Como sabes, las proteínas son un componente necesario y básico de cualquier organismo vivo. Son responsables del metabolismo y las transformaciones energéticas, que están indisolublemente ligadas a casi todos los procesos de la vida. La gran mayoría de los tejidos y órganos de animales y humanos, así como más del 50% de todos los microorganismos, están compuestos principalmente por proteínas (del 40% al 50%). Además, en el mundo vegetal hay menos en comparación con la media, y en el mundo animal hay más. Sin embargo, muchas personas aún desconocen la composición química de las proteínas. Recordemos una vez más qué hay dentro de estos de alto peso molecular.
Composición de proteínas
Esta sustancia contiene en promedio aproximadamente 50-55% de carbono, 15-17% de nitrógeno, 21-23% de oxígeno y 0,3-2,5% de azufre. Además de los componentes principales enumerados, a veces las proteínas contienen elementos cuyo peso específico es muy insignificante. En primer lugar, se trata de fósforo, hierro, yodo, cobre y algunos otros micro y macroelementos. Curiosamente, la concentración de nitrógeno es la más constante, mientras que el contenido de otros componentes clave puede variar. Al describir la composición de una proteína, cabe señalar que se trata de un polímero irregular, formado a partir de residuos del cual en una solución acuosa a pH neutro, en la forma más general, se puede escribir como NH3 + CHRCOO-.
Estos "bloques de construcción" están conectados entre sí mediante un enlace amida entre los grupos carboxilo y amina. En total, se han identificado en la naturaleza unas mil proteínas diferentes. Esta clase incluye anticuerpos, enzimas, muchas hormonas y otras sustancias biológicas activas. Sorprendentemente, con toda esta diversidad, la composición de la proteína no puede incluir más de 30 diferentes, de las cuales las más populares. El cuerpo humano contiene solo 22 de ellos, el resto simplemente no se absorbe y se excreta. Ocho aminoácidos de este grupo se consideran esenciales. Se trata de leucina, metionina, isoleucina, lisina, fenilalanina, triptófano, treonina y valina. Nuestro cuerpo no puede sintetizarlos por sí solo y, por tanto, necesita su aporte del exterior.
El resto (taurina, arginina, glicina, carnitina, asparagina, histidina, cisteína, glutamina, alanina, ornitina, tirosina, prolina, serina, cistina) puede crear fácilmente por sí solo. Por tanto, dichos aminoácidos se clasifican como no esenciales. Dependiendo de la presencia del primer grupo de proteínas en la composición, así como del grado de absorción por parte del cuerpo, las proteínas se dividen en completas e incompletas. La ingesta media diaria de esta sustancia por una persona oscila entre 1 y 2 gramos por kilogramo de peso. Al mismo tiempo, las personas sedentarias deberían respetar el límite inferior de este rango y los deportistas, el límite superior.
Cómo estudiar la composición de proteínas.
Para estudiar estas sustancias se utiliza principalmente el método de hidrólisis. La proteína de interés se calienta con ácido clorhídrico diluido (6-10 mol/litro) a una temperatura de 100 °C a 1100 °C. Como resultado, se descompone en una mezcla de aminoácidos, de la que ya se aíslan los aminoácidos individuales. Actualmente se utiliza cromatografía en papel y de intercambio iónico para la proteína en estudio. Incluso existen analizadores automáticos especiales que pueden determinar fácilmente qué aminoácidos se forman como resultado de la descomposición.
Ardillas- compuestos orgánicos de alto peso molecular que consisten en residuos de α-aminoácidos.
EN composición proteica incluye carbono, hidrógeno, nitrógeno, oxígeno, azufre. Algunas proteínas forman complejos con otras moléculas que contienen fósforo, hierro, zinc y cobre.
Las proteínas tienen un peso molecular alto: albúmina de huevo - 36 000, hemoglobina - 152 000, miosina - 500 000. A modo de comparación: el peso molecular del alcohol es 46, el ácido acético - 60, el benceno - 78.
Composición de aminoácidos de las proteínas.
Ardillas- polímeros no periódicos, cuyos monómeros son α-aminoácidos. Normalmente, 20 tipos de α-aminoácidos se denominan monómeros de proteínas, aunque más de 170 de ellos se encuentran en células y tejidos.
Dependiendo de si los aminoácidos se pueden sintetizar en el cuerpo de humanos y otros animales, se distinguen: aminoácidos no esenciales- se puede sintetizar; aminoácidos esenciales- no se puede sintetizar. Los aminoácidos esenciales deben llegar al cuerpo a través de los alimentos. Las plantas sintetizan todo tipo de aminoácidos.
Dependiendo de la composición de aminoácidos, las proteínas son: completas- contener todo el conjunto de aminoácidos; defectuoso- faltan algunos aminoácidos en su composición. Si las proteínas están formadas únicamente por aminoácidos, se llaman simple. Si las proteínas contienen, además de aminoácidos, un componente no aminoácido (grupo protésico), se denominan complejo. El grupo protésico puede estar representado por metales (metaloproteínas), carbohidratos (glicoproteínas), lípidos (lipoproteínas), ácidos nucleicos (nucleoproteínas).
Todo Los aminoácidos contienen: 1) grupo carboxilo (-COOH), 2) grupo amino (-NH 2), 3) radical o grupo R (el resto de la molécula). La estructura del radical es diferente para diferentes tipos de aminoácidos. Dependiendo de la cantidad de grupos amino y grupos carboxilo incluidos en la composición de los aminoácidos, se distinguen: aminoácidos neutros que tiene un grupo carboxilo y un grupo amino; aminoácidos básicos tener más de un grupo amino; aminoácidos ácidos que tiene más de un grupo carboxilo.
Los aminoácidos son compuestos anfóteros, ya que en solución pueden actuar tanto como ácidos como como bases. En soluciones acuosas, los aminoácidos existen en diferentes formas iónicas.
enlace peptídico
Péptidos- sustancias orgánicas que consisten en residuos de aminoácidos conectados por enlaces peptídicos.
La formación de péptidos se produce como resultado de la reacción de condensación de aminoácidos. Cuando el grupo amino de un aminoácido interactúa con el grupo carboxilo de otro, se produce un enlace covalente nitrógeno-carbono entre ellos, que se denomina péptido. Dependiendo del número de residuos de aminoácidos incluidos en el péptido, existen dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos etc. La formación de un enlace peptídico se puede repetir muchas veces. Esto lleva a la formación polipéptidos. En un extremo del péptido hay un grupo amino libre (llamado extremo N) y en el otro hay un grupo carboxilo libre (llamado extremo C).
Organización espacial de moléculas de proteínas.
El desempeño de determinadas funciones específicas por parte de las proteínas depende de la configuración espacial de sus moléculas, además, es energéticamente desfavorable para la célula mantener las proteínas en forma desplegada, en forma de cadena, por lo que las cadenas polipeptídicas se pliegan adquiriendo una cierta estructura tridimensional o conformación. Hay 4 niveles organización espacial de las proteínas.
Estructura proteica primaria- la secuencia de disposición de los residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica que forma la molécula de proteína. El enlace entre aminoácidos es un enlace peptídico.
Si una molécula de proteína consta de solo 10 residuos de aminoácidos, entonces el número de variantes teóricamente posibles de moléculas de proteína que difieren en el orden de alternancia de aminoácidos es 10 · 20. Al tener 20 aminoácidos, puedes hacer combinaciones aún más diversas a partir de ellos. En el cuerpo humano se han encontrado unas diez mil proteínas diferentes, que se diferencian entre sí y de las proteínas de otros organismos.
Es la estructura primaria de la molécula de proteína la que determina las propiedades de las moléculas de proteína y su configuración espacial. La sustitución de un solo aminoácido por otro en una cadena polipeptídica provoca un cambio en las propiedades y funciones de la proteína. Por ejemplo, reemplazar el sexto aminoácido glutámico con valina en la subunidad β de la hemoglobina conduce al hecho de que la molécula de hemoglobina en su conjunto no puede realizar su función principal: el transporte de oxígeno; En tales casos, la persona desarrolla una enfermedad llamada anemia falciforme.
Estructura secundaria- plegado ordenado de la cadena polipeptídica en espiral (parece un resorte extendido). Las espiras de la hélice se refuerzan mediante enlaces de hidrógeno que surgen entre los grupos carboxilo y los grupos amino. Casi todos los grupos CO y NH participan en la formación de enlaces de hidrógeno. Son más débiles que los peptídicos, pero, repetidos muchas veces, imparten estabilidad y rigidez a esta configuración. A nivel de estructura secundaria, se encuentran proteínas: fibroína (seda, telaraña), queratina (cabello, uñas), colágeno (tendones).
Estructura terciaria- empaquetamiento de cadenas polipeptídicas en glóbulos, resultante de la formación de enlaces químicos (hidrógeno, iónico, disulfuro) y el establecimiento de interacciones hidrófobas entre los radicales de los residuos de aminoácidos. El papel principal en la formación de la estructura terciaria lo desempeñan las interacciones hidrófilas-hidrófobas. En soluciones acuosas, los radicales hidrófobos tienden a esconderse del agua, agrupándose dentro del glóbulo, mientras que los radicales hidrófilos, como resultado de la hidratación (interacción con los dipolos del agua), tienden a aparecer en la superficie de la molécula. En algunas proteínas, la estructura terciaria se estabiliza mediante enlaces covalentes disulfuro formados entre los átomos de azufre de dos residuos de cisteína. A nivel de estructura terciaria se encuentran enzimas, anticuerpos y algunas hormonas.
Estructura cuaternaria Característica de proteínas complejas cuyas moléculas están formadas por dos o más glóbulos. Las subunidades se mantienen en la molécula mediante interacciones iónicas, hidrofóbicas y electrostáticas. A veces, durante la formación de una estructura cuaternaria, se producen enlaces disulfuro entre subunidades. La proteína con estructura cuaternaria más estudiada es hemoglobina. Está formado por dos subunidades α (141 residuos de aminoácidos) y dos subunidades β (146 residuos de aminoácidos). Asociada a cada subunidad hay una molécula de hemo que contiene hierro.
Si por alguna razón la conformación espacial de las proteínas se desvía de lo normal, la proteína no puede realizar sus funciones. Por ejemplo, la causa de la “enfermedad de las vacas locas” (encefalopatía espongiforme) es la conformación anormal de los priones, las proteínas de la superficie de las células nerviosas.
Propiedades de las proteínas
La composición de aminoácidos y la estructura de la molécula de proteína la determinan. propiedades. Las proteínas combinan propiedades básicas y ácidas, determinadas por los radicales de aminoácidos: cuanto más aminoácidos ácidos hay en una proteína, más pronunciadas son sus propiedades ácidas. Se determina la capacidad de donar y agregar H +. propiedades amortiguadoras de las proteínas; Uno de los amortiguadores más potentes es la hemoglobina de los glóbulos rojos, que mantiene el pH de la sangre a un nivel constante. Hay proteínas solubles (fibrinógeno) y proteínas insolubles que realizan funciones mecánicas (fibroína, queratina, colágeno). Hay proteínas que son químicamente activas (enzimas), hay proteínas químicamente inactivas que son resistentes a diversas condiciones ambientales y otras que son extremadamente inestables.
Factores externos (calor, radiación ultravioleta, metales pesados y sus sales, cambios de pH, radiación, deshidratación)
puede causar alteración de la organización estructural de la molécula de proteína. El proceso de pérdida de la conformación tridimensional inherente a una determinada molécula de proteína se denomina desnaturalización. La causa de la desnaturalización es la ruptura de los enlaces que estabilizan una determinada estructura proteica. Inicialmente, se rompen los vínculos más débiles y, a medida que las condiciones se vuelven más estrictas, se rompen los aún más fuertes. Por tanto, primero se pierden las estructuras cuaternaria, luego la terciaria y la secundaria. Un cambio en la configuración espacial conduce a un cambio en las propiedades de la proteína y, como resultado, hace imposible que la proteína realice sus funciones biológicas inherentes. Si la desnaturalización no va acompañada de la destrucción de la estructura primaria, entonces puede ser reversible, en este caso se produce la autorrecuperación de la conformación característica de la proteína. Por ejemplo, las proteínas receptoras de membrana sufren tal desnaturalización. El proceso de restauración de la estructura de las proteínas después de la desnaturalización se llama renaturalización. Si la restauración de la configuración espacial de la proteína es imposible, entonces se llama desnaturalización. irreversible.
Funciones de las proteínas
| Función | Ejemplos y explicaciones |
|---|---|
| Construcción | Las proteínas intervienen en la formación de estructuras celulares y extracelulares: forman parte de las membranas celulares (lipoproteínas, glicoproteínas), del cabello (queratina), de los tendones (colágeno), etc. |
| Transporte | La proteína sanguínea hemoglobina une oxígeno y lo transporta desde los pulmones a todos los tejidos y órganos, y desde ellos transfiere dióxido de carbono a los pulmones; La composición de las membranas celulares incluye proteínas especiales que aseguran la transferencia activa y estrictamente selectiva de ciertas sustancias e iones desde la célula al ambiente externo y viceversa. |
| Regulador | Las hormonas proteicas participan en la regulación de los procesos metabólicos. Por ejemplo, la hormona insulina regula los niveles de glucosa en sangre, promueve la síntesis de glucógeno y aumenta la formación de grasas a partir de carbohidratos. |
| Protector | En respuesta a la penetración de proteínas o microorganismos (antígenos) extraños en el cuerpo, se forman proteínas especiales: anticuerpos que pueden unirse y neutralizarlos. La fibrina, formada a partir del fibrinógeno, ayuda a detener el sangrado. |
| Motor | Las proteínas contráctiles actina y miosina proporcionan la contracción muscular en animales multicelulares. |
| Señal | En la membrana superficial de la célula hay moléculas de proteínas que son capaces de cambiar su estructura terciaria en respuesta a factores ambientales, recibiendo así señales del entorno externo y transmitiendo órdenes a la célula. |
| Almacenamiento | En el cuerpo de los animales, las proteínas, por regla general, no se almacenan, a excepción de la albúmina de huevo y la caseína de la leche. Pero gracias a las proteínas, algunas sustancias pueden almacenarse en el cuerpo; por ejemplo, durante la descomposición de la hemoglobina, el hierro no se elimina del cuerpo, sino que se almacena formando un complejo con la proteína ferritina. |
| Energía | Cuando 1 g de proteína se descompone en productos finales, se liberan 17,6 kJ. Primero, las proteínas se descomponen en aminoácidos y luego en productos finales: agua, dióxido de carbono y amoníaco. Sin embargo, las proteínas se utilizan como fuente de energía sólo cuando se agotan otras fuentes (carbohidratos y grasas). |
| Catalítico | Una de las funciones más importantes de las proteínas. Proporcionado por proteínas, enzimas que aceleran las reacciones bioquímicas que ocurren en las células. Por ejemplo, la ribulosa bifosfato carboxilasa cataliza la fijación de CO 2 durante la fotosíntesis. |
enzimas
enzimas, o enzimas, son una clase especial de proteínas que son catalizadores biológicos. Gracias a las enzimas, las reacciones bioquímicas se producen a una velocidad tremenda. La velocidad de las reacciones enzimáticas es decenas de miles de veces (y a veces millones) mayor que la velocidad de las reacciones que ocurren con la participación de catalizadores inorgánicos. La sustancia sobre la que actúa la enzima se llama sustrato.
Las enzimas son proteínas globulares, características estructurales Las enzimas se pueden dividir en dos grupos: simples y complejas. enzimas simples son proteínas simples, es decir Constan únicamente de aminoácidos. enzimas complejas son proteínas complejas, es decir Además de la parte proteica, contienen un grupo de naturaleza no proteica: cofactor. Algunas enzimas utilizan vitaminas como cofactores. La molécula de enzima contiene una parte especial llamada centro activo. Centro activo- una pequeña sección de la enzima (de tres a doce residuos de aminoácidos), donde se produce la unión del sustrato o sustratos para formar un complejo enzima-sustrato. Una vez completada la reacción, el complejo enzima-sustrato se descompone en la enzima y el producto o productos de la reacción. Algunas enzimas tienen (excepto activas) centros alostéricos- áreas a las que están unidos los reguladores de velocidad enzimática ( enzimas alostéricas).
Las reacciones de catálisis enzimática se caracterizan por: 1) alta eficiencia, 2) selectividad y dirección de acción estrictas, 3) especificidad de sustrato, 4) regulación fina y precisa. La especificidad del sustrato y la reacción de las reacciones de catálisis enzimática se explican por las hipótesis de E. Fischer (1890) y D. Koshland (1959).
E. Fisher (hipótesis de la cerradura con llave) sugirió que las configuraciones espaciales del sitio activo de la enzima y el sustrato deben corresponderse exactamente entre sí. El sustrato se compara con la “llave”, la enzima con la “cerradura”.
D. Koshland (hipótesis del guante) sugirió que la correspondencia espacial entre la estructura del sustrato y el centro activo de la enzima se crea solo en el momento de su interacción entre sí. Esta hipótesis también se llama hipótesis de correspondencia inducida.
La velocidad de las reacciones enzimáticas depende de: 1) temperatura, 2) concentración de enzima, 3) concentración de sustrato, 4) pH. Cabe destacar que, dado que las enzimas son proteínas, su actividad es máxima en condiciones fisiológicamente normales.
La mayoría de las enzimas sólo pueden funcionar a temperaturas entre 0 y 40°C. Dentro de estos límites, la velocidad de reacción aumenta aproximadamente 2 veces con cada aumento de 10 °C en la temperatura. A temperaturas superiores a 40 °C, la proteína sufre desnaturalización y la actividad enzimática disminuye. A temperaturas cercanas al punto de congelación, las enzimas se inactivan.
A medida que aumenta la cantidad de sustrato, la velocidad de la reacción enzimática aumenta hasta que el número de moléculas de sustrato es igual al número de moléculas de enzima. Con un aumento adicional en la cantidad de sustrato, la velocidad no aumentará, ya que los centros activos de la enzima están saturados. Un aumento en la concentración de enzima conduce a una mayor actividad catalítica, ya que una mayor cantidad de moléculas de sustrato sufren transformaciones por unidad de tiempo.
Para cada enzima, existe un valor de pH óptimo en el que exhibe actividad máxima (pepsina - 2,0, amilasa salival - 6,8, lipasa pancreática - 9,0). A valores de pH más altos o más bajos, la actividad enzimática disminuye. Con cambios bruscos de pH, la enzima se desnaturaliza.
La velocidad de las enzimas alostéricas está regulada por sustancias que se unen a los centros alostéricos. Si estas sustancias aceleran una reacción, se llaman activadores, si disminuyen la velocidad - inhibidores.
Clasificación de enzimas.
Según el tipo de transformaciones químicas que catalizan, las enzimas se dividen en 6 clases:
- oxirreductasas(transferencia de átomos de hidrógeno, oxígeno o electrones de una sustancia a otra - deshidrogenasa),
- transferasas(transferencia de un grupo metilo, acilo, fosfato o amino de una sustancia a otra - transaminasa),
- hidrolasas(reacciones de hidrólisis en las que se forman dos productos a partir del sustrato: amilasa, lipasa),
- liasas(adición no hidrolítica al sustrato o desprendimiento de un grupo de átomos del mismo, en cuyo caso los enlaces C-C, C-N, C-O, C-S se pueden romper - descarboxilasa),
- isomerasas(reordenamiento intramolecular - isomerasa),
- ligasas(la conexión de dos moléculas como resultado de la formación de enlaces C-C, C-N, C-O, C-S - sintetasa).
Las clases a su vez se subdividen en subclases y subsubclases. En la clasificación internacional actual, cada enzima tiene un código específico, formado por cuatro números separados por puntos. El primer número es la clase, el segundo es la subclase, el tercero es la subsubclase, el cuarto es el número de serie de la enzima en esta subclase, por ejemplo, el código de arginasa es 3.5.3.1.
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Contenido:
¿Qué es la proteína y qué funciones realiza en el organismo? Qué elementos están incluidos en su composición y cuál es la peculiaridad de esta sustancia.
Las proteínas son el principal material de construcción del cuerpo humano. Consideradas en su conjunto, estas sustancias constituyen una quinta parte de nuestro cuerpo. En la naturaleza se conoce un grupo de subespecies: sólo el cuerpo humano contiene cinco millones de variantes diferentes. Con su participación, se forman células que se consideran el componente principal de los tejidos vivos del cuerpo. ¿Qué elementos forman las proteínas y cuál es la peculiaridad de la sustancia?
Sutilezas de la composición
Las moléculas de proteínas en el cuerpo humano difieren en estructura y asumen ciertas funciones. Así, la miosina se considera la principal proteína contráctil, que forma los músculos y garantiza el movimiento del cuerpo. Asegura el funcionamiento de los intestinos y el movimiento de la sangre a través de los vasos humanos. Una sustancia igualmente importante en el cuerpo es la creatina. La función de la sustancia es proteger la piel de los efectos negativos: radiación, temperatura, mecánicos y otros. La creatina también protege contra la entrada de microbios del exterior.
Las proteínas contienen aminoácidos. Además, el primero de ellos fue descubierto a principios del siglo XIX, y los científicos conocen toda la composición de aminoácidos desde los años 30 del siglo pasado. Es interesante que de los doscientos aminoácidos que se descubren hoy en día, sólo dos docenas forman millones de proteínas con estructuras diferentes.
La principal diferencia en la estructura es la presencia de radicales de diferente naturaleza. Además, los aminoácidos suelen clasificarse según su carga eléctrica. Cada uno de los componentes considerados tiene características comunes: la capacidad de reaccionar con álcalis y ácidos, solubilidad en agua, etc. Casi todos los representantes del grupo de los aminoácidos participan en los procesos metabólicos.
Considerando la composición de las proteínas, cabe destacar dos categorías de aminoácidos: no esenciales y esenciales. Se diferencian entre sí por su capacidad de sintetizarse en el cuerpo. Los primeros se producen en los órganos, lo que garantiza al menos una cobertura parcial del déficit actual, mientras que los segundos se abastecen únicamente de alimentos. Si la cantidad de cualquiera de los aminoácidos disminuye, esto provoca alteraciones y, en ocasiones, la muerte.
Una proteína que contiene un conjunto completo de aminoácidos se llama "biológicamente completa". Estas sustancias forman parte de la alimentación animal. Algunas plantas como las judías, los guisantes y la soja también se consideran excepciones útiles. El principal parámetro por el cual se juzgan los beneficios de un producto es su valor biológico. Si consideramos la leche como base ( 100% ), entonces para pescado o carne este parámetro será es igual a 95, para el arroz – 58 , pan (sólo de centeno) – 74 etcétera.
Los aminoácidos esenciales que forman las proteínas intervienen en la síntesis de nuevas células y enzimas, es decir, cubren las necesidades plásticas y se utilizan como principal fuente de energía. Las proteínas contienen elementos que son capaces de realizar transformaciones, es decir, procesos de descarboxilación y transaminación. Las reacciones mencionadas anteriormente involucran dos grupos de aminoácidos (carboxilo y amina).
La clara de huevo se considera la más valiosa y beneficiosa para el organismo, cuya estructura y propiedades están perfectamente equilibradas. Por este motivo, casi siempre se utiliza como base de comparación el porcentaje de aminoácidos de un producto.
Se mencionó anteriormente que las proteínas se componen de aminoácidos y sus representantes independientes desempeñan el papel principal. Éstos son algunos de ellos:
- histidina- un elemento que se obtuvo en 1911. Su función está dirigida a normalizar el trabajo de reflejos condicionados. La histidina desempeña el papel de fuente para la formación de histamina, un mediador clave del sistema nervioso central implicado en la transmisión de señales a diferentes partes del cuerpo. Si el resto de este aminoácido disminuye por debajo de lo normal, se suprime la producción de hemoglobina en la médula ósea humana.
- Valin- una sustancia descubierta en 1879, pero finalmente descifrada sólo 27 años después. Si falta, la coordinación se ve afectada y la piel se vuelve sensible a los irritantes externos.
- tirosina(1846). Las proteínas están formadas por muchos aminoácidos, pero éste desempeña una de las funciones clave. Es la tirosina la que se considera el principal precursor de los siguientes compuestos: fenol, tiramina, glándula tiroides y otros.
- metionina sintetizado sólo hacia finales de los años 20 del siglo pasado. La sustancia ayuda en la síntesis de colina, protege el hígado de la formación excesiva de grasa y tiene un efecto lipotrópico. Se ha demostrado que estos elementos desempeñan un papel clave en la lucha contra la aterosclerosis y en la regulación de los niveles de colesterol. La peculiaridad química de la metionina es que participa en la producción de adrenalina e interactúa con la vitamina B.
- cistina- una sustancia cuya estructura no se estableció hasta 1903. Sus funciones están dirigidas a participar en reacciones químicas y procesos metabólicos de metionina. La cistina también reacciona con sustancias que contienen azufre (enzimas).
- triptófano– un aminoácido esencial que forma parte de las proteínas. Fue sintetizado en 1907. La sustancia participa en el metabolismo de las proteínas y garantiza un equilibrio óptimo de nitrógeno en el cuerpo humano. El triptófano participa en la producción de proteínas séricas y hemoglobina.
- leucina– uno de los aminoácidos “más antiguos”, conocido desde principios del siglo XIX. Su acción está dirigida a ayudar al organismo a crecer. La falta del elemento conduce a la alteración de los riñones y la glándula tiroides.
- isoleucina– un elemento clave implicado en el equilibrio del nitrógeno. Los científicos descubrieron el aminoácido recién en 1890.
- fenilalanina sintetizado a principios de los años 90 del siglo XIX. La sustancia se considera la base para la formación de hormonas suprarrenales y tiroideas. La deficiencia de elementos es la principal causa de los desequilibrios hormonales.
- lisina recibido sólo a principios del siglo XX. La falta de la sustancia conduce a la acumulación de calcio en el tejido óseo, una disminución del volumen muscular en el cuerpo, el desarrollo de anemia, etc.
Cabe destacar la composición química de las proteínas. Esto no es sorprendente, ya que las sustancias en cuestión pertenecen a compuestos químicos.
- carbono – 50-55%;
- oxígeno – 22-23%;
- nitrógeno – 16-17%;
- hidrógeno – 6-7%;
- azufre – 0,4-2,5%.
Además de los enumerados anteriormente, las proteínas incluyen los siguientes elementos (según el tipo):
- cobre;
- hierro;
- fósforo;
- micro y macrosustancias.
El contenido químico de diferentes proteínas difiere. La única excepción es el nitrógeno, cuyo contenido es siempre del 16-17%. Por este motivo, el contenido de sustancias viene determinado precisamente por el porcentaje de nitrógeno. El proceso de cálculo es el siguiente. Los científicos saben que 6,25 gramos de proteína contienen un gramo de nitrógeno. Para determinar el volumen de proteína, simplemente multiplique la cantidad actual de nitrógeno por 6,25.
Sutilezas de la estructura
Al considerar la cuestión de de qué están hechas las proteínas, vale la pena estudiar la estructura de esta sustancia. Destacar:
- Estructura primaria. La base es la alternancia de aminoácidos en la composición. Si al menos un elemento se incluye o “cae”, se forma una nueva molécula. Gracias a esta característica, el número total de estos últimos alcanza una cifra astronómica.
- Estructura secundaria. La peculiaridad de las moléculas de la proteína es que no se encuentran en un estado extendido, sino que tienen configuraciones diferentes (a veces complejas). Gracias a esto, se simplifica la vida de la celda. La estructura secundaria tiene forma de espiral formada por vueltas uniformes. En este caso, las espiras adyacentes se caracterizan por enlaces de hidrógeno estrechos. En caso de repetición repetida, la estabilidad aumenta.
- Estructura terciaria Se forma debido a la capacidad de la espiral mencionada para encajar en una bola. Vale la pena saber que la composición y estructura de las proteínas depende en gran medida de la estructura primaria. La base terciaria, a su vez, garantiza la retención de enlaces de alta calidad entre aminoácidos con diferentes cargas.
- Estructura cuaternaria Característica de algunas proteínas (hemoglobina). Estos últimos forman no una, sino varias cadenas que se diferencian en su estructura primaria.
El secreto de las moléculas de proteínas sigue un patrón general. Cuanto mayor sea el nivel estructural, peor se mantendrán unidos los enlaces químicos formados. Así, las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias están expuestas a la radiación, altas temperaturas y otras condiciones ambientales. El resultado suele ser una violación de la estructura (desnaturalización). Al mismo tiempo, una proteína simple, si cambia su estructura, es capaz de recuperarse rápidamente. Si la sustancia ha estado expuesta a la influencia de temperaturas negativas o a la influencia de otros factores, entonces el proceso de desnaturalización es irreversible y la sustancia en sí no se puede restaurar.
Propiedades
Arriba discutimos qué son las proteínas, la definición de estos elementos, la estructura y otras cuestiones importantes. Pero la información estará incompleta si no se resaltan las principales propiedades de la sustancia (físicas y químicas).
Peso molecular de la proteína – de 10 mil a un millón(mucho depende del tipo aquí). Además, son solubles en agua.
Cabe destacar las características comunes de la proteína con soluciones coloidales:
- Capacidad de hinchazón. Cuanto mayor es la viscosidad de la composición, mayor es el peso molecular.
- Difusión lenta.
- La capacidad de diálisis, es decir, la división de grupos de aminoácidos en otros elementos mediante membranas semipermeables. La principal diferencia entre las sustancias consideradas es su incapacidad para atravesar membranas.
- Estabilidad de dos factores. Esto significa que la proteína tiene una estructura hidrófila. La carga de una sustancia depende directamente de en qué consiste la proteína, la cantidad de aminoácidos y sus propiedades.
- El tamaño de cada partícula es 1-100 nm.
Además, las proteínas tienen ciertas similitudes con las verdaderas soluciones. Lo principal es la capacidad de formar sistemas homogéneos. En este caso, el proceso de formación es espontáneo y no requiere estabilizador adicional. Además, las soluciones de proteínas son termodinámicamente estables.
Los científicos destacan las especiales propiedades amorfas de las sustancias en cuestión. Esto se explica por la presencia de un grupo amino. Si la proteína se presenta en forma de una solución acuosa, entonces contiene mezclas igualmente diferentes: iones catiónicos, bipolares y formas aniónicas.
También Las propiedades de las proteínas incluyen:
- La capacidad de actuar como tampón, es decir, de reaccionar de manera similar a un ácido o base débil. Así, en el cuerpo humano existen dos tipos de sistemas tampón: proteínas y hemoglobina, que participan en la normalización del nivel de homeostasis.
- Movimiento en un campo eléctrico. Dependiendo de la cantidad de aminoácidos en la proteína, su masa y carga, también cambia la velocidad de movimiento de las moléculas. Esta función se utiliza para la separación mediante electroforesis.
- Salazón (precipitación inversa). Si se añaden iones de amonio, metales alcalinotérreos y sales alcalinas a una solución de proteínas, estas moléculas e iones compiten entre sí por el agua. En este contexto, se elimina la capa de hidratación y las proteínas dejan de ser estables. Como resultado, precipitan. Si agrega un cierto volumen de agua, es posible restaurar la capa de hidratación.
- Sensibilidad a las influencias externas. Vale la pena señalar que en caso de una influencia externa negativa, las proteínas se destruyen, lo que conduce a la pérdida de muchas propiedades químicas y físicas. Además, la desnaturalización provoca la ruptura de los enlaces principales que estabilizan todos los niveles de la estructura proteica (excepto el primario).
Hay muchas razones para la desnaturalización.– el efecto negativo de los ácidos orgánicos, el efecto de los álcalis o los iones de metales pesados, el efecto negativo de la urea y diversos agentes reductores que conducen a la destrucción de los puentes de tipo disulfuro.
- La presencia de reacciones de color con diferentes elementos químicos (según la composición de aminoácidos). Esta propiedad se utiliza en condiciones de laboratorio cuando es necesario determinar la cantidad total de proteína.
Resultados
La proteína es un elemento clave de la célula que garantiza el desarrollo y crecimiento normal de un organismo vivo. Pero, a pesar de que los científicos han estudiado la sustancia, aún quedan muchos descubrimientos por delante que nos permitirán comprender mejor los secretos del cuerpo humano y su estructura. Mientras tanto, cada uno de nosotros debería saber dónde se forman las proteínas, cuáles son sus características y para qué sirven.
Se sabe que la materia viva se basa en sustancias orgánicas: proteínas, grasas, carbohidratos y ácidos nucleicos. Pero el lugar más importante entre estas sustancias es la proteína.
La mayoría de las sustancias conocidas por la ciencia cambian de sólido a líquido cuando se calientan. Pero hay sustancias que, por el contrario, al calentarse pasan a estado sólido. Estas sustancias fueron combinadas en una clase separada por el químico francés Pierre Joseph Macquet en 1777. Por analogía con la clara de huevo, que se coagula cuando se calienta, estas sustancias se denominaron proteínas. Las proteínas también se llaman proteínas. En griego, proteína (proteios) significa "primer lugar". La proteína recibió este nombre en 1838, cuando el bioquímico holandés Gerard Mulder escribió que la vida en el planeta sería imposible sin una determinada sustancia, que es la más importante de todas las sustancias conocidas por la ciencia y que necesariamente está presente en absolutamente todas las plantas y animales. . Mulder llamó a esta sustancia proteína.
La proteína es la sustancia más compleja entre todos los nutrientes. En cada célula del cuerpo humano ocurren reacciones químicas, en las que las proteínas juegan un papel muy importante.
¿En qué consiste la proteína?
Las proteínas contienen: nitrógeno, oxígeno, hidrógeno, carbono. Pero otros nutrientes no contienen nitrógeno.
La proteína es un polímero natural. Y los polímeros son sustancias cuyas moléculas contienen una gran cantidad de átomos. En el siglo XIX, el químico ruso Alexander Mikhailovich Butlerov demostró que si cambia la estructura de una molécula, también cambian las propiedades de la sustancia. Los principales componentes básicos de las proteínas son los aminoácidos. Y las proteínas contienen diferentes combinaciones de aminoácidos. En consecuencia, en la naturaleza existe una amplia variedad de proteínas con diferentes propiedades. A través de investigaciones se han descubierto aproximadamente 20 aminoácidos que intervienen en la creación de proteínas.
¿Cómo ocurre la formación de una molécula de proteína?
Los aminoácidos se añaden entre sí de forma secuencial. Como resultado de este proceso, se forma una cadena que se llama polipéptido. Posteriormente, los polipéptidos pueden plegarse en espirales o adoptar otras formas. Las propiedades de una proteína dependen de la composición de los aminoácidos, de cuántos aminoácidos participan en la síntesis y en qué orden se añaden entre sí. Por ejemplo, en la síntesis de dos proteínas interviene el mismo número de aminoácidos, que también tienen la misma composición. Pero si estos aminoácidos están ubicados en secuencias diferentes, obtendremos dos proteínas completamente diferentes.
Si los péptidos no contienen más de 15 residuos de aminoácidos, se denominan oligopéptidos. Y los péptidos que contienen hasta varias decenas de miles o incluso cientos de miles de residuos de aminoácidos se denominan proteínas. La molécula de proteína tiene una estructura espacial compacta. Esta estructura puede estar en forma de fibras. Estas proteínas se denominan fibrilares. Están construyendo proteínas. Si una molécula de proteína tiene una estructura esférica, entonces las proteínas se llaman globulares. Estas proteínas incluyen enzimas, anticuerpos y algunas hormonas.
Dependiendo de qué aminoácidos estén incluidos en las proteínas, las proteínas pueden ser completas o incompletas. Las proteínas completas contienen un conjunto completo de aminoácidos. Las proteínas incompletas carecen de algunos aminoácidos.
Las proteínas también se dividen en simples y complejas. Las proteínas simples contienen sólo aminoácidos. Además de los aminoácidos, las proteínas complejas también incluyen metales, carbohidratos, lípidos y ácidos nucleicos.
El papel de las proteínas en el cuerpo humano.
Las proteínas realizan diversas funciones en el cuerpo humano.
1.Estructural. Las proteínas forman parte de las células de todos los tejidos y órganos.
2. Protector. La proteína interferón se sintetiza en el cuerpo para proteger contra los virus.
3. Motor I. La proteína miosina participa en el proceso de contracción muscular.
4. Transporte. La hemoglobina, que es una proteína que se encuentra en los glóbulos rojos, participa en el transporte de oxígeno y dióxido de carbono.
5. Energía I. Como resultado de la oxidación de las moléculas de proteínas, se libera la energía necesaria para el funcionamiento del organismo.
6. Catalítico I. Las proteínas enzimáticas actúan como catalizadores biológicos que aumentan la velocidad de las reacciones químicas en las células.
7. Regulador I. Las hormonas regulan diversas funciones corporales. Por ejemplo, la insulina regula los niveles de azúcar en sangre.
Existe una gran cantidad de proteínas en la naturaleza que pueden realizar una amplia variedad de funciones. Pero la función más importante de las proteínas es sustentar la vida en la Tierra junto con otras biomoléculas.
Aminoácidos - componentes estructurales proteínas.Proteínas, o proteínas(del griego protos - primario) son heteropolímeros biológicos, cuyos monómeros son aminoácidos.
Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular que contienen grupos carboxilo (-COOH) y amina (-NH 2) que están unidos al mismo átomo de carbono. Al átomo de carbono se le une una cadena lateral, un radical que le da a cada aminoácido ciertas propiedades. La fórmula general de los aminoácidos es:
La mayoría de los aminoácidos tienen un grupo carboxilo y un grupo amino; estos aminoácidos se llaman neutral. Hay, sin embargo, también aminoácidos básicos- con más de un grupo amino, así como aminoácidos ácidos- con más de un grupo carboxilo.
Se sabe que se encuentran alrededor de 200 aminoácidos en los organismos vivos, pero sólo 20 de ellos se encuentran en las proteínas. Estos son los llamados básico, o formador de proteínas(proteinogénico), aminoácidos.
Según el tipo de radical, los aminoácidos básicos se dividen en tres grupos: 1) no polares (alanina, metionina, valina, prolina, leucina, isoleucina, triptófano, fenilalanina); 2) polares sin carga (asparagina, glutamina, series, glicina, tirosina, treonina, cisteína); 3) carga polar (arginina, histidina, lisina - positiva; ácidos aspártico y glutámico - negativo).
Las cadenas laterales de aminoácidos (radicales) pueden ser hidrófobas o hidrófilas, lo que confiere a las proteínas las propiedades correspondientes que se manifiestan en la formación de estructuras proteicas secundarias, terciarias y cuaternarias.
en plantas Todo Los aminoácidos esenciales se sintetizan a partir de los productos primarios de la fotosíntesis. Los seres humanos y los animales no son capaces de sintetizar una serie de aminoácidos proteinógenos y deben recibirlos en forma preparada con los alimentos. Estos aminoácidos se llaman insustituible. Aéstos incluyen lisina, valina, leucina, isoleucina, treonina, fenilalanina, triptófano, metionina; así como arginina e histidina, esenciales para los niños,
En solución, los aminoácidos pueden actuar tanto como ácidos como como bases, es decir, son compuestos anfóteros. El grupo carboxilo -COOH es capaz de donar un protón, funcionando como un ácido, y el grupo amino -NH2- puede aceptar un protón, exhibiendo así las propiedades de una base.
Péptidos. El grupo amino de un aminoácido puede reaccionar con el grupo carboxilo de otro aminoácido.
La molécula resultante es un dipéptido y el enlace -CO-NH- se llama enlace peptídico:
En un extremo de la molécula de dipéptido hay un grupo amino libre y en el otro hay un grupo carboxilo libre. Gracias a esto, el dipéptido puede unirse a sí mismo otros aminoácidos, formando oligopéptidos. Si se combinan muchos aminoácidos de esta manera (más de diez), resulta polipéptido.
Los péptidos juegan un papel importante en el cuerpo. Muchos oligopéptidos y polipéptidos son hormonas, antibióticos y toxinas.
Los oligopéptidos incluyen la oxitocina, la vasopresina, la tirotropina, así como la bradicinina (péptido analgésico) y algunos opiáceos (“drogas naturales” humanas) que actúan como analgésicos. El consumo de drogas destruye el sistema de opiáceos del cuerpo, por lo que un adicto sin una dosis de drogas experimenta un dolor intenso: "abstinencia", que normalmente se alivia con los opiáceos. Algunos antibióticos (por ejemplo, gramicidina S) también pertenecen a los oligopéptidos.
Muchas hormonas (insulina, hormona adrenocorticotrópica, etc.), antibióticos (por ejemplo, gramicidina A), toxinas (por ejemplo, toxina diftérica) son polipéptidos.
Las proteínas son polipéptidos cuya molécula contiene entre cincuenta y varios miles de aminoácidos con un peso molecular relativo superior a 10.000.
Estructura de las proteínas. Cada proteína en un entorno determinado se caracteriza por una estructura espacial especial. Al caracterizar la estructura espacial (tridimensional), se distinguen cuatro niveles de organización de las moléculas de proteínas (fig. 1.1).
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Arroz. 1.1. Niveles de organización estructural de las proteínas: a — estructura primaria: secuencia de aminoácidos de la proteína ribonucleasa (124 unidades de aminoácidos); b — estructura secundaria — la cadena polipeptídica está retorcida en forma de espiral; V— estructura terciaria de la proteína mioglobina; GRAMO — Estructura cuaternaria de la hemoglobina.
Estructura primaria— la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica. Esta estructura es específica de cada proteína y está determinada por información genética, es decir, depende de la secuencia de nucleótidos en la sección de la molécula de ADN que codifica la proteína determinada. Todas las propiedades y funciones de las proteínas dependen de la estructura primaria. La sustitución de un solo aminoácido en la composición de las moléculas de proteínas o la alteración de su disposición suele implicar un cambio en la función de la proteína.
Teniendo en cuenta que las proteínas contienen 20 tipos de aminoácidos, la cantidad de opciones para sus combinaciones en la cadena polipeptídica es realmente ilimitada, lo que proporciona una gran cantidad de tipos de proteínas en las células vivas. Por ejemplo, se han encontrado más de 10 mil proteínas diferentes en el cuerpo humano y todas están formadas por los mismos 20 aminoácidos básicos.
En las células vivas, las moléculas de proteínas o sus secciones individuales no son una cadena alargada, sino que están retorcidas en una espiral, que recuerda a un resorte extendido (esta es la llamada hélice a), o plegadas en una capa plegada (p- capa). Estas hélices a y láminas p son secundarias. estructura. Ocurre como resultado de la formación de enlaces de hidrógeno dentro de una cadena polipeptídica (configuración helicoidal) o entre dos cadenas polipeptídicas (capas plegadas).
La proteína queratina tiene una configuración completamente helicoidal. Es la proteína estructural del cabello, uñas, garras, picos, plumas y cuernos; es parte de la capa externa de la piel de los vertebrados.
En la mayoría de las proteínas, las secciones helicoidales y no helicoidales de la cadena polipeptídica se pliegan formando una formación esférica tridimensional: un glóbulo (característico de las proteínas globulares). Un glóbulo de cierta configuración es estructura terciaria ardilla. Esta estructura está estabilizada por enlaces disulfuro iónicos, de hidrógeno, covalentes (formados entre átomos de azufre que forman parte de la cisteína, cistina y megionina), así como por interacciones hidrófobas. Las más importantes en el surgimiento de la estructura terciaria son las interacciones hidrófobas; En este caso, la proteína se pliega de tal forma que sus cadenas laterales hidrófobas quedan ocultas dentro de la molécula, es decir, protegidas del contacto con el agua, y las cadenas laterales hidrófilas, por el contrario, quedan expuestas al exterior.
Muchas proteínas con una estructura particularmente compleja constan de varias cadenas polipeptídicas (subunidades), formando Estructura cuaternaria molécula de proteína. Esta estructura se encuentra, por ejemplo, en la proteína globular hemoglobina. Su molécula consta de cuatro subunidades polipeptídicas separadas (protómeros) ubicadas en la estructura terciaria y una parte no proteica: el hemo.
Sólo en esta estructura la hemoglobina puede realizar su función de transporte.
Bajo la influencia de diversos factores químicos y físicos (tratamiento con alcohol, acetona, ácidos, álcalis, alta temperatura, irradiación, alta presión, etc.), se produce un cambio en las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de la proteína debido a la ruptura. de hidrógeno y enlaces iónicos. El proceso de alterar la estructura nativa (natural) de una proteína se llama desnaturalización. En este caso, se produce una disminución de la solubilidad de las proteínas, un cambio en la forma y tamaño de las moléculas, pérdida de actividad enzimática, etc. El proceso de desnaturalización puede ser completo o parcial. En algunos casos, la transición a condiciones ambientales normales va acompañada de una restauración espontánea de la estructura natural de la proteína. Este proceso se llama renaturalización.
Proteínas simples y complejas. Según su composición química, las proteínas se dividen en simples y complejas. Perdóname incluyen proteínas que consisten únicamente en aminoácidos, y difícil- proteínas que contienen una parte proteica y una parte no proteica (prótesis); un grupo protésico puede estar formado por iones metálicos, un residuo de ácido fosfórico, carbohidratos, lípidos, etc. Las proteínas simples son la albúmina sérica, la fibrina, algunas enzimas (tripsina), etc. Las proteínas complejas incluyen todos los proteolípidos y glicoproteínas; Las proteínas complejas son, por ejemplo, inmunoglobulinas (anticuerpos), hemoglobina, la mayoría de las enzimas, etc.
Funciones de las proteínas.
- Estructural. Las proteínas forman parte de las membranas celulares y de la matriz de los orgánulos celulares. Las paredes de los vasos sanguíneos, los cartílagos, los tendones, el pelo, las uñas y las garras de los animales superiores están compuestos principalmente de proteínas.
- Catalítico (enzimático). Las proteínas enzimáticas catalizan todas las reacciones químicas del cuerpo. Aseguran la descomposición de nutrientes en el tracto digestivo, la fijación de carbono durante la fotosíntesis, etc.
- Transporte. Algunas proteínas son capaces de unir y transportar diversas sustancias. Las albúminas sanguíneas transportan ácidos grasos, las globulinas transportan iones metálicos y hormonas, y la hemoglobina transporta oxígeno y dióxido de carbono. Las moléculas de proteínas que forman la membrana plasmática participan en el transporte de sustancias al interior de la célula.
- Protector. Lo realizan inmunoglobulinas (anticuerpos) en la sangre, que proporcionan la defensa inmune del cuerpo. El fibrinógeno y la trombina participan en la coagulación de la sangre y previenen las hemorragias.
- Contractible. Debido al deslizamiento de las protofibrillas de actina y miosina entre sí, se produce una contracción muscular, así como contracciones intracelulares no musculares. El movimiento de cilios y flagelos está asociado con el deslizamiento de microtúbulos de naturaleza proteica entre sí.
- Regulador. Muchas hormonas son oligopéptidos o péptidos (p. ej., insulina, glucagón [antagonista de la insulina], hormona adrenocorticotrópica, etc.).
- Receptor. Algunas proteínas incrustadas en la membrana celular pueden cambiar su estructura bajo la influencia del entorno externo. Así es como se reciben las señales del exterior y se transmite la información al interior de la célula. Un ejemplo sería fitocromo—- una proteína sensible a la luz que regula la respuesta fotoperiódica de las plantas, y opsina - componente rodopsina, pigmento que se encuentra en las células de la retina.
- Energía. Las proteínas pueden servir como fuente de energía en la célula (después de su hidrólisis). Normalmente, las proteínas se utilizan para satisfacer las necesidades energéticas en casos extremos, cuando se agotan las reservas de carbohidratos y grasas.
Enzimas (enzimas). Se trata de proteínas específicas que están presentes en todos los organismos vivos y desempeñan el papel de catalizadores biológicos.
Las reacciones químicas en una célula viva ocurren a una determinada temperatura, presión normal y acidez ambiental adecuada. En tales condiciones, las reacciones de síntesis o descomposición de sustancias se desarrollarían muy lentamente en la célula si no estuvieran expuestas a enzimas. Las enzimas aceleran una reacción sin cambiar su resultado general al reducir energía de activación, es decir, cuando están presentes, se requiere significativamente menos energía para hacer que las moléculas que reaccionan sean reactivas, o la reacción avanza por un camino diferente con una barrera energética más baja.
Todos los procesos en un organismo vivo se llevan a cabo directa o indirectamente con la participación de enzimas. Por ejemplo, bajo su influencia, los componentes constituyentes de los alimentos (proteínas, carbohidratos, lípidos, etc.) se descomponen en compuestos más simples y a partir de ellos se sintetizan nuevas macromoléculas características de este tipo. Por lo tanto, las alteraciones en la formación y actividad de las enzimas a menudo conducen a la aparición de enfermedades graves.
Según su organización espacial, las enzimas constan de varios sexos y cadenas peptídicas y suelen tener una estructura cuaternaria. Además, las enzimas también pueden incluir estructuras no proteicas. La parte proteica es nombre apoenzima, y no proteico - cofactor(si se trata de cationes o aniones de sustancias inorgánicas, por ejemplo, Zn 2- Mn 2+, etc.) o coenzima (coenzima)(si se trata de una sustancia orgánica de bajo peso molecular).
Las vitaminas son precursoras o componentes de muchas coenzimas. Así, el ácido pantoténico es un componente de la coenzima A, el ácido nicotínico (vitamina PP) es un precursor de NAD y NADP, etc.
La catálisis enzimática obedece a las mismas leyes que la catálisis no enzimática en la industria química, pero a diferencia de ésta se caracteriza por características inusuales. alto grado de especificidad(una enzima cataliza solo una reacción o actúa sobre un solo tipo de enlace). Esto asegura una fina regulación de todos los procesos vitales (respiración, digestión, fotosíntesis, etc.) que ocurren en la célula y el cuerpo. Por ejemplo, la enzima ureasa cataliza la descomposición de una sola sustancia: la urea (H 2 N-CO-NH 2 + H 2 O -> -» 2NH 3 + CO 2), sin ejercer un efecto catalítico sobre compuestos estructuralmente relacionados.
Para comprender el mecanismo de acción de las enzimas con alta especificidad, es muy La teoría del centro activo es importante. Segun ella, V molécula todos enzima hay un solo un sitio o más en el que se produce la catálisis debido al contacto cercano (en muchos puntos) entre las moléculas de la enzima y una sustancia específica (sustrato). El centro activo es un grupo funcional (por ejemplo, el grupo OH de la serina) o un aminoácido separado. Normalmente, un efecto catalítico requiere una combinación de varios (en promedio de 3 a 12) residuos de aminoácidos ubicados en un orden determinado. El centro activo también está formado por iones metálicos, vitaminas y otros compuestos no proteicos asociados con la enzima: coenzimas o cofactores. Además, la forma y estructura química del centro activo son tales que Con Sólo ciertos sustratos pueden unirse a él debido a su correspondencia ideal (complementariedad o complementariedad) entre sí. La función de los residuos de aminoácidos restantes en una molécula de enzima grande es proporcionar a su molécula la forma globular adecuada, que es necesaria para el funcionamiento eficaz del centro activo. Además, surge un fuerte campo eléctrico alrededor de una gran molécula de enzima. En tal campo, resulta posible que las moléculas del sustrato se orienten y adquieran una forma asimétrica. Esto conduce a un debilitamiento de los enlaces químicos y la reacción catalizada se produce con un menor gasto de energía inicial y, por tanto, a un ritmo mucho mayor. Por ejemplo, una molécula de la enzima catalasa puede descomponer en 1 minuto más de 5 millones de moléculas de peróxido de hidrógeno (H 2 0 2), que surge durante la oxidación de diversos compuestos en el cuerpo.
En algunas enzimas, en presencia de un sustrato, la configuración del centro activo sufre cambios, es decir, la enzima orienta sus grupos funcionales de tal manera que asegure la mayor actividad catalítica.
En la etapa final de la reacción química, el complejo enzima-sustrato se separa para formar los productos finales y la enzima libre. El centro activo liberado en este caso puede aceptar nuevas moléculas de sustrato.
Tasa de reacciones enzimáticas. Depende de muchos factores: la naturaleza y concentración de la enzima y el sustrato, la temperatura, la presión, la acidez del medio, la presencia de inhibidores, etc. Por ejemplo, a temperaturas cercanas a cero, la velocidad de las reacciones bioquímicas se reduce al mínimo. . Esta propiedad es ampliamente utilizada en diversos sectores de la economía nacional, especialmente en agricultura y medicina. En particular, la conservación Antes del trasplante de varios órganos (riñones, corazón, bazo, hígado) a un paciente, se enfrían para reducir la intensidad de las reacciones bioquímicas y prolongar la vida de los órganos. La congelación rápida de los productos alimenticios impide el crecimiento y la reproducción de microorganismos (bacterias, hongos, etc.) y también inactiva sus enzimas digestivas, por lo que ya no pueden provocar la descomposición de los productos alimenticios.
Fuente : SOBRE EL. Lemeza L.V. Lisov "Un manual de biología para quienes ingresan a la universidad"