Біополімери білки їх структури та функції. Білки як біополімери

"Життя є спосіб існування білкових тіл"

Ф. Енгельс.

Жоден із відомих нам живих організмів не обходиться без білків. Білки служать поживними речовинами, вони регулюють обмін речовин, виконуючи роль ферментів – каталізаторів обміну речовин, сприяють перенесенню кисню по всьому організму та його поглинанню, грають важливу рольу функціонуванні нервової системи, що є механічною основою м'язового скорочення, беруть участь у передачі генетичної інформації тощо.

Білки (поліпептиди) – біополімери, побудовані із залишків α-амінокислот, з'єднаних пептидними(амідними) зв'язками. До складу цих біополімерів входять 20 мономери типів. Такими мономерами є амінокислоти. Кожен білок за своєю хімічною будовою є поліпептидом. Деякі білки складаються з кількох поліпептидних ланцюгів. У складі більшості білків перебуває у середньому 300-500 залишків амінокислот. Відомо кілька дуже коротких природних білків, довжиною 3-8 амінокислот, і дуже довгих біополімерів, довжиною більш ніж 1500 амінокислот. Утворення білкової макромолекули можна як реакцію поліконденсації α-амінокислот:

Амінокислоти з'єднуються один з одним за рахунок утворення нового зв'язку між атомами вуглецю та азоту – пептидної (амідної):

З двох амінокислот (АК) можна отримати дипептид, з трьох - трипептид, з більшої кількості АК отримують поліпептиди (білки).

Функції білків

Функції білків у природі універсальні. Білки входять до складу мозку, внутрішніх органів, кісток, шкіри, волосяного покриву і т.д. Основним джереломα - амінокислот для живого організму служать харчові білки, які в результаті ферментативного гідролізу в шлунково-кишковому тракті даютьα - Амінокислоти. Багатоα - амінокислоти синтезуються в організмі, а деякі необхідні для синтезу білків α - амінокислоти не синтезуються в організмі і мають надходити ззовні. Такі амінокислоти називаються незамінними. До них відносяться валін, лейцин, треонін, метіонін, триптофан та ін. (Див. таблицю). За деяких захворювань людини перелік незамінних амінокислот розширюється.

· Каталітична функція - здійснюється за допомогою специфічних білків – каталізаторів (ферментів). За їх участі збільшується швидкість різних реакцій обміну речовин та енергії в організмі.

Ферменти каталізують реакції розщеплення складних молекул (катаболізм) та їх синтезу (анаболізм), а також реплікації ДНК та матричного синтезу РНК. Відомо кілька тисяч ферментів. Серед них такі, як пепсин, розщеплюють білки в процесі травлення.

· Транспортна функція - зв'язування та доставка (транспорт) різних речовин від одного органу до іншого.

Так, білок еритроцитів крові гемоглобін з'єднується у легенях з киснем, перетворюючись на оксигемоглобін. Досягаючи зі струмом крові органів та тканин, оксигемоглобін розщеплюється та віддає кисень, необхідний для забезпечення окисних процесів у тканинах.

· Захисна функція - зв'язування та знешкодження речовин, що надходять до організму або з'являються внаслідок життєдіяльності бактерій та вірусів.

Захисну функцію виконують специфічні білки (антитіла - імуноглобуліни), що утворюються в організмі (фізичний, хімічний та імунний захист). Так, наприклад, захисну функцію виконує білок плазми фібриноген, беручи участь у згортанні крові і тим самим зменшуючи крововтрати.

· Коротка функція (актин, міозин) – в результаті взаємодії білків відбувається пересування у просторі, скорочення та розслаблення серця, рух інших внутрішніх органів.

· Структурна функція - білки становлять основу будови клітини. Деякі з них (колаген сполучної тканини, кератин волосся, нігтів та шкіри, еластин судинної стінки, кератин вовни, фіброїн шовку та ін.) виконують майже виключно структурну функцію.

У комплексі з ліпідами білки беруть участь у побудові мембран клітин та внутрішньоклітинних утворень.

· Гормональна (регуляторна) функція - здатність передавати сигнали між тканинами, клітинами чи організмами.

Виконують білки-регулятори обміну речовин. Вони відносяться до гормонів, які утворюються в залозах внутрішньої секреції, деяких органах та тканинах організму.

· Поживна функція - здійснюється резервними білками, які запасаються як джерело енергії та речовини.

Наприклад: казеїн, яєчний альбумін, білки яйця забезпечують ріст та розвиток плода, а білки молока є джерелом харчування для новонародженого.

Різноманітні функції білків визначаються α-амінокислотним складом та будовою їх високоорганізованих макромолекул.

Фізичні властивості білків

Білки – дуже довгі молекули, які складаються з ланок амінокислот, зчеплених пептидними зв'язками. Це – природні полімери, молекулярна маса білків коливається від кількох тисяч до кількох десятків мільйонів. Наприклад, альбумін молока має молекулярну масу 17400, фібриноген крові – 400.000, білки вірусів – 50.000.000. Кожен пептид і білок мають строго певний склад і послідовність амінокислотних залишків в ланцюгу, це і визначає їх унікальну біологічну специфічність. Кількість білків характеризує ступінь складності організму (кишкова паличка – 3000, а людському організмі понад 5 млн. білків).

Перший білок, з яким ми знайомимося у своєму житті, це білок курячого яйця альбумін - добре розчинний у воді, при нагріванні згортається (коли ми смажимо яєчню), а при довгому зберіганні в теплі руйнується, яйце протухає. Але білок захований не лише під яєчною шкаралупою. Волосся, нігті, пазурі, шерсть, пір'я, копита, зовнішній шар шкіри - всі вони майже повністю складаються з іншого білка, кератину. Кератин не розчиняється у воді, не згортається, не руйнується в землі: роги стародавніх тварин зберігаються в ній так само добре, як і кістки. А білок пепсин, що міститься у шлунковому соці, здатний руйнувати інші білки, це процес травлення. Білок інрерферон застосовується під час лікування нежитю та грипу, т.к. вбиває віруси, що викликають ці хвороби. А білок зміїної отрути здатний вбивати людину.

Класифікація білків

З точки зору харчової цінності білків, що визначається їх амінокислотним складом та вмістом так званих незамінних амінокислот, білки поділяються на повноцінні і неповноцінні . До повноцінних білків відносяться переважно білки тваринного походження, крім желатин, що відноситься до неповноцінних білків. Неповноцінні білки – переважно рослинного походження. Однак деякі рослини (картопля, бобові та ін) містять повноцінні білки. З тварин білків особливо велику цінність для організму становлять білки м'яса, яєць, молока та інших.

До складу багатьох білків крім пептидних ланцюгів входять і неамінокислотні фрагменти, за цим критерієм білки поділяють на дві великі групи. прості та складні білки (протеїди). Прості білки містять тільки амінокислотні ланцюги, складні білки містять також неамінокислотні фрагменти ( Наприклад, гемоглобін містить залізо).

За загальним типом будови білки можна розбити на три групи:

1. Фібрилярні білки - нерозчинні у питній воді, утворюють полімери, їх структура зазвичай високорегулярна і підтримується, переважно, взаємодіями між різними ланцюгами. Білки, що мають витягнуту ниткоподібну структуру. Поліпептидні ланцюги багатьох фібрилярних білків розташовані паралельно один одному уздовж однієї осі та утворюють довгі волокна (фібрили) або шари.

Більшість фібрилярних білків не розчиняються у воді. До фібрилярних білків відносять наприклад, α-кератини (на їхню частку припадає майже вся суха вага волосся, білки вовни, рогів, копит, нігтів, луски, пір'я), колаген - білок сухожилля і хрящів, фіброїн - білок шовку).

2. Глобулярні білки - водорозчинні, загальна формамолекули більш-менш сферична. Серед глобулярних та фібрилярних білків виділяють підгрупи. До глобулярних білків відносяться ферменти, імуноглобуліни, деякі гормони білкової природи (наприклад, інсулін), а також інші білки, що виконують транспортні, регуляторні та допоміжні функції.

3. Мембранні білки - мають домени, що перетинають клітинну мембрану, але частини їх виступають з мембрани в міжклітинне оточення і цитоплазму клітини. Мембранні білки виконують функцію рецепторів, тобто передачу сигналів, а також забезпечують трансмембранний транспорт різних речовин. Білки-транспортери специфічні, кожен їх пропускає через мембрану лише певні молекули чи певний тип сигналу.

Білки – невід'ємна частина їжі тварин та людини. Живий організм відрізняється від неживого насамперед наявністю білків. Для живих організмів характерна велика різноманітність білкових молекул та його висока впорядкованість, як і визначає високу організацію живого організму, і навіть здатність рухатися, скорочуватися, відтворюватися, здатність до обміну речовин, і до багатьох фізіологічних процесів.

Будова білків

Фішер Еміль Герман, німецький хімік-органік та біохімік. У 1899 розпочав роботи з хімії білків. Використовуючи створений ним у 1901 ефірний метод аналізу амінокислот, Ф. вперше здійснив якісні та кількісні визначення продуктів розщеплення білків, відкрив валін, пролін (1901) та оксипролін (1902), експериментально довів, що амінокислотні залишки зв'язуються між собою пептидним зв'язком; у 1907 синтезував 18-членний поліпептид. Ф. показав подібність синтетичних полінептидів та пептидів, отриманих у результаті гідролізу білків. Ф. займався також вивченням дубильних речовин. Ф. створив школу хіміків-органіків. Іноземний член-кореспондент Петербурзької АН(1899). Нобелівська премія (1902).

Тема – 50: Білки як біополімери амінокислот. Будова пептидного угруповання. Біологічні функції білків.

Студент повинен:

Знати:

· Назва структури білків, властивості білків з різною структурою та їх застосування.

· Призначення білка.

Вміти:

· Пояснювати наявність білкових сполук якісними реакціями.

Білками , або білковими речовинами називають високомолекулярні (молекулярна маса варіює від 5-10 тис. до 1 млн і більше) природні полімери, молекули яких побудовані з залишків амінокислот, з'єднаних амідним (пептидним) зв'язком.

Білки також називають протеїнами(Від грец. "Протос" - перший, важливий). Число залишків амінокислот у молекулі білка дуже сильно коливається і іноді сягає кількох тисяч. Кожен білок має свою, властиву йому послідовність розташування амінокислотних залишків.

Білки виконують різноманітні біологічні функції:

· каталітичні (ферменти),

· регуляторні (гормони),

· Структурні (колаген, фіброїн), рухові (міозин), транспортні (гемоглобін, міоглобін),

· захисні (імуноглобуліни, інтерферон),

У молекулах білка α-амінокислоти пов'язані між собою пептидними (-СО-NH) зв'язками:

Побудовані таким чином поліпептидні ланцюги або окремі ділянки всередині поліпептидного ланцюга можуть бути в окремих випадках додатково пов'язані між собою дисульфідними (-S-S-) зв'язками, як їх часто називають, дисульфідними містками.

Велику роль у створенні структури білків відіграють іонні (сольові) та водневі зв'язки, а також гідрофобна взаємодія. особливий видконтактів між гідрофобними компонентами молекул білків у водному середовищі Всі ці зв'язки мають різну міцність та забезпечують утворення складної, великої молекули білка.

Незважаючи на відмінність у будові та функціях білкових речовин, їх елементний склад коливається незначно (в % на суху масу): вуглецю – 51-53; кисню - 21,5-23,5; азоту – 16,8-18,4; водню – 6,5-7,3; сірки – 0,3-2,5. Деякі білки містять у невеликих кількостях фосфор, селен та інші елементи.

Послідовність з'єднання амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу отримала назву первинною структурою білка.

Білкова молекула може складатися з одного або декількох поліпептидних ланцюгів, кожен з яких містить різну кількість амінокислотних залишків. Враховуючи кількість їх можливих комбінацій, можна сказати, що різноманітність білків майже безмежна, але не всі з них існують у природі.

Загальне число різних типівбілків у всіх видів живих організмів становить 1010–1012. Для білків, будова яких відрізняється винятковою помилковістю, крім первинної, розрізняють і вищі рівні структурної організації: вторинну, третинну, інколи ж і четвертинну структури. Вторинною структуроюмає більшість білків, щоправда, який завжди протягом усього полипептидной ланцюга (рис. 38). Поліпептидні ланцюжки з певною вторинною структурою можуть бути по-різному розташовані у просторі.

Це просторове розташування отримало назву третинної структури.

У формуванні третинної структури, крім водневих зв'язків, велику роль грає іонна та гідрофобна взаємодія. За характером "упаковки" білкової молекули розрізняють глобулярні,або кулясті, і фібрилярні,або ниткоподібні, білки.

Для глобулярних білків більш характерна - спіральна структура, спіралі вигнуті, «згорнуті». Макромолекула має сферичну форму. Вони розчиняються у воді та сольових розчинах з утворенням колоїдних систем. Більшість білків тварин, рослин та мікроорганізмів відноситься до глобулярних білків.

Для фібрилярних білків найбільш характерна ниткоподібна структура. Вони, як правило, не розчиняються у воді. Фібрилярні білки зазвичай виконують структурні функції. Їхні властивості (міцність, здатність розтягуватися) залежать від способу упаковки поліпептидних ланцюжків. Прикладом фібрилярних білків є білки м'язової тканини (міозин), кератин (рогова тканина). У ряді випадків окремі субодиниці білка за допомогою водневих зв'язків, електростатичного та інших взаємодій утворюють складні.

В цьому випадку утворюється четвертинна структура білків.

Слід зазначити, що у організації вищих структур білка виняткова роль належить первинної структурі

50.2. Класифікація

Існує кілька класифікацій білків. В їх основі лежать різні ознаки:

Ступінь складності (прості та складні);

Форма молекул (глобулярні та фібрилярні білки);

Розчинність в окремих розчинниках (водорозчинні, розчинні в розведених сольових розчинах – альбуміни, спирторозчинні – проламіни, розчинні у розведених лугах та кислотах – глутеліни);

Функція, що виконується (наприклад, запасні білки, скелетні і т. п.).

50.3. Властивості

Білки – амфотерні електроліти. При певному значенні рН середовища (вона називається ізоелектричною точкою) число позитивних та негативних зарядів у молекулі білка однаково. Це одна з основних властивостей білка. Білки у цій точці електронейтральні, а їх розчинність у воді найменша. Здатність білків знижувати розчинність при досягненні електронейтральності їх молекул використовується виділення їх з розчинів, наприклад, технології отримання білкових продуктів.

50.3.1. Гідратація

Процес гідратації означає зв'язування білками води, при цьому вони виявляють гідрофільні властивості: набухають, їхня маса та обсяг збільшуються. Набухання білка супроводжується його частковим розчиненням. Гідрофільність окремих білків залежить від їхньої будови. Наявні у складі та розташовані на поверхні білкової макромолекули гідрофільні амідні (-СО-NH-, пептидний зв'язок), амінні (NH2) та карбоксильні (СООН) групи притягують до себе молекули води, суворо орієнтуючи їх на поверхні молекули. Навколишня білкові глобули гідратна (водна) оболонка перешкоджає агрегації та осадженню, а отже, сприяє стійкості розчинів білка. У ізоелектричної точці білки мають найменшу здатність зв'язувати воду, відбувається руйнування гідратної оболонки навколо білкових молекул, тому вони з'єднуються, утворюючи великі агрегати. Агрегація білкових молекул відбувається і при їх зневодненні за допомогою деяких органічних розчинників, наприклад етилового спирту. Це призводить до випадання білків осаду. При зміні рН середовища макромолекула білка стає зарядженим, та його гідратаційна здатність змінюється.

При обмеженому набуханні концентровані білкові розчини утворюють складні системи, які називаються колоднями.Колодязі не текучі, пружні, мають пластичність, певну механічну міцність, здатні зберігати свою форму. Глобулярні білки можуть повністю гідратуватись, розчиняючись у воді (наприклад, білки молока), утворюючи розчини з невисокою концентрацією. Гідрофільні властивості білків, тобто їх здатність набухати, утворювати колодці, стабілізувати суспензії, емульсії та піни, мають велике значенняв біології та харчової промисловості. Дуже рухливим холодцем, побудованим переважно з молекул білка, є цитоплазма - напіврідкий вміст клітини. Сильно гідратований холодець - сира клейковина, виділена із пшеничного тіста, вона містить до 65% води. Різна гідрофільність клейковинних білків - одна з ознак, що характеризують якість зерна пшениці і борошна, що отримується з нього (так звані сильні і слабкі пшениці). Гідрофільність білків зерна та борошна відіграє велику роль при зберіганні та переробці зерна, у хлібопеченні. Тісто, яке отримують у хлібопекарському виробництві, є набряклим у воді білок, концентрований холодець, що містить зерна крохмалю.

50.3.2. Денатурація білків

При денатурації під впливом зовнішніх чинників (температури, механічного впливу, дії хімічних агентів та інших факторів) відбувається зміна вторинної, третинної і четвертинної структур білкової макромолекули, т. е. її нативної просторової структури. Первинна структура, а отже, і хімічний складбілки не змінюються. Змінюються фізичні властивості: знижується розчинність, здатність до гідратації, втрачається біологічна активність. Змінюється форма білкової макромолекули, відбувається агрегування. У той самий час збільшується активність деяких хімічних груп, полегшується вплив білки протеолітичних ферментів, отже, він легше гидролизуется.

У харчовій технології особливе практичне значення має теплова денатурація білків, ступінь якої залежить від температури, тривалості нагрівання та вологості. Це необхідно пам'ятати при розробці режимів термообробки харчової сировини, напівфабрикатів, а іноді готових продуктів. Особливу роль процеси теплової денатурації грають при бланшуванні рослинної сировини, сушінні зерна, випіканні хліба, одержанні макаронних виробів. Денатурація білків може викликатися і механічною дією (тиском, розтиранням, струшуванням, ультразвуком). Нарешті, до денатурації білків призводить дія хімічних реагентів.

(кислот, лугів, спирту, ацетону). Всі ці прийоми широко використовують у харчовій та біотехнології.

50.3.3. Піноутворення

Під процесом піноутворення розуміють здатність білків утворювати висококонцентровані системи «рідина – газ», які називаються пінами. Стійкість піни, в якій білок є піноутворювачем, залежить не тільки від його природи та від концентрації, а й від температури. Білки як піноутворювачі широко використовуються в кондитерській промисловості (пастилу, зефір, суфле). Структуру піни має хліб, але це впливає його смакові властивості.

Молекули білків під впливом низки чинників можуть руйнуватися чи вступати у взаємодію Космосу з іншими речовинами з утворенням нових продуктів. Для харчової промисловості можна виділити два дуже важливі процеси:

1) гідроліз білків під дією ферментів та

2) взаємодія аміногруп білків або амінокислот з карбонільними групами цукрів, що відновлюють.

Під впливом протеаз - ферментів, каталізують гідролітичне розщеплення білків, останні розпадаються більш прості продукти (поліпептиди) й у кінцевому підсумку амінокислоти. Швидкість гідролізу білка залежить від його складу, молекулярної структури, активності ферменту та умов.

50.3.4. Гідроліз білків

Реакцію гідролізу з утворенням амінокислот загальному виглядіможна записати так:

50.3.5. Горіння

Білки горять з утворенням азоту, вуглекислого газу та води, а також деяких інших речовин. Горіння супроводжується характерним запахом паленого пір'я.

50.3.6. Кольорові реакції

Використовують такі реакції:

ксантопротеїнову , при якій відбувається взаємодія ароматичних та гетероатомних циклів у молекулі білка з концентрованою азотною кислотою, що супроводжується появою жовтого забарвлення;

біуретову, при якій відбувається взаємодія слаболужних розчинів білків із розчином сульфату міді (II) з утворенням комплексних сполук між іонами Сu2+ та поліпептидами. Реакція супроводжується появою фіолетово-синього забарвлення.

Російський Державний Технологічний Університет імені К. Е. Ціолковського

Кафедра: технології проектування та експлуатації літальних апаратів

Біологічні полімери

Виконав:

студент 1 курсу,

групи 2АВС-1ДБ-270

Безсонов І.І.

Перевірив:

Євдокимов Сергій Васильович

Москва 2013

Історія відкриття................................................ ...............................................3

Класифікація біополімерів................................................ .......................4-6

Номенклатура.................................................. .................................................. ...7

Фізико-хімічні властивості біополімерів............................................. .....8

Біологічна роль та застосування біополімерів......................................................8-9

Список використаної літератури............................................... ....................10

Історія відкриття

Біополімери - клас полімерів, що зустрічаються в природі в природному вигляді, що входять до складу живих організмів: білки, нуклеїнові кислоти, полісахариди, лігнін. Біополімери складаються з однакових (або подібних) ланок – мономерів. Мономери білків – амінокислоти, нуклеїнових кислот – нуклеотиди, у полісахаридах – моносахариди.

Виділяють два типи біополімерів - регулярні (деякі полісахариди) та нерегулярні (білки, нуклеїнові кислоти, деякі полісахариди).

Історія цілеспрямованого вивчення білків почалася у XVIII столітті, коли в результаті робіт французького хіміка Антуана Франсуа де Фуркруа та інших вчених з вивчення таких речовин як альбумін, фібрин та глютен, білки були виділені в окремий клас молекул.

1836 року з'явилася перша модель хімічної будови білків. Ця модель була запропонована Мулдер на основі теорії радикалів, і до кінця 1850-х вона залишалася загальновизнаною. А лише через 2 роки у 1838 році білкам було дано сучасну назву – протеїни. Його запропонував працівник Мулдера Якоб Єнс Берцеліус. До кінцю XIXстоліття було досліджено більшість амінокислот, що входять до складу білків, що мабуть і послужило поштовхом до того, що в 1894 німецький вчений Альбрехт Коссель висунув теорію, згідно з якою саме амінокислоти є основними структурними елементами білків.

На початку XX століття припущення Косселя було експериментально підтверджено німецьким хіміком Емілем Фішером.

У 1926 році американський хімік Джеймс Самнер довів, що фермент уреазу, що виробляється в організмі, відноситься до білків. Своїм відкриттям він відкрив шлях до усвідомлення важливості ролі білками, що грає в організмі людини.

В 1949 Фред Сенгер отримав амінокислотну послідовність гормону інсуліну і тим самим довів, що білки - це лінійні полімери амінокислот.

У 1960-х роках було отримано перші просторові структури білків, засновані на дифракції рентгенівських променів на атомарному рівні.

Класифікація біополімерів:

Білки

Білки мають кілька рівнів організації - первинна, вторинна, третинна, а іноді четвертинна. Первинна структура визначається послідовністю мономерів, вторинна задається внутрішньо-і міжмолекулярними взаємодіями між мономерами, зазвичай, за допомогою водневих зв'язків. Третинна структура залежить від взаємодії вторинних структур, четвертинна, як правило, утворюється при поєднанні кількох молекул із третинною структурою.

Вторинна структура білків утворюється при взаємодії амінокислот за допомогою водневих зв'язків та гідрофобних взаємодій. Основними типами вторинної структури є

α-спіраль, коли водневі зв'язки виникають між амінокислотами в одному ланцюгу,

β-листи (складчасті шари), коли водневі зв'язки утворюються між різними поліпептидними ланцюгами, що йдуть у різних напрямках (антипаралельно, невпорядковані ділянки

Для передбачення вторинної структури застосовуються комп'ютерні програми.

Третинна структура або «фолд» утворюється при взаємодії вторинних структур та стабілізується нековалентними, іонними, водневими зв'язками та гідрофобними взаємодіями. Білки, що виконують подібні функції, зазвичай мають подібну третинну структуру. Прикладом фолду є β-баррел (бочка), коли β-аркуші розташовуються по колу. Третинна структура білків визначається за допомогою рентгеноструктурного аналізу.

Важливий клас полімерних білків складають фібрилярні білки, найвідоміший з яких колаген.

У тваринному світі як опорний, структуроутворювальний полімер зазвичай виступають білки.

Ці полімери побудовані з 20 -амінокислот. Залишки амінокислот пов'язані в макромолекули білка пептидними зв'язками, що виникають в результаті реакції карбоксильних та аміногруп.

Значення білків у живій природі важко переоцінити. Це будівельний матеріалживих організмів, біокаталізатори – ферменти, щоб забезпечити перебіг реакцій у клітинах, і ензими, стимулюючі певні біохімічні реакції, тобто. що забезпечують вибірковість біокаталізу. Наші м'язи, волосся, шкіра складаються з волокнистих білків. Білок крові, що входить до складу гемоглобіну, сприяє засвоєнню кисню повітря, інший білок – інсулін – відповідальний за розщеплення цукру в організмі та, отже, за його забезпечення енергією. Молекулярна маса білків коливається у межах. Так, інсулін - перший з білків, будову якого вдалося встановити Ф. Сенгер в 1953 р., містить близько 60 амінокислотних ланок, а його молекулярна маса становить лише 12 000. На цей час ідентифіковано кілька тисяч молекул білків, молекулярна маса деяких з них досягає 106 та більше.

Нуклеїнові кислоти

Первинна структура ДНК – це лінійна послідовність нуклеотидів у ланцюзі. Зазвичай послідовність записують як букв (наприклад AGTCATGCCAG), причому запис ведеться з 5"- на 3"-кінець ланцюга.

Вторинна структура - це структура, утворена за рахунок нековалентних взаємодій нуклеотидів (переважно азотистих основ) між собою, стекінгу та водневих зв'язків. Подвійна спіраль ДНК є класичним прикладом вторинної структури. Це найпоширеніша у природі форма ДНК, що складається з двох антипаралельних комплементарних полінуклеотидних ланцюгів. Антипаралельність реалізується рахунок полярності кожного з ланцюгів. Під комплементарністю розуміють відповідність кожному азотистому підставі одного ланцюга ДНК строго певного підстави іншого ланцюга (навпроти A стоїть T, а навпаки G розташовується C). ДНК утримується в подвійній спіралі за рахунок комплементарного спарювання основ - утворення водневих зв'язків, двох у парі А-Тта трьох у парі G-C.

У 1868 р. швейцарський учений Фрідріх Мішер виділив з ядер клітин фосфоровмісну речовину, яку він назвав нуклеїном.

Пізніше це і подібні до нього речовини отримали назву нуклеїнових кислот. Їх молекулярна маса може досягати 109, але частіше коливається в межах 105-106.

Вихідними речовинами, з яких побудовані нуклеотиди – ланки макромолекул нуклеїнових кислот, є: вуглевод, фосфорна кислота, пуринові та піримідинові основи. В одній групі кислот як вуглевод виступає рибоза, в іншій – дезоксирибоза

Відповідно до природи вуглеводу, що входить до їх складу, нуклеїнові кислоти називаються рибонуклеїновою та дезоксирибонуклеїновою кислотами. Загальновживаними скороченнями є РНК та ДНК. Нуклеїнові кислоти відіграють найбільш відповідальну роль у процесах життєдіяльності. З їх допомогою вирішуються дві найважливіші завдання: зберігання та передачі спадкової інформації та матричний синтез макромолекул ДНК, РНК та білка.

Полісахариди

Полісахариди, що синтезуються живими організмами, складаються з великої кількостімоносахаридів, з'єднаних глікозидними зв'язками. Найчастіше полісахариди нерозчинні у воді. Зазвичай це дуже великі, розгалужені молекули. Прикладами полісахаридів, які синтезують живі організми, є запасні речовини крохмаль та глікоген, а також структурні полісахариди – целюлоза та хітин. Так як біологічні полісахариди складаються з молекул різної довжини, поняття вторинної та третинної структури до полісахаридів не застосовуються.

Полісахариди утворюються з низькомолекулярних сполук, які називаються цукрами або вуглеводами. Циклічні молекули моносахаридів можуть зв'язуватися між собою з утворенням про глікозидних зв'язків шляхом конденсації гідроксильних груп.

Найбільш поширені полісахариди, ланки яких, що повторюються, є залишками α-D-глюкопіранози або її похідних. Найбільш відома і широко застосовується целюлоза. У цьому полісахариді кисневий місток пов'язує 1-й та 4-й атоми вуглецю в сусідніх ланках, такий зв'язок називається α-1,4-глікозидним.

Будова біополімерів

Білки (або протеїни) відносять до високомолекулярних органічних речовин. Структурно молекула білка складається з сотні або більше, з'єднаних в ланцюжок пептидним зв'язком, амінокислот. Існування великої кількості різних амінокислот і безліч комбінацій за їх сполукою дають у сумі безліч варіантів білків.

Відомо, що у кожному живому організмі амінокислотний склад білків визначається його власним генетичним кодом. Наприклад, в організмі людини зустрічається понад 5 мільйонів різних білків, причому жоден їх не ідентичний білкам будь-якого іншого живого організму. Для побудови всього цього різноманіття білків, необхідно наявність всього 22 амінокислот, які є генетичним кодом людини. На перший погляд здається неймовірним той факт, що комбінації всього двох десятків амінокислот утворюють в людини 5 мільйонів різних видів білка, але це лише вказує на надзвичайно складну структуру їх молекул.

З 22 амінокислот складових генетичний код людини, 9 вважаються незамінними, тому що вони не синтезуються в організмі людини і повинні надходити до нього з їжею. До них відносяться: гістидин, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, фенілаланін, треонін, триптофан та валін. А амінокислоти аланін, аргінін, аспарагін, карнітин, цистеїн, цистин, глутамінова кислота, глутамін, гліцин, гідроксипролін, пролін, серин, тирозин не є незамінними, і можуть синтезуватися в організмі в реакціях трансамінації (синтез з інших амінокислот).

Крім перерахованих 22 амінокислот, в організмі людини зустрічаються ще понад 150 інших. Перебуваючи в різних клітинах і тканинах, будучи у вільному або пов'язаному вигляді, вони відрізняються від 22 перелічених вище тим, що ніколи не входять до складу білків організму.

Для побудови в організмі білкової молекули важлива наявність усіх амінокислот та кількісні пропорції між ними. При зменшенні кількості будь-якої з амінокислот пропорційно зменшується ефективність решти амінокислот у процесі синтезу білка. А у разі відсутності хоча б однієї з незамінних, синтез буде неможливим.

Фізико-хімічні властивості біополімерів

Особливості ланцюгової структури біополімерів на прикладі білків, нуклеїнових кислот та полісахаридів. Гомо- та гетерополімери. Уявлення про біополімери як про лінійні, вільно-зчленовані, ланцюгові структури. Типи зв'язків у молекулах біополімерів – ковалентні (пептидні, фосфодіефірні, глікозидні, дисульфідні) та нековалентні (водневі зв'язки, іонні зв'язки, сили Ван-дер-Ваальса, міжплощинні взаємодії). Гідрофобні взаємодії. Термодинаміка виникнення гідрофобних взаємодій. Сили ближньої та далекої взаємодії.

Фізико-хімічні властивості білків: молекулярна маса, кислотно-основні властивості білків. Заряд білкової молекули, ізоелектрична точка. Буферні властивості білків. Розчинність, колоїдні властивості, оптичні властивості білків.

Біологічна роль та застосування біополімерів

Біологічна роль біополімерів:

1. Нуклеїнові кислоти виконують у клітині генетичні функції. Послідовність мономерних ланок (нуклеотидів) в дезоксирибонуклеїновій кислоті - ДНК (інколи в рибонуклеїновій кислоті - РНК) визначає (у формі генетичного коду) послідовність мономерних ланок (амінокислотних залишків) у всіх синтезованих білках і, т. о. будова організму та протікають у ньому біохімічні процеси.

2. Білки виконують у клітці низку найважливіших функцій. Білки-ферменти здійснюють усі хімічні реакції обміну речовин у клітині, проводячи їх у необхідній послідовності та з потрібною швидкістю. Білки м'язів, джгутиків мікробів, клітинних ворсинок та ін виконують скорочувальну функцію, перетворюючи хімічну енергію на механічну роботу та забезпечуючи рухливість організму в цілому або його частин. Білки - основний матеріал більшості клітинних структур (у т. ч. у спеціальних видах тканин) всіх живих організмів, оболонок вірусів та фагів.

Застосування біополімерів:

Біополімери (повна назва - біорозкладні полімери) відрізняються від інших пластиків можливістю розкладання на мікроорганізми шляхом хімічного чи фізичного впливу. Саме ця властивість нових матеріалів дозволяє вирішувати проблему відходів. В даний час розробка біополімерів ведеться за трьома основними напрямками: виробництво біорозкладних поліефірів на основі гідроксикарбінових кислот, надання біорозкладності промисловим полімерам, виробництво пластичних мас на основі відтворюваних природних компонентів.

Біорозкладні поліефіри (полімери на основі гідроксикарбінових кислот):

Одним із найперспективніших біопластиків для застосування в упаковці вважається полілактид – продукт конденсації молочної кислоти. Його отримують як синтетичним способом, так і ферментативним бродінням декстрози цукру або мальтози сусла зерна та картоплі, які є відновлюваною сировиною біологічного походження. Полілактід – прозорий безбарвний термопластичний полімер. Його основна перевага – можливість переробки всіма способами, що застосовуються для переробки термопластів. З листів полілактиду можна формувати тарілки, таці, отримувати плівку, волокно, упаковку для харчових продуктів, імплантанти для медицини. Але широке його застосування стримується низькою продуктивністю технологічних ліній і високою вартістю продукту.

Список використаної літератури

1. Н. Є. Кузьменко, В. В. Єрьомін, В. А. Попков // Початки Хімії.

2. Н.В.Коровін// Загальна Хімія.

3. Н.А.Абакумова, Н.Н.Бикова. 9. Вуглеводи // Органічна хімія та основи біохімії.

Білки – це біополімери, що складаються із залишків амінокислот, з'єднаних між собою пептидними зв'язками (-CO-NH-). Білки входятьдо складу клітин та тканин усіх живих організмів. У молекули білків входить 20залишків різних амінокислот. Структура білка-

Мають невичерпну різноманітність структур.

Первинна структура– це послідовність амінокислотних ланок у лінійному поліпептидному ланцюгу.

Вторинна структура- це конфігурація білкової молекули, що нагадує спіраль, яка утворюється в результаті скручування поліпептиднийланцюги за рахунок водневих зв'язків між групами: CO та NH .

Третинна структура– це просторова конфігурація, приймає закручена в спіраль поліпептидналанцюг.

Четвертична структура– це полімерні утворення з кількох макромолекулбілка. Фізичні властивості-

Одні білки розчиняютьсяу воді, утворюючи, колоїднірозчини (наприклад, білок яйця); іншірозчиняються у розведених розчинах солей; третінерозчинні (наприклад, білки покривних тканин). Хімічні властивості

1. Денатурація – руйнування вторинної, третинної структури білка під впливом різних чинників: температура, дію кислот, солей важких металів, спиртів тощо. 2. Якісні реакції на білки :

а) При горінні білка – запахпаленого пір'я.

б) Білок + HNO3 → жовте забарвлення

в) Розчин білка +NaOH + CuSO4 → фіолетове забарвлення

3. ГідролізБілок + Н2О → суміш амінокислот

Функції білків у природі:

· Каталітичні ( ферменти);

· регуляторні ( гормони);

· Структурні ( кератинвовни, фіброїн шовку, колаген);

полімерами називаютьсяречовини, що мають велику молекулярну масу, що складається з множини повторюваних структурнихланок. Існують природні полімери (крохмаль, білки, целюлоза, каучук) та синтетичні полімери ( поліетилен, фенопласти). Низькомолекулярні речовини, у тому числі синтезують полімери, називаються мономерами.

CH2=CH2 мономер поліетилену - етилен

(-CH2-CH2-)n-молекула полімеру

CH2-CH2 - структурна ланка - багаторазово повторюється група атомів. Фізичні властивості-

Полімери мають високумеханічну міцність. Стійкі, Не мають певної температури плавлення, не розчиняються у воді та у більшості органічних розчинників. Поліетилен – напівпрозорий матеріал, повітро- та вологонепроникний, легкоплавкий, хімічно стійкий. Застосовується для плівок, труб, побутових виробів (посуд, іграшки), електроізоляції, поверхневих покриттів.

8. Взаємний вплив атомів у молекулах органічних речовин.Етанол - типовий представник класу граничних одноатомних спиртів, у якому функціональна група ВІН пов'язана з вуглеводневим радикалом. Оскільки кисень має більшу електронегативність у порівнянні з воднем і вуглецем, зв'язок О-Ну молекулі етаноласильно полярна, з надмірним негативним зарядом на атомі кисню та з позитивним зарядом на атомі водню. Внаслідок цього атом водню гідроксогрупи має більшу реакційну здатність, ніж атоми водню у вуглеводневому радикалі. Спирти єамфотерними сполуками, тобто виявляють властивості кислот та основ.

Фенол – це похідне бензолу, в якому один із атомів водню

заміщений на гідроксильну групу.

Гідроксильна група та бензольне кільце впливають один на одного. Під дією n-електронної хмари неподілена пара кисню зміщується у бік бензольного ядра (виникає ефект сполучення). Внаслідок цього посилюється поляризація зв'язку О ~ Н і зростає рухливість атомів водню у гідроксогрупі. А вплив гідроксогрупи на властивості бензольного кільця проявляється у збільшенні рухливості атомів водню в положеннях 2, 4, 6. Фенол має більш виражені кислотні властивості порівняно зі спиртами, зокрема з етанолом. Розчин фенолу, який застосовується для дезінфекції, називається карболовою кислотою.

Етанол та фенол реагують зі лужними металами (кислотні властивості

та (основна властивість), для етанол взаємодіє з галогеноводородами

фенолу така реакція неможлива Н25О4 С2Н50Н + НС] -) С2Н5С] + Н20

фенол реагує з розчинами лугів (кислотна властивість), для етанолу така реакція неможлива

анолу та фенолу - речовин з одина-

Таким чином, порівнявши свої властивості етно різними властивостями, висновок про взаємний вплив атомів.

9. Види хімічного зв'язку: іонна, ковалентна (полярна, неполярна), металева. Ковалентна зв'язок утворюється з допомогою перекриття електронних хмар двох атомів. Кожен атом надає один неспарений електрон для утворення одного хімічного зв'язку, при цьому відбувається утворення загальної електронної пари. Якщо ковалентний зв'язок утворюється між двома однаковими атомами, він називається неполярний.

Якщо ковалентний зв'язок утворюється між двома різнимиатомами, загальна електронна пара зміщуйся до атома з більшою електронегативністю(Електронегативністю називаєтьсяздатність атома притягати електрони). В цьому випадку виникає полярний ковалентний зв'язок. окремим випадком ковалентноїзв'язку є донорно-акцепторний зв'язок. Для її утворення в одного атома має бути вільна орбіталь на зовнішньому електронному рівні, а в іншого – пара електронів. Один атом (донор) надає іншому (акцептору) свою електронну пару, у результаті вона стає загальною, утворюється хімічний зв'язок. Приклад - молекула СО:

Іонний зв'язокутворюється між атомами з сильно відрізняється електронегативністю. При цьому один атом віддає електрони і перетворюється на позитивно заряджений іон, а атом, який отримав електрони, негативно заряджений. Іони утримуютьсяразом з допомогою сил електростатичного тяжіння.

Водневий зв'язокутворюється між полярними молекулами (вода, спирти, аміак) з допомогою тяжіння різноїменних зарядів.

Міцність водневого зв'язку істотно (~20 разів) менша, ніж іонного або ковалентного зв'язку.

10. Водневі сполуки неметалів. Закономірності змін їх властивостей у зв'язку з становищем хімічних елементіву періодичній системі Гідриди, У з'єднаннях з неметалами водень виявляє ступінь окиснення +1. Оскільки енергія іонізації воднюдуже великий, хімічний зв'язок його з неметалами не іонний, а полярно-ковалентний. Найбільш електронегативні р-елементи у правій частині періодів, наприклад сірка та хлор, реагують з воднем, утворюючи ковалентні гідриди, які володіють кислотнимивластивостями і сила цих кислот збільшується зі збільшенням розміру атома неметалла, що приєднується до водню. Винятками єметан СН4, що є нейтральним з'єднанням, а також аміак NH3, що має основні властивості. Водневі сполуки неметалівдобре розчиняються у воді і утворюють кислоти з тими самими формулами. Більш електронегативні р-елементи, наприклад алюміній, кремній та фосфор, у нагрітому стані не реагуютьз воднем. 11. Почала термодинаміки. Уявлення про ентропію. Термодинаміка вивчає фізичні об'єкти матеріального світу лише у стані термодинамічної рівноваги. Що знаходиться за певних незмінних зовнішніх умов та постійної температури довкілля. Тим самим термодинаміка розглядає умови існування незворотних процесів. Наприклад, поширення молекул газу (закон дифузії). Завданням термодинаміки незворотних процесів спочатку було вивчення нерівноважних процесів для станів, що не надто сильно відрізняються від рівноважного. Другий початок термодинаміки. Ентропія. Другий початок термодинаміки запроваджує нову функцію стану – ентропію. Термін « ентропіяозначає "перетворення". У формулюванні: «Кожна термодинамічна система має функцію стану, яка називається ентропією. Ентропія обчислюєтьсянаступним чином. Система переводиться з довільно обраного початкового стану відповідний кінцевий стан через послідовність станів рівноваги; обчислюються всі проведені при цьому до системи порції тепла dQ, діляться кожна на відповідну їй абсолютну температуру Т, і отримані таким чином значення сумуються (перша частина другого початку термодинаміки). За реальних (неідеальних) процесів ентропія ізольованої системи зростає». Обліку та збереження кількостіенергії ще недостатньо для того, щоб судити про можливість того чи іншого процесу. Енергію слід характеризуватине лише кількістю, а й якістю. При цьому суттєво, що енергія певної якості мимоволі може перетворюватися лише на енергію нижчої якості. Величиною, що визначає якість енергії, є ентропія. Процеси в живій та ніжнійвиття матерії в цілому протікають так, що ентропія в замкнутих ізольованих системах зростає, а якість енергії знижується. У цьому є сенс другого початку термодинаміки. Закон 3! W – число різних станівсистеми, доступне їй за даних умов, або термодинамічна ймовірність макростану системи.

ентропія правильно сформованого кристала чистої речовини при абсолютному нулі дорівнює нулю. Цей постулатможе бути пояснений статистичною термодинамікою, згідно з якою ентропія є мірою безладності системи на мікрорівні: S = kblnW

12. Гінетичний зв'язок вуглеводнів. Серед безлічі видів зв'язків можна назвати такі, які вказують, що первинне, що вторинне, як одні об'єкти чи явища породжують інші. Такі види зв'язків називають генетичними.
Між гомологічними рядами вуглеводнів існує генетичний зв'язок, який виявляється у процесі взаємного перетворення цих речовин. Наприклад,
С2Н6 - С2Н4 - С2Н2 - С6Н6 - С6Н6Сl6;

13. Гідроліз солейГідролізом називаєтьсявзаємодія іонів солі з Н2О, що призводить до утворення слабкий електроліт.

Будь-яку сіль можна представити як продукт взаємодії кислоти та основи.

Залежно від видів цих вихідних речовин виділяють 4 типи солей.

Солі, утворені сильною кислотою та сильною основою:

NaOH+HCl=NaCl+H2O

Такі солі гідролізу не піддаютьсята їх водні розчини мають нейтральне середовище.

Солі, утвореніслабкою кислотою, але сильною основою:

H2CO3 + 2 NaOH = Na2CO3 + 2 H2O

У водних розчинах таких солей з H2O взаємодіятимуть аніонислабкої кислоти, які утворюються при дисоціації солі:

Na2CO3®2Na++CO32−

Ці аніони будуть приєднувати до себе іони Н+, що відщепилися від молекул H2O, в результаті цього утворюється слабкий електроліт HСO3-- гідрокарбонат-аніон, а в розчині стануть накопичуватися іони ОН-, які повідомлятимуть розчину такої солі лужну реакцію.

14. Гліцерин багатоатомний спирт склад молекули фізичні хімічні. Фізичнівластивості багатоатомних спиртів:

1) найважливіші представники багатоатомних спиртів – це етиленгліколь та гліцерин;

2) це безбарвні сироподібні рідини солодкуватого смаку;

3) вони добре розчиняються у воді;

4) ці властивості притаманні й іншим багатоатомним спиртам, наприклад, етиленгліколь отруйний.

Хімічні властивості багатоатомних спиртів.

1. Як речовини, що містять гідроксильні групи, багатоатомні спирти мають схожі властивості з одноатомними спиртами.

2. При дії галогеноводородних кислот на спирти відбувається заміщення гідроксильної групи:

СН2ОН-СН2ОН + Н СI -> СН2ОН-СН2СI + Н2О.

Гліцерин -безбарвна, в'язка, дуже гігроскопічна рідина, що змішується з водою в будь-яких пропорціях. Солодкий на смак, через що і отримав свою назву. У поєднанні з пропіленгліколем стає менш плинним при зниженні температури до близької до нуля градусів Цельсія.

Область застосування гліцерину різноманітна: харчова промисловість, тютюнове виробництво, електронні сигарети, медична промисловість, виробництво миючих та косметичних засобів, сільське господарство, текстильна, паперова та шкіряна галузі промисловості, виробництво пластмас, лакофарбова промисловість, електротехніка та радіотехніка (як флюс при пайці).

Способи отримання та застосуваннябагатоатомних спиртів: 1) подібно до одноатомних спиртів, багатоатомні спирти можуть бути отримані з відповідних вуглеводнів через їх галогенопохідні; 2) найбільш уживаний багатоатомний спирт – гліцерин, він виходить розщепленням жирів, а нині дедалі більше синтетичнимспособом з пропілену, який утворюється при крекінгунафтопродуктів.

15. Глюкоза представники моносахариди хімічні . Глюкоза (C6H12O6), або винограднийцукор, або декстроза зустрічається в соку багатьох фруктів і ягід, у тому числі й винограду, через що і сталася назва цього виду цукру.

Безбарвна кристалічна речовина солодкого смаку, розчинна у воді та органічних розчинниках, розчинна у реактиві Швейцера: аміачному розчині гідроксиду міді - Cu(NH3)4(OH)2, у концентрованому розчині хлориду цинку та концентрованому розчині сірчаної кислоти.

Глюкоза – безбарвна кристалічна речовина, добре розчинна у воді, солодка на смак (лат. «Глюкос» – солодкий):

1) вона зустрічається майже у всіх органах рослини: у плодах, коренях, листі, квітах;

2) особливо багато глюкози в соку винограду та стиглих фруктах, ягодах;

3) глюкоза є у тваринних організмах;

4) у крові людини її міститься приблизно 0,1%.

Особливості будови глюкози

1. Склад глюкози виражається формулою: С6Н12О6, вона належить до багатоатомних спиртів.

2. Якщо розчин цієї речовини прилити до свіжоосадженого гідроксиду міді (II), утворюється яскраво-синій розчин, як у разі гліцерину.

Досвід підтверджує належність глюкози до багатоатомних спиртів.

3. Існує складний ефір глюкози, у молекулі якого п'ять залишків оцтової кислоти. З цього випливає, що у молекулі вуглеводу п'ять гідроксильних груп. Цей факт пояснює, чому глюкоза добре розчиняється у воді та має солодкий смак.

Якщо розчин глюкози нагріти з розчином аміачним оксиду срібла (I), то вийде характерне «срібне дзеркало».

Шостий атом кисню у молекулі речовини входить до складу альдегідної групи.

4. Щоб скласти повне уявлення про будову глюкози, треба знати, як побудовано скелет молекули. Оскільки всі шість атомів кисню входять до складу функціональних груп, отже, атоми вуглецю, що утворюють скелет, з'єднані один з одним безпосередньо.

5. Ланцюг атомів вуглецю прямий, а не розгалужений.

6. Альдегідна група може знаходитися тільки в кінці нерозгалуженого вуглецевого ланцюга, і гідроксильні групи можуть бути стійкими, перебуваючи лише у різних атомів вуглецю.

7. Глюкоза одночасно і альдегід, і багатоатомний спирт: вона альдегідоспірт.

16.Дієнові вуглеводні, їх хімічнебудування, властивості, отримання системи Дієни - органічні сполуки, що містять два подвійні зв'язки вуглець-вуглець. Залежно від взаємного розташування подвійних зв'язків дієни поділяються на три групи: сполучені дієни, в яких подвійні зв'язки розділені одинарною (1,3-дієни), алени з

кумульованими подвійними зв'язками (1,2-дієни) та дієни з ізольованими подвійними зв'язками, у яких подвійні зв'язки розділені кількома одинарними. Нижчі дієни - безбарвні легкокиплячі рідини (температури кипіння ізопрену - 34 °C, 2,2-диметил-1,3-бутадієну - 68.78 °C, 1,3-циклопентадієну - 41.5 °C).

Дієнові вуглеводні розрізняються розташуванням подвійних зв'язків, таке розташування внаслідок ефектів сполучення зв'язків позначається з їхньої реакційної спроможності. Існують три класи дієнів:Алени - дієни з кумульованими зв'язками, заміщені похідні пропадієну-1,2 H2C=C=CH2Супружені дієни або 1,3-дієни - заміщені похідні бутадієну-1,3 CH2=CH–CH=CH2Ізоловані в яких подвійні зв'язки розташовуються через два і простіші зв'язки С–СДієнові вуглеводні легко полімеризуються. Реакція полімеризації дієнових вуглеводнів лежить в основі синтезу каучуку. Вступають в реакції приєднання (гідрування, галогенування, гідрогалогенування. Натуральний каучук являє собою полімер ізопрену, який здебільшого міститься в чумацькому соку гевеї та багатьох інших рослин. Основними фізичними та хімічними властивостями цього еластомеру є його розчинність у вуглеводнях та їх похідних, нерозчинність воді та спиртах При кімнатній температурі, як правило, природний каучук приєднує кисень, внаслідок чого відбувається «старіння» матеріалу, у зв'язку з чим, зменшується і його еластичність і міцність. , що вироблявся синтезом за методом С. В. Лебедєва (аніонна полімеризація рідкого бутадієну в присутності натрію), однак через невисокі механічні якості знайшов обмежене застосування.Основні типи синтетичних каучуків: зобутилен-ізопреновий сополімер) Етилен-пропіленовий (етилен-пропіленовий сополімер) Бутадієн-нітрильний (бутадієн-акрилонітрильний сополімер) Хлоропреновий,

17. Дисперсні системи. Колоїдно-дисперсні системи

У природі та техніці часто зустрічаються дисперсні системи, в яких одна речовина рівномірно розподілена у вигляді частинок усередині іншої речовини.

У дисперсних системах розрізняють дисперсну фазу - дрібнороздроблена речовина і дисперсійне середовище - однорідна речовина, в якій розподілена дисперсна фаза. Наприклад, у каламутній воді, що містить глину, дисперсною фазою є тверді частинки глини, а дисперсійним середовищем - вода; у тумані дисперсна фаза – частинки рідини, дисперсійне середовище – повітря; у димі дисперсна фаза - тверді частинки вугілля, дисперсійне середовище - повітря; у молоці – дисперсна фаза – частинки жиру, дисперсійне середовище – рідина тощо.

До дисперсних систем відносяться звичайні (істинні) розчини, колоїдні розчини, а також суспензії та емульсії. Вони відрізняються один від одного насамперед розмірами частинок, тобто ступенем дисперсності (роздробленості).

Системи з розміром частинок менше 10-9 м - справжні розчини, що складаються з молекул або іонів розчиненої речовини. Їх слід розглядати як однофазну систему. Системи з розмірами частинок більше 10-7 м – це грубодисперсні системи – суспензії та емульсії.

Суспензії - це дисперсні системи, в яких дисперсною фазою є тверда речовина, а дисперсійним середовищем - рідина, причому тверда речовина практично нерозчинна в рідині. Щоб приготувати суспензію, треба подрібнити речовину до тонкого порошку, висипати в рідину, в якій речовина не розчиняється, і добре збовтати (наприклад, збовтування глини у воді). Згодом частинки випадуть на дно судини. Очевидно, що менше частинки, тим довше зберігатиметься суспензія.

Емульсії - це дисперсні системи, в яких дисперсна фаза і дисперсійне середовище є рідинами, що взаємно не змішуються. З води та олії можна приготувати емульсію тривалим струшуванням суміші. Прикладом емульсії є молоко, у якому дрібні кульки жиру плавають у рідині. Суспензії та емульсії – двофазні системи.

Колоїдні системи

Колоїдні розчини - це високодисперсні двофазні системи, що складаються з дисперсійного середовища та дисперсної фази, причому лінійні розміри частинок останньої лежать в межах від 10-9 м до 10-7 м. Як видно, колоїдні розчини за розмірами частинок є проміжними між істинними розчинами і суспензіями та емульсіями. Колоїдні частинки зазвичай складаються з великої кількості молекул або іонів.

Суспензія – суміш речовин, де тверда речовина розподілена у вигляді дрібних частинок у рідкій речовині у зваженому стані. Суспензія - це грубодисперсна система з твердою дисперсною фазою та рідким дисперсійним середовищем. Зазвичай частки дисперсної фази настільки великі (більше 10 мкм), що осідають під дією сили тяжіння (седіментують). Суспензії, в яких седиментація йде дуже повільно через малу різницю в щільності дисперсної фази і дисперсійного середовища, іноді називають суспензією. У концентрованих суспензіях легко виникають дисперсні структури. Типові суспензії - пульпи, бурові рідини для промивання, цементні розчини, емалеві фарби. Широко використовуються у виробництві кераміки. 18. Залізо, становище у періодичній системі, будова атома Типові ступені окислення заліза +2 та +3. Ступінь окиснення +2 проявляється за рахунок втрати двох 4s-електронів. Ступінь окислення +3 відповідає також при втраті ще одного Зd-електрона, причому Зd-рівень виявляється заповненим наполовину; такі електронні зміни щодо стійкі.

Фізичнівластивості. Залізо типовий метал, утворює металеві кристалічні ґрати. Залізо проводить електричний струм, досить тугоплавкий, температура плавлення 1539С. Від більшості інших металів залізо відрізняється здатністю намагнічуватись.

Хімічні властивості. Залізо реагує з багатьма неметалами:

Утворюється залізна окалина, змішаний оксид заліза. Його формулу записують так: FeОFe2О3.

Реагує із кислотами з виділенням водню:

Вступає в реакції заміщення з солями металів, розташованих правіше заліза в ряді напруг:

З'єднання заліза. FeО є основним оксидом, реагує з розчинами кислот з утворенням солей заліза (II). Fe2О3 амфотерний оксид, реагує також з розчинами лугів.

гідроксиди:

Сплави заліза. Сучасна металургійна промисловість виробляє металеві метали різноманітного складу.

Всі металеві метали поділяються за складом і властивостями на дві групи. До першої групи належать різні сорти чавуну, до другої різні сорти сталі.

Чавун, призначений для переробки в сталь, називають переділним чавуном. Він містить від 3,9 до 4,3% С, 0,31,5% Si, 1,53,5% Мn, не більше 0,3% Р і не більше 0,07% S. Чавун, призначений для отримання виливків , називається ливарним чавуном, У доменних печах виплавляються також феросплави, що застосовуються переважно у виробництві сталей як добавки. Феросплави мають, порівняно з передільним чавуном, підвищений вміст кремнію (феросиліцій), марганцю (феромарганець), хрому (ферохром) та інших елементів.

Загальні засоби отримання металів.

Метали перебувають у природі переважно як сполук. Тільки метали з малою хімічною активністю (шляхетні метали) зустрічаються у природі у вільному стані (платинові метали, золото, мідь, срібло, ртуть). З конструкційних металів у достатній кількості є у природі як сполук лише залізо, алюміній, магній. Вони утворюють потужні поклади родовищ щодо багатих руд. Це полегшує їхню видобуток у великих масштабах.

Оскільки метали в з'єднаннях знаходяться в окисленому стані (мають позитивний ступінь окиснення), отримання їх у вільному стані зводиться до процесу відновлення:

Цей процес можна здійснити хімічним чи електрохімічним шляхом.

При хімічному відновленні як відновник найчастіше застосовують вугілля чи оксид вуглецю (II), і навіть водень, активні метали, кремній. За допомогою оксиду вуглецю (II) одержують залізо (у доменному процесі), багато кольорових металів (олово, свинець, цинк та ін.):

Відновлення воднем використовується, наприклад, для одержання вольфраму з оксиду вольфраму (VI):

19. Концепція жорсткості води. Боротьба . Жорсткість води – це сукупність властивостей, зумовлених вмістом у воді катіонів кальцію та магнію. Аніонами розчинних солей кальцію та магнію можуть бути гідрокарбонат-іони, сульфат-іони та хлорид-іони. Розрізняють тимчасову (карбонатну) та постійну жорсткість.

Тимчасова жорсткість обумовлена вмістом у воді гідрокарбонатів кальцію та магнію. Тимчасова жорсткість легко усувається кип'ятінням:

Постійна жорсткість обумовлена наявністю у воді сульфатів, хлоридів та інших солей кальцію та магнію. Постійну жорсткість можна усунути, використовуючи такі способи.

а) Вапняно-содовий спосіб – до води додають суміш гашеного вапна та соди. При цьому тимчасова жорсткість води усувається гашеним вапном, а постійна – содою:

б) Катіонітний спосіб - воду пропускають через колонку, заповнену катіонітом (катіоніти - тверді речовини, що містять у своєму складі рухливі катіони, здатні обмінюватися на іони зовнішнього середовища) На катіоніті затримуються іони кальцію і магнію, а розчин переходять іони натрію, в результаті чого жорсткість води зменшується:

Загальний вміст кальцію в організмі людини в середньому становить 1,9% від загальної маси тіла, при цьому 99% усієї кількості припадає на частку скелета і лише 1% міститься в інших тканинах та рідинах організму. Добова потреба у кальції для дорослої людини 0,45-1,2 г. Кальцій бере участь у всіх життєвих процесах організму. Нормальна згортання крові відбувається лише у присутності солей кальцію. Кальцій відіграє важливу роль і в нервово-м'язовій збудливості організму.

20. Жири як складні ефіри гліцерину та карбонових кислот, їх склад та властивості. Жири, або тригліцериди (де ацил – залишок карбонової кислоти -C(O)R)- природні органічні сполуки повні складні,

ефіри гліцерину та одноосновних жирних кислот; входять до класу ліпідів. У живих організмах виконують структурну, енергетичну та ін функції.

До складу природних тригліцеридів входять залишки насичених

(граничних) кислот (пальмітинової C15H31COOH, стеаринової C17H35COOH та ін.) та ненасичених ненасичених кислот () (олеїнової C17H33COOH, лінолевої C17H31COOH, ліноленової

C15H29COOH та ін.).

Рідкі жири перетворюють на тверді шляхом реакції гідрогенізації (каталітичного гідрування). При цьому водень приєднується по подвійному зв'язку, що міститься у вуглеводневому радикалі молекул олій.

21.ізомерія органічних сполук її види. Розрізняють два види ізомерії: структурну та просторову (стереоізомерію). Структурні ізомери відрізняються один від одного порядком зв'язку атомів у молекулі, стерео-ізомери – розташуванням атомів у просторі при однаковому порядку зв'язків між ними.

Структурна ізомерія
Ізомеріявуглецевого скелета зумовлена різним порядком зв'язку між атомами вуглецю, що утворюють скелет молекули. Як було показано, молекулярної формулі С4Н10 відповідають два вуглеводні: н-бутан і изобутан. Для вуглеводню С5Н12 можливі три ізомери: пентан, ізо-пентан і неопентан.

Більшість природних сполук є індивідуальними енантіомерами, і їхня біологічна дія (починаючи від смаку та запаху і закінчуючи лікарською дією) різко відрізняється від властивостей їх оптичних антиподів, отриманих у лабораторії. Подібна відмінність у біологічній активності має велике значення, тому що лежить в основі найважливішої якості всіх живих організмів - обміну речовин.

22.штучні волокна з прикладу цнллофана і віскоза. – це хімічні волокна, одержувані з природних полімерів, переважно целюлози, одержуваної з дерева і соломи. Тканини зі штучних волокон, також як і з натуральних, мають високі гігієнічні та інші якості.

Віскозні тканини виготовляються виходячи з їхнього призначення. Їм можна надати зовнішній вигляд бавовни, льону, шерсті або шовку. Крім того, віскоза застосовується для прядіння віскозних неволокнистих виробів (целюлозної плівки, целофану), а також для штучної шкіри (кирзи). Віскоза має деякі переваги в порівнянні з традиційними натуральними тканинами. Так, віскоза краще вбирає вологу, ніж бавовну. Вироби з віскози мають приємний шовковистий блиск, при цьому легко забарвлюються і мають високу світлостійкість (на відміну від шовку). З недоліків необхідно назвати сильну сминність, високий ступінь усадки та невисоку міцність (особливо у вологому стані). Тому прати віскозу необхідно в режимі, що щадить. Віджимати краще вручну і не сильно або взагалі не віджимати, а відразу вішати сушитися. Прасувати її рекомендується в такому ж режимі, як і шовк.

Віскозне волокно займає перше місце серед хімічних волокон за обсягом виробництва. Віскоза виготовляється з рідких розчинів природної целюлози: з деревини ялини, сосни, стебел деяких рослин, з відходів переробки бавовняного волокна. Залишки ялинової тріски і бавовняного пуху обробляють розчином лугу (їдкий натр), отримують лужну целюлозу, яку потім обробляють сірковуглецем і отриманий растрів продавлюють через фільєри - пластини з дрібними отворами - отримують струмки матеріалу, які тверднуть і утворюють елементарні. Вчені Росії передбачали блискучу майбутність віскозного волокна.

Властивості

Віскозне волокно є найуніверсальнішим з хімічних волокон, воно наближене до бавовняного. Тканина з віскози на дотик м'яка та приємна. Вона утворює гарні складки. Волокно має пухку структуру, нагадує шовк по зовнішньому вигляду. Віскозу також відрізняє дуже висока гігроскопічність. Віскоза вбирає вдвічі більше вологи, ніж, наприклад, бавовна. Тканина з віскози дуже легко забарвлюється у найяскравіші кольори. При зволоженні чиста віскоза стає менш міцною, проте ця проблема повністю вирішується вплетенням спеціальних волокон, що зміцнюють. Щільність нетканого полотна з віскози може змінюватись від 1,53 г/смі до 4,5 г/смі. Еластичність віскози не перевищує 2-3%. Віскозна нетканка не втрачає своїх властивостей при нагріванні до 150 °C. Віскозне волокно дуже добре поєднується з іншими волокнами, що дозволяє покращувати різні властивості матерії: міцність, м'якість, гігроскопічність. Віскоза не електризується. «Зелені» властивості

23 .кетони склад властивості способи отримання та застосування: Способи одержання кетонів

Кетони можуть бути отримані окисленням алкенів (киснем у присутності солей паладію та озоном), спиртів та гідратацією алкінів. Промислове значення має метод гідроформілювання алкенів (оксосинтез).

1. Зі спиртів. Дегідрування спиртів отримують багато альдегідів і кетони, але в даний час процес зберіг своє значення тільки для отримання формальдегіду (каталізатор Cu). Промисловим способом одержання є окиснення спиртів. Як окислювачі застосовують K2Cr2O7/розб. H2SO4, Cr2O3/розб. H2SO4. Окисленням первинних спиртів одержують альдегіди, вторинних – кетони.

Біополімери- Клас полімерів, що зустрічаються в природі в природному вигляді, що входять до складу живих організмів: білки, нуклеїнові кислоти, полісахариди. Біополімери складаються з однакових (або різних) ланок – мономерів. Мономери білків – амінокислоти, нуклеїнових кислот – нуклеотиди, у полісахаридах – моносахариди.

Білки

α-спіраль, коли водневі зв'язки виникають між амінокислотами в одному ланцюгу,

β-листи (складчасті шари), коли водневі зв'язки утворюються між різними поліпептидними ланцюгами, що йдуть у різних напрямках (антипаралельно,

невпорядковані ділянки

Для передбачення вторинної структури застосовуються комп'ютерні програми.

Важливий клас полімерних білків складають фібрилярні білки, найвідоміший з яких колаген.

У тваринному світі як опорний, структуроутворювальний полімер зазвичай виступають білки. Ці полімери побудовані з 20 -амінокислот. Залишки амінокислот пов'язані в макромолекули білка пептидними зв'язками, що виникають в результаті реакції карбоксильних та аміногруп.

Значення білків у живій природі важко переоцінити. Це будівельний матеріал живих організмів, біокаталізатори – ферменти, які забезпечують перебіг реакцій у клітинах, і ензими, стимулюючі певні біохімічні реакції, тобто. що забезпечують вибірковість біокаталізу. Наші м'язи, волосся, шкіра складаються з волокнистих білків. Білок крові, що входить до складу гемоглобіну, сприяє засвоєнню кисню повітря, інший білок – інсулін – відповідальний за розщеплення цукру в організмі та, отже, за його забезпечення енергією. Молекулярна маса білків коливається у межах. Так, інсулін - перший з білків, будову якого вдалося встановити Ф. Сенгер в 1953 р., містить близько 60 амінокислотних ланок, а його молекулярна маса становить лише 12 000. На цей час ідентифіковано кілька тисяч молекул білків, молекулярна маса деяких з них досягає 106 та більше.

Нуклеїнові кислоти

Вторинна структура - це структура, утворена за рахунок нековалентних взаємодій нуклеотидів (переважно азотистих основ) між собою, стекінгу та водневих зв'язків. Подвійна спіраль ДНК є класичним прикладом вторинної структури. Це найпоширеніша у природі форма ДНК, що складається з двох антипаралельних комплементарних полінуклеотидних ланцюгів. Антипаралельність реалізується рахунок полярності кожного з ланцюгів. Під комплементарністю розуміють відповідність кожному азотистому підставі одного ланцюга ДНК строго певного підстави іншого ланцюга (навпроти A стоїть T, а навпаки G розташовується C). ДНК утримується у подвійний спіралі рахунок комплементарного спарювання основ - утворення водневих зв'язків, двох у парі А-Т і трьох у парі G-C.

У 1868 р. швейцарський учений Фрідріх Мішер виділив з ядер клітин фосфоровмісну речовину, яку він назвав нуклеїном. Пізніше це і подібні до нього речовини отримали назву нуклеїнових кислот. Їхня молекулярна маса може досягати 109, але частіше коливається в межах 105-106. Вихідними речовинами, з яких побудовані нуклеотиди – ланки макромолекул нуклеїнових кислот, є: вуглевод, фосфорна кислота, пуринові та піримідинові основи. В одній групі кислот як вуглевод виступає рибоза, в іншій – дезоксирибоза

Полісахариди

3-х мірна структура целюлози

Полісахариди, що синтезуються живими організмами, складаються з великої кількості моносахаридів, з'єднаних глікозидними зв'язками. Найчастіше полісахариди нерозчинні у воді. Зазвичай це дуже великі, розгалужені молекули. Прикладами полісахаридів, які синтезують живі організми, є запасні речовини крохмаль та глікоген, а також структурні полісахариди – целюлоза та хітин. Так як біологічні полісахариди складаються з молекул різної довжини, поняття вторинної та третинної структури до полісахаридів не застосовуються.

Хімічний склад, аналогічний целюлозі, мають крохмаль, що складається з амілози та амілопектину, глікоген та декстран. Відмінність перших від целюлози полягає у розгалуженості макромолекул, причому амілопектин та глікоген можуть бути віднесені до надрозгалужених природних полімерів, тобто. дендрімерам нерегулярної будови. Точкою розгалуження зазвичай є шостий атом вуглецю α-D-глюкопіранозного кільця, який пов'язаний з глікозидним зв'язком з боковим ланцюгом. Відмінність декстрану від целюлози полягає в природі глікозидних зв'язків – поряд з α-1,4-, декстран містить також α-1,3- та α-1,6-глікозидні зв'язки, причому останні є домінуючими.

Хімічний склад, відмінний від целюлози, мають хітин та хітозан, але вони близькі до неї за структурою. Відмінність полягає в тому, що при другому атомі вуглецю α-D-глюкопіранозних ланок, пов'язаних α-1,4-глікозидними зв'язками, OH-група замінена групами –NHCH3COO у хітині та групою –NH2 у хітозані.

Целюлоза міститься у корі та деревині дерев, стеблах рослин: бавовна містить понад 90% целюлози, дерева хвойних порід – понад 60%, листяних – близько 40%. Міцність волокон целюлози обумовлена тим, що вони утворені монокристалами, в яких макромолекули упаковані паралельно одна до одної. Целюлоза становить структурну основу представників як рослинного світу, а й деяких бактерій.

У тваринному світі як опорні, структуроутворюючі полімери полісахариди «використовуються» лише комахами і членистоногими. Найчастіше цих цілей застосовується хітин, який служить для побудови так званого зовнішнього скелета у крабів, раків, креветок. З хітину деацетилюванням виходить хітозан, який, на відміну від нерозчинного хітину, розчинний у водних розчинах мурашиної, оцтової та соляної кислот. У зв'язку з цим, а також завдяки комплексу цінних властивостей, що поєднуються з біосумісністю, хітозан має великі перспективи. практичного застосуванняв найближчому майбутньому.

Крохмаль належить до полісахаридів, що виконують роль резервної харчової речовини в рослинах. Бульби, плоди, насіння містять до 70% крохмалю. Запасним полісахаридом тварин є глікоген, який міститься переважно у печінці та м'язах.

Міцність стовбурів та стебел рослин, крім скелета з целюлозних волокон, визначається сполучною рослинною тканиною. Значну її частину на деревах становить лігнін – до 30%. Його будова точно не встановлена. Відомо, що це відносно низькомолекулярний (M ≈ 104) надрозгалужений полімер, утворений в основному з залишків фенолів, заміщених в ортоположенні групами -OCH3, в параположенні групами -CH=CH-CH2OH. В даний час накопичено величезну кількість лігнінів як відходів целюлозно-гідролізної промисловості, але проблема їхньої утилізації не вирішена. До опорних елементів рослинної тканини відносяться пектинові речовини і, зокрема, пектин, що знаходиться в основному в стінках клітин. Його вміст у шкірці яблук та білої частини шкірки цитрусових сягає 30%. Пектин належить до гетерополісахаридів, тобто. сополімерів. Його макромолекули в основному побудовані із залишків D-галактуронової кислоти та її метилового ефіру, пов'язаних α-1,4-глікозидними зв'язками.

З пентоз значення мають полімери арабінози та ксилози, які утворюють полісахариди, звані арабінами та ксиланами. Вони поряд з целюлозою визначають типові властивості деревини.