Čo sú to proteíny? Bielkoviny: história výskumu, chemické zloženie, vlastnosti, biologické funkcie Z akých chemických prvkov sa skladajú proteíny?

Ako viete, bielkoviny sú nevyhnutnou a základnou zložkou každého živého organizmu. Sú zodpovedné za metabolizmus a energetické premeny, ktoré sú neoddeliteľne spojené s takmer všetkými životnými procesmi. Prevažná väčšina tkanív a orgánov zvierat a ľudí, ako aj viac ako 50 % všetkých mikroorganizmov, pozostáva najmä z bielkovín (od 40 % do 50 %). Navyše v rastlinnom svete je ich v porovnaní s priemerom menej a vo svete zvierat je ich viac. Chemické zloženie bielkovín je však pre mnohých ľudí stále neznáme. Pripomeňme si ešte raz, čo je vo vnútri týchto s vysokou molekulovou hmotnosťou

Zloženie bielkovín

Táto látka v priemere obsahuje približne 50-55% uhlíka, 15-17% dusíka, 21-23% kyslíka, 0,3-2,5% síry. Okrem uvedených hlavných zložiek niekedy proteíny obsahujú prvky, ktorých špecifická hmotnosť je veľmi nevýznamná. V prvom rade ide o fosfor, železo, jód, meď a niektoré ďalšie mikro- a makroprvky. Zaujímavé je, že koncentrácia dusíka je najkonštantnejšia, zatiaľ čo obsah ostatných kľúčových zložiek sa môže meniť. Pri popise zloženia proteínu je potrebné poznamenať, že ide o nepravidelný polymér, vytvorený zo zvyškov, ktorých vo vodnom roztoku pri neutrálnom pH možno v najvšeobecnejšej forme zapísať ako NH3 + CHRCOO-.

Tieto „stavebné bloky“ sú navzájom spojené amidovou väzbou medzi karboxylovými a amínovými skupinami. Celkovo bolo v prírode identifikovaných asi tisíc rôznych proteínov. Táto trieda zahŕňa protilátky, enzýmy, mnohé hormóny a ďalšie aktívne biologické látky. Prekvapivo, pri všetkej tejto rozmanitosti môže zloženie proteínu zahŕňať nie viac ako 30 rôznych, z ktorých sú najobľúbenejšie. Ľudské telo ich obsahuje len 22, ostatné sa jednoducho nevstrebú a vylúčia. Osem aminokyselín z tejto skupiny sa považuje za esenciálnych. Ide o leucín, metionín, izoleucín, lyzín, fenylalanín, tryptofán, treonín a valín. Naše telo si ich nevie syntetizovať samo, a preto vyžaduje ich prísun zvonku.

Zvyšok (taurín, arginín, glycín, karnitín, asparagín, histidín, cysteín, glutamín, alanín, ornitín, tyrozín, prolín, serín, cystín) si ľahko vytvorí sám. Preto sú takéto aminokyseliny klasifikované ako neesenciálne. V závislosti od prítomnosti prvej skupiny bielkovín v kompozícii, ako aj od stupňa jej absorpcie organizmom sa bielkoviny delia na úplné a neúplné. Priemerný denný príjem tejto látky pre človeka sa pohybuje od 1 do 2 gramov na kilogram hmotnosti. Sedaví ľudia by sa zároveň mali držať spodnej hranice tohto rozpätia a športovci hornej hranice.

Ako študovať zloženie bielkovín

Na štúdium týchto látok sa používa hlavne metóda hydrolýzy. Požadovaný proteín sa zahrieva so zriedenou kyselinou chlorovodíkovou (6-10 mol/liter) pri teplote 100 °C až 1100 °C. V dôsledku toho sa rozkladá na zmes aminokyselín, z ktorých sú už izolované jednotlivé aminokyseliny. V súčasnosti sa pre skúmaný proteín používa papierová a iónomeničová chromatografia. Existujú dokonca aj špeciálne automatické analyzátory, ktoré dokážu ľahko určiť, ktoré aminokyseliny vznikajú v dôsledku rozkladu.

Veveričky- organické zlúčeniny s vysokou molekulovou hmotnosťou pozostávajúce zo zvyškov α-aminokyselín.

IN zloženie bielkovín zahŕňa uhlík, vodík, dusík, kyslík, síru. Niektoré proteíny tvoria komplexy s inými molekulami obsahujúcimi fosfor, železo, zinok a meď.

Proteíny majú veľkú molekulovú hmotnosť: vaječný albumín - 36 000, hemoglobín - 152 000, myozín - 500 000. Na porovnanie: molekulová hmotnosť alkoholu je 46, kyselina octová - 60, benzén - 78.

Aminokyselinové zloženie bielkovín

Veveričky- neperiodické polyméry, ktorých monoméry sú a-aminokyseliny. Typicky sa 20 typov α-aminokyselín nazýva proteínové monoméry, hoci viac ako 170 z nich sa nachádza v bunkách a tkanivách.

V závislosti od toho, či môžu byť aminokyseliny syntetizované v tele ľudí a iných zvierat, sa rozlišujú: neesenciálne aminokyseliny- môžu byť syntetizované; esenciálnych aminokyselín- nemožno syntetizovať. Esenciálne aminokyseliny musia byť do tela dodávané prostredníctvom potravy. Rastliny syntetizujú všetky typy aminokyselín.

V závislosti od zloženia aminokyselín bielkoviny sú: kompletné- obsahujú celú sadu aminokyselín; defektný- v ich zložení chýbajú niektoré aminokyseliny. Ak sa bielkoviny skladajú len z aminokyselín, sú tzv jednoduché. Ak bielkoviny obsahujú okrem aminokyselín aj neaminokyselinovú zložku (prostetickú skupinu), sú tzv komplexné. Protetickú skupinu môžu predstavovať kovy (metaloproteíny), sacharidy (glykoproteíny), lipidy (lipoproteíny), nukleové kyseliny (nukleoproteíny).

Všetky obsahujú aminokyseliny: 1) karboxylová skupina (-COOH), 2) aminoskupina (-NH2), 3) radikál alebo R-skupina (zvyšok molekuly). Štruktúra radikálu je odlišná pre rôzne typy aminokyselín. V závislosti od počtu aminoskupín a karboxylových skupín zahrnutých v zložení aminokyselín sa rozlišujú: neutrálne aminokyseliny majúci jednu karboxylovú skupinu a jednu aminoskupinu; zásadité aminokyseliny majúce viac ako jednu aminoskupinu; kyslé aminokyseliny majúce viac ako jednu karboxylovú skupinu.

Aminokyseliny sú amfotérne zlúčeniny, pretože v roztoku môžu pôsobiť ako kyseliny aj zásady. Vo vodných roztokoch existujú aminokyseliny v rôznych iónových formách.

Peptidová väzba

Peptidy- organické látky pozostávajúce zo zvyškov aminokyselín spojených peptidovými väzbami.

K tvorbe peptidov dochádza v dôsledku kondenzačnej reakcie aminokyselín. Keď aminoskupina jednej aminokyseliny interaguje s karboxylovou skupinou inej, vzniká medzi nimi kovalentná väzba dusík-uhlík, tzv. peptid. V závislosti od počtu aminokyselinových zvyškov zahrnutých v peptide existujú dipeptidy, tripeptidy, tetrapeptidy atď. Tvorba peptidovej väzby sa môže mnohokrát opakovať. To vedie k formácii polypeptidy. Na jednom konci peptidu je voľná aminoskupina (nazývaná N-koniec) a na druhom konci je voľná karboxylová skupina (nazývaná C-koniec).

Priestorová organizácia molekúl bielkovín

Vykonávanie určitých špecifických funkcií proteínmi závisí od priestorovej konfigurácie ich molekúl, okrem toho je pre bunku energeticky nevýhodné udržiavať proteíny v neposkladanej forme, vo forme reťazca, preto sa polypeptidové reťazce skladajú a získavajú určitú trojrozmernú štruktúru alebo konformáciu. K dispozícii sú 4 úrovne priestorová organizácia bielkovín.

Primárna proteínová štruktúra- postupnosť usporiadania aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci, ktorý tvorí molekulu proteínu. Väzba medzi aminokyselinami je peptidová väzba.

Ak molekula proteínu pozostáva iba z 10 aminokyselinových zvyškov, potom počet teoreticky možných variantov molekúl proteínu, ktoré sa líšia v poradí striedania aminokyselín, je 10 20. S 20 aminokyselinami z nich môžete vytvoriť ešte rozmanitejšie kombinácie. V ľudskom tele sa našlo asi desaťtisíc rôznych proteínov, ktoré sa líšia tak od seba, ako aj od proteínov iných organizmov.

Je to primárna štruktúra molekuly proteínu, ktorá určuje vlastnosti molekúl proteínu a ich priestorovú konfiguráciu. Nahradenie len jednej aminokyseliny inou v polypeptidovom reťazci vedie k zmene vlastností a funkcií proteínu. Napríklad nahradenie šiestej aminokyseliny glutámovej valínom v β-podjednotke hemoglobínu vedie k tomu, že molekula hemoglobínu ako celok nemôže vykonávať svoju hlavnú funkciu - transport kyslíka; V takýchto prípadoch sa u človeka vyvinie choroba nazývaná kosáčikovitá anémia.

Sekundárna štruktúra- usporiadané skladanie polypeptidového reťazca do špirály (vyzerá ako predĺžená pružina). Závity špirály sú zosilnené vodíkovými väzbami, ktoré vznikajú medzi karboxylovými skupinami a aminoskupinami. Takmer všetky skupiny CO a NH sa podieľajú na tvorbe vodíkových väzieb. Sú slabšie ako peptidové, ale mnohokrát opakované, dodávajú tejto konfigurácii stabilitu a tuhosť. Na úrovni sekundárnej štruktúry sú proteíny: fibroín (hodváb, pavučina), keratín (vlasy, nechty), kolagén (šľachy).

Terciárna štruktúra- zbaľovanie polypeptidových reťazcov do guľôčok, vznikajúce tvorbou chemických väzieb (vodíkové, iónové, disulfidové) a vznikom hydrofóbnych interakcií medzi radikálmi aminokyselinových zvyškov. Hlavnú úlohu pri tvorbe terciárnej štruktúry zohrávajú hydrofilno-hydrofóbne interakcie. Vo vodných roztokoch majú hydrofóbne radikály tendenciu skrývať sa pred vodou a zoskupovať sa vo vnútri globuly, zatiaľ čo hydrofilné radikály majú tendenciu sa v dôsledku hydratácie (interakcie s vodnými dipólmi) objavovať na povrchu molekuly. V niektorých proteínoch je terciárna štruktúra stabilizovaná disulfidovými kovalentnými väzbami vytvorenými medzi atómami síry dvoch cysteínových zvyškov. Na úrovni terciárnej štruktúry sú enzýmy, protilátky a niektoré hormóny.

Kvartérna štruktúra charakteristické pre komplexné proteíny, ktorých molekuly sú tvorené dvoma alebo viacerými globulami. Podjednotky sú držané v molekule iónovými, hydrofóbnymi a elektrostatickými interakciami. Niekedy sa počas tvorby kvartérnej štruktúry vyskytujú disulfidové väzby medzi podjednotkami. Najviac študovaným proteínom s kvartérnou štruktúrou je hemoglobínu. Tvoria ho dve α-podjednotky (141 aminokyselinových zvyškov) a dve β-podjednotky (146 aminokyselinových zvyškov). S každou podjednotkou je spojená molekula hemu obsahujúca železo.

Ak sa z nejakého dôvodu priestorová konformácia proteínov odchyľuje od normálu, proteín nemôže vykonávať svoje funkcie. Napríklad príčinou „choroby šialených kráv“ (spongiformná encefalopatia) je abnormálna konformácia priónov, povrchových proteínov nervových buniek.

Vlastnosti bielkovín

Určuje to zloženie aminokyselín a štruktúra molekuly proteínu vlastnosti. Proteíny kombinujú zásadité a kyslé vlastnosti, určené radikálmi aminokyselín: čím kyslejšie aminokyseliny v proteíne, tým výraznejšie sú jeho kyslé vlastnosti. Určuje sa schopnosť darovať a pridať H + tlmivé vlastnosti proteínov; Jedným z najsilnejších pufrov je hemoglobín v červených krvinkách, ktorý udržuje pH krvi na konštantnej úrovni. Existujú rozpustné proteíny (fibrinogén) a nerozpustné proteíny, ktoré vykonávajú mechanické funkcie (fibroín, keratín, kolagén). Existujú bielkoviny, ktoré sú chemicky aktívne (enzýmy), sú chemicky neaktívne bielkoviny, ktoré sú odolné voči rôznym podmienkam prostredia a tie, ktoré sú extrémne nestabilné.

Vonkajšie faktory (teplo, ultrafialové žiarenie, ťažké kovy a ich soli, zmeny pH, žiarenie, dehydratácia)

môže spôsobiť narušenie štruktúrnej organizácie molekuly proteínu. Proces straty trojrozmernej konformácie vlastnej molekule proteínu sa nazýva denaturácia. Príčinou denaturácie je rozbitie väzieb, ktoré stabilizujú určitú proteínovú štruktúru. Spočiatku sa pretrhávajú najslabšie väzby a ako sa sprísňujú podmienky, pretrhávajú sa aj silnejšie. Preto sa najskôr strácajú kvartérne, potom terciárne a sekundárne štruktúry. Zmena priestorovej konfigurácie vedie k zmene vlastností proteínu a v dôsledku toho znemožňuje proteínu vykonávať svoje prirodzené biologické funkcie. Ak denaturácia nie je sprevádzaná deštrukciou primárnej štruktúry, potom môže byť reverzibilné v tomto prípade dochádza k samoobnoveniu konformačnej charakteristiky proteínu. Napríklad membránové receptorové proteíny podliehajú takejto denaturácii. Proces obnovy proteínovej štruktúry po denaturácii je tzv renaturácia. Ak obnovenie priestorovej konfigurácie proteínu nie je možné, potom sa nazýva denaturácia nezvratné.

Funkcie proteínov

Funkcia	Príklady a vysvetlenia
Stavebníctvo	Proteíny sa podieľajú na tvorbe bunkových a extracelulárnych štruktúr: sú súčasťou bunkových membrán (lipoproteíny, glykoproteíny), vlasov (keratín), šliach (kolagén) atď.
Doprava	Krvný proteín hemoglobín viaže kyslík a transportuje ho z pľúc do všetkých tkanív a orgánov a z nich prenáša oxid uhličitý do pľúc; Zloženie bunkových membrán zahŕňa špeciálne proteíny, ktoré zabezpečujú aktívny a prísne selektívny prenos určitých látok a iónov z bunky do vonkajšieho prostredia a späť.
Regulačné	Proteínové hormóny sa podieľajú na regulácii metabolických procesov. Napríklad hormón inzulín reguluje hladinu glukózy v krvi, podporuje syntézu glykogénu a zvyšuje tvorbu tukov zo sacharidov.
Ochranný	V reakcii na prenikanie cudzích proteínov alebo mikroorganizmov (antigénov) do tela sa vytvárajú špeciálne proteíny - protilátky, ktoré ich dokážu viazať a neutralizovať. Fibrín, vytvorený z fibrinogénu, pomáha zastaviť krvácanie.
Motor	Kontraktilné proteíny aktín a myozín zabezpečujú svalovú kontrakciu u mnohobunkových zvierat.
Signál	Do povrchovej membrány bunky sú zabudované proteínové molekuly, ktoré sú schopné meniť svoju terciárnu štruktúru v reakcii na faktory prostredia, čím prijímajú signály z vonkajšieho prostredia a prenášajú príkazy do bunky.
Skladovanie	V tele zvierat sa proteíny spravidla neukladajú, s výnimkou vaječného albumínu a mliečneho kazeínu. Ale vďaka bielkovinám sa niektoré látky môžu v tele ukladať, napríklad pri odbúravaní hemoglobínu sa železo z tela neodstraňuje, ale ukladá a vytvára komplex s bielkovinou feritín.
Energia	Keď sa 1 g bielkovín rozloží na konečné produkty, uvoľní sa 17,6 kJ. Najprv sa proteíny rozkladajú na aminokyseliny a potom na konečné produkty - vodu, oxid uhličitý a amoniak. Bielkoviny sa však ako zdroj energie využívajú až vtedy, keď sa vyčerpajú iné zdroje (sacharidy a tuky).
Katalytický	Jedna z najdôležitejších funkcií bielkovín. Poskytujú proteíny - enzýmy, ktoré urýchľujú biochemické reakcie prebiehajúce v bunkách. Napríklad ribulózabifosfátkarboxyláza katalyzuje fixáciu CO2 počas fotosyntézy.

Enzýmy

Enzýmy, alebo enzýmy, sú špeciálnou triedou proteínov, ktoré sú biologickými katalyzátormi. Vďaka enzýmom prebiehajú biochemické reakcie obrovskou rýchlosťou. Rýchlosť enzymatických reakcií je desaťtisíckrát (a niekedy aj milióny) vyššia ako rýchlosť reakcií prebiehajúcich za účasti anorganických katalyzátorov. Látka, na ktorú enzým pôsobí, je tzv substrát.

Enzýmy sú globulárne proteíny, štrukturálne vlastnosti Enzýmy možno rozdeliť do dvoch skupín: jednoduché a zložité. Jednoduché enzýmy sú jednoduché bielkoviny, t.j. pozostávajú iba z aminokyselín. Komplexné enzýmy sú komplexné bielkoviny, t.j. Okrem bielkovinovej časti obsahujú skupinu nebielkovinovej povahy - kofaktor. Niektoré enzýmy používajú vitamíny ako kofaktory. Molekula enzýmu obsahuje špeciálnu časť nazývanú aktívne centrum. Aktívne centrum- malá časť enzýmu (od troch do dvanástich aminokyselinových zvyškov), kde dochádza k väzbe substrátu alebo substrátov za vzniku komplexu enzým-substrát. Po dokončení reakcie sa komplex enzým-substrát rozpadne na enzým a reakčný produkt (produkty). Niektoré enzýmy majú (okrem aktívnych) alosterické centrá- oblasti, ku ktorým sú pripojené regulátory rýchlosti enzýmov ( alosterické enzýmy).

Reakcie enzymatickej katalýzy sa vyznačujú: 1) vysokou účinnosťou, 2) prísnou selektivitou a smerom pôsobenia, 3) substrátovou špecifickosťou, 4) jemnou a presnou reguláciou. Substrát a reakčná špecifickosť reakcií enzymatickej katalýzy sú vysvetlené hypotézami E. Fischera (1890) a D. Koshlanda (1959).

E. Fisher (hypotéza zámku kľúča) navrhol, že priestorové konfigurácie aktívneho centra enzýmu a substrátu si musia presne zodpovedať. Substrát sa porovnáva s „kľúčom“, enzým so „zámkom“.

D. Koshland (hypotéza ruka-rukavice) navrhol, že priestorová korešpondencia medzi štruktúrou substrátu a aktívnym centrom enzýmu sa vytvára až v momente ich vzájomnej interakcie. Táto hypotéza je tiež tzv hypotéza indukovanej korešpondencie.

Rýchlosť enzymatických reakcií závisí od: 1) teploty, 2) koncentrácie enzýmu, 3) koncentrácie substrátu, 4) pH. Je potrebné zdôrazniť, že keďže enzýmy sú proteíny, ich aktivita je najvyššia za fyziologicky normálnych podmienok.

Väčšina enzýmov môže fungovať len pri teplotách medzi 0 a 40 °C. V rámci týchto limitov sa rýchlosť reakcie zvyšuje približne 2-krát s každým zvýšením teploty o 10 °C. Pri teplotách nad 40 °C dochádza k denaturácii proteínu a znižuje sa aktivita enzýmu. Pri teplotách blízkych bodu mrazu sú enzýmy inaktivované.

Keď sa množstvo substrátu zvyšuje, rýchlosť enzymatickej reakcie sa zvyšuje, kým sa počet molekúl substrátu nerovná počtu molekúl enzýmu. S ďalším zvýšením množstva substrátu sa rýchlosť nezvýši, pretože aktívne centrá enzýmu sú nasýtené. Zvýšenie koncentrácie enzýmu vedie k zvýšenej katalytickej aktivite, pretože väčší počet molekúl substrátu prechádza transformáciou za jednotku času.

Pre každý enzým existuje optimálna hodnota pH, pri ktorej vykazuje maximálnu aktivitu (pepsín - 2,0, slinná amyláza - 6,8, pankreatická lipáza - 9,0). Pri vyšších alebo nižších hodnotách pH sa aktivita enzýmov znižuje. Pri náhlych zmenách pH enzým denaturuje.

Rýchlosť alosterických enzýmov je regulovaná látkami, ktoré sa viažu na alosterické centrá. Ak tieto látky urýchľujú reakciu, sú tzv aktivátory ak spomalia - inhibítory.

Klasifikácia enzýmov

Podľa typu chemických transformácií, ktoré katalyzujú, sa enzýmy delia do 6 tried:

1. oxireduktázy(prenos atómov vodíka, kyslíka alebo elektrónov z jednej látky na druhú - dehydrogenáza),
2. transferázy(prenos metylovej, acylovej, fosfátovej alebo aminoskupiny z jednej látky na druhú – transaminázu),
3. hydrolázy(hydrolytické reakcie, pri ktorých zo substrátu vznikajú dva produkty – amyláza, lipáza),
4. lyázy(nehydrolytické pridávanie k substrátu alebo oddeľovanie skupiny atómov od neho, pričom v tomto prípade sa môžu pretrhnúť väzby C-C, C-N, C-O, C-S - dekarboxyláza),
5. izomerázy(intramolekulárne preskupenie - izomeráza),
6. ligázy(spojenie dvoch molekúl ako výsledok tvorby väzieb C-C, C-N, C-O, C-S - syntetáza).

Triedy sa ďalej delia na podtriedy a podtriedy. V súčasnej medzinárodnej klasifikácii má každý enzým špecifický kód pozostávajúci zo štyroch čísel oddelených bodkami. Prvé číslo je trieda, druhé je podtrieda, tretie je podtrieda, štvrté je poradové číslo enzýmu v tejto podtriede, napríklad kód arginázy je 3.5.3.1.

Ísť do prednášky č.2"Štruktúra a funkcie sacharidov a lipidov"

Ísť do prednášky č.4"Štruktúra a funkcie ATP nukleových kyselín"

Obsah:

Čo je to proteín a aké funkcie plní v tele? Aké prvky sú zahrnuté v jeho zložení a aká je zvláštnosť tejto látky.

Proteíny sú hlavným stavebným materiálom v ľudskom tele. Celkovo tieto látky tvoria jednu pätinu nášho tela. V prírode je známa skupina poddruhov – len ľudské telo obsahuje päť miliónov rôznych variantov. S jeho účasťou sa vytvárajú bunky, ktoré sa považujú za hlavnú zložku živých tkanív tela. Aké prvky tvoria bielkoviny a aká je zvláštnosť látky?

Jemnosť kompozície

Molekuly bielkovín v ľudskom tele sa líšia štruktúrou a preberajú určité funkcie. Myozín je teda považovaný za hlavný kontraktilný proteín, ktorý tvorí svaly a zaručuje pohyb tela. Zabezpečuje fungovanie čriev a pohyb krvi cez ľudské cievy. Nemenej dôležitou látkou v tele je kreatín. Funkciou látky je chrániť pokožku pred negatívnymi vplyvmi – žiarením, teplotou, mechanickými a inými. Kreatín tiež chráni pred vstupom mikróbov zvonku.

Proteíny obsahujú aminokyseliny. Navyše, prvý z nich bol objavený začiatkom 19. storočia a celé zloženie aminokyselín je vedcom známe už od 30. rokov minulého storočia. Je zaujímavé, že z dvoch stoviek aminokyselín, ktoré sú dnes objavené, len dve desiatky tvoria milióny bielkovín s rôznou štruktúrou.

Hlavným rozdielom v štruktúre je prítomnosť radikálov rôznej povahy. Okrem toho sa aminokyseliny často klasifikujú na základe ich elektrického náboja. Každá z uvažovaných zložiek má spoločné vlastnosti - schopnosť reagovať s alkáliami a kyselinami, rozpustnosť vo vode atď. Takmer všetci zástupcovia skupiny aminokyselín sa podieľajú na metabolických procesoch.

Vzhľadom na zloženie bielkovín stojí za to zdôrazniť dve kategórie aminokyselín – neesenciálne a esenciálne. Líšia sa od seba schopnosťou syntetizovať sa v tele. Tie prvé sú produkované v orgánoch, čo zaručuje aspoň čiastočné pokrytie aktuálneho deficitu, kým tie druhé sú zásobované len potravou. Ak sa množstvo niektorej z aminokyselín zníži, vedie to k poruchám a niekedy k smrti.

Proteín, ktorý obsahuje kompletnú sadu aminokyselín, sa nazýva „biologicky kompletný“. Takéto látky sú súčasťou živočíšnej potravy. Niektorí zástupcovia rastlín, ako fazuľa, hrach a sója, sa tiež považujú za užitočné výnimky. Hlavným parametrom, podľa ktorého sa posudzuje prínos produktu, je jeho biologická hodnota. Ak za základ považujeme mlieko ( 100% ), potom pre ryby alebo mäso bude tento parameter rovná sa 95, na ryžu - 58 , chlieb (iba raž) – 74 a tak ďalej.

Esenciálne aminokyseliny, ktoré tvoria proteín, sa podieľajú na syntéze nových buniek a enzýmov, to znamená, že pokrývajú potreby plastov a používajú sa ako hlavné zdroje energie. Proteíny obsahujú prvky, ktoré sú schopné transformácií, to znamená procesov dekarboxylácie a transaminácie. Vyššie uvedené reakcie zahŕňajú dve skupiny aminokyselín (karboxylovú a amínovú).

Vaječný bielok je považovaný za najcennejší a pre telo prospešný, ktorého štruktúra a vlastnosti sú dokonale vyvážené. To je dôvod, prečo sa percento aminokyselín v produkte takmer vždy používa ako základ na porovnanie.

Vyššie bolo spomenuté, že proteíny pozostávajú z aminokyselín a hlavnú úlohu zohrávajú nezávislí zástupcovia. Tu sú niektoré z nich:

• histidín- prvok, ktorý bol získaný v roku 1911. Jeho funkcia je zameraná na normalizáciu podmienenej reflexnej práce. Histidín zohráva úlohu zdroja tvorby histamínu, kľúčového mediátora centrálneho nervového systému, ktorý sa podieľa na prenose signálov do rôznych častí tela. Ak sa zvyšok tejto aminokyseliny zníži pod normálne hodnoty, produkcia hemoglobínu v ľudskej kostnej dreni je potlačená.
• Valin- látka objavená v roku 1879, ale definitívne rozlúštená až o 27 rokov neskôr. Pri jeho nedostatku sa zhoršuje koordinácia a pokožka sa stáva citlivou na vonkajšie dráždidlá.
• tyrozín(1846). Proteíny sa skladajú z mnohých aminokyselín, no táto hrá jednu z kľúčových funkcií. Je to tyrozín, ktorý sa považuje za hlavný prekurzor nasledujúcich zlúčenín - fenol, tyramín, štítna žľaza a ďalšie.
• metionín syntetizované až koncom 20. rokov minulého storočia. Látka pomáha pri syntéze cholínu, chráni pečeň pred nadmernou tvorbou tuku, má lipotropný účinok. Je dokázané, že takéto prvky zohrávajú kľúčovú úlohu v boji proti ateroskleróze a pri regulácii hladiny cholesterolu. Chemickou zvláštnosťou metionínu je, že sa podieľa na tvorbe adrenalínu a interaguje s vitamínom B.
• Cystín- látka, ktorej štruktúra bola založená až v roku 1903. Jeho funkcie sú zamerané na účasť na chemických reakciách a metabolických procesoch metionínu. Cystín reaguje aj s látkami obsahujúcimi síru (enzýmy).
• tryptofán– esenciálna aminokyselina, ktorá je súčasťou bielkovín. Bol syntetizovaný v roku 1907. Látka sa podieľa na metabolizme bielkovín a zaručuje optimálnu dusíkovú rovnováhu v ľudskom tele. Tryptofán sa podieľa na tvorbe sérových bielkovín a hemoglobínu.
• Leucín– jedna z „najskorších“ aminokyselín, známa už od začiatku 19. storočia. Jeho činnosť je zameraná na pomoc telu rásť. Nedostatok prvku vedie k narušeniu funkcie obličiek a štítnej žľazy.
• izoleucín– kľúčový prvok podieľajúci sa na bilancii dusíka. Vedci objavili aminokyselinu až v roku 1890.
• fenylalanín syntetizovaný začiatkom 90. rokov 19. storočia. Látka sa považuje za základ pre tvorbu hormónov nadobličiek a štítnej žľazy. Nedostatok prvku je hlavnou príčinou hormonálnej nerovnováhy.
• lyzín dostal až začiatkom 20. storočia. Nedostatok látky vedie k hromadeniu vápnika v kostnom tkanive, zníženiu objemu svalov v tele, rozvoju anémie atď.

Stojí za to zdôrazniť chemické zloženie bielkovín. To nie je prekvapujúce, pretože príslušné látky patria k chemickým zlúčeninám.

• uhlík - 50-55%;
• kyslík - 22-23%;
• dusík - 16-17%;
• vodík – 6-7%;
• síra - 0,4-2,5%.

Okrem tých, ktoré sú uvedené vyššie, proteíny obsahujú nasledujúce prvky (v závislosti od typu):

• meď;
• železo;
• fosfor;
• mikro- a makrolátky.

Chemický obsah rôznych proteínov sa líši. Jedinou výnimkou je dusík, ktorého obsah je vždy 16-17%. Z tohto dôvodu je úroveň obsahu látky určená presne percentom dusíka. Proces výpočtu je nasledovný. Vedci vedia, že 6,25 gramov bielkovín obsahuje jeden gram dusíka. Ak chcete určiť objem bielkovín, jednoducho vynásobte aktuálne množstvo dusíka číslom 6,25.

Jemnosť štruktúry

Pri zvažovaní otázky, z čoho sú bielkoviny vyrobené, stojí za to študovať štruktúru tejto látky. Zlatý klinec:

• Primárna štruktúra. Základom je striedanie aminokyselín v zložení. Ak je zahrnutý aspoň jeden prvok alebo „vypadne“, potom sa vytvorí nová molekula. Vďaka tejto vlastnosti dosahuje celkový počet tých druhých astronomické číslo.
• Sekundárna štruktúra. Zvláštnosťou molekúl v proteíne je, že nie sú v rozšírenom stave, ale majú rôzne (niekedy zložité) konfigurácie. Vďaka tomu je životnosť bunky zjednodušená. Sekundárna štruktúra má tvar špirály vytvorenej z rovnomerných závitov. V tomto prípade sú susedné závity charakterizované tesnou vodíkovou väzbou. V prípade opakovaného opakovania sa stabilita zvyšuje.
• Terciárna štruktúra vzniká vďaka schopnosti spomínanej špirály zapadnúť do klbka. Stojí za to vedieť, že zloženie a štruktúra proteínov do značnej miery závisí od primárnej štruktúry. Terciárna báza zase zaručuje zachovanie kvalitných väzieb medzi aminokyselinami s rôznym nábojom.
• Kvartérna štruktúra charakteristické pre niektoré proteíny (hemoglobín). Ten tvorí nie jeden, ale niekoľko reťazcov, ktoré sa líšia svojou primárnou štruktúrou.

Tajomstvo proteínových molekúl je vo všeobecnom vzore. Čím vyššia je štrukturálna úroveň, tým horšie sú vytvorené chemické väzby držané pohromade. Sekundárne, terciárne a kvartérne štruktúry sú teda vystavené žiareniu, vysokým teplotám a iným podmienkam prostredia. Výsledkom je často porušenie štruktúry (denaturácia). Zároveň je jednoduchý proteín, ak sa jeho štruktúra zmení, schopný rýchleho zotavenia. Ak bola látka vystavená negatívnemu teplotnému pôsobeniu alebo vplyvom iných faktorov, potom je proces denaturácie nezvratný a samotnú látku nemožno obnoviť.

Vlastnosti

Vyššie sme diskutovali o tom, čo sú proteíny, o definícii týchto prvkov, štruktúre a ďalších dôležitých otázkach. Informácie však budú neúplné, ak nebudú zdôraznené hlavné vlastnosti látky (fyzikálne a chemické).

Molekulová hmotnosť bielkovín - od 10 tisíc do jedného milióna(tu veľa závisí od typu). Okrem toho sú rozpustné vo vode.

Stojí za to zdôrazniť spoločné črty bielkovín s koloidnými roztokmi:

• Schopnosť opuchu. Čím vyššia je viskozita kompozície, tým vyššia je molekulová hmotnosť.
• Pomalá difúzia.
• Schopnosť dialýzy, to znamená rozdelenie skupín aminokyselín na iné prvky pomocou polopriepustných membrán. Hlavným rozdielom medzi zvažovanými látkami je ich neschopnosť prejsť cez membrány.
• Dvojfaktorová stabilita. To znamená, že proteín má hydrofilnú štruktúru. Náboj látky priamo závisí od toho, z čoho sa proteín skladá, od počtu aminokyselín a ich vlastností.
• Veľkosť každej častice je 1-100 nm.

Proteíny majú tiež určité podobnosti so skutočnými roztokmi. Hlavná vec je schopnosť vytvárať homogénne systémy. V tomto prípade je proces tvorby spontánny a nevyžaduje ďalší stabilizátor. Okrem toho sú proteínové roztoky termodynamicky stabilné.

Vedci zdôrazňujú špeciálne amorfné vlastnosti predmetných látok. To sa vysvetľuje prítomnosťou aminoskupiny. Ak je proteín prítomný vo forme vodného roztoku, potom sú v ňom rovnako odlišné zmesi - katiónové, bipolárne ióny, ako aj aniónové formy.

Tiež Vlastnosti bielkovín zahŕňajú:

• Schopnosť pôsobiť ako tlmivý roztok, to znamená reagovať podobne ako slabá kyselina alebo zásada. V ľudskom tele teda existujú dva typy vyrovnávacích systémov - proteín a hemoglobín, ktoré sa podieľajú na normalizácii úrovne homeostázy.
• Pohyb v elektrickom poli. V závislosti od počtu aminokyselín v bielkovine, ich hmotnosti a náboja sa mení aj rýchlosť pohybu molekúl. Táto funkcia sa používa na separáciu pomocou elektroforézy.
• Vysolenie (spätné vyzrážanie). Ak sa do proteínového roztoku pridajú amónne ióny, kovy alkalických zemín a alkalické soli, tieto molekuly a ióny si navzájom konkurujú o vodu. Na tomto pozadí sa odstráni hydratačný obal a proteíny prestanú byť stabilné. V dôsledku toho sa vyzrážajú. Ak pridáte určitý objem vody, je možné obnoviť hydratačný obal.
• Citlivosť na vonkajšie vplyvy. Stojí za zmienku, že v prípade negatívneho vonkajšieho vplyvu sú proteíny zničené, čo vedie k strate mnohých chemických a fyzikálnych vlastností. Okrem toho denaturácia spôsobuje pretrhnutie hlavných väzieb, ktoré stabilizujú všetky úrovne proteínovej štruktúry (okrem primárnej).

Existuje veľa dôvodov na denaturáciu– negatívny vplyv organických kyselín, vplyv alkálií alebo iónov ťažkých kovov, negatívny vplyv močoviny a rôznych redukčných činidiel vedúcich k deštrukcii mostíkov disulfidového typu.

• Prítomnosť farebných reakcií s rôznymi chemickými prvkami (v závislosti od zloženia aminokyselín). Táto vlastnosť sa využíva v laboratórnych podmienkach, keď je potrebné určiť celkové množstvo bielkovín.

Výsledky

Proteín je kľúčovým prvkom bunky, ktorý zabezpečuje normálny vývoj a rast živého organizmu. Ale napriek tomu, že vedci látku študovali, stále je pred nami veľa objavov, ktoré nám umožnia hlbšie pochopiť tajomstvá ľudského tela a jeho štruktúry. Medzitým by každý z nás mal vedieť, kde sa proteíny tvoria, aké sú ich vlastnosti a na aké účely sú potrebné.

Je známe, že základom živej hmoty sú organické látky – bielkoviny, tuky, sacharidy a nukleové kyseliny. Ale najdôležitejšie miesto medzi týmito látkami je proteín.

Väčšina látok, ktoré veda pozná, sa pri zahrievaní mení z pevnej látky na kvapalnú. Existujú však látky, ktoré sa naopak pri zahrievaní menia na pevné skupenstvo. Tieto látky spojil do samostatnej triedy francúzsky chemik Pierre Joseph Macquet v roku 1777. Analogicky s vaječným bielkom, ktorý sa pri zahrievaní zráža, sa tieto látky nazývali proteíny. Proteíny sa inak nazývajú proteíny. V gréčtine znamená proteín (proteios) „prvé miesto“. Proteín dostal tento názov v roku 1838, keď holandský biochemik Gerard Mulder napísal, že život na planéte by bol nemožný bez určitej látky, ktorá je najdôležitejšou zo všetkých látok známych vede a ktorá je nevyhnutne prítomná v absolútne všetkých rastlinách a zvieratách. . Mulder túto látku nazval proteín.

Proteín je najkomplexnejšia látka spomedzi všetkých živín. V každej bunke ľudského tela prebiehajú chemické reakcie, v ktorých zohrávajú veľmi dôležitú úlohu bielkoviny.

Z čoho pozostáva proteín?

Bielkoviny obsahujú: dusík, kyslík, vodík, uhlík. Ostatné živiny však dusík neobsahujú.

Proteín je prírodný polymér. A polyméry sú látky, ktorých molekuly obsahujú veľmi veľký počet atómov. Ešte v 19. storočí ruský chemik Alexander Michajlovič Butlerov dokázal, že ak sa zmení štruktúra molekuly, zmenia sa aj vlastnosti látky. Hlavnými stavebnými kameňmi bielkovín sú aminokyseliny. A proteíny obsahujú rôzne kombinácie aminokyselín. V dôsledku toho v prírode existuje široká škála proteínov s rôznymi vlastnosťami. Prostredníctvom výskumu bolo objavených približne 20 aminokyselín, ktoré sa podieľajú na tvorbe bielkovín.

Ako vzniká molekula proteínu?

Aminokyseliny sa k sebe pridávajú postupne. Výsledkom tohto procesu je vytvorenie reťazca, ktorý sa nazýva polypeptid. Následne sa polypeptidy môžu skladať do špirál alebo nadobudnúť iné tvary. Vlastnosti proteínu závisia od zloženia aminokyselín, od toho, koľko aminokyselín sa podieľa na syntéze a v akom poradí sa tieto aminokyseliny k sebe pridávajú. Napríklad pri syntéze dvoch proteínov ide o rovnaký počet aminokyselín, ktoré majú aj rovnaké zloženie. Ale ak sú tieto aminokyseliny umiestnené v rôznych sekvenciách, potom získame dva úplne odlišné proteíny.

Ak peptidy neobsahujú viac ako 15 aminokyselinových zvyškov, potom sa nazývajú oligopeptidy. A peptidy obsahujúce až niekoľko desiatok tisíc alebo dokonca stovky tisíc aminokyselinových zvyškov sa nazývajú proteíny. Molekula proteínu má kompaktnú priestorovú štruktúru. Táto štruktúra môže byť vo forme vlákien. Takéto proteíny sa nazývajú fibrilárne. Budujú bielkoviny. Ak má molekula proteínu sférickú štruktúru, potom sa proteíny nazývajú globulárne. Tieto proteíny zahŕňajú enzýmy, protilátky a niektoré hormóny.

V závislosti od toho, ktoré aminokyseliny sú zahrnuté v proteínoch, môžu byť proteíny kompletné alebo neúplné. Kompletné proteíny obsahujú kompletnú sadu aminokyselín. Nekompletným bielkovinám chýbajú niektoré aminokyseliny.

Proteíny sa tiež delia na jednoduché a zložité. Jednoduché bielkoviny obsahujú iba aminokyseliny. Okrem aminokyselín komplexné proteíny zahŕňajú aj kovy, sacharidy, lipidy a nukleové kyseliny.

Úloha bielkovín v ľudskom tele

Proteíny vykonávajú v ľudskom tele rôzne funkcie.

1.Štrukturálne. Proteíny sú súčasťou buniek všetkých tkanív a orgánov.

2. Ochranný. Interferónový proteín sa v tele syntetizuje na ochranu pred vírusmi.

3. Motor ja Proteín myozín sa podieľa na procese svalovej kontrakcie.

4. Doprava. Hemoglobín, čo je proteín nachádzajúci sa v červených krvinkách, sa podieľa na transporte kyslíka a oxidu uhličitého.

5. Energia ja V dôsledku oxidácie molekúl bielkovín sa uvoľňuje energia potrebná pre fungovanie organizmu.

6. Katalytický ja Enzýmové proteíny pôsobia ako biologické katalyzátory, ktoré zvyšujú rýchlosť chemických reakcií v bunkách.

7. Regulačné ja Hormóny regulujú rôzne telesné funkcie. Napríklad inzulín reguluje hladinu cukru v krvi.

V prírode existuje obrovské množstvo proteínov, ktoré môžu vykonávať širokú škálu funkcií. Najdôležitejšou funkciou bielkovín je však podpora života na Zemi spolu s ďalšími biomolekulami.

Aminokyseliny - štruktúrne zložky bielkoviny.Proteíny, alebo bielkoviny(grécky protos - primárny) sú biologické heteropolyméry, ktorých monoméry sú aminokyseliny.

Aminokyseliny sú organické zlúčeniny s nízkou molekulovou hmotnosťou obsahujúce karboxylové (-COOH) a amínové (-NH2) skupiny, ktoré sú viazané na rovnaký atóm uhlíka. K atómu uhlíka je pripojený bočný reťazec – radikál, ktorý dáva každej aminokyseline určité vlastnosti. Všeobecný vzorec aminokyselín je:

Väčšina aminokyselín má jednu karboxylovú skupinu a jednu aminoskupinu; tieto aminokyseliny sa nazývajú neutrálny. Existujú však aj zásadité aminokyseliny- s viac ako jednou aminoskupinou, ako aj kyslé aminokyseliny- s viac ako jednou karboxylovou skupinou.

V živých organizmoch je známych asi 200 aminokyselín, ale iba 20 z nich sa nachádza v bielkovinách. Ide o tzv základné, alebo tvorba bielkovín(proteinogénne), aminokyseliny.

Podľa typu radikálu sa základné aminokyseliny delia do troch skupín: 1) nepolárne (alanín, metionín, valín, prolín, leucín, izoleucín, tryptofán, fenylalanín); 2) polárne nenabité (asparagín, glutamín, séria, glycín, tyrozín, treonín, cysteín); 3) polárne nabité (arginín, histidín, lyzín - pozitívne; kyseliny asparágové a glutámové - negatívne).

Bočné reťazce aminokyselín (radikál) môžu byť hydrofóbne alebo hydrofilné, čo dáva proteínom zodpovedajúce vlastnosti, ktoré sa prejavujú pri tvorbe sekundárnych, terciárnych a kvartérnych proteínových štruktúr.

V rastlinách Všetky esenciálne aminokyseliny sa syntetizujú z primárnych produktov fotosyntézy. Ľudia a zvieratá nie sú schopní syntetizovať množstvo proteinogénnych aminokyselín a musia ich prijímať v hotovej forme s potravou. Tieto aminokyseliny sú tzv nenahraditeľný. TO tieto zahŕňajú lyzín, valín, leucín, izoleucín, treonín, fenylalanín, tryptofán, metionín; ako aj arginín a histidín – nevyhnutné pre deti,

V roztoku môžu aminokyseliny pôsobiť ako kyseliny aj zásady, t.j. sú to amfotérne zlúčeniny. Karboxylová skupina -COOH je schopná darovať protón, funguje ako kyselina, a aminoskupina - NH2 - je schopná prijať protón, čím vykazuje vlastnosti zásady.

Peptidy. Aminoskupina jednej aminokyseliny môže reagovať s karboxylovou skupinou inej aminokyseliny.

Výsledná molekula je dipeptid a väzba -CO-NH- sa nazýva peptidová väzba:

Na jednom konci molekuly dipeptidu je voľná aminoskupina a na druhom je voľná karboxylová skupina. Vďaka tomu môže dipeptid na seba naviazať ďalšie aminokyseliny a vytvoriť tak oligopeptidy. Ak sa týmto spôsobom skombinuje veľa aminokyselín (viac ako desať), potom sa ukáže polypeptid.

Peptidy hrajú v tele dôležitú úlohu. Mnohé oligo- a polypeptidy sú hormóny, antibiotiká a toxíny.

Oligopeptidy zahŕňajú oxytocín, vazopresín, tyreotropín, ako aj bradykinín (peptid bolesti) a niektoré opiáty (ľudské „prírodné lieky“), ktoré pôsobia ako lieky proti bolesti. Užívanie drog ničí opiátový systém tela, takže narkoman bez dávky drog pociťuje silnú bolesť – „abstinenčný stav“, ktorý bežne zmierňujú opiáty. K oligopeptidom patria aj niektoré antibiotiká (napríklad gramicidín S).

Mnohé hormóny (inzulín, adrenokortikotropný hormón atď.), antibiotiká (napríklad gramicidín A), toxíny (napríklad difterický toxín) sú polypeptidy.

Proteíny sú polypeptidy, ktorých molekula obsahuje päťdesiat až niekoľko tisíc aminokyselín s relatívnou molekulovou hmotnosťou nad 10 000.

Štruktúra bielkovín. Každý proteín v určitom prostredí sa vyznačuje špeciálnou priestorovou štruktúrou. Pri charakterizácii priestorovej (trojrozmernej) štruktúry sa rozlišujú štyri úrovne organizácie molekúl bielkovín (obr. 1.1).

lie-glu-tre-ala-ala-ala-liz-fen-glu-arg-gln-gis-met-asp-ser- ser-tre-ser-ala-ala-ser-ser-ser-asn-tir-cis-asn-glu-met-met- lis-ser-arg-asn-ley-tre-lys-asp-arg-cis-lys-pro-val-asn-tre- fen--val-gis-glu-ser-ley-ala-asp-val-gln-ala-val-cis-ser-gln- lys—asn—val—ala—cis—lys—asn—gli—gln—tre—asn—cis—tri—gln—ser— tri-ser-tre-met-ser-ile-tre-asp-cis-arg-glu-tre-gli-ser-ser- lie-tir-pro-asn-cis-ala-tir-lie-tre-tre-gln-ala-asn-liz-gis- ile-ile-val-ala-cis-glu-gli-asn-pro-tir-val-pro-val-gis-fen- asp-ala-ser-val

Ryža. 1.1.Úrovne štrukturálnej organizácie proteínov: a — primárna štruktúra - aminokyselinová sekvencia proteínovej ribonukleázy (124 aminokyselinových jednotiek); b — sekundárna štruktúra — polypeptidový reťazec je skrútený vo forme špirály; V— terciárna štruktúra myoglobínového proteínu; G — kvartérna štruktúra hemoglobínu.

Primárna štruktúra— poradie aminokyselín v polypeptidovom reťazci. Táto štruktúra je špecifická pre každý proteín a je určená genetickou informáciou, to znamená, že závisí od sekvencie nukleotidov v úseku molekuly DNA kódujúcej daný proteín. Všetky vlastnosti a funkcie proteínov závisia od primárnej štruktúry. Nahradenie jedinej aminokyseliny v zložení molekúl proteínu alebo narušenie ich usporiadania zvyčajne znamená zmenu funkcie proteínu.

Vzhľadom na to, že proteíny obsahujú 20 druhov aminokyselín, je množstvo možností ich kombinácií v polypeptidovom reťazci skutočne neobmedzené, čo poskytuje obrovské množstvo typov proteínov v živých bunkách. Napríklad v ľudskom tele sa našlo viac ako 10 000 rôznych bielkovín a všetky sú postavené z rovnakých 20 základných aminokyselín.

V živých bunkách molekuly bielkovín alebo ich jednotlivé úseky nie sú predĺženým reťazcom, ale sú stočené do špirály, pripomínajúcej predĺženú pružinu (ide o tzv. a-helix), alebo poskladané do zloženej vrstvy (p- vrstva). Takéto a-helixy a p-listy sú sekundárne štruktúru. Vzniká ako výsledok tvorby vodíkových väzieb v rámci jedného polypeptidového reťazca (helikálna konfigurácia) alebo medzi dvoma polypeptidovými reťazcami (zložené vrstvy).

Keratínový proteín má úplne a-helikálnu konfiguráciu. Je to štrukturálny proteín vlasov, nechtov, pazúrov, zobákov, peria a rohov; je súčasťou vonkajšej vrstvy kože stavovcov.

Vo väčšine proteínov sa špirálovité a nehelikálne úseky polypeptidového reťazca skladajú do trojrozmerného guľovitého útvaru – globule (charakteristické pre globulárne proteíny). Je to globula určitej konfigurácie terciárna štruktúra veverička. Táto štruktúra je stabilizovaná iónovými, vodíkovými, kovalentnými disulfidovými väzbami (vzniknutými medzi atómami síry, ktoré sú súčasťou cysteínu, cystínu a megionínu), ako aj hydrofóbnymi interakciami. Najdôležitejšie pri vzniku terciárnej štruktúry sú hydrofóbne interakcie; V tomto prípade sa proteín zloží tak, že jeho hydrofóbne bočné reťazce sú skryté vo vnútri molekuly, teda sú chránené pred kontaktom s vodou a hydrofilné bočné reťazce sú naopak odkryté vonku.

Mnohé proteíny s obzvlášť zložitou štruktúrou pozostávajú z niekoľkých tvoriacich sa polypeptidových reťazcov (podjednotiek). kvartérna štruktúra molekula proteínu. Táto štruktúra sa nachádza napríklad v globulárnom proteíne hemoglobín. Jeho molekula pozostáva zo štyroch samostatných polypeptidových podjednotiek (protomérov), umiestnených v terciárnej štruktúre, a z neproteínovej časti – hemu.

Iba v tejto štruktúre je hemoglobín schopný vykonávať svoju transportnú funkciu.

Vplyvom rôznych chemických a fyzikálnych faktorov (liečba alkoholom, acetónom, kyselinami, zásadami, vysoká teplota, ožiarenie, vysoký tlak a pod.) dochádza v dôsledku prasknutia k zmene sekundárnych, terciárnych a kvartérnych štruktúr proteínu. vodíkových a iónových väzieb. Proces narušenia natívnej (prirodzenej) štruktúry proteínu sa nazýva tzv denaturácia. V tomto prípade dochádza k zníženiu rozpustnosti proteínov, zmene tvaru a veľkosti molekúl, strate enzymatickej aktivity atď. Proces denaturácie môže byť úplný alebo čiastočný. V niektorých prípadoch je prechod na normálne podmienky prostredia sprevádzaný spontánnou obnovou prirodzenej štruktúry proteínu. Tento proces sa nazýva renaturácia.

Jednoduché a zložité proteíny. Na základe chemického zloženia sa bielkoviny delia na jednoduché a zložité. Odpusť mi zahŕňajú proteíny pozostávajúce iba z aminokyselín a ťažké- bielkoviny obsahujúce bielkovinovú časť a nebielkovinovú časť (protetické); prostetickú skupinu môžu tvoriť kovové ióny, zvyšok kyseliny fosforečnej, sacharidy, lipidy atď. Jednoduché proteíny sú sérový albumín, fibrín, niektoré enzýmy (trypsín) atď. Komplexné proteíny zahŕňajú všetky proteolipidy a glykoproteíny; komplexné bielkoviny sú napríklad imunoglobulíny (protilátky), hemoglobín, väčšina enzýmov atď.

Funkcie proteínov.

1. Štrukturálne. Proteíny sú súčasťou bunkových membrán a matrice bunkových organel. Steny krvných ciev, chrupaviek, šliach, vlasov, nechtov a pazúrov u vyšších zvierat pozostávajú predovšetkým z bielkovín.
2. Katalytické (enzymatické). Enzýmové proteíny katalyzujú všetky chemické reakcie v tele. Zabezpečujú rozklad živín v tráviacom trakte, fixáciu uhlíka pri fotosyntéze atď.
3. Doprava. Niektoré proteíny sú schopné viazať a transportovať rôzne látky. Krvné albumíny transportujú mastné kyseliny, globulíny transportujú kovové ióny a hormóny a hemoglobín transportuje kyslík a oxid uhličitý. Na transporte látok do bunky sa podieľajú proteínové molekuly, ktoré tvoria plazmatickú membránu.
4. Ochranný. Vykonávajú ho imunoglobulíny (protilátky) v krvi, ktoré zabezpečujú imunitnú obranu tela. Fibrinogén a trombín sa podieľajú na zrážaní krvi a zabraňujú krvácaniu.
5. Kontraktilné. V dôsledku kĺzania aktínových a myozínových protofibríl voči sebe dochádza k svalovej kontrakcii, ako aj k nesvalovým intracelulárnym kontrakciám. Pohyb mihalníc a bičíkov je spojený s kĺzaním mikrotubulov proteínovej povahy voči sebe navzájom.
6. Regulačné. Mnohé hormóny sú oligopeptidy alebo peptidy (napr. inzulín, glukagón [antagonista inzulínu], adrenokortikotropný hormón atď.).
7. Receptor. Niektoré proteíny uložené v bunkovej membráne sú schopné meniť svoju štruktúru vplyvom vonkajšieho prostredia. Takto sa prijímajú signály zvonku a informácie sa prenášajú do bunky. Príkladom by bolo fyto-chróm—- svetlocitlivý proteín, ktorý reguluje fotoperiodickú odozvu rastlín a opsin - komponent rodopsín, pigment nachádzajúci sa v bunkách sietnice.
8. Energia. Proteíny môžu slúžiť ako zdroj energie v bunke (po ich hydrolýze). Proteíny sa zvyčajne používajú na energetické potreby v extrémnych prípadoch, keď sú vyčerpané zásoby sacharidov a tukov.

Enzýmy (enzýmy). Ide o špecifické proteíny, ktoré sú prítomné vo všetkých živých organizmoch a zohrávajú úlohu biologických katalyzátorov.

Chemické reakcie v živej bunke prebiehajú pri určitej teplote, normálnom tlaku a primeranej kyslosti prostredia. Za takýchto podmienok by reakcie syntézy alebo rozkladu látok prebiehali v bunke veľmi pomaly, ak by neboli vystavené pôsobeniu enzýmov. Enzýmy urýchľujú reakciu bez zmeny jej celkového výsledku znížením aktivačná energia, to znamená, že keď sú prítomné, je potrebné podstatne menej energie, aby molekuly, ktoré reagujú, boli reaktívne, alebo reakcia prebieha inou cestou s nižšou energetickou bariérou.

Všetky procesy v živom organizme sa uskutočňujú priamo alebo nepriamo za účasti enzýmov. Napríklad pod ich vplyvom sa základné zložky potravy (bielkoviny, sacharidy, lipidy atď.) rozkladajú na jednoduchšie zlúčeniny a z nich sa potom syntetizujú nové makromolekuly charakteristické pre tento typ. Preto poruchy tvorby a aktivity enzýmov často vedú k vzniku závažných ochorení.

Podľa ich priestorovej organizácie sa enzýmy skladajú z niekoľkých pohlaví a peptidových reťazcov a zvyčajne majú kvartérnu štruktúru. Okrem toho môžu enzýmy zahŕňať aj neproteínové štruktúry. Proteínová časť je názov apoenzým, a nebielkovinové - kofaktor(ak ide o katióny alebo anióny anorganických látok, napr. Zn 2- Mn 2+ a pod.) resp. koenzým (koenzým)(ak ide o organickú látku s nízkou molekulovou hmotnosťou).

Vitamíny sú prekurzory alebo zložky mnohých koenzýmov. Kyselina pantoténová je teda zložkou koenzýmu A, kyselina nikotínová (vitamín PP) je prekurzorom NAD a NADP atď.

Enzymatická katalýza sa riadi rovnakými zákonmi ako neenzymatická katalýza v chemickom priemysle, ale na rozdiel od nej sa vyznačuje nezvyčajnými vysoký stupeň špecifickosti(enzým katalyzuje len jednu reakciu alebo pôsobí len na jeden typ väzby). To zaisťuje jemnú reguláciu všetkých životne dôležitých procesov (dýchanie, trávenie, fotosyntéza atď.), ktoré prebiehajú v bunke a tele. Napríklad enzým ureáza katalyzuje rozklad iba jednej látky - močoviny (H 2 N-CO-NH 2 + H 2 O -> -» 2NH 3 + CO 2), bez toho, aby mal katalytický účinok na štruktúrne príbuzné zlúčeniny.

Pochopiť mechanizmus účinku enzýmov s vysokou špecifickosťou je veľmi Dôležitá je teória aktívneho centra. Podľa nej V molekula každý enzým existuje jeden miesto alebo viac, v ktorom dochádza ku katalýze v dôsledku úzkeho (na mnohých miestach) kontaktu medzi molekulami enzýmu a špecifickou látkou (substrátom). Aktívnym centrom je buď funkčná skupina (napríklad OH skupina serínu) alebo samostatná aminokyselina. Typicky katalytický účinok vyžaduje kombináciu niekoľkých (v priemere od 3 do 12) aminokyselinových zvyškov umiestnených v určitom poradí. Aktívne centrum tvoria aj kovové ióny, vitamíny a ďalšie nebielkovinové zlúčeniny spojené s enzýmom – koenzýmy, prípadne kofaktory. Navyše tvar a chemická štruktúra aktívneho centra sú také, že s Môžu sa naň viazať iba určité substráty vďaka svojej ideálnej vzájomnej zhode (komplementárnosti alebo komplementárnosti). Úlohou zostávajúcich aminokyselinových zvyškov vo veľkej molekule enzýmu je poskytnúť jej molekule vhodný globulárny tvar, ktorý je nevyhnutný pre efektívnu činnosť aktívneho centra. Okrem toho okolo veľkej molekuly enzýmu vzniká silné elektrické pole. V takomto poli je možné, aby sa molekuly substrátu orientovali a získali asymetrický tvar. To vedie k oslabeniu chemických väzieb a katalyzovaná reakcia nastáva s menším počiatočným výdajom energie, a teda oveľa vyššou rýchlosťou. Napríklad jedna molekula enzýmu katalázy dokáže rozložiť za 1 minútu viac ako 5 miliónov molekúl peroxidu vodíka (H 2 0 2), ktorý vzniká pri oxidácii rôznych zlúčenín v organizme.

V niektorých enzýmoch dochádza v prítomnosti substrátu k zmenám konfigurácie aktívneho centra, t.j. enzým orientuje svoje funkčné skupiny tak, aby bola zabezpečená čo najväčšia katalytická aktivita.

V konečnom štádiu chemickej reakcie sa komplex enzým-substrát oddelí za vzniku konečných produktov a voľného enzýmu. Aktívne centrum uvoľnené v tomto prípade môže prijať nové molekuly substrátu.

Rýchlosť enzymatických reakcií závisí od mnohých faktorov: povaha a koncentrácia enzýmu a substrátu, teplota, tlak, kyslosť média, prítomnosť inhibítorov atď. Napríklad pri teplotách blízkych nule sa rýchlosť biochemických reakcií spomalí na minimum . Táto vlastnosť je široko využívaná v rôznych odvetviach národného hospodárstva, najmä v poľnohospodárstve a medicíne. Najmä zachovanie Pred transplantáciou rôznych orgánov (obličky, srdce, slezina, pečeň) pacientovi sa tieto ochladzujú, aby sa znížila intenzita biochemických reakcií a predĺžila sa životnosť orgánov. Rýchle zmrazovanie potravinárskych výrobkov zabraňuje rastu a rozmnožovaniu mikroorganizmov (baktérií, húb a pod.) a tiež inaktivuje ich tráviace enzýmy, takže už nie sú schopné spôsobovať rozklad potravinárskych výrobkov.

Zdroj : NA. Lemeza L.V. Kamlyuk N.D. Lisov „Príručka o biológii pre tých, ktorí vstupujú na univerzity“