Ce sunt proteinele? Proteinele: istoria cercetării, compoziția chimică, proprietăți, funcții biologice Din ce elemente chimice sunt compuse proteinele?

După cum știți, proteinele sunt o componentă necesară și de bază a oricărui organism viu. Ei sunt responsabili pentru metabolismul și transformările energetice, care sunt indisolubil legate de aproape toate procesele vieții. Marea majoritate a țesuturilor și organelor animalelor și oamenilor, precum și peste 50% din toate microorganismele, constau în principal din proteine ​​(de la 40% la 50%). Mai mult, în lumea vegetală sunt mai puține față de media, iar în lumea animală sunt mai multe. Cu toate acestea, compoziția chimică a proteinelor este încă necunoscută de mulți oameni. Să ne amintim încă o dată ce se află în interiorul acestor cu greutate moleculară mare

Compoziția proteinelor

Această substanță conține în medie aproximativ 50-55% carbon, 15-17% azot, 21-23% oxigen, 0,3-2,5% sulf. Pe lângă principalele componente enumerate, uneori proteinele conțin elemente a căror greutate specifică este foarte nesemnificativă. În primul rând, acestea sunt fosfor, fier, iod, cupru și alte micro și macroelemente. Interesant este că concentrația de azot este cea mai constantă, în timp ce conținutul altor componente cheie poate varia. Când se descrie compoziția unei proteine, trebuie remarcat faptul că este un polimer neregulat, construit din reziduuri din care într-o soluție de apă la pH neutru, în forma cea mai generală, se poate scrie NH3 + CHRCOO-.

Aceste „blocuri de construcție” sunt conectate între ele printr-o legătură amidă între grupările carboxil și amină. În total, aproximativ o mie de proteine ​​diferite au fost identificate în natură. Această clasă include anticorpi, enzime, mulți hormoni și alte substanțe biologice active. În mod surprinzător, cu toată această diversitate, compoziția proteinei poate include nu mai mult de 30 de diferite, dintre care cele mai populare. Corpul uman conține doar 22 dintre ele, restul pur și simplu nu sunt absorbite și sunt excretate. Opt aminoacizi din acest grup sunt considerați esențiali. Acestea sunt leucina, metionina, izoleucina, lizina, fenilalanina, triptofanul, treonina si valina. Corpul nostru nu le poate sintetiza singur și, prin urmare, necesită alimentarea lor din exterior.

El poate crea cu ușurință restul (taurină, arginina, glicină, carnitină, asparagină, histidină, cisteină, glutamina, alanină, ornitină, tirozină, prolină, serină, cistina) singur. Prin urmare, astfel de aminoacizi sunt clasificați ca neesențiali. În funcție de prezența primului grup de proteine ​​în compoziție, precum și de gradul de absorbție a acestuia de către organism, proteinele sunt împărțite în complete și incomplete. Doza zilnică medie a acestei substanțe pentru o persoană variază de la 1 la 2 grame pe kilogram de greutate. În același timp, persoanele sedentare ar trebui să rămână la limita inferioară a acestui interval, iar sportivii ar trebui să se mențină la limita superioară.

Cum se studiază compoziția proteinelor

Pentru studiul acestor substanțe se folosește în principal metoda hidrolizei. Proteina de interes este încălzită cu acid clorhidric diluat (6-10 mol/litru) la o temperatură de 100 °C până la 1100 °C. Ca rezultat, se descompune într-un amestec de aminoacizi, din care aminoacizii individuali sunt deja izolați. În prezent, pentru proteina studiată se utilizează cromatografia pe hârtie și cu schimb de ioni. Există chiar și analizoare automate speciale care pot determina cu ușurință ce aminoacizi se formează ca urmare a defalcării.

Veverițe- compuși organici cu greutate moleculară mare formați din reziduuri de α-aminoacizi.

ÎN compozitia proteinelor include carbon, hidrogen, azot, oxigen, sulf. Unele proteine ​​formează complexe cu alte molecule care conțin fosfor, fier, zinc și cupru.

Proteinele au o greutate moleculară mare: albumina de ou - 36 000, hemoglobina - 152 000, miozina - 500 000. Pentru comparație: greutatea moleculară a alcoolului este de 46, acid acetic - 60, benzen - 78.

Compoziția de aminoacizi a proteinelor

Veverițe- polimeri neperiodici, ai căror monomeri sunt α-aminoacizi. De obicei, 20 de tipuri de α-aminoacizi sunt numite monomeri proteici, deși peste 170 dintre ei se găsesc în celule și țesuturi.

În funcție de dacă aminoacizii pot fi sintetizați în corpul oamenilor și al altor animale, aceștia se disting: aminoacizi neesențiali- poate fi sintetizat; aminoacizi esentiali- nu poate fi sintetizat. Aminoacizii esențiali trebuie să fie furnizați organismului prin alimente. Plantele sintetizează toate tipurile de aminoacizi.

În funcție de compoziția de aminoacizi, proteinele sunt: ​​complete- conțin întregul set de aminoacizi; defect- unii aminoacizi lipsesc din compozitia lor. Dacă proteinele constau numai din aminoacizi, ele se numesc simplu. Dacă proteinele conțin, pe lângă aminoacizi, o componentă non-aminoacid (grup protetic), ele se numesc complex. Grupul protetic poate fi reprezentat de metale (metaloproteine), carbohidrați (glicoproteine), lipide (lipoproteine), acizi nucleici (nucleoproteine).

Toate aminoacizii conțin: 1) grupare carboxil (-COOH), 2) grupare amino (-NH 2), 3) radical sau grup R (restul moleculei). Structura radicalului este diferită pentru diferite tipuri de aminoacizi. În funcție de numărul de grupări amino și grupări carboxil incluse în compoziția aminoacizilor, acestea se disting: aminoacizi neutri având o grupare carboxil și o grupare amino; aminoacizi bazici având mai mult de o grupare amino; aminoacizi acizi având mai mult de o grupare carboxil.

Aminoacizii sunt compuși amfoteri, deoarece în soluție pot acționa atât ca acizi, cât și ca baze. În soluțiile apoase, aminoacizii există în diferite forme ionice.

Legătură peptidică

Peptide- substanțe organice formate din reziduuri de aminoacizi legate prin legături peptidice.

Formarea peptidelor are loc ca urmare a reacției de condensare a aminoacizilor. Când gruparea amino a unui aminoacid interacționează cu gruparea carboxil a altuia, între ele are loc o legătură covalentă azot-carbon, care se numește peptidă. În funcție de numărul de resturi de aminoacizi incluse în peptidă, există dipeptide, tripeptide, tetrapeptide etc. Formarea unei legături peptidice poate fi repetată de mai multe ori. Aceasta duce la formare polipeptide. La un capăt al peptidei există o grupare amino liberă (numită N-terminal), iar la celălalt există o grupare carboxil liberă (numită C-terminal).

Organizarea spațială a moleculelor proteice

Efectuarea anumitor funcții specifice de către proteine ​​depinde de configurația spațială a moleculelor acestora; în plus, este nefavorabil din punct de vedere energetic pentru celulă să mențină proteinele într-o formă desfășurată, sub formă de lanț, prin urmare lanțurile polipeptidice sunt supuse plierii, dobândind un anumită structură tridimensională sau conformație. Sunt 4 niveluri organizarea spațială a proteinelor.

Structura primară a proteinei- secvența de aranjare a resturilor de aminoacizi în lanțul polipeptidic care alcătuiește molecula proteică. Legătura dintre aminoacizi este o legătură peptidică.

Dacă o moleculă de proteină este formată din doar 10 resturi de aminoacizi, atunci numărul de variante teoretic posibile ale moleculelor de proteine ​​care diferă în ordinea alternanței aminoacizilor este de 10 20. Având 20 de aminoacizi, puteți face combinații și mai diverse din aceștia. În corpul uman au fost găsite aproximativ zece mii de proteine ​​diferite, care diferă atât una de cealaltă, cât și de proteinele altor organisme.

Este structura primară a moleculei proteice care determină proprietățile moleculelor proteice și configurația sa spațială. Înlocuirea unui singur aminoacid cu altul într-un lanț polipeptidic duce la o schimbare a proprietăților și funcțiilor proteinei. De exemplu, înlocuirea celui de-al șaselea aminoacid glutamic din subunitatea β a hemoglobinei cu valină duce la faptul că molecula de hemoglobină în ansamblu nu își poate îndeplini funcția principală - transportul oxigenului; În astfel de cazuri, persoana dezvoltă o boală numită anemie cu celule falciforme.

Structura secundară- plierea ordonată a lanțului polipeptidic într-o spirală (pare un arc prelungit). Turnurile helixului sunt întărite de legăturile de hidrogen care apar între grupările carboxil și grupările amino. Aproape toate grupările CO și NH participă la formarea legăturilor de hidrogen. Ele sunt mai slabe decât cele peptidice, dar, repetate de multe ori, conferă stabilitate și rigiditate acestei configurații. La nivelul structurii secundare se regasesc proteine: fibroina (matase, panza de paianjen), keratina (par, unghii), colagen (tendoane).

Structura terțiară- împachetarea lanțurilor polipeptidice în globule, rezultată din formarea de legături chimice (hidrogen, ionice, disulfură) și stabilirea interacțiunilor hidrofobe între radicalii reziduurilor de aminoacizi. Rolul principal în formarea structurii terțiare îl joacă interacțiunile hidrofil-hidrofobe. În soluțiile apoase, radicalii hidrofobi tind să se ascundă de apă, grupându-se în interiorul globului, în timp ce radicalii hidrofili, ca urmare a hidratării (interacțiunii cu dipolii de apă), tind să apară la suprafața moleculei. În unele proteine, structura terțiară este stabilizată prin legături covalente disulfurice formate între atomii de sulf ai două reziduuri de cisteină. La nivelul structurii terțiare există enzime, anticorpi și unii hormoni.

Structura cuaternară caracteristic proteinelor complexe ale căror molecule sunt formate din două sau mai multe globule. Subunitățile sunt reținute în moleculă prin interacțiuni ionice, hidrofobe și electrostatice. Uneori, în timpul formării unei structuri cuaternare, între subunități apar legături disulfurice. Cea mai studiată proteină cu structură cuaternară este hemoglobină. Este format din două subunități α (141 de resturi de aminoacizi) și două subunități β (146 de resturi de aminoacizi). Cu fiecare subunitate este asociată o moleculă de hem care conține fier.

Dacă din anumite motive conformația spațială a proteinelor se abate de la normal, proteina nu își poate îndeplini funcțiile. De exemplu, cauza „boii vacii nebune” (encefalopatie spongiformă) este conformația anormală a prionilor, proteinele de suprafață ale celulelor nervoase.

Proprietățile proteinelor

Compoziția de aminoacizi și structura moleculei proteice o determină proprietăți. Proteinele combină proprietățile de bază și acide, determinate de radicalii aminoacizi: cu cât aminoacizii sunt mai acizi într-o proteină, cu atât sunt mai pronunțate proprietățile sale acide. Se determină capacitatea de a dona și de a adăuga H + proprietățile tampon ale proteinelor; Una dintre cele mai puternice soluții tampon este hemoglobina din celulele roșii din sânge, care menține pH-ul sângelui la un nivel constant. Există proteine ​​solubile (fibrinogen), și există proteine ​​insolubile care îndeplinesc funcții mecanice (fibroină, keratina, colagen). Sunt proteine ​​active din punct de vedere chimic (enzime), sunt proteine ​​inactive din punct de vedere chimic care sunt rezistente la diverse condiții de mediu și cele care sunt extrem de instabile.

Factori externi (caldura, radiatii ultraviolete, metale grele si sarurile acestora, modificari ale pH-ului, radiatii, deshidratare)

poate provoca perturbarea organizării structurale a moleculei proteice. Procesul de pierdere a conformației tridimensionale inerente unei molecule de proteină dată este numit denaturare. Cauza denaturarii este ruperea legaturilor care stabilizeaza o anumita structura proteica. Inițial, cele mai slabe legături sunt rupte, iar pe măsură ce condițiile devin mai stricte, se rup și cele mai puternice. Prin urmare, se pierd mai întâi structurile cuaternare, apoi cele terțiare și secundare. O modificare a configurației spațiale duce la o modificare a proprietăților proteinei și, ca urmare, face imposibilă ca proteina să își îndeplinească funcțiile biologice inerente. Dacă denaturarea nu este însoțită de distrugerea structurii primare, atunci poate fi reversibil, în acest caz, are loc auto-recuperarea conformației caracteristice proteinei. De exemplu, proteinele receptorilor membranari suferă o astfel de denaturare. Procesul de refacere a structurii proteinelor după denaturare se numește renaturare. Dacă restabilirea configurației spațiale a proteinei este imposibilă, atunci se numește denaturare ireversibil.

Funcțiile proteinelor

Funcţie	Exemple și explicații
Constructie	Proteinele sunt implicate în formarea structurilor celulare și extracelulare: fac parte din membranele celulare (lipoproteine, glicoproteine), păr (keratina), tendoane (colagen) etc.
Transport	Hemoglobina proteică din sânge atașează oxigenul și îl transportă de la plămâni la toate țesuturile și organele, iar din acestea transferă dioxidul de carbon către plămâni; Compoziția membranelor celulare include proteine ​​speciale care asigură transferul activ și strict selectiv al anumitor substanțe și ioni din celulă în mediul extern și înapoi.
de reglementare	Hormonii proteici iau parte la reglarea proceselor metabolice. De exemplu, hormonul insulina reglează nivelul de glucoză din sânge, promovează sinteza glicogenului și crește formarea grăsimilor din carbohidrați.
De protecţie	Ca răspuns la pătrunderea proteinelor străine sau a microorganismelor (antigene) în organism, se formează proteine ​​speciale - anticorpi care le pot lega și neutraliza. Fibrina, formată din fibrinogen, ajută la oprirea sângerării.
Motor	Proteinele contractile actina și miozina asigură contracția musculară la animalele multicelulare.
Semnal	În membrana de suprafață a celulei sunt încorporate molecule de proteine ​​care sunt capabile să-și schimbe structura terțiară ca răspuns la factorii de mediu, primind astfel semnale din mediul extern și transmitând comenzi către celulă.
Depozitare	În organismul animalelor, proteinele, de regulă, nu sunt stocate, cu excepția albuminei de ou și a cazeinei din lapte. Dar datorită proteinelor, unele substanțe pot fi stocate în organism; de exemplu, în timpul descompunerii hemoglobinei, fierul nu este îndepărtat din organism, ci este stocat, formând un complex cu proteina feritina.
Energie	Când 1 g de proteină se descompune în produse finite, se eliberează 17,6 kJ. În primul rând, proteinele se descompun în aminoacizi, apoi în produsele finale - apă, dioxid de carbon și amoniac. Cu toate acestea, proteinele sunt folosite ca sursă de energie numai atunci când alte surse (carbohidrați și grăsimi) sunt consumate.
catalitic	Una dintre cele mai importante funcții ale proteinelor. Furnizat de proteine ​​- enzime care accelerează reacțiile biochimice care apar în celule. De exemplu, ribulozobifosfat carboxilaza catalizează fixarea CO 2 în timpul fotosintezei.

Enzime

Enzime, sau enzime, sunt o clasă specială de proteine ​​care sunt catalizatori biologici. Datorită enzimelor, reacțiile biochimice au loc cu o viteză extraordinară. Viteza reacțiilor enzimatice este de zeci de mii de ori (și uneori de milioane) mai mare decât viteza reacțiilor care au loc cu participarea catalizatorilor anorganici. Substanța asupra căreia acționează enzima se numește substrat.

Enzimele sunt proteine ​​globulare, caracteristici structurale enzimele pot fi împărțite în două grupe: simple și complexe. Enzime simple sunt proteine ​​simple, adică constau numai din aminoacizi. Enzime complexe sunt proteine ​​complexe, adică În plus față de partea proteică, ele conțin un grup de natură non-proteică - cofactor. Unele enzime folosesc vitamine ca cofactori. Molecula de enzimă conține o parte specială numită centru activ. Centru activ- o mică secțiune a enzimei (de la trei până la douăsprezece reziduuri de aminoacizi), unde are loc legarea substratului sau substraturilor pentru a forma un complex enzimă-substrat. La terminarea reacției, complexul enzimă-substrat se descompune în enzimă și produs(i) de reacție. Unele enzime au (cu excepția activelor) centri alosterici- zone la care sunt atașați regulatorii de viteză a enzimelor ( enzime alosterice).

Reacțiile de cataliză enzimatică se caracterizează prin: 1) eficiență ridicată, 2) selectivitate strictă și direcție de acțiune, 3) specificitate substratului, 4) reglare fină și precisă. Substratul și specificitatea de reacție a reacțiilor de cataliză enzimatică sunt explicate prin ipotezele lui E. Fischer (1890) și D. Koshland (1959).

E. Fisher (ipoteza blocării tastelor) a sugerat că configurațiile spațiale ale centrului activ al enzimei și ale substratului trebuie să corespundă exact una cu cealaltă. Substratul este comparat cu „cheia”, enzima cu „lacătul”.

D. Koshland (ipoteza mână-mănuși) a sugerat că corespondența spațială dintre structura substratului și centrul activ al enzimei este creată numai în momentul interacțiunii lor unul cu celălalt. Această ipoteză se mai numește ipoteza corespondenței induse.

Viteza reacțiilor enzimatice depinde de: 1) temperatură, 2) concentrația enzimei, 3) concentrația substratului, 4) pH-ul. Trebuie subliniat faptul că, deoarece enzimele sunt proteine, activitatea lor este cea mai mare în condiții normale din punct de vedere fiziologic.

Majoritatea enzimelor pot funcționa doar la temperaturi cuprinse între 0 și 40°C. În aceste limite, viteza de reacție crește de aproximativ 2 ori la fiecare creștere de 10 °C a temperaturii. La temperaturi peste 40 °C, proteina este supusă denaturarii și activitatea enzimatică scade. La temperaturi apropiate de îngheț, enzimele sunt inactivate.

Pe măsură ce cantitatea de substrat crește, viteza reacției enzimatice crește până când numărul de molecule de substrat este egal cu numărul de molecule de enzimă. Cu o creștere suplimentară a cantității de substrat, viteza nu va crește, deoarece centrii activi ai enzimei sunt saturati. O creștere a concentrației de enzime duce la creșterea activității catalitice, deoarece un număr mai mare de molecule de substrat suferă transformări pe unitatea de timp.

Pentru fiecare enzimă, există o valoare optimă a pH-ului la care prezintă activitate maximă (pepsină - 2,0, amilaza salivară - 6,8, lipaza pancreatică - 9,0). La valori mai mari sau mai mici ale pH-ului, activitatea enzimatică scade. Odată cu schimbări bruște ale pH-ului, enzima se denaturează.

Viteza enzimelor alosterice este reglată de substanțe care se atașează de centrii alosterici. Dacă aceste substanțe accelerează o reacție, se numesc activatori, dacă încetinesc - inhibitori.

Clasificarea enzimelor

În funcție de tipul de transformări chimice pe care le catalizează, enzimele sunt împărțite în 6 clase:

1. oxireductaze(transferul atomilor de hidrogen, oxigen sau electroni de la o substanță la alta - dehidrogenază),
2. transferaze(transferul grupării metil, acil, fosfat sau amino de la o substanță la alta - transaminaza),
3. hidrolaze(reacții de hidroliză în care din substrat se formează doi produși - amilază, lipază),
4. liazele(adăugarea nehidrolitică la substrat sau detașarea unui grup de atomi din acesta, caz în care legăturile C-C, C-N, C-O, C-S pot fi rupte - decarboxilază),
5. izomeraze(rearanjare intramoleculară - izomerază),
6. ligaze(conectarea a două molecule ca urmare a formării legăturilor C-C, C-N, C-O, C-S - sintetaza).

Clasele sunt la rândul lor subdivizate în subclase și subsubclase. În clasificarea internațională actuală, fiecare enzimă are un cod specific, format din patru numere separate prin puncte. Primul număr este clasa, al doilea este subclasa, al treilea este subsubclasa, al patrulea este numărul de serie al enzimei din această subclasă, de exemplu, codul arginazei este 3.5.3.1.

Mergi la cursurile nr. 2„Structura și funcțiile carbohidraților și lipidelor”

Mergi la cursurile nr. 4„Structura și funcțiile acizilor nucleici ATP”

Continut:

Ce sunt proteinele și ce funcții îndeplinesc în organism? Ce elemente sunt incluse în compoziția sa și care este particularitatea acestei substanțe.

Proteinele sunt principalul material de construcție din corpul uman. Considerate ca un întreg, aceste substanțe alcătuiesc o cincime din corpul nostru. Un grup de subspecii este cunoscut în natură - numai corpul uman conține cinci milioane de variante diferite. Cu participarea sa, se formează celule, care sunt considerate componenta principală a țesuturilor vii ale corpului. Ce elemente alcătuiesc proteinele și care este particularitatea substanței?

Subtilități ale compoziției

Moleculele de proteine ​​din corpul uman diferă ca structură și îndeplinesc anumite funcții. Astfel, miozina este considerată principala proteină contractilă, care formează mușchi și garantează mișcarea corpului. Asigură funcționarea intestinelor și mișcarea sângelui prin vasele umane. O substanță la fel de importantă în organism este creatina. Funcția substanței este de a proteja pielea de efectele negative - radiații, temperatură, mecanice și altele. Creatina protejează, de asemenea, împotriva pătrunderii microbilor din exterior.

Proteinele conțin aminoacizi. Mai mult, primul dintre ei a fost descoperit la începutul secolului al XIX-lea, iar întreaga compoziție de aminoacizi este cunoscută oamenilor de știință încă din anii 30 ai secolului trecut. Este interesant că dintre cele două sute de aminoacizi care sunt descoperiți astăzi, doar două duzini formează milioane de proteine ​​cu structuri diferite.

Principala diferență în structură este prezența radicalilor de natură diferită. În plus, aminoacizii sunt adesea clasificați în funcție de sarcina lor electrică. Fiecare dintre componentele luate în considerare are caracteristici comune - capacitatea de a reacționa cu alcalii și acizii, solubilitatea în apă și așa mai departe. Aproape toți reprezentanții grupului de aminoacizi sunt implicați în procesele metabolice.

Având în vedere compoziția proteinelor, merită subliniat două categorii de aminoacizi – neesențiali și esențiali. Ele diferă unele de altele prin capacitatea lor de a fi sintetizate în organism. Primele sunt produse în organe, ceea ce garantează acoperirea cel puțin parțială a deficitului actual, în timp ce cele din urmă sunt alimentate doar cu alimente. Dacă cantitatea oricăruia dintre aminoacizi scade, aceasta duce la tulburări și uneori la moarte.

O proteină care conține un set complet de aminoacizi se numește „complet din punct de vedere biologic”. Astfel de substanțe fac parte din hrana animalelor. Unii reprezentanți ai plantelor, cum ar fi fasolea, mazărea și soia, sunt, de asemenea, considerați excepții utile. Principalul parametru după care sunt apreciate beneficiile unui produs este valoarea sa biologică. Dacă luăm în considerare laptele ca bază ( 100% ), atunci pentru pește sau carne acest parametru va fi este egal cu 95, pentru orez - 58 , pâine (doar secară) – 74 și așa mai departe.

Aminoacizii esențiali care alcătuiesc proteinele sunt implicați în sinteza de noi celule și enzime, adică acoperă nevoile plastice și sunt utilizați ca surse principale de energie. Proteinele conțin elemente care sunt capabile de transformări, adică procesele de decarboxilare și transaminare. Reacțiile menționate mai sus implică două grupe de aminoacizi (carboxil și amină).

Albusul de ou este considerat cel mai valoros si benefic pentru organism, a carui structura si proprietati sunt perfect echilibrate. Acesta este motivul pentru care procentul de aminoacizi dintr-un produs este aproape întotdeauna folosit ca bază pentru comparație.

S-a menționat mai sus că proteinele constau din aminoacizi, iar reprezentanții independenți joacă rolul principal. Aici sunt câțiva dintre ei:

• Histidină- un element care a fost obținut în 1911. Funcția sa vizează normalizarea muncii reflexe condiționate. Histidina joacă rolul unei surse pentru formarea histaminei, un mediator cheie al sistemului nervos central implicat în transmiterea semnalelor către diferite părți ale corpului. Dacă restul acestui aminoacid scade sub normal, producția de hemoglobină în măduva osoasă umană este suprimată.
• Valin- o substanta descoperita in 1879, dar in cele din urma descifrata abia 27 de ani mai tarziu. Dacă lipsește, coordonarea este afectată și pielea devine sensibilă la iritanții externi.
• tirozină(1846). Proteinele sunt alcătuite din mulți aminoacizi, dar acesta joacă una dintre funcțiile cheie. Tirozina este considerată principalul precursor al următorilor compuși - fenol, tiramină, glanda tiroidă și altele.
• Metionină sintetizată abia spre sfârşitul anilor 20 ai secolului trecut. Substanța ajută la sinteza colinei, protejează ficatul de formarea excesivă de grăsime și are un efect lipotrop. S-a dovedit că astfel de elemente joacă un rol cheie în lupta împotriva aterosclerozei și în reglarea nivelului de colesterol. Particularitatea chimică a metioninei este că participă la producerea de adrenalină și interacționează cu vitamina B.
• Cistina- o substanță a cărei structură a fost stabilită abia în 1903. Funcțiile sale vizează participarea la reacții chimice și la procesele metabolice ale metioninei. Cistina reacționează și cu substanțele care conțin sulf (enzime).
• Triptofan– un aminoacid esențial care face parte din proteine. A fost sintetizat până în 1907. Substanța este implicată în metabolismul proteinelor și garantează un echilibru optim de azot în organismul uman. Triptofanul este implicat în producerea proteinelor serice și a hemoglobinei.
• leucina– unul dintre cei mai „vechi” aminoacizi, cunoscut încă de la începutul secolului al XIX-lea. Acțiunea sa este menită să ajute organismul să crească. Lipsa elementului duce la perturbarea rinichilor și a glandei tiroide.
• Isoleucina– un element cheie implicat în bilanțul de azot. Oamenii de știință au descoperit aminoacidul abia în 1890.
• Fenilalanină sintetizat la începutul anilor 90 ai secolului al XIX-lea. Substanța este considerată baza formării hormonilor suprarenalii și tiroidieni. Deficiența de elemente este principala cauză a dezechilibrelor hormonale.
• Lizina primit abia la începutul secolului al XX-lea. Lipsa substanței duce la acumularea de calciu în țesutul osos, scăderea volumului muscular în organism, dezvoltarea anemiei și așa mai departe.

Merită subliniată compoziția chimică a proteinelor. Acest lucru nu este surprinzător, deoarece substanțele în cauză aparțin unor compuși chimici.

• carbon - 50-55%;
• oxigen - 22-23%;
• azot - 16-17%;
• hidrogen - 6-7%;
• sulf - 0,4-2,5%.

În plus față de cele enumerate mai sus, proteinele includ următoarele elemente (în funcție de tip):

• cupru;
• fier;
• fosfor;
• micro și macrosubstanțe.

Conținutul chimic al diferitelor proteine ​​diferă. Singura excepție este azotul, al cărui conținut este întotdeauna de 16-17%. Din acest motiv, nivelul conținutului de substanță este determinat tocmai de procentul de azot. Procesul de calcul este următorul. Oamenii de știință știu că 6,25 grame de proteine ​​​​conțin un gram de azot. Pentru a determina volumul proteinei, pur și simplu înmulțiți cantitatea actuală de azot cu 6,25.

Subtilități ale structurii

Când luăm în considerare întrebarea din ce sunt făcute proteinele, merită să studiem structura acestei substanțe. A evidentia:

• Structura primară. Baza este alternanța aminoacizilor din compoziție. Dacă cel puțin un element este inclus sau „cade”, atunci se formează o nouă moleculă. Datorită acestei caracteristici, numărul total al acestora din urmă atinge o cifră astronomică.
• Structura secundară. Particularitatea moleculelor din proteină este că nu sunt într-o stare extinsă, ci au configurații diferite (uneori complexe). Datorită acestui fapt, viața celulei este simplificată. Structura secundară are forma unei spirale formate din spire uniforme. În acest caz, turele adiacente sunt caracterizate de legături strânse de hidrogen. In cazul repetarii repetate, stabilitatea creste.
• Structura terțiară se formează datorită capacităţii spiralei menţionate de a se potrivi într-o minge. Merită să știți că compoziția și structura proteinelor depind în mare măsură de structura primară. Baza terțiară, la rândul său, garantează păstrarea legăturilor de înaltă calitate între aminoacizii cu sarcini diferite.
• Structura cuaternară caracteristic unor proteine ​​(hemoglobina). Acesta din urmă formează nu unul, ci mai multe lanțuri care diferă în structura lor primară.

Secretul moleculelor de proteine ​​este într-un model general. Cu cât nivelul structural este mai ridicat, cu atât legăturile chimice formate sunt mai puțin bine ținute împreună. Astfel, structurile secundare, terțiare și cuaternare sunt expuse la radiații, temperaturi ridicate și alte condiții de mediu. Rezultatul este adesea o încălcare a structurii (denaturare). În același timp, o proteină simplă, dacă structura sa se modifică, este capabilă de recuperare rapidă. Dacă substanța a fost supusă unei acțiuni negative a temperaturii sau influenței altor factori, atunci procesul de denaturare este ireversibil, iar substanța în sine nu poate fi restabilită.

Proprietăți

Mai sus am discutat despre ce sunt proteinele, definiția acestor elemente, structura și alte aspecte importante. Dar informațiile vor fi incomplete dacă nu sunt evidențiate principalele proprietăți ale substanței (fizice și chimice).

Greutatea moleculară a proteinei - de la 10 mii la un milion(depinde mult de tip aici). În plus, sunt solubile în apă.

Merită evidențiat caracteristicile comune ale proteinelor cu soluții coloidale:

• Capacitate de umflare. Cu cât este mai mare vâscozitatea compoziției, cu atât greutatea moleculară este mai mare.
• Difuzare lenta.
• Capacitatea de dializă, adică împărțirea grupurilor de aminoacizi în alte elemente folosind membrane semi-permeabile. Principala diferență dintre substanțele luate în considerare este incapacitatea lor de a trece prin membrane.
• Stabilitate cu doi factori. Aceasta înseamnă că proteina are o structură hidrofilă. Încărcarea unei substanțe depinde direct din ce constă proteina, numărul de aminoacizi și proprietățile acestora.
• Dimensiunea fiecărei particule este 1-100 nm.

De asemenea, proteinele au anumite asemănări cu soluțiile adevărate. Principalul lucru este capacitatea de a forma sisteme omogene. În acest caz, procesul de formare este spontan și nu necesită un stabilizator suplimentar. În plus, soluțiile de proteine ​​sunt stabile termodinamic.

Oamenii de știință evidențiază proprietățile amorfe speciale ale substanțelor în cauză. Acest lucru se explică prin prezența unei grupări amino. Dacă proteina este prezentată sub formă de soluție apoasă, atunci există amestecuri la fel de diferite în ea - ioni cationici, bipolari, precum și forme anionice.

De asemenea Proprietățile proteinelor includ:

• Capacitatea de a acționa ca un tampon, adică de a reacționa similar cu un acid sau o bază slabă. Astfel, în corpul uman există două tipuri de sisteme tampon - proteine ​​și hemoglobina, care sunt implicate în normalizarea nivelului de homeostazie.
• Mișcarea într-un câmp electric. În funcție de numărul de aminoacizi din proteină, de masa și sarcina acestora, se modifică și viteza de mișcare a moleculelor. Această funcție este utilizată pentru separare prin electroforeză.
• Sărare (precipitare inversă). Dacă la o soluție proteică se adaugă ioni de amoniu, metale alcalino-pământoase și săruri alcaline, acești molecule și ioni concurează între ele pentru apă. Pe acest fundal, învelișul de hidratare este îndepărtat, iar proteinele încetează să fie stabile. Ca urmare, ele precipită. Dacă adăugați un anumit volum de apă, este posibil să restabiliți învelișul de hidratare.
• Sensibilitate la influențele externe. Este de remarcat faptul că, în cazul unei influențe externe negative, proteinele sunt distruse, ceea ce duce la pierderea multor proprietăți chimice și fizice. În plus, denaturarea provoacă ruperea legăturilor principale care stabilizează toate nivelurile structurii proteinei (cu excepția celui primar).

Există multe motive pentru denaturare– efectul negativ al acizilor organici, efectul alcalinelor sau ionilor de metale grele, efectul negativ al ureei și al diverșilor agenți reducători care conduc la distrugerea punților de tip disulfură.

• Prezența reacțiilor de culoare cu diferite elemente chimice (în funcție de compoziția aminoacizilor). Această proprietate este utilizată în condiții de laborator când este necesar să se determine cantitatea totală de proteine.

Rezultate

Proteina este un element cheie al celulei, asigurând dezvoltarea și creșterea normală a unui organism viu. Dar, în ciuda faptului că oamenii de știință au studiat substanța, mai sunt încă multe descoperiri care ne vor permite să obținem o înțelegere mai profundă a secretelor corpului uman și a structurii sale. Între timp, fiecare dintre noi ar trebui să știe unde se formează proteinele, care sunt caracteristicile lor și în ce scopuri sunt necesare.

Se știe că materia vie are la bază substanțe organice - proteine, grăsimi, carbohidrați și acizi nucleici. Dar cel mai important loc dintre aceste substanțe este proteinele.

Cele mai multe substanțe cunoscute de știință se schimbă din solid în lichid atunci când sunt încălzite. Există însă substanțe care, dimpotrivă, se transformă în stare solidă atunci când sunt încălzite. Aceste substanțe au fost combinate într-o clasă separată de chimistul francez Pierre Joseph Macquet în 1777. Prin analogie cu albușul de ou, care se coagulează atunci când este încălzit, aceste substanțe au fost numite proteine. Proteinele sunt altfel numite proteine. În greacă, proteina (proteios) înseamnă „locul întâi”. Proteina a primit acest nume în 1838, când biochimistul olandez Gerard Mulder a scris că viața pe planetă ar fi imposibilă fără o anumită substanță, care este cea mai importantă dintre toate substanțele cunoscute de știință și care este prezentă în mod necesar în absolut toate plantele și animalele. . Mulder a numit această substanță proteină.

Proteina este cea mai complexă substanță dintre toți nutrienții. Reacțiile chimice apar în fiecare celulă a corpului uman, în care proteina joacă un rol foarte important.

Din ce consta proteina?

Proteinele contin: azot, oxigen, hidrogen, carbon. Dar alți nutrienți nu conțin azot.

Proteina este un polimer natural. Iar polimerii sunt substanțe ale căror molecule conțin un număr foarte mare de atomi. În secolul al XIX-lea, chimistul rus Alexander Mihailovici Butlerov a demonstrat că, dacă structura unei molecule se modifică, atunci se schimbă și proprietățile substanței. Principalele componente ale proteinelor sunt aminoacizii. Și proteinele conțin diferite combinații de aminoacizi. În consecință, în natură există o mare varietate de proteine ​​cu proprietăți diferite. Prin cercetare, au fost descoperiți aproximativ 20 de aminoacizi care sunt implicați în crearea proteinelor.

Cum are loc formarea unei molecule de proteine?

Aminoacizii se adaugă unul la altul secvenţial. Ca rezultat al acestui proces, se formează un lanț, care se numește polipeptidă. Ulterior, polipeptidele se pot plia în spirale sau pot lua alte forme. Proprietățile unei proteine ​​depind de compoziția aminoacizilor, de câți aminoacizi sunt implicați în sinteză și în ce ordine acești aminoacizi sunt adăugați unul la altul. De exemplu, sinteza a două proteine ​​implică același număr de aminoacizi, care au și ei aceeași compoziție. Dar dacă acești aminoacizi sunt localizați în secvențe diferite, atunci vom obține două proteine ​​complet diferite.

Dacă peptidele conțin nu mai mult de 15 reziduuri de aminoacizi, atunci ele se numesc oligopeptide. Iar peptidele care conțin până la câteva zeci de mii sau chiar sute de mii de reziduuri de aminoacizi sunt numite proteine. Molecula proteică are o structură spațială compactă. Această structură poate fi sub formă de fibre. Astfel de proteine ​​se numesc fibrilare. Ei construiesc proteine. Dacă o moleculă de proteină are o structură sferică, atunci proteinele se numesc globulare. Aceste proteine ​​includ enzime, anticorpi și unii hormoni.

În funcție de ce aminoacizi sunt incluși în proteine, proteinele pot fi complete sau incomplete. Proteinele complete conțin un set complet de aminoacizi. Proteinele incomplete le lipsesc unii aminoacizi.

Proteinele sunt, de asemenea, împărțite în simple și complexe. Proteinele simple conțin doar aminoacizi. Pe lângă aminoacizi, proteinele complexe includ și metale, carbohidrați, lipide și acizi nucleici.

Rolul proteinelor în corpul uman

Proteinele îndeplinesc diferite funcții în corpul uman.

1.Structural. Proteinele fac parte din celulele tuturor țesuturilor și organelor.

2. De protecţie. Proteina interferonului este sintetizată în organism pentru a proteja împotriva virușilor.

3. Motor eu. Proteina miozina este implicată în procesul de contracție musculară.

4. Transport. Hemoglobina, care este o proteină găsită în celulele roșii din sânge, este implicată în transportul oxigenului și al dioxidului de carbon.

5. Energie eu. Ca urmare a oxidării moleculelor de proteine, se eliberează energia necesară pentru funcționarea organismului.

6. catalitic eu. Proteinele enzimatice acționează ca catalizatori biologici care cresc viteza reacțiilor chimice în celule.

7. de reglementare eu. Hormonii reglează diferite funcții ale corpului. De exemplu, insulina reglează nivelul zahărului din sânge.

Există un număr mare de proteine ​​în natură care pot îndeplini o mare varietate de funcții. Dar cea mai importantă funcție a proteinelor este de a susține viața pe Pământ împreună cu alte biomolecule.

Aminoacizi - componente structurale proteine.Proteine, sau proteine(protos grecesc - primar) sunt heteropolimeri biologici, ai căror monomeri sunt aminoacizi.

Aminoacizii sunt compuși organici cu greutate moleculară mică care conțin grupări carboxil (-COOH) și amină (-NH2) care sunt legate de același atom de carbon. Un lanț lateral este atașat de atomul de carbon - un radical care conferă fiecărui aminoacid anumite proprietăți. Formula generală a aminoacizilor este:

Majoritatea aminoacizilor au o grupare carboxil și o grupare amino; aceşti aminoacizi se numesc neutru. Există, totuși, și aminoacizi bazici- cu mai mult de o grupare amino, precum și aminoacizi acizi- cu mai mult de o grupare carboxil.

Există aproximativ 200 de aminoacizi care se găsesc în organismele vii, dar doar 20 dintre ei se găsesc în proteine. Acestea sunt așa-numitele de bază, sau formatoare de proteine(proteinogeni), aminoacizi.

În funcție de tipul de radical, aminoacizii bazici se împart în trei grupe: 1) nepolari (alanină, metionină, valină, prolină, leucină, izoleucină, triptofan, fenilalanină); 2) neîncărcat polar (asparagină, glutamina, serie, glicină, tirozină, treonină, cisteină); 3) încărcate polare (arginina, histidină, lizină - pozitive; acizii aspartic și glutamic - negativ).

Lanțurile laterale de aminoacizi (radicale) pot fi hidrofobe sau hidrofile, ceea ce conferă proteinelor proprietățile corespunzătoare care se manifestă în formarea structurilor proteice secundare, terțiare și cuaternare.

În plante Toate aminoacizii esențiali sunt sintetizați din produșii primari ai fotosintezei. Oamenii și animalele nu sunt capabili să sintetizeze un număr de aminoacizi proteinogeni și trebuie să îi primească în formă finită cu alimente. Acești aminoacizi se numesc de neînlocuit. LA acestea includ lizina, valina, leucina, izoleucina, treonina, fenilalanina, triptofanul, metionina; precum și arginina și histidina - esențiale pentru copii,

În soluție, aminoacizii pot acționa atât ca acizi, cât și ca baze, adică sunt compuși amfoteri. Gruparea carboxil -COOH este capabilă să doneze un proton, funcționând ca un acid, iar gruparea amino - NH2 - este capabilă să accepte un proton, prezentând astfel proprietățile unei baze.

Peptide. Gruparea amino a unui aminoacid poate reacționa cu gruparea carboxil a altui aminoacid.

Molecula rezultată este o dipeptidă, iar legătura -CO-NH- se numește legătură peptidică:

La un capăt al moleculei dipeptidei există o grupare amino liberă, iar la celălalt există o grupare carboxil liberă. Datorită acestui fapt, dipeptida poate atașa alți aminoacizi la sine, formând oligopeptide. Dacă mulți aminoacizi sunt combinați în acest fel (mai mult de zece), atunci se dovedește polipeptidă.

Peptidele joacă un rol important în organism. Multe oligo și polipeptide sunt hormoni, antibiotice și toxine.

Oligopeptidele includ oxitocina, vasopresina, tirotropina, precum și bradikinina (peptida durerii) și unele opiacee („medicamente naturale”) umane care acționează ca analgezice. Luarea de droguri distruge sistemul de opiacee al corpului, astfel încât un dependent fără o doză de droguri experimentează dureri severe - „sevraj”, care este în mod normal ameliorată de opiacee. Unele antibiotice (de exemplu, gramicidina S) aparțin și ele oligopeptidelor.

Mulți hormoni (insulina, hormonul adrenocorticotrop etc.), antibioticele (de exemplu, gramicidina A), toxine (de exemplu, toxina difterice) sunt polipeptide.

Proteinele sunt polipeptide, a căror moleculă conține de la cincizeci la câteva mii de aminoacizi cu o greutate moleculară relativă de peste 10.000.

Structura proteinelor. Fiecare proteină dintr-un anumit mediu este caracterizată de o structură spațială specială. La caracterizarea structurii spațiale (tridimensionale) se disting patru niveluri de organizare a moleculelor proteice (Fig. 1.1).

lie-glu-tre-ala-ala-ala-liz-fen-glu-arg-gln-gis-met-asp-ser- ser-tre-ser-ala-ala-ser-ser-ser-asn-tir-cis-asn-glu-met-met- lis-ser-arg-asn-ley-tre-lys-asp-arg-cis-lys-pro-val-asn-tre- fen--val-gis-glu-ser-ley-ala-asp-val-gln-ala-val-cis-ser-gln- lys—asn—val—ala—cis—lys—asn—gli—gln—tre—asn—cis—tri—gln—ser— tri-ser-tre-met-ser-ile-tre-asp-cis-arg-glu-tre-gli-ser-ser- lie-tir-pro-asn-cis-ala-tir-lie-tre-tre-gln-ala-asn-liz-gis- ile-ile-val-ala-cis-glu-gli-asn-pro-tir-val-pro-val-gis-fen- asp-ala-ser-val

Orez. 1.1. Niveluri de organizare structurală a proteinelor: a — structura primară - secvența de aminoacizi a proteinei ribonucleazei (124 unități de aminoacizi); b — structura secundara — lanțul polipeptidic este răsucit sub formă de spirală; V— structura terțiară a proteinei mioglobinei; G — structura cuaternară a hemoglobinei.

Structura primară— secvența de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic. Această structură este specifică fiecărei proteine ​​și este determinată de informația genetică, adică depinde de secvența nucleotidelor din secțiunea moleculei de ADN care codifică proteina dată. Toate proprietățile și funcțiile proteinelor depind de structura primară. Înlocuirea unui singur aminoacid în compoziția moleculelor proteice sau perturbarea aranjamentului acestora implică de obicei o schimbare a funcției proteinei.

Având în vedere că proteinele conțin 20 de tipuri de aminoacizi, numărul de opțiuni pentru combinațiile lor în lanțul polipeptidic este cu adevărat nelimitat, ceea ce oferă un număr mare de tipuri de proteine ​​în celulele vii. De exemplu, în corpul uman au fost găsite peste 10 mii de proteine ​​diferite și toate sunt construite din aceiași 20 de aminoacizi de bază.

În celulele vii, moleculele de proteine ​​sau secțiunile individuale ale acestora nu sunt un lanț alungit, ci sunt răsucite într-o spirală, care amintește de un arc extins (aceasta este așa-numitul a-helix) sau pliate într-un strat pliat (p- strat). Astfel de elice a și foi de p sunt secundare structura. Apare ca urmare a formării legăturilor de hidrogen în cadrul unui lanț polipeptidic (configurație elicoidală) sau între două lanțuri polipeptidice (straturi pliate).

Proteina cheratinei are o configurație complet a-helidiană. Este proteina structurală a părului, unghiilor, ghearelor, ciocurilor, penelor și coarnelor; face parte din stratul exterior al pielii vertebratelor.

În majoritatea proteinelor, secțiunile elicoidale și neelicoidale ale lanțului polipeptidic se pliază într-o formațiune sferică tridimensională - un glob (caracteristic proteinelor globulare). Un globul cu o anumită configurație este structura tertiara veveriţă. Această structură este stabilizată prin legături ionice, hidrogen, disulfură covalente (formate între atomii de sulf care fac parte din cisteină, cistina și megionină), precum și interacțiuni hidrofobe. Cele mai importante în apariția structurii terțiare sunt interacțiunile hidrofobe; În acest caz, proteina se pliază în așa fel încât lanțurile sale laterale hidrofobe sunt ascunse în interiorul moleculei, adică sunt protejate de contactul cu apa, iar lanțurile laterale hidrofile, dimpotrivă, sunt expuse în exterior.

Multe proteine ​​cu o structură deosebit de complexă constau din mai multe lanțuri polipeptidice (subunități), formându-se structura cuaternară molecula proteica. Această structură se găsește, de exemplu, în hemoglobina proteică globulară. Molecula sa constă din patru subunități polipeptidice separate (protomeri), situate în structura terțiară și o parte non-proteică - hem.

Numai în această structură hemoglobina își poate îndeplini funcția de transport.

Sub influența diverșilor factori chimici și fizici (tratament cu alcool, acetonă, acizi, alcali, temperatură ridicată, iradiere, presiune ridicată etc.), are loc o modificare în structurile secundare, terțiare și cuaternare ale proteinei din cauza rupturii. de hidrogen și legături ionice. Procesul de perturbare a structurii native (naturale) a unei proteine ​​se numește denaturare.În acest caz, există o scădere a solubilității proteinelor, o modificare a formei și dimensiunii moleculelor, pierderea activității enzimatice etc. Procesul de denaturare poate fi complet sau parțial. În unele cazuri, trecerea la condiții normale de mediu este însoțită de restabilirea spontană a structurii naturale a proteinei. Acest proces se numește renaturare.

Proteine ​​simple și complexe. Pe baza compoziției lor chimice, proteinele sunt împărțite în simple și complexe. Iartă-mă includ proteine ​​care constau numai din aminoacizi și dificil- proteine ​​care conțin o parte proteică și o parte neproteică (protetică); o grupare protetică poate fi formată din ioni metalici, un reziduu de acid fosforic, carbohidrați, lipide etc. Proteinele simple sunt albumina serică, fibrina, unele enzime (tripsină) etc. Proteinele complexe includ toate proteolipidele și glicoproteinele; proteinele complexe sunt, de exemplu, imunoglobulinele (anticorpii), hemoglobina, majoritatea enzimelor etc.

Funcțiile proteinelor.

1. Structural. Proteinele fac parte din membranele celulare și din matricea organitelor celulare. Pereții vaselor de sânge, cartilajele, tendoanele, părul, unghiile și ghearele la animalele superioare constau în principal din proteine.
2. Catalitic (enzimatic). Proteinele enzimatice catalizează toate reacțiile chimice din organism. Ele asigură descompunerea nutrienților în tractul digestiv, fixarea carbonului în timpul fotosintezei etc.
3. Transport. Unele proteine ​​sunt capabile să atașeze și să transporte diferite substanțe. Albuminele din sânge transportă acizi grași, globulinele transportă ioni metalici și hormoni, iar hemoglobina transportă oxigen și dioxid de carbon. Moleculele de proteine ​​care alcătuiesc membrana plasmatică participă la transportul de substanțe în celulă.
4. De protecţie. Este realizat de imunoglobuline (anticorpi) din sânge, care asigură apărarea imunitară a organismului. Fibrinogenul și trombina sunt implicate în coagularea sângelui și previn sângerarea.
5. contractilă. Datorită alunecării protofibrilelor de actină și miozină una față de alta, are loc contracția musculară, precum și contracțiile intracelulare non-musculare. Mișcarea cililor și flagelilor este asociată cu alunecarea microtubulilor de natură proteică unul față de celălalt.
6. de reglementare. Mulți hormoni sunt oligopeptide sau peptide (de exemplu, insulina, glucagonul [antagonist al insulinei], hormonul adrenocorticotrop etc.).
7. Receptor. Unele proteine ​​încorporate în membrana celulară sunt capabile să-și schimbe structura sub influența mediului extern. Acesta este modul în care semnalele sunt primite din exterior și informațiile sunt transmise în celulă. Un exemplu ar fi fito-crom—- o proteină sensibilă la lumină care reglează răspunsul fotoperiodic al plantelor și opsin - componentă rodopsina, pigment găsit în celulele retinei.
8. Energie. Proteinele pot servi ca sursă de energie în celulă (după hidroliza lor). De obicei, proteinele sunt folosite pentru nevoile energetice în cazuri extreme, când rezervele de carbohidrați și grăsimi sunt epuizate.

Enzime (enzime). Acestea sunt proteine ​​specifice care sunt prezente în toate organismele vii și joacă rolul de catalizatori biologici.

Reacțiile chimice într-o celulă vie au loc la o anumită temperatură, presiune normală și aciditate adecvată a mediului. În astfel de condiții, reacțiile de sinteză sau de descompunere a substanțelor ar decurge foarte lent în celulă dacă nu ar fi expuse la enzime. Enzimele accelerează o reacție fără a modifica rezultatul general prin reducere energie activatoare, adică, atunci când sunt prezente, este necesară semnificativ mai puțină energie pentru a face moleculele care reacţionează reactive sau reacția se desfășoară pe o cale diferită, cu o barieră energetică mai scăzută.

Toate procesele dintr-un organism viu sunt efectuate direct sau indirect cu participarea enzimelor. De exemplu, sub influența lor, componentele constitutive ale alimentelor (proteine, carbohidrați, lipide etc.) sunt descompuse în compuși mai simpli, iar din aceștia sunt apoi sintetizate noi macromolecule caracteristice acestui tip. Prin urmare, tulburările în formarea și activitatea enzimelor conduc adesea la apariția unor boli grave.

Conform organizării lor spațiale, enzimele constau din mai multe sexe și lanțuri peptidice și au de obicei o structură cuaternară. În plus, enzimele pot include și structuri non-proteice. Partea proteică este nume apoenzima,și neproteinică - cofactor(dacă aceștia sunt cationi sau anioni de substanțe anorganice, de exemplu, Zn 2- Mn 2+ etc.) sau coenzima (coenzima)(dacă este o substanță organică cu greutate moleculară mică).

Vitaminele sunt precursori sau componente ale multor coenzime. Astfel, acidul pantotenic este o componentă a coenzimei A, acidul nicotinic (vitamina PP) este un precursor al NAD și NADP etc.

Cataliza enzimatică respectă aceleași legi ca și cataliza neenzimatică din industria chimică, dar spre deosebire de aceasta se caracterizează prin neobișnuit grad ridicat de specificitate(o enzimă catalizează doar o reacție sau acționează asupra unui singur tip de legătură). Aceasta asigură reglarea fină a tuturor proceselor vitale (respirație, digestia, fotosinteza etc.) care au loc în celulă și corp. De exemplu, enzima ureaza catalizează descompunerea unei singure substanţe - ureea (H 2 N-CO-NH 2 + H 2 O -> -» 2NH 3 + CO 2), fără a exercita un efect catalitic asupra compuşilor înrudiţi structural.

Pentru a înțelege mecanismul de acțiune al enzimelor cu specificitate ridicată, este foarte Teoria centrului activ este importantă. Potrivit ei, V moleculă toata lumea enzimă sunt unul un loc sau mai multe în care are loc cataliza datorită contactului strâns (în multe puncte) dintre moleculele enzimei și o substanță specifică (substrat). Centrul activ este fie o grupare funcțională (de exemplu, gruparea OH a serinei), fie un aminoacid separat. De obicei, un efect catalitic necesită o combinație de mai multe (în medie de la 3 la 12) reziduuri de aminoacizi situate într-o anumită ordine. Centrul activ este, de asemenea, format din ioni metalici, vitamine și alți compuși non-proteici asociați cu enzima - coenzime sau cofactori. Mai mult, forma și structura chimică a centrului activ sunt astfel încât Cu Doar anumite substraturi se pot lega de acesta datorită corespondenței lor ideale (complementaritate sau complementaritate) între ele. Rolul resturilor de aminoacizi rămase într-o moleculă de enzimă mare este de a oferi moleculei acesteia forma globulară adecvată, care este necesară pentru funcționarea eficientă a centrului activ. În plus, un câmp electric puternic apare în jurul unei molecule mari de enzimă. Într-un astfel de domeniu, devine posibil ca moleculele de substrat să fie orientate și să dobândească o formă asimetrică. Acest lucru duce la o slăbire a legăturilor chimice, iar reacția catalizată are loc cu o cheltuială inițială de energie mai mică și, prin urmare, la o rată mult mai mare. De exemplu, o moleculă a enzimei catalaze poate descompune în 1 minut mai mult de 5 milioane de molecule de peroxid de hidrogen (H 2 0 2), care apare în timpul oxidării diferiților compuși din organism.

La unele enzime, în prezența unui substrat, configurația centrului activ suferă modificări, adică enzima își orientează grupele funcționale astfel încât să asigure cea mai mare activitate catalitică.

În etapa finală a reacției chimice, complexul enzimă-substrat este separat pentru a forma produsele finale și enzima liberă. Centrul activ eliberat în acest caz poate accepta noi molecule de substrat.

Viteza reacțiilor enzimatice depinde de mulți factori: natura și concentrația enzimei și substratului, temperatura, presiunea, aciditatea mediului, prezența inhibitorilor etc. De exemplu, la temperaturi apropiate de zero, viteza reacțiilor biochimice încetinește la minim. . Această proprietate este utilizată pe scară largă în diverse sectoare ale economiei naționale, în special în agricultură și medicină. În special, conservareaÎnainte de transplantul diferitelor organe (rinichi, inimă, splină, ficat) la un pacient, acestea sunt răcite pentru a reduce intensitatea reacțiilor biochimice și a prelungi durata de viață a organelor. Congelarea rapidă a produselor alimentare împiedică creșterea și reproducerea microorganismelor (bacterii, ciuperci etc.), precum și dezactivează enzimele lor digestive, astfel încât acestea nu mai sunt capabile să provoace descompunerea produselor alimentare.

Sursă : PE. Lemeza L.V. Kamlyuk N.D. Lisov „Un manual de biologie pentru cei care intră în universități”