Ce sunt proteinele, care este compoziția lor, de ce sunt necesare? Proteinele: istoricul cercetării, compoziția chimică, proprietăți, funcții biologice Ce este inclus în compoziția proteinelor.

Acum a venit rândul uneia dintre cele mai importante probleme din mediul culturism - proteinele. Acesta este un subiect fundamental, deoarece proteinele sunt principalul material de construcție al mușchilor și datorită acestuia (proteinei) rezultatele exercițiilor constante sunt vizibile (sau, alternativ, nu sunt vizibile). Subiectul nu este foarte ușor, dar dacă îl înțelegi bine, pur și simplu nu te vei putea priva de mușchii sculptați.

Nu toți cei care se consideră culturiști sau pur și simplu merg la sală sunt bine versați în tema proteinelor. De obicei, cunoștințele se termină undeva la limita de „proteinele sunt bune și ar trebui să le mănânci”. Astăzi trebuie să înțelegem profund și temeinic probleme precum:

Structura și funcțiile proteinelor;

Mecanisme de sinteză a proteinelor;

Cum proteinele construiesc mușchii și așa mai departe.

În general, să ne uităm la fiecare mic detaliu din alimentația culturiștilor și să le acordăm o atenție deosebită.

Proteine: începând cu teorie

După cum s-a menționat în repetate rânduri în materialele anterioare, alimentele intră în corpul uman sub formă de nutrienți: proteine, grăsimi, carbohidrați, vitamine, minerale. Dar nu s-au menționat niciodată informații despre cât de mult trebuie consumate anumite substanțe pentru a atinge anumite obiective. Astăzi vom vorbi și despre asta.

Dacă vorbim despre definiția proteinei, atunci cea mai simplă și mai înțeleasă afirmație va fi afirmația lui Engels că existența corpurilor proteice este viață. Aici devine imediat clar: fără proteine - fără viață. Dacă luăm în considerare această definiție în ceea ce privește culturismul, atunci fără proteine nu vor exista mușchi sculptați. Acum este timpul să ne scufundăm puțin în știință.

Proteina (proteina) este o substanță organică cu molecul mare, care constă din acizi alfa. Aceste particule minuscule sunt conectate într-un singur lanț prin legături peptidice. Proteina conține 20 de tipuri de aminoacizi (9 dintre ei sunt esențiali, adică nu sunt sintetizați în organism, iar restul de 11 sunt înlocuibili).

Cele de neînlocuit includ:

leucină;
Valin;
izoleucină;
Licină;
triptofan;
Histidină;
Treonină;
Metionină;
Fenilalanina.

Elementele înlocuibile includ:

alanina;
serin;
Cistina;
argentină;
tirozină;
Prolina;
glicină;
asparagină;
Glutamina;
Acizi aspartic și glutamic.

Pe lângă acești aminoacizi incluși în compoziție, există și alții care nu sunt incluși în compoziție, dar joacă un rol important. De exemplu, acidul gamma-aminobutiric este implicat în transmiterea impulsurilor nervoase în sistemul nervos. dioxifenilalanina are aceeași funcție. Fără aceste substanțe, antrenamentul s-ar transforma în ceva de neînțeles, iar mișcările ar fi similare cu smuciturile aleatorii ale unei amibe.

Cei mai importanți aminoacizi pentru organism (dacă îl luăm în considerare din punct de vedere al metabolismului) sunt:

izoleucină;

Acești aminoacizi sunt cunoscuți și ca BCAA.

Fiecare dintre cei trei aminoacizi joacă un rol important în procesele asociate cu componentele energetice ale funcției musculare. Iar pentru ca aceste procese să se desfășoare cât mai corect și eficient, fiecare dintre ele (aminoacizi) trebuie să facă parte din alimentația zilnică (împreună cu alimentele naturale sau ca suplimente). Pentru a obține date specifice despre cât de mult trebuie să consumați aminoacizi importanți, consultați tabelul:

Toate proteinele conțin elemente precum:

Carbon;
Hidrogen;
Sulf;
Oxigen;
Azot;
Fosfor.

Având în vedere acest lucru, este foarte important să nu uităm de un astfel de concept precum balanța de azot. Corpul uman poate fi numit un fel de stație de procesare a azotului. Și totul pentru că azotul nu intră doar în organism împreună cu alimentele, ci este și eliberat din acesta (în timpul descompunerii proteinelor).

Diferența dintre cantitatea de azot consumată și eliberată este bilanțul de azot. Poate fi fie pozitiv (când se consumă mai mult decât se excretă) sau negativ (divers). Și dacă vrei să câștigi masă musculară și să construiești mușchi frumoși, sculptați, acest lucru va fi posibil doar în condițiile unui echilibru pozitiv de azot.

Important:

În funcție de cât de antrenat este sportivul, pot fi necesare cantități diferite de azot pentru a menține nivelul necesar de echilibru de azot (pe 1 kg de greutate corporală). Numerele medii sunt:

Un sportiv cu experiență existentă (aproximativ 2-3 ani) - 2g la 1kg greutate corporală;
Sportiv începător (până la 1 an) - 2 sau 3 g la 1 kg de greutate corporală.

Dar proteina nu este doar un element structural. De asemenea, este capabil să îndeplinească o serie de alte funcții importante, care vor fi discutate mai detaliat mai jos.

Despre funcțiile proteinelor

Proteinele sunt capabile să îndeplinească nu numai funcția de creștere (care este atât de interesantă pentru culturisti), ci și multe altele, la fel de importante:

Corpul uman este un sistem inteligent care el însuși știe cum și ce ar trebui să funcționeze. Deci, de exemplu, organismul știe că proteinele pot acționa ca o sursă de energie pentru muncă (forțe de rezervă), dar va fi nepotrivit să cheltuiți aceste rezerve, așa că este mai bine să descompuneți carbohidrații. Cu toate acestea, atunci când organismul conține o cantitate mică de carbohidrați, organismul nu are de ales decât să descompună proteinele. Prin urmare, este foarte important să vă amintiți să aveți suficienți carbohidrați în dieta dumneavoastră.

Fiecare tip individual de proteină are un efect diferit asupra organismului și promovează creșterea musculară în moduri diferite. Acest lucru se datorează compoziției chimice diferite și caracteristicilor structurale ale moleculelor. Acest lucru duce doar la faptul că sportivul trebuie să-și amintească sursele de proteine de înaltă calitate, care vor acționa ca materiale de construcție pentru mușchi. Aici rolul cel mai important este dat unei asemenea valori precum valoarea biologică a proteinelor (cantitatea care se depune în organism după consumul a 100 de grame de proteine). O altă nuanță importantă este că, dacă valoarea biologică este egală cu unu, atunci această proteină conține întregul set necesar de aminoacizi esențiali.

Important: Să luăm în considerare importanța valorii biologice folosind un exemplu: la un ou de găină sau de prepeliță coeficientul este 1, iar la grâu este exact jumătate (0,54). Deci, se dovedește că, chiar dacă produsele conțin aceeași cantitate de proteine necesare la 100 g de produs, mai multe dintre ele vor fi absorbite din ouă decât din grâu.

De îndată ce o persoană consumă proteine în interior (cu alimente sau ca aditivi alimentari), acestea încep să se descompună în tractul gastrointestinal (mulțumită enzimelor) în produse mai simple (aminoacizi), apoi în:

Apă;
dioxid de carbon;
Amoniac.

După aceasta, substanțele sunt absorbite în sânge prin pereții intestinali și apoi transportate în toate organele și țesuturile.

Proteine atât de diferite

Cel mai bun aliment proteic este considerat a fi cel de origine animală, deoarece conține mai mulți nutrienți și aminoacizi, însă proteinele vegetale nu trebuie neglijate. În mod ideal, raportul ar trebui să arate astfel:

70-80% din alimente sunt de origine animală;
20-30% din alimente sunt de origine vegetală.

Dacă luăm în considerare proteinele în funcție de gradul lor de digestibilitate, acestea pot fi împărțite în două mari categorii:

Rapid. Moleculele sunt descompuse în cele mai simple componente ale lor foarte rapid:

Peşte;
Piept de pui;
ouă;
Fructe de mare.

Lent. Molecula se descompune foarte lent la cele mai simple componente ale sale:

Brânză de vacă.

Dacă privim proteinele prin prisma culturismului, înseamnă proteine (proteine) foarte concentrate. Cele mai comune proteine sunt considerate a fi (în funcție de modul în care sunt obținute din alimente):

Din zer – este cel mai rapid absorbit, extras din zer și are cea mai mare valoare biologică;
Din ouă - absorbit în 4-6 ore și se caracterizează printr-o valoare biologică ridicată;
Din boabe de soia - un nivel ridicat de valoare biologică și absorbție rapidă;
Cazeina - durează mai mult pentru digerare decât altele.

Sportivii vegetarieni trebuie să-și amintească un lucru: proteina vegetală (din soia și ciuperci) este incompletă (în special în ceea ce privește compoziția de aminoacizi).

Prin urmare, nu uitați să țineți cont de toate aceste informații importante atunci când vă modelați dieta. Este deosebit de important sa tii cont de aminoacizii esentiali si sa le mentinem echilibrul atunci cand consumi. În continuare, să vorbim despre structura proteinelor

Câteva informații despre structura proteinelor

După cum știți deja, proteinele sunt substanțe organice complexe cu molecul înalt, care au o organizare structurală pe 4 niveluri:

Primar;
Secundar;
Terţiar;
Cuaternar.

Nu este deloc necesar ca un sportiv să aprofundeze detaliile modului în care sunt aranjate elementele și conexiunile din structurile proteice, dar acum trebuie să ne ocupăm de partea practică a acestei probleme.

Unele proteine sunt absorbite într-o perioadă scurtă de timp, în timp ce altele necesită mult mai mult. Și asta depinde, în primul rând, de structura proteinelor. De exemplu, proteinele din ouă și lapte sunt absorbite foarte repede datorită faptului că sunt sub formă de molecule individuale care sunt ondulate în bile. În procesul de alimentație, unele dintre aceste conexiuni se pierd și devine mult mai ușor pentru organism să asimileze structura proteică modificată (simplificată).

Desigur, ca urmare a tratamentului termic, valoarea nutritivă a alimentelor scade oarecum, dar acesta nu este un motiv pentru a consuma alimente crude (nu fierbeți ouăle sau fierbeți laptele).

Important: dacă doriți să mâncați ouă crude, atunci în loc de ouă de găină puteți mânca ouă de prepeliță (prepelițele nu sunt susceptibile la salmoneloză, deoarece temperatura lor corporală este mai mare de 42 de grade).

Când vine vorba de carne, fibrele lor nu sunt inițial destinate să fie consumate. Sarcina lor principală este de a genera putere. Din această cauză fibrele de carne sunt dure, reticulate și greu de digerat. Gătitul cărnii face acest proces puțin mai ușor și ajută tractul gastrointestinal să descompună legăturile încrucișate din fibre. Dar chiar și în astfel de condiții, va dura între 3 și 6 ore pentru a digera carnea. Ca un bonus pentru o astfel de „tortură”, creatina este o sursă naturală de performanță și forță sporite.

Majoritatea proteinelor vegetale se găsesc în leguminoase și în diferite semințe. Legăturile de proteine din ele sunt „ascunse” destul de strâns, așa că pentru a le scoate pentru ca organismul să funcționeze, este nevoie de mult timp și efort. Proteina din ciuperci este la fel de greu de digerat. Mijlocul de aur în lumea proteinelor vegetale este soia, care este ușor digerabilă și are o valoare biologică suficientă. Dar asta nu înseamnă că soia singură va fi suficientă, proteina sa este incompletă, așa că trebuie combinată cu proteine de origine animală.

Și acum este momentul să aruncăm o privire mai atentă la alimentele care au cel mai mare conținut de proteine, pentru că vor ajuta la construirea mușchilor sculptați:

După ce ați studiat cu atenție tabelul, vă puteți crea imediat dieta ideală pentru întreaga zi. Principalul lucru aici este să nu uităm de principiile de bază ale nutriției raționale, precum și de cantitatea necesară de proteine care este consumată în timpul zilei. Pentru a consolida materialul, iată un exemplu:

Este foarte important să nu uitați că trebuie să consumați o varietate de alimente proteice. Nu este nevoie să te torturi și să mănânci un piept de pui sau brânză de vaci pentru întreaga săptămână. Este mult mai eficient să alternați alimente și apoi mușchii sculptați sunt chiar după colț.

Și mai este o întrebare care trebuie rezolvată.

Cum se evaluează calitatea proteinelor: criterii

Materialul a menționat deja termenul „valoare biologică”. Dacă luăm în considerare valorile sale din punct de vedere chimic, atunci aceasta va fi cantitatea de azot care este reținută în organism (din cantitatea totală ingerată). Aceste măsurători se bazează pe faptul că, cu cât conținutul de aminoacizi esențiali esențiali este mai mare, cu atât ratele de retenție a azotului sunt mai mari.

Dar acesta nu este singurul indicator. Pe langa asta, mai sunt si altele:

Profil de aminoacizi (complet). Toate proteinele din organism trebuie să fie echilibrate ca compoziție, adică proteinele din alimente cu aminoacizi esențiali trebuie să corespundă pe deplin acelor proteine care se găsesc în corpul uman. Numai în astfel de condiții sinteza propriilor compuși proteici nu va fi perturbată și redirecționată nu spre creștere, ci spre dezintegrare.

Disponibilitatea aminoacizilor din proteine. Alimentele care conțin cantități mari de coloranți și conservanți au mai puțini aminoacizi disponibili. Tratamentul termic puternic provoacă, de asemenea, același efect.

Capacitate de asimilare. Acest indicator reflectă cât durează proteinele pentru ca proteinele să fie descompuse în componentele lor cele mai simple și apoi absorbite în sânge.

Reciclarea proteinelor (curat). Acest indicator oferă informații despre cât de mult azot este reținut, precum și despre cantitatea totală de proteine digerate.

Eficiența proteinelor. Un indicator special care demonstrează eficacitatea unei anumite proteine asupra creșterii musculare.

Nivelul de absorbție a proteinelor pe baza compoziției de aminoacizi. Aici este important să se țină cont atât de importanța și valoarea chimică, cât și de cea biologică. Când coeficientul este egal cu unu, înseamnă că produsul este echilibrat optim și este o sursă excelentă de proteine. Acum este momentul să aruncăm o privire mai precisă asupra cifrelor pentru fiecare produs din dieta unui atlet (vezi figura):

Și acum este timpul să facem bilanțul.

Cel mai important lucru de reținut

Ar fi greșit să nu rezumam toate cele de mai sus și să nu evidențiem cel mai important lucru de reținut pentru cei care încearcă să învețe cum să navigheze în problema dificilă a creării unei diete optime pentru creșterea mușchilor sculptați. Deci, dacă doriți să includeți corect proteinele în dieta dvs., atunci nu uitați de caracteristici și nuanțe precum:

Este important ca dieta să fie dominată de proteine de origine animală mai degrabă decât de origine vegetală (într-un raport de 80% la 20%);
Cel mai bine este să combinați proteinele animale și cele vegetale în dieta dumneavoastră;
Amintiți-vă întotdeauna aportul proteic necesar în funcție de greutatea corporală (2-3g la 1 kg greutate corporală);
Fiți atenți la calitatea proteinelor pe care le consumați (adică urmăriți de unde le obțineți);
Nu treceți cu vederea aminoacizii pe care organismul nu îi poate produce singur;
Încercați să nu vă epuizați dieta și evitați prejudecățile față de anumiți nutrienți;
Pentru a vă asigura că proteinele sunt absorbite cel mai bine, luați vitamine și complexe întregi.

Ți-a plăcut? - Spune-le prietenilor tăi!

După cum știți, proteinele sunt o componentă necesară și de bază a oricărui organism viu. Ele sunt responsabile pentru metabolismul și conversia energiei, care sunt indisolubil legate de aproape toate procesele vieții. Marea majoritate a țesuturilor și organelor animalelor și oamenilor, precum și peste 50% din toate microorganismele, constau în principal din proteine (de la 40% la 50%). Mai mult, în lumea vegetală sunt mai puține față de media, iar în lumea animală sunt mai multe. Cu toate acestea, compoziția chimică a proteinelor este încă necunoscută de mulți oameni. Să ne amintim încă o dată ce este în interiorul acestor cu greutate moleculară mare

Compoziția proteinelor

Această substanță conține în medie aproximativ 50-55% carbon, 15-17% azot, 21-23% oxigen, 0,3-2,5% sulf. Pe lângă principalele componente enumerate, uneori proteinele conțin elemente a căror greutate specifică este foarte nesemnificativă. În primul rând, acestea sunt fosfor, fier, iod, cupru și alte micro și macroelemente. Interesant este că concentrația de azot este cea mai constantă, în timp ce conținutul altor componente cheie poate varia. Când se descrie compoziția unei proteine, trebuie remarcat faptul că este un polimer neregulat, construit din reziduuri din care într-o soluție de apă la pH neutru în cea mai generală formă se poate scrie NH3 + CHRCOO-.

Aceste „blocuri de construcție” sunt conectate între ele printr-o legătură amidă între grupările carboxil și amină. În total, aproximativ o mie de proteine diferite au fost identificate în natură. Această clasă include anticorpi, enzime, mulți hormoni și alte substanțe biologice active. În mod surprinzător, cu toată această diversitate, compoziția proteinei poate include nu mai mult de 30 de diferite, dintre care cele mai populare. Corpul uman conține doar 22 dintre ele, restul pur și simplu nu sunt absorbite și sunt excretate. Opt aminoacizi din acest grup sunt considerați esențiali. Acestea sunt leucina, metionina, izoleucina, lizina, fenilalanina, triptofanul, treonina si valina. Corpul nostru nu le poate sintetiza singur și, prin urmare, necesită alimentarea lor din exterior.

Restul (taurina, arginina, glicina, carnitina, asparagina, histidina, cisteina, glutamina, alanina, ornitina, tirozina, prolina, serina, cistina) le poate crea independent. Prin urmare, astfel de aminoacizi sunt clasificați ca neesențiali. În funcție de prezența primului grup de proteine în compoziție, precum și de gradul de absorbție a acestuia de către organism, proteinele sunt împărțite în complete și incomplete. Doza zilnică medie a acestei substanțe pentru o persoană variază de la 1 la 2 grame pe kilogram de greutate. În același timp, persoanele sedentare ar trebui să rămână la limita inferioară a acestui interval, iar sportivii ar trebui să se mențină la limita superioară.

Cum se studiază compoziția proteinelor

Pentru studiul acestor substanțe se folosește în principal metoda hidrolizei. Proteina de interes este încălzită cu acid clorhidric diluat (6-10 mol/litru) la o temperatură de 100 °C până la 1100 °C. Ca rezultat, se descompune într-un amestec de aminoacizi, din care aminoacizii individuali sunt deja izolați. În prezent, pentru proteina studiată se utilizează cromatografia pe hârtie și cu schimb de ioni. Există chiar și analizoare automate speciale care pot determina cu ușurință ce aminoacizi se formează ca urmare a defalcării.

Minerale

Grupul de macroelemente le include pe cele al căror conținut în substanță uscată variază de la 10 -2 la 10%. Acestea sunt C, O, H, N, S și P, care fac parte din compoziția moleculară a substanțelor de bază și Ca, Na, Cl, K, Mg, care fac parte din țesuturile de susținere, sânge, limfa și alte țesuturi.

Grupul de ultramicroelemente include elemente al căror conținut este sub 10 -5% (Sb, Hg, Bi, Pb etc.).

S-a stabilit că majoritatea elementelor sunt biogene, de mare importanţă pentru asigurarea desfăşurării normale a proceselor biochimice ale vieţii, iar cele mai importante elemente biogene sunt incluse în IV (C); Grupele V (W, P) și VI (O, S) ale tabelului periodic. Grupările elementelor VII (Cl, J, Mn) și VIII (Fe, Co) sunt implicate în formarea substanțelor cu valoare biologică ridicată.

Compoziția microelementelor materiilor prime depinde de habitat sau de creștere. În funcție de concentrația elementelor individuale în mediu și în alimente, disponibilitatea acestora, precum și capacitatea selectivă a speciilor individuale de organisme, se modifică și gradul de utilizare a elementelor individuale în timpul proceselor de asimilare.

Veverițe

Dintre substanțele organice care alcătuiesc organismele vii, cele mai importante din punct de vedere biologic și cele mai complexe ca structură sunt proteinele. Aproape toate manifestările vieții (digestia, iritabilitatea, contractilitatea, creșterea și reproducerea, mișcarea, metabolismul etc.) sunt asociate cu substanțele proteice. Proteinele joacă un rol important atât în construcția materiei vii, cât și în implementarea proceselor sale vitale.

Catalizatorii specifici de natura proteica - enzimele - accelereaza reactiile chimice care apar in organism. Diferiți compuși proteici îndeplinesc o funcție de transport, furnizând organismului oxigen și substanțe nutritive. Descompunerea a 1 g de proteine în produse finale oferă organismului o energie de 4,27 kcal.

Când sunt încălzite, proteinele izolate din organe și țesuturi dau un precipitat alb și au aceleași proprietăți fizice ca albușul de ou de pui. De aceea au început să se numească veverițe. Un sinonim pentru cuvântul „proteină” este cuvântul „proteină” (din grecescul „proteus” - primul, principal).

Proteinele sunt polimeri cu greutate moleculară mare a diferiților aminoacizi. În fig. 1 prezintă formulele diferiților aminoacizi.

Fig.1. Formulele unor aminoacizi.

Aminoacizii sunt împărțiți în 2 grupe mari: esențiali și esențiali. Majoritatea aminoacizilor se formează în corpul animalelor și al oamenilor ca urmare a hidrolizei proteinelor alimentare și a biosintezei. Dar cel puțin opt aminoacizi nu sunt sintetizați în organism. Acestea sunt valina, leucina, izoleucina, treonina, lizina, fenilalanina, triptofanul si metionina, numite esentiale. Proteinele cărora le lipsește unul sau mai mulți dintre acești aminoacizi sunt numite deficitare biologic. Proteinele animale, inclusiv proteinele acvatice, conțin toți aminoacizii esențiali.

Aminoacizii care alcătuiesc proteina sunt legați între ei prin legături peptidice formate între gruparea amino a unui aminoacid și gruparea carboxil a altuia. Mecanismul acestui proces este prezentat în Fig. 2.

Orez. 2. Formarea structurii primare a proteinei.

Polipeptidele rezultate sunt baza tuturor proteinelor, iar secvența specifică de aminoacizi conținută în acestea caracterizează structura primară a proteinei.

Astfel, deoarece macromoleculele proteice sunt construite din multe sute de aminoacizi, în natură există un număr nelimitat de izomeri ai acestora, iar fiecare tip de ființă vie poate avea propria sa proteină unică.

Lanțurile polipeptidice, la rândul lor, pot fi conectate pentru a forma structuri proteice secundare, în principal datorită legăturilor care apar între diferite grupuri de polipeptide. Acest lucru este prezentat schematic în Fig. 3.

a) formarea legăturilor de hidrogen

b) formarea unui a-helix dintr-un lanț polipeptidic

Orez. 3. Schema de formare a structurii secundare a proteinei.

Aranjamentul spațial al lanțurilor polipeptidice ale unei molecule proteice determină structura terțiară a moleculei proteice.

Proteinele în sine sunt compuși cu o structură complexă cu o structură complexă, care diferă atât în funcții fiziologice, cât și în proprietăți chimice. Proteinele materiilor prime alimentare sunt predominant în stare coloidală - sub formă de geluri și soluri, ceea ce determină instabilitatea și variabilitatea proprietăților (denaturarea) substanțelor proteice atunci când se schimbă condițiile de mediu.

Când soluțiile de proteine sunt acidulate la pH 4,5-5,0 (de exemplu, în timpul decaparii), proteinele își pierd solubilitatea și precipită (se coagulează). Multe proteine își pierd solubilitatea atunci când soluțiile sunt saturate cu clorură de sodiu (sărare). În special, principalele proteine musculare, foarte solubile în soluții de clorură de sodiu cu o concentrație de 7,5-10%, sunt precipitate (sărate) atunci când concentrația lor crește la 15%. Când sunt încălzite (în timpul fierberii, prăjirii, coacerii), proteinele se coagulează (se coagulează). Denaturarea termică a proteinelor începe la 28-35 o C. Denaturarea proteinelor are loc și în timpul deshidratării (deshidratării) sistemelor acestora (în timpul uscării și înghețării).

În timpul precipitării (sărării, coagulării) proteinelor, legătura lor cu apa este întreruptă.

Ca urmare a structurii spațiale tridimensionale, pe suprafața moleculei proteice apar grupări chimic active - NH 2; -COOH; - EL. Într-o soluție apoasă, aceste grupări sunt în stare ionizată cu sarcini de semne diferite. O moleculă de proteină capătă semnul și mărimea sarcinii corespunzătoare în funcție de raportul dintre grupurile încărcate pozitiv și negativ. Sarcina unei molecule proteice depinde de starea acesteia. Orice modificare a structurii unei molecule de proteină duce la o modificare a încărcăturii acesteia, în special, pierderea sarcinii duce la denaturarea proteinei. Prezența acestor sarcini determină și proprietățile de hidratare ale proteinelor. De exemplu, moleculele de apă se atașează la o moleculă de proteină încărcată pozitiv cu capetele lor încărcate negativ și se formează o structură, al cărei centru este molecula de proteină, iar în jurul ei este o înveliș monomolecular de apă. Deoarece toate capetele încărcate negativ ale moleculelor de apă se confruntă cu molecula de proteină, aceeași sarcină rămâne pe suprafața structurii proteine-apă. Noi grupuri de molecule de apă etc., la rândul lor, se atașează la această suprafață. În acest caz, în jurul fiecărei molecule de proteină se formează un strat de hidratare legat electrostatic. Puterea legării de proteină scade proporțional cu pătratul distanței de la centru, adică. de molecula de proteină și la o distanță suficient de mare pe scara dimensiunii moleculei, această legătură este atât de mică încât mișcarea termică proprie a moleculelor împiedică acțiunea forțelor electrostatice. Acest lucru limitează cantitatea de apă reținută de suprafața proteinei.

Conform opiniilor existente, țesutul proteic poate fi considerat un corp coloidal coloidal și capilar-poros cu o structură foarte complexă, a cărui bază este o rețea structurală de proteine în stare umflată, care conține soluții vâscoase care conțin proteine solubile și alte azotate și substanțe minerale care au proprietăți hidrofile. În acest caz, o parte din apa inclusă în țesutul muscular este reținută ferm de proteinele rețelei structurale, precum și de moleculele de proteine dizolvate și alte substanțe hidrofile.

Alături de apa reținută de câmpul de forță de pe suprafețele externe și interne ale particulelor de proteine, țesutul muscular conține apă reținută osmotic și prin forțe mecanice de legătură (apă reținută prin capilare). Această apă se găsește în lichide (soluții) care conțin diverse substanțe azotate și organice și săruri minerale, închise în celule închise (micropori) în interiorul structurilor proteice și micro- și macrocapilare care pătrund în acestea din urmă. Conform datelor disponibile în literatură, 1 g de proteină leagă în medie 0,3 g de apă în timpul hidratării.

Toate metodele de prelucrare și modurile tehnologice au ca scop schimbarea apei din țesuturile materiei prime (saturarea acesteia cu sare, transformarea ei în gheață, încălzirea ei la o temperatură apropiată de punctul de fierbere, evaporare). O modificare a energiei interne a apei duce la o perturbare a stării de echilibru dintre proteine și apă, care formează o înveliș de hidratare. Molecula de proteină reacționează la acest lucru prin rearanjarea propriei structuri și, în consecință, modificarea cantității de sarcină. Când aceste modificări duc la o scădere bruscă sau la dispariția completă a sarcinii, are loc denaturarea proteinelor.

În funcție de intensitatea și durata influenței externe, denaturarea proteinelor poate fi fie reversibilă, fie parțial reversibilă, fie ireversibilă.

Adâncimea denaturarii poate fi determinată de capacitatea țesutului muscular de a-și restabili total sau parțial legătura cu apa.

Metodele utilizate în prezent pentru prelucrarea materiilor prime alimentare cu conținut ridicat de proteine conduc în principal la modificări care pot fi caracterizate ca denaturare parțială. Diagrama de denaturare a unei molecule de proteină este prezentată în Fig. 4.

Orez. 4. Schema de denaturare a unei molecule de proteine:

A - starea inițială, B - începutul dezvoltării reversibile, C - dezvoltarea ireversibilă avansată.

Cele mai caracteristice modificări ale unei proteine în timpul denaturarii termice (temperatura 70-100°C) sunt pierderea proprietăților sale native (capacitatea de a se dizolva în apă, soluții de săruri și alcooli), precum și scăderea capacității de umflare. .

Modificările proteinei asociate cu denaturarea termică sunt mai semnificative, cu cât temperatura și durata încălzirii sunt mai mari, acțiunea presiunii, iar în soluție apoasă proteina se denaturează mai repede decât în stare uscată.

Denaturarea proteinelor joacă un rol important într-o serie de procese tehnologice: la coacerea pâinii, a produselor de cofetărie, la uscarea cărnii, peștelui, legumelor, laptelui și a prafului de ou, la fabricarea conservelor etc.

Când produsul este pregătit deplin, de obicei cu expunere prelungită la temperaturi apropiate de 100°C, proteinele suferă modificări ulterioare asociate cu distrugerea macromoleculelor lor - hidroliza.

La începutul procesului, produsele volatile pot fi separate de moleculele proteice: dioxid de carbon, hidrogen sulfurat, amoniac, hidrogen fosfurat și alte substanțe implicate în formarea gustului și aromei produselor finite. Cu expunerea prelungită la apă și căldură, formarea de substanțe azotate solubile în apă are loc datorită depolimerizării moleculei proteice, care are loc, de exemplu, în timpul tranziției colagenului la glutină.

Hidroliza proteinelor poate fi provocată cu ajutorul enzimelor proteolitice folosite pentru intensificarea anumitor procese tehnologice (înmuierea cărnii dure, prepararea aluatului de drojdie etc.).

Se știe că materia vie are la bază substanțe organice - proteine, grăsimi, carbohidrați și acizi nucleici. Dar cel mai important loc dintre aceste substanțe este proteinele.

Cele mai multe substanțe cunoscute de știință se schimbă din solid în lichid atunci când sunt încălzite. Există însă substanțe care, dimpotrivă, se transformă în stare solidă atunci când sunt încălzite. Aceste substanțe au fost combinate într-o clasă separată de chimistul francez Pierre Joseph Macquet în 1777. Prin analogie cu albușul de ou, care se coagulează atunci când este încălzit, aceste substanțe au fost numite proteine. Proteinele sunt altfel numite proteine. În greacă, proteina (proteios) înseamnă „locul întâi”. Proteina a primit acest nume în 1838, când biochimistul olandez Gerard Mulder a scris că viața pe planetă ar fi imposibilă fără o anumită substanță, care este cea mai importantă dintre toate substanțele cunoscute de știință și care este prezentă în mod necesar în absolut toate plantele și animalele. . Mulder a numit această substanță proteină.

Proteina este cea mai complexă substanță dintre toți nutrienții. Reacțiile chimice apar în fiecare celulă a corpului uman, în care proteinele joacă un rol foarte important.

Din ce consta proteina?

Proteinele contin: azot, oxigen, hidrogen, carbon. Dar alți nutrienți nu conțin azot.

Proteina este un polimer natural. Iar polimerii sunt substanțe ale căror molecule conțin un număr foarte mare de atomi. În secolul al XIX-lea, chimistul rus Alexander Mihailovici Butlerov a demonstrat că, dacă structura unei molecule se modifică, atunci se schimbă și proprietățile substanței. Principalele componente ale proteinelor sunt aminoacizii. Și proteinele conțin diferite combinații de aminoacizi. În consecință, în natură există o mare varietate de proteine cu proprietăți diferite. Prin cercetare, au fost descoperiți aproximativ 20 de aminoacizi care sunt implicați în crearea proteinelor.

Cum are loc formarea unei molecule de proteine?

Aminoacizii se adaugă unul la altul secvenţial. Ca rezultat al acestui proces, se formează un lanț, care se numește polipeptidă. Ulterior, polipeptidele se pot plia în spirale sau pot lua alte forme. Proprietățile unei proteine depind de compoziția aminoacizilor, de câți aminoacizi sunt implicați în sinteză și în ce ordine acești aminoacizi sunt adăugați unul la altul. De exemplu, sinteza a două proteine implică același număr de aminoacizi, care au și ei aceeași compoziție. Dar dacă acești aminoacizi sunt localizați în secvențe diferite, atunci vom obține două proteine complet diferite.

Dacă peptidele conțin nu mai mult de 15 reziduuri de aminoacizi, atunci ele se numesc oligopeptide. Iar peptidele care conțin până la câteva zeci de mii sau chiar sute de mii de reziduuri de aminoacizi sunt numite proteine. Molecula proteică are o structură spațială compactă. Această structură poate fi sub formă de fibre. Astfel de proteine se numesc fibrilare. Ei construiesc proteine. Dacă o moleculă de proteină are o structură sferică, atunci proteinele se numesc globulare. Aceste proteine includ enzime, anticorpi și unii hormoni.

În funcție de ce aminoacizi sunt incluși în proteine, proteinele pot fi complete sau incomplete. Proteinele complete conțin un set complet de aminoacizi. Proteinele incomplete le lipsesc unii aminoacizi.

Proteinele sunt, de asemenea, împărțite în simple și complexe. Proteinele simple conțin doar aminoacizi. Pe lângă aminoacizi, proteinele complexe includ și metale, carbohidrați, lipide și acizi nucleici.

Rolul proteinelor în corpul uman

Proteinele îndeplinesc diferite funcții în corpul uman.

1.Structural. Proteinele fac parte din celulele tuturor țesuturilor și organelor.

2. De protecţie. Proteina interferonului este sintetizată în organism pentru a proteja împotriva virușilor.

3. Motor eu. Proteina miozina este implicată în procesul de contracție musculară.

4. Transport. Hemoglobina, care este o proteină găsită în celulele roșii din sânge, este implicată în transportul oxigenului și al dioxidului de carbon.

5. Energie eu. Ca urmare a oxidării moleculelor de proteine, se eliberează energia necesară pentru funcționarea organismului.

6. catalitic eu. Proteinele enzimatice acționează ca catalizatori biologici care cresc viteza reacțiilor chimice în celule.

7. de reglementare eu. Hormonii reglează diferite funcții ale corpului. De exemplu, insulina reglează nivelul zahărului din sânge.

Există un număr mare de proteine în natură care pot îndeplini o mare varietate de funcții. Dar cea mai importantă funcție a proteinelor este de a susține viața pe Pământ împreună cu alte biomolecule.

Compoziția chimică a proteinelor.

3.1. Legătura peptidică

Proteinele sunt polimeri neregulați formați din reziduuri de α-aminoacizi, a căror formulă generală într-o soluție apoasă la valori de pH apropiate de neutru poate fi scrisă ca NH 3 + CHRCOO – . Reziduurile de aminoacizi din proteine sunt legate printr-o legătură amidă între grupările α-amino și α-carboxil. Legătura peptidică între două-reziduurile de aminoacizi sunt de obicei numite legătură peptidică , iar polimerii construiți din reziduuri de α-aminoacizi conectate prin legături peptidice se numesc polipeptide. O proteină, ca structură semnificativă din punct de vedere biologic, poate fi fie o polipeptidă, fie mai multe polipeptide care formează un singur complex ca rezultat al interacțiunilor non-covalente.

3.2. Compoziția elementară a proteinelor

Când se studiază compoziția chimică a proteinelor, este necesar să se afle, în primul rând, din ce elemente chimice constau și, în al doilea rând, structura monomerilor lor. Pentru a răspunde la prima întrebare, se determină compoziția cantitativă și calitativă a elementelor chimice ale proteinei. Analiza chimică a arătat prezent în toate proteinele carbon (50-55%), oxigen (21-23%), azot (15-17%), hidrogen (6-7%), sulf (0,3-2,5%). Fosfor, iod, fier, cupru și alte macro și microelemente, în cantități variate, adesea foarte mici, s-au găsit și în compoziția proteinelor individuale.

Conținutul de elemente chimice de bază din proteine poate varia, cu excepția azotului, a cărui concentrație este caracterizată de cea mai mare constanță și este în medie de 16%. În plus, conținutul de azot al altor materii organice este scăzut. În conformitate cu aceasta, s-a propus să se determine cantitatea de proteină prin azotul conținut în aceasta. Știind că 1 g de azot este conținut în 6,25 g de proteină, cantitatea de azot găsită se înmulțește cu un factor de 6,25 și se obține cantitatea de proteină.

Pentru a determina natura chimică a monomerilor proteici, este necesar să rezolvăm două probleme: împărțiți proteina în monomeri și aflați compoziția lor chimică. Descompunerea proteinelor în părțile sale componente se realizează prin hidroliză - fierbere prelungită a proteinei cu acizi minerali puternici (hidroliza acidă) sau motive (hidroliza alcalina). Metoda cea mai des folosită este fierberea la 110°C cu HCl timp de 24 de ore. În etapa următoare se separă substanțele incluse în hidrolizat. În acest scop se folosesc diverse metode, cel mai adesea cromatografia (pentru mai multe detalii vezi capitolul „Metode de cercetare...”). Partea principală a hidrolizatelor separate sunt aminoacizii.

3.3. Aminoacizi

În prezent, până la 200 de aminoacizi diferiți au fost găsiți în diferite obiecte ale naturii vii. În corpul uman, de exemplu, există aproximativ 60 dintre ei. Cu toate acestea, proteinele conțin doar 20 de aminoacizi, uneori numiți naturali.

Aminoacizii sunt acizi organici în care atomul de hidrogen al atomului de carbon  este înlocuit cu o grupare amino - NH2. Prin urmare, prin natura chimică, aceștia sunt α-aminoacizi cu formula generală:

H – C  – NH 2

Din această formulă este clar că toți aminoacizii includ următoarele grupe generale: – CH 2, – NH 2, – COOH. Lanțurile laterale (radicale - R

) aminoacizii diferă. După cum se poate observa din Anexa I, natura chimică a radicalilor este diversă: de la atomul de hidrogen la compuși ciclici. Radicalii sunt cei care determină caracteristicile structurale și funcționale ale aminoacizilor.

Toți aminoacizii, cu excepția celui mai simplu acid aminoacetic glicină (NH 3 + CH 2 COO ) au un atom de C chiral și pot exista sub forma a doi enantiomeri (izomeri optici):

COO – COO – Lanțurile laterale (radicale -Lanțurile laterale (radicale - NH3+

NH3+L-izomerL

Proteinele sunt construite din douăzeci de α-aminoacizi bazici, dar restul, aminoacizi destul de diverși, sunt formați din aceste 20 de reziduuri de aminoacizi deja în molecula proteică. Printre astfel de transformări, trebuie să remarcăm în primul rând formarea punți de disulfură în timpul oxidării a două reziduuri de cisteină din lanțurile peptidice deja formate. Ca rezultat, se formează un reziduu de acid diaminodicarboxilic din două reziduuri de cisteină cistina (Vezi Anexa I). În acest caz, reticularea are loc fie în cadrul unui lanț polipeptidic, fie între două lanțuri diferite. Ca o proteină mică având două lanțuri polipeptidice, conectate prin punți disulfurice, precum și legături încrucișate în cadrul unuia dintre lanțurile polipeptidice:

GIVEQCCASVCSLYQLENYCN

FVNQHLCGSHLVEALYLVCGERGFYTPKA

Un exemplu important de modificare a resturilor de aminoacizi este conversia resturilor de prolină în reziduuri hidroxiprolina :

N – CH – CO – N – CH – CO –

CH2CH2CH2CH2

CH2CHOH

Această transformare are loc, și la scară semnificativă, odată cu formarea unei importante componente proteice a țesutului conjunctiv - colagen .

Un alt tip foarte important de modificare a proteinei este fosforilarea grupărilor hidroxil ale reziduurilor de serină, treonină și tirozină, de exemplu:

– NH – CH – CO – – NH – CH – CO –

CH 2 OH CH 2 OPO 3 2 –

Aminoacizii dintr-o soluție apoasă sunt în stare ionizată datorită disocierii grupărilor amino și carboxil care fac parte din radicali. Cu alte cuvinte, sunt compuși amfoteri și pot exista fie ca acizi (donatori de protoni), fie ca baze (acceptori donatori).

Toți aminoacizii, în funcție de structura lor, sunt împărțiți în mai multe grupuri:

Aciclic. Aminoacizi monoaminomonocarboxilici Conțin o amină și o grupare carboxil sunt neutre într-o soluție apoasă. Unele dintre ele au caracteristici structurale comune, ceea ce ne permite să le luăm în considerare împreună:

Glicină și alanină. Glicina (glicocol sau acid aminoacetic) este optic inactiv - este singurul aminoacid care nu are enantiomeri. Glicina este implicată în formarea acizilor nucleici și biliari, hem, și este necesară pentru neutralizarea produselor toxice din ficat. Alanina este folosită de organism în diferite procese ale metabolismului carbohidraților și energetic.

Izomerul său -alanina este o componentă a vitaminei acidului pantotenic, coenzimei A (CoA) și extractivelor musculare. Ei aparțin grupului de hidroxiacizi, deoarece au o grupare hidroxil. Serina este o componentă a diferitelor enzime, principala proteină a laptelui - cazeina, precum și a multor lipoproteine.

Treonina este implicată în biosinteza proteinelor, fiind un aminoacid esențial. Cisteină și metionină.

Aminoacizi care conțin un atom de sulf. Importanța cisteinei este determinată de prezența unei grupe sulfhidril (– SH) în compoziția sa, care îi conferă capacitatea de a oxida cu ușurință și de a proteja organismul de substanțe cu capacitate oxidativă mare (în caz de leziuni prin radiații, intoxicații cu fosfor). ). Metionina se caracterizează prin prezența unei grupe metil ușor mobilă, care este utilizată pentru sinteza compușilor importanți din organism (colină, creatină, timină, adrenalină etc.) Valină, leucină și izoleucină.

Sunt aminoacizi ramificați care participă activ la metabolism și nu sunt sintetizați în organism. Aminoacizi monoaminodicarboxilici

au o amină și două grupe carboxil și dau o reacție acidă în soluție apoasă. Acestea includ acizii aspartic și glutamic, asparagina și glutamina. Ele fac parte din mediatorii inhibitori ai sistemului nervos. Aminoacizi diaminomonocarboxilici

într-o soluţie apoasă au o reacţie alcalină datorită prezenţei a două grupări amine. Lizina, care le aparține, este necesară pentru sinteza histonelor și, de asemenea, într-o serie de enzime. Arginina este implicată în sinteza ureei și creatinei. Ciclic

. Acești aminoacizi au un inel aromatic sau heterociclic și, de regulă, nu sunt sintetizați în corpul uman și trebuie aprovizionați cu alimente. Ei participă activ la diferite procese metabolice. Aşa

Fenil-alanina servește ca sursă principală pentru sinteza tirozinei, un precursor al unui număr de substanțe importante din punct de vedere biologic: hormoni (tiroxină, adrenalină) și unii pigmenți. Triptofanul, pe lângă participarea la sinteza proteinelor, servește ca o componentă a vitaminei PP, serotoninei, triptaminei și a unui număr de pigmenți. Histidina este necesară pentru sinteza proteinelor și este un precursor al histaminei, care afectează tensiunea arterială și secreția de suc gastric.

Proprietăți

Proteinele sunt compuși cu greutate moleculară mare. Aceștia sunt polimeri formați din sute și mii de resturi de aminoacizi - monomeri.

Proteinele intră activ în reacții chimice. Această proprietate se datorează faptului că aminoacizii care alcătuiesc proteinele conțin diferite grupe funcționale care pot reacționa cu alte substanțe. Este important ca astfel de interacțiuni să apară și în interiorul moleculei de proteine, ducând la formarea de peptide, hidrogen disulfurat și alte tipuri de legături. La radicalii de aminoacizi și, în consecință, greutate moleculară proteine variază de la 10.000 la 1.000.000. Astfel, ribonucleaza (o enzimă care descompune ARN-ul) conține 124 de resturi de aminoacizi și greutatea sa moleculară este de aproximativ 14.000 Mioglobina (proteina musculară), constând din 153 de reziduuri de aminoacizi, are o greutate moleculară 0,17. și hemoglobină - 64.500 (574 resturi de aminoacizi). Alte proteine au masuri moleculare mai mari: β-globulina (formeaza anticorpi) este formata din 1250 de aminoacizi si are o greutate moleculara de aproximativ 150.000, iar greutatea moleculara a enzimei glutamat dehidrogenaza depaseste 1.000.000.