрос, почему жизнь на Земле основана на белках, построеных именно из L-, а не D--аминокислот, до сих пор остается интригующей загадкой. Следует отметить, что D-аминокислоты достаточно широко распространены в живой природе и, более того, входят в состав биологически значимых олигопептидов.
Из двадцати основных -аминокислот строятся белки, однако остальные, достаточно разнообразные аминокислоты образуются из этих 20 аминокислотных остатков уже в составе белковой молекулы. Среди таких превращений следует в первую очередь отметить образование дисульфидных мостиков при окислении двух остатков цистеина в составе уже сформированных пептидных цепей. В результате образуется из двух остатков цистеина остаток диаминодикарбоновой кислоты цистина (см. Приложение I). При этом возникает сшивка либо внутри одной полипептидной цепи, либо между двумя различными цепями. В качестве небольшого белка, имеющего две полипептидные цепи, соединенный дисульфидными мостиками, а также сшивки внутри одной из полипептидных цепей:
GIVEQCCA SVCSLY QLENYCN
FVNQHLC GSHLVEALYLVC GERGFFYTPKA
Важным примером модификации аминокислотных остатков является превращение остатков пролина в остатки гидроксипролина :
N – CH – CO – N – CH – CO –
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2
CH 2 CHOH
Это превращение происходит, причем в значительном масштабе, при образовании важного белкового компонента соединительной ткани – коллагена .
Еще одним весьма важным видом модификации белков является фосфорилирование гидроксогрупп остатков серина, треонина и тирозина, например:
– NH – CH – CO – – NH – CH – CO –
CH 2 OH CH 2 OPO 3 2 –
Аминокислоты в водном растворе находятся в ионизированном состоянии за счет диссоциации амино- и карбоксильных групп, входящих в состав радикалов. Другими словами, они являются амфотерными соединениями и могут существовать либо как кислоты (доноры протонов), либо как основания (акцепторы доноров).
Все аминокислоты в зависимости от структуры разделены на несколько групп:
Ациклические . Моноаминомонокарбоновые аминокислоты имеют в своем составе одну аминную и одну карбоксильную группы, в водном растворе они нейтральны. Некоторые из них имеют общие структурные особенности, что позволяет рассматривать их вместе:
Глицин и аланин. Глицин (гликокол или аминоуксусная к-та) является оптически неактивным – это единственная аминокислота, не имеющая энатиомеров. Глицин участвует в образовании нуклеиновых и желчных к-т, гема, необходим для обезвреживания в печени токсичных продуктов. Аланин используется организмом в различных процессах обмена углеводов и энергии. Его изомер -аланин является составной частью витамина пантотеновой к-ты, коэнзима А (КоА), экстрактивных веществ мышц.
Серин и треонин. Они относятся к группе гидрооксикислот, т.к. имеют гидроксильную группу. Серин входит в состав различных ферментов, основного белка молока – казеина, а также в состав многих липопротеинов. Треонин участвует в биосинтезе белка, являясь незаменимой аминокислотой.
Цистеин и метионин. Аминокислоты, имеющие в составе атом серы. Значение цистеина определяется наличием в ее составе сульфгидрильной (– SH) группы, которая придает ему способность легко окисляться и защищать организм о веществ с высокой окислительной способностью (при лучевом поражении, отравлении фосфором). Метионин характеризуется наличием легко подвижной метильной группы, использующейся для синтеза важных соединений в организме (холина, креатина, тимина, адреналина и др.)
Валин, лейцин и изолейцин. Представляют собой разветвленные аминокислоты, которые активно участвуют в обмене веществ и не синтезируются в организме.
Моноаминодикарбоновые аминокислоты имеют одну аминную и две карбоксильные группы и в водном растворе дают кислую реакцию. К ним относятся аспарагиновая и глутаминовая к-ты, аспарагин и глутамин. Они входят в состав тормозных медиаторов нервной системы.
Диаминомонокарбоновые аминокислоты в водном растворе имеют щелочную реакцию за сет наличия двух аминных групп. Относящийся к ним лизин необходим для синтеза гистонов а также в ряд ферментов. Аргинин участвует в синтезе мочевины,креатина.
Циклические . Эти аминокислоты имеют в своем составе ароматическое или гетероциклическое ядро и, как правило, не синтезируется в организме человека и должны поступать с пищей. Они активно участвуют в разнообразных обменных процессах. Так
фенил-аланин служит основным источником синтеза тирозина – предшественника ряда биологически важных веществ: гормонов (тироксина, адреналина), некоторых пигментов. Триптофан помимо участия в синтезе белка, служит компонентом витамина PP, серотонина, триптамина, ряда пигментов. Гистидин необходим для синтеза белков, является предшественником гистамина, влияющего на кровяное давление и секрецию желудочного сока.
Свойства
Белки являются высокомолекулярными соединениями. Это полимеры, состоящие из сотен и тысяч аминокислотных остатков – мономеров.
Белки имеют высокую молекулярную массу, некоторые растворимы в воде, способны к набуханию, характеризуются оптической активностью, подвижностью в электрическом поле и некоторыми другими свойствами.
Белки активно вступают в химические реакции. Это свойство связано с тем, что аминокислоты, входящие в состав белков, содержат разные функциональные группы, способные реагировать с другими веществами. Важно, что такие взаимодействия происходят и внутри белковой молекулы, в результате чего образуется пептидная, водородная дисульфидная и другие виды связей. К радикалам аминокислот, а Соответственно и молекулярная масса белков находится в пределах 10 000 – 1 000 000. Так, в составе рибонуклеазы (фермента, расщепляющего РНК) содержится 124 аминокислотных остатка и ее молекулярная масса составляет примерно 14 000. Миоглобин (белок мышц), состоящий из 153 аминокислотных остатков, имеет молекулярную массу 17 000, а гемоглобин – 64 500 (574 аминокислотных остатка). Молекулярные массы других белков более высокие: -глобулин (образует антитела) состоит из 1250 аминокислот и имеет молекулярную массу около 150 000, а молекулярная масса фермента глутаматдегидрогеназы превышает 1 000 000.