Biopolimeri proteine, structura și funcția lor. Proteinele ca biopolimeri

„Viața este un mod de existență a corpurilor proteice”

F. Engels.

Niciunul dintre organismele vii cunoscute de noi nu se poate lipsi de proteine. Proteinele servesc ca nutrienți, reglează metabolismul, acționând ca enzime - catalizatori pentru metabolism, promovează transferul de oxigen în organism și absorbția acestuia, joacă rol importantîn funcționarea sistemului nervos, sunt baza mecanică a contracției musculare, sunt implicate în transferul de informații genetice etc.

Proteine (polipeptide) - biopolimeri construiți din reziduuri de α-aminoacizi conectați peptidă legături (amide). Acești biopolimeri conțin 20 de tipuri de monomeri. Acești monomeri sunt aminoacizi. Fiecare proteină din structura sa chimică este o polipeptidă. Unele proteine sunt formate din mai multe lanțuri polipeptidice. Majoritatea proteinelor conțin în medie 300-500 de reziduuri de aminoacizi. Sunt cunoscute mai multe proteine naturale foarte scurte, lungi de 3-8 aminoacizi, și biopolimeri foarte lungi, lungi de peste 1500 de aminoacizi. Formarea unei macromolecule proteice poate fi reprezentată ca o reacție de policondensare a α-aminoacizilor:

Aminoacizii sunt legați între ei datorită formării unei noi legături între atomii de carbon și azot - peptidă (amida):

Din doi aminoacizi (AA) se poate obține o dipeptidă, din trei - o tripeptidă, dintr-un număr mai mare de AA se poate obține polipeptide (proteine).

Funcțiile proteinelor

Funcțiile proteinelor în natură sunt universale. Proteinele fac parte din creier organe interne, oase, piele, linia părului etc. sursa principalaα - aminoacizii pentru un organism viu sunt proteinele alimentare care, ca urmare a hidrolizei enzimatice în tractul gastrointestinal, dauα - aminoacizi. Mulțiα - aminoacizii sunt sintetizați în organism, iar unii sunt necesari pentru sinteza proteinelor α Aminoacizii nu sunt sintetizați în organism și trebuie furnizați din exterior. Astfel de aminoacizi sunt numiți esențiali. Acestea includ valina, leucina, treonina, metionina, triptofanul și altele (vezi tabelul). În unele boli umane, lista aminoacizilor esențiali se extinde.

· functie catalitica - realizat cu ajutorul unor proteine specifice – catalizatori (enzime). Cu participarea lor, viteza diferitelor reacții metabolice și energetice din organism crește.

Enzimele catalizează reacțiile de scindare a moleculelor complexe (catabolism) și sinteza lor (anabolism), precum și replicarea ADN-ului și sinteza șablonului ARN. Sunt cunoscute câteva mii de enzime. Printre acestea, cum ar fi, de exemplu, pepsina, descompun proteinele în timpul digestiei.

· functia de transport - legarea si livrarea (transportul) diferitelor substante de la un organ la altul.

Deci, proteina globulelor roșii, hemoglobina, se combină cu oxigenul din plămâni, transformându-se în oxihemoglobină. Ajungând la organe și țesuturi cu fluxul sanguin, oxihemoglobina este descompusă și eliberează oxigenul necesar pentru a asigura procesele oxidative în țesuturi.

· Funcție de protecție - legarea si neutralizarea substantelor care patrund in organism sau rezultate din activitatea vitala a bacteriilor si virusurilor.

Funcția de protecție este îndeplinită de proteine specifice (anticorpi – imunoglobuline) formate în organism (apărare fizică, chimică și imunitară). De exemplu, fibrinogenul, o proteină din plasmă sanguină, îndeplinește o funcție de protecție participând la coagularea sângelui și reducând astfel pierderea de sânge.

· Funcția contractilă (actină, miozină) - ca urmare a interacțiunii proteinelor, există mișcare în spațiu, contracția și relaxarea inimii și mișcarea altor organe interne.

· functie structurala Proteinele formează baza structurii celulare. Unele dintre ele (colagenul țesutului conjunctiv, cheratina părului, unghiilor și pielii, elastina peretelui vascular, cheratina de lână, fibroina de mătase etc.) îndeplinesc o funcție aproape exclusiv structurală.

În combinație cu lipidele, proteinele sunt implicate în construcția membranelor celulare și a formațiunilor intracelulare.

· Funcția hormonală (reglatoare). - capacitatea de a transmite semnale între țesuturi, celule sau organisme.

Efectuați proteine-regulatori ai metabolismului. Ele se referă la hormoni care se formează în glandele endocrine, unele organe și țesuturi ale corpului.

· funcția nutrițională - realizat de proteine de rezerva, care sunt stocate ca sursa de energie si materie.

De exemplu: cazeina, albumina din ou, proteinele din ou asigura cresterea si dezvoltarea fatului, iar proteinele din lapte servesc ca sursa de nutritie pentru nou nascut.

Diferitele funcții ale proteinelor sunt determinate de compoziția α-aminoacizilor și structura macromoleculelor lor foarte organizate.

Proprietățile fizice ale proteinelor

Proteinele sunt molecule foarte lungi care constau din unități de aminoacizi legate prin legături peptidice. Aceștia sunt polimeri naturali, greutatea moleculară a proteinelor variază de la câteva mii la câteva zeci de milioane. De exemplu, albumina din lapte are o greutate moleculară de 17400, fibrinogenul din sânge - 400.000, proteinele virale - 50.000.000. Fiecare peptidă și proteină are o compoziție și o secvență strict definite de reziduuri de aminoacizi din lanț, ceea ce determină specificitatea lor biologică unică. Numărul de proteine caracterizează gradul de complexitate al organismului (E. coli - 3000, iar în corpul uman există mai mult de 5 milioane de proteine).

Prima proteină pe care o cunoaștem în viața noastră este proteina unui ou de găină, albumina - este foarte solubilă în apă, se coagulează când este încălzită (când prăjim un ou), iar atunci când este păstrată mult timp la căldură, se coagulează. se prăbușește, oul putrezește. Dar proteina este ascunsă nu numai sub coaja de ou. Părul, unghiile, ghearele, lâna, pene, copite, stratul exterior al pielii - toate sunt compuse aproape în întregime dintr-o altă proteină, cheratina. Keratina nu se dizolvă în apă, nu se coagulează, nu se descompune în pământ: coarnele animalelor antice sunt păstrate în ea, precum și oase. Și proteina pepsină conținută în sucul gastric este capabilă să distrugă alte proteine, acesta este procesul de digestie. Inreferonul proteic este utilizat în tratamentul rinitei și gripei, deoarece. ucide virusurile care cauzează aceste boli. Și proteina veninului de șarpe este capabilă să omoare o persoană.

Clasificarea proteinelor

Din punct de vedere al valorii nutritive a proteinelor, determinată de compoziția lor de aminoacizi și de conținutul așa-numiților aminoacizi esențiali, proteinele se împart în cu drepturi depline și defect . Proteinele complete sunt în principal proteine de origine animală, cu excepția gelatinei, care este clasificată drept proteine incomplete. Proteinele incomplete sunt predominant de origine vegetală. Totuși, unele plante (cartofi, leguminoase etc.) conțin proteine complete. Dintre proteinele animale, proteinele din carne, ouă, lapte etc. sunt deosebit de valoroase pentru organism.

Pe lângă lanțurile peptidice, multe proteine conțin și fragmente non-aminoacizi; conform acestui criteriu, proteinele sunt împărțite în două grupuri mari - simplu si complex proteine (proteine). Proteinele simple conțin doar lanțuri de aminoacizi, proteinele complexe conțin și fragmente non-aminoacizi ( De exemplu, hemoglobina conține fier).

În funcție de tipul general de structură, proteinele pot fi împărțite în trei grupe:

1. proteine fibrilare - sunt insolubile în apă, formează polimeri, structura lor este de obicei foarte regulată și se menține în principal prin interacțiuni între diferitele lanțuri. Proteine având o structură filamentoasă alungită. Lanțurile polipeptidice ale multor proteine fibrilare sunt paralele între ele de-a lungul unei axe și formează fibre lungi (fibrile) sau straturi.

Majoritatea proteinelor fibrilare sunt insolubile în apă. Proteinele fibrilare includ, de exemplu, α-keratine (acestea reprezintă aproape întreaga greutate uscată a părului, proteine din lână, coarne, copite, unghii, solzi, pene), colagen - proteină de tendon și cartilaj, fibroină - proteină de mătase).

2. Proteine globulare - solubil în apă forma generala moleculele sunt mai mult sau mai puțin sferice. Dintre proteinele globulare și fibrilare, se disting subgrupe. Proteinele globulare includ enzime, imunoglobuline, unii hormoni de natură proteică (de exemplu, insulina), precum și alte proteine care îndeplinesc funcții de transport, de reglare și auxiliare.

3. Proteinele membranare - au domenii care traversează membrana celulară, dar părți din ele ies din membrană în mediul intercelular și în citoplasma celulei. Proteinele membranare îndeplinesc funcția de receptori, adică efectuează transmisia de semnal și, de asemenea, asigură transportul transmembranar al diferitelor substanțe. Proteinele transportoare sunt specifice, fiecare dintre ele permite doar anumitor molecule sau un anumit tip de semnal să treacă prin membrană.

Proteinele sunt o parte integrantă a hranei animalelor și oamenilor. Un organism viu diferă de un organism neviu în principal prin prezența proteinelor. Organismele vii se caracterizează printr-o mare varietate de molecule de proteine și ordinea lor ridicată, ceea ce determină organizarea înaltă a unui organism viu, precum și capacitatea de a se mișca, contracta, reproduce, capacitatea de metabolism și de multe procese fiziologice.

Structura proteinelor

Fischer Emil German, chimist organic și biochimist german. În 1899 a început să lucreze la chimia proteinelor. Folosind metoda eterică de analiză a aminoacizilor, pe care a creat-o în 1901, F. a fost primul care a efectuat determinări calitative și cantitative ale produselor de scindare a proteinelor, a descoperit valina, prolina (1901) și hidroxiprolina (1902) și a demonstrat experimental că aminoacizii reziduurile acide sunt legate între ele printr-o legătură peptidică; în 1907 a sintetizat o polipeptidă cu 18 membri. F. a arătat asemănarea polipeptidelor sintetice și a peptidelor obținute ca urmare a hidrolizei proteinelor. F. a studiat şi taninurile. F. a creat o școală de chimiști organici. Membru corespondent străin al Academiei de Științe din Sankt Petersburg (1899). Premiul Nobel (1902).

Tema - 50: Proteinele ca biopolimeri ai aminoacizilor. Structura grupului de peptide. Funcțiile biologice ale proteinelor.

Studentul trebuie:

Știi:

· Denumirea structurii proteinelor, proprietățile proteinelor cu structuri diferite și aplicarea lor.

Administrarea proteinelor.

A fi capabil să:

Explicați prezența compușilor proteici prin reacții calitative.

proteine , sau substanțe proteice, se numesc polimeri naturali cu un nivel molecular înalt (greutatea moleculară variază de la 5-10 mii la 1 milion sau mai mult), ale căror molecule sunt construite din reziduuri de aminoacizi conectate printr-o legătură amidă (peptidă).

Proteinele se mai numesc proteine(din grecescul „protos” – primul, important). Numărul de reziduuri de aminoacizi dintr-o moleculă proteică variază foarte mult și uneori ajunge la câteva mii. Fiecare proteină are propria sa secvență inerentă de reziduuri de aminoacizi.

Proteinele îndeplinesc o varietate de funcții biologice:

catalitice (enzime)

Regulator (hormoni)

Structurale (colagen, fibroină), motor (miozină), transport (hemoglobină, mioglobină),

protectoare (imunoglobuline, interferon),

În moleculele de proteine, α-aminoacizii sunt interconectați prin legături peptidice (-CO-NH):

Lanțurile polipeptidice construite în acest fel sau secțiunile individuale din lanțul polipeptidic pot fi, în unele cazuri, interconectate suplimentar prin legături disulfură (-S-S-), așa cum sunt adesea numite, punți disulfură.

Un rol important în crearea structurii proteinelor îl joacă legăturile ionice (sare) și de hidrogen, precum și interacțiunea hidrofobă - un fel special contactele dintre componentele hidrofobe ale moleculelor proteice într-un mediu apos. Toate aceste legături au forțe diferite și asigură formarea unei molecule de proteine complexe, mari.

În ciuda diferenței în structura și funcțiile substanțelor proteice, compoziția lor elementară fluctuează ușor (în % din masa uscată): carbon - 51-53; oxigen - 21,5-23,5; azot - 16,8-18,4; hidrogen - 6,5-7,3; sulf - 0,3-2,5. Unele proteine conțin cantități mici de fosfor, seleniu și alte elemente.

Secvența de resturi de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic este numită structura primară a unei proteine.

O moleculă de proteină poate consta din unul sau mai multe lanțuri polipeptidice, fiecare conținând un număr diferit de resturi de aminoacizi. Având în vedere numărul de combinații posibile ale acestora, se poate spune că varietatea proteinelor este aproape nelimitată, dar nu toate există în natură.

Numărul total tipuri variate proteinele din toate tipurile de organisme vii este 1010-1012. Pentru proteinele a căror structură este excepțional de falsă, pe lângă cele primare, se disting și niveluri superioare organizarea structurală: structuri secundare, terțiare și uneori cuaternare. structura secundara posedă majoritatea proteinelor, deși nu întotdeauna pe întreg lanțul polipeptidic (Fig. 38). Lanțurile polipeptidice cu o anumită structură secundară pot fi dispuse diferit în spațiu.

Acest aranjament spațial se numește structura tertiara.

În formarea structurii terțiare, pe lângă legăturile de hidrogen, un rol important joacă interacțiunile ionice și hidrofobe. În funcție de natura „ambalajului” moleculei de proteine, globular, sau sferică și fibrilar, sau filamentoase, proteine.

Pentru proteinele globulare, o structură α - elicoială este mai caracteristică, elicele sunt curbate, „pliate”. Macromolecula are o formă sferică. Se dizolvă în apă și soluții saline pentru a forma sisteme coloidale. Majoritatea proteinelor animale, vegetale și microorganismelor sunt proteine globulare.

Pentru proteinele fibrilare, o structură filamentoasă este mai caracteristică. În general, nu se dizolvă în apă. Proteinele fibrilare îndeplinesc de obicei funcții de formare a structurii. Proprietățile lor (rezistență, capacitatea de a se întinde) depind de modul în care sunt împachetate lanțurile polipeptidice. Un exemplu de proteine fibrilare sunt proteinele din țesutul muscular (miozina), keratina (țesutul cornos). În unele cazuri, subunitățile individuale de proteine formează unele complexe cu ajutorul legăturilor de hidrogen, interacțiunilor electrostatice și de altă natură.

În acest caz, se formează structura cuaternară a proteinelor.

Trebuie remarcat încă o dată că structura primară joacă un rol excepțional în organizarea structurilor proteice superioare.

50.2. Clasificare

Există mai multe clasificări ale proteinelor. Ele se bazează pe diferite caracteristici:

Grad de dificultate (simplu si complex);

Forma moleculelor (proteine globulare și fibrilare);

Solubilitate în solvenți individuali (solubil în apă, solubil în soluții saline diluate - albumine, solubil în alcool - prolamine, solubil în alcalii și acizi diluați - gluteline);

Funcția îndeplinită (de exemplu, proteine de depozitare, scheletice etc.).

50.3. Proprietăți

Proteinele sunt electroliți amfoteri. La o anumită valoare a pH-ului mediului (se numește punct izoelectric), numărul de sarcini pozitive și negative din molecula de proteină este același. Aceasta este una dintre principalele proprietăți ale proteinelor. Proteinele în acest moment sunt neutre din punct de vedere electric, iar solubilitatea lor în apă este cea mai scăzută. Capacitatea proteinelor de a reduce solubilitatea atunci când moleculele lor devin neutre din punct de vedere electric este folosită pentru a le izola de soluții, de exemplu, în tehnologia de obținere a produselor proteice.

50.3.1. Hidratarea

Procesul de hidratare înseamnă legarea apei de către proteine, în timp ce acestea prezintă proprietăți hidrofile: se umflă, le crește masa și volumul. Umflarea proteinei este însoțită de dizolvarea parțială a acesteia. Hidrofilitatea proteinelor individuale depinde de structura lor. Grupările amide hidrofile (-CO-NH-, legătură peptidică), amine (NH2) și carboxil (COOH) prezente în compoziție și situate la suprafața macromoleculei proteice atrag moleculele de apă, orientându-le strict pe suprafața moleculei. . Învelișul de hidratare (apă) care înconjoară globulele proteice împiedică agregarea și sedimentarea și, în consecință, contribuie la stabilitatea soluțiilor proteice. În punctul izoelectric, proteinele au cea mai mică capacitate de a lega apa; învelișul de hidratare din jurul moleculelor proteice este distrus, astfel încât acestea se combină pentru a forma agregate mari. Agregarea moleculelor de proteine are loc și în timpul deshidratării lor cu ajutorul unor solvenți organici, de exemplu Alcool etilic. Aceasta duce la precipitarea proteinelor. Când pH-ul mediului se modifică, macromolecula proteică se încarcă, iar capacitatea sa de hidratare se modifică.

Cu o umflare limitată, soluțiile concentrate de proteine formează sisteme complexe numite jeleuri. Jeleurile nu sunt fluide, elastice, au plasticitate, o anumită rezistență mecanică și sunt capabile să-și mențină forma. Proteinele globulare pot fi complet hidratate prin dizolvarea în apă (de exemplu, proteinele din lapte), formând soluții cu o concentrație scăzută. Proprietățile hidrofile ale proteinelor, adică capacitatea lor de a se umfla, de a forma jeleuri, de a stabiliza suspensii, emulsii și spume, au mare importanțăîn biologie și industria alimentară. Un jeleu foarte mobil, construit în principal din molecule de proteine, este citoplasma - conținutul semi-lichid al celulei. Jeleu foarte hidratat - gluten crud izolat din aluatul de grau, contine pana la 65% apa. Hidrofilitatea diferită a proteinelor din gluten este una dintre trăsăturile care caracterizează calitatea boabelor de grâu și a făinii obținute din acesta (așa-numitul grâu tare și slab). Hidrofilitatea proteinelor din cereale și făină joacă un rol important în depozitarea și prelucrarea cerealelor, în coacere. Aluatul, care se obține în industria de panificație, este o proteină umflată în apă, un jeleu concentrat care conține boabe de amidon.

50.3.2. Denaturarea proteinelor

În timpul denaturarii, sub influența factorilor externi (temperatura, acțiunea mecanică, acțiunea agenților chimici și o serie de alți factori), are loc o schimbare în structurile secundare, terțiare și cuaternare ale macromoleculei proteice, adică nativul acesteia. structura spatiala. Structura primară și, prin urmare compoziție chimică proteinele nu se modifică. Proprietățile fizice se modifică: solubilitatea scade, capacitatea de hidratare, activitatea biologică se pierde. Forma macromoleculei proteinei se modifică, are loc agregarea. În același timp, activitatea unor grupe chimice crește, efectul enzimelor proteolitice asupra proteinelor este facilitat și, în consecință, este mai ușor hidrolizat.

În tehnologia alimentară, denaturarea termică a proteinelor are o importanță practică deosebită, gradul căreia depinde de temperatură, durata de încălzire și umiditate. Acest lucru trebuie reținut atunci când se dezvoltă moduri de tratare termică a materiilor prime alimentare, semifabricatelor și uneori a produselor finite. Procesele de denaturare termică joacă un rol deosebit în albirea materiilor prime vegetale, uscarea cerealelor, coacerea pâinii și obținerea pastelor. Denaturarea proteinelor poate fi cauzată și de acțiune mecanică (presiune, frecare, scuturare, ultrasunete). În cele din urmă, acțiunea reactanților chimici duce la denaturarea proteinelor.

(acizi, alcaline, alcool, acetonă). Toate aceste tehnici sunt utilizate pe scară largă în alimentație și biotehnologie.

50.3.3. spumant

Procesul de spumare este înțeles ca fiind capacitatea proteinelor de a forma sisteme lichid-gaz foarte concentrate, numite spume. Stabilitatea spumei, în care proteina este un agent de expandare, depinde nu numai de natura și concentrația acesteia, ci și de temperatură. Proteinele ca agenți de spumare sunt utilizate pe scară largă în industria cofetăriei (marshmallow, marshmallow, sufleu). Structura spumei are pâine, iar acest lucru îi afectează proprietățile gustative.

Moleculele de proteine sub influența unui număr de factori pot fi distruse sau pot interacționa cu alte substanțe pentru a forma noi produse. Pentru industria alimentară se pot distinge două procese foarte importante:

1) hidroliza proteinelor sub acţiunea enzimelor şi

2) interacțiunea grupărilor amino ale proteinelor sau aminoacizilor cu grupările carbonil ale zaharurilor reducătoare.

Sub influența proteazelor - enzime care catalizează scindarea hidrolitică a proteinelor, acestea din urmă se descompun în produse mai simple (polipeptide) și în cele din urmă în aminoacizi. Viteza hidrolizei proteinelor depinde de compoziția sa, structura moleculară, activitatea enzimatică și condițiile acesteia.

50.3.4. Hidroliza proteinelor

Reacția de hidroliză cu formarea de aminoacizi în vedere generala se poate scrie asa:

50.3.5. Combustie

Proteinele ard cu formarea de azot, dioxid de carbon și apă, precum și alte substanțe. Arderea este însoțită de mirosul caracteristic de pene arse.

50.3.6. Reacții de culoare

Se folosesc următoarele reacții:

xantoproteină , în care are loc interacțiunea ciclurilor aromatice și heteroatomice din molecula proteică cu acid azotic concentrat, însoțită de apariția unei culori galbene;

biuret, la care soluțiile slab alcaline de proteine interacționează cu o soluție de sulfat de cupru (II) cu formarea de compuși complecși între ionii Cu2+ și polipeptide. Reacția este însoțită de apariția unei culori violet-albastru.

Universitatea Tehnologică de Stat Rusă numită după K. E. Ciolkovski

Departamentul: Tehnologii de proiectare și operare a aeronavelor

polimeri biologici

Efectuat:

student anul I,

grupa 2AVS-1DB-270

Bessonov I.I.

Verificat:

Evdokimov Serghei Vasilievici

Moscova 2013

Istoricul descoperirilor ................................................. ................. ................................ ...............3

Clasificarea biopolimerilor ............................................................. .......................................4-6

Nomenclatură................................................. ................................................. . ..7

Proprietățile fizico-chimice ale biopolimerilor ............................................. .............. .....opt

Rolul biologic și aplicarea biopolimerilor ............................................ .............. 8-9

Bibliografie.................................................. .. ..............10

Istoria descoperirilor

Biopolimeri - o clasă de polimeri care apar în mod natural în natură, care fac parte din organismele vii: proteine, acizi nucleici, polizaharide, lignină. Biopolimerii constau din unități identice (sau similare) - monomeri. Monomeri ai proteinelor - aminoacizi, acizi nucleici - nucleotide, în polizaharide - monozaharide.

Există două tipuri de biopolimeri - regulați (unele polizaharide) și neregulate (proteine, acizi nucleici, unele polizaharide).

Istoria studiului țintit al proteinelor a început în secolul al XVIII-lea, când, ca urmare a muncii chimistului francez Antoine Francois de Fourcroix și a altor oameni de știință privind studiul unor substanțe precum albumina, fibrina și glutenul, proteinele au fost izolate în o clasă separată de molecule.

În 1836, a apărut primul model al structurii chimice a proteinelor. Acest model a fost propus de Mulder pe baza teoriei radicalilor, iar până la sfârșitul anilor 1850 a rămas general acceptat. Și doar 2 ani mai târziu, în 1838, proteinelor au primit numele lor modern - proteine. A fost sugerat de muncitorul Mulder Jacob Jens Berzelius. LA sfârşitul XIX-lea secolul, au fost studiați majoritatea aminoacizilor care alcătuiesc proteinele, ceea ce se pare că a servit drept imbold pentru faptul că în 1894 omul de știință german Albrecht Kossel a prezentat o teorie conform căreia aminoacizii sunt principalele elemente structurale ale proteinelor.

La începutul secolului al XX-lea, presupunerea lui Kossel a fost dovedită experimental de chimistul german Emil Fischer.

În 1926, chimistul american James Sumner a demonstrat că enzima urează produsă în organism aparține proteinelor. Odată cu descoperirea sa, el a deschis calea spre înțelegerea importanței rolului jucat de proteine în corpul uman.

În 1949, Fred Sanger a obținut secvența de aminoacizi a hormonului insulină și, prin urmare, a demonstrat că proteinele sunt polimeri liniari ai aminoacizilor.

În anii 1960 au fost obținute primele structuri spațiale ale proteinelor bazate pe difracția de raze X la nivel atomic.

Clasificarea biopolimerilor:

Veverițe

Proteinele au mai multe niveluri de organizare - primar, secundar, terțiar și uneori cuaternar. Structura primară este determinată de succesiunea monomerilor, în timp ce structura secundară este determinată de interacțiuni intra și intermoleculare dintre monomeri, de obicei prin intermediul legăturilor de hidrogen. Structura terțiară depinde de interacțiunea structurilor secundare, cuaternarul, de regulă, se formează prin combinarea mai multor molecule cu o structură terțiară.

Structura secundară a proteinelor este formată din interacțiunea aminoacizilor prin legături de hidrogen și interacțiuni hidrofobe. Principalele tipuri de structuri secundare sunt

α-helix, când au loc legături de hidrogen între aminoacizii din același lanț,

Plăci β (straturi pliate), când se formează legături de hidrogen între diferite lanțuri polipeptidice care merg în direcții diferite (secțiuni antiparalele, dezordonate

Programele de calculator sunt folosite pentru a prezice structura secundară.

Structura terțiară sau „plia” se formează prin interacțiunea structurilor secundare și este stabilizată prin legături necovalente, ionice, de hidrogen și interacțiuni hidrofobe. Proteinele care îndeplinesc funcții similare au de obicei o structură terțiară similară. Un exemplu de pliu este un butoi β (butoi), când foile β sunt aranjate într-un cerc. Structura terțiară a proteinelor este determinată folosind analiza de difracție cu raze X.

O clasă importantă de proteine polimerice sunt proteinele fibrilare, dintre care cel mai cunoscut este colagenul.

În lumea animală, proteinele acționează de obicei ca un suport, polimer care formează structura.

Acești polimeri sunt construiți din 20 de α-aminoacizi. Reziduurile de aminoacizi sunt legate în macromoleculele proteice prin legături peptidice rezultate din reacția grupărilor carboxil și amino.

Importanța proteinelor în viața sălbatică nu poate fi supraestimată. Acest material de construcții organisme vii, biocatalizatori - enzime care asigură fluxul reacțiilor în celule și enzime care stimulează anumite reacții biochimice, de exemplu. asigurarea selectivității biocatalizei. Mușchii, părul, pielea noastră sunt formate din proteine fibroase. Proteina din sânge, care face parte din hemoglobină, favorizează absorbția oxigenului atmosferic, o altă proteină - insulina - este responsabilă pentru descompunerea zahărului în organism și, prin urmare, pentru furnizarea acestuia de energie. Greutatea moleculară a proteinelor variază foarte mult. Deci, insulina, prima dintre proteine, a cărei structură a fost stabilită de F. Sanger în 1953, conține aproximativ 60 de unități de aminoacizi, iar greutatea sa moleculară este de numai 12 000. Până în prezent, au fost identificate câteva mii de molecule de proteine, greutatea moleculară a unora dintre ele ajunge la 106 sau mai mult.

Acizi nucleici

Structura primară a ADN-ului este secvența liniară a nucleotidelor dintr-un lanț. De regulă, secvența este scrisă sub formă de litere (de exemplu, AGTCATGCCAG), iar înregistrarea se face de la capătul de 5" la 3" al lanțului.

Structura secundară este o structură formată ca urmare a interacțiunilor necovalente ale nucleotidelor (mai ales baze azotate) între ele, stivuire și legături de hidrogen. Helixul dublu ADN este un exemplu clasic de structură secundară. Aceasta este cea mai comună formă de ADN din natură, care constă din două lanțuri de polinucleotide complementare antiparalele. Antiparalelismul este implementat datorită polarității fiecăruia dintre circuite. Complementaritatea este înțeleasă ca corespondența cu fiecare bază azotată a unei catene de ADN a unei baze strict definite a celeilalte catene (opusul A este T și opusul G este C). ADN-ul este ținut într-o dublă helix datorită perechii de baze complementare - formarea de legături de hidrogen, două în cuplu A-Tși trei într-o pereche G-C.

În 1868, omul de știință elvețian Friedrich Miescher a izolat din nucleii celulelor o substanță care conținea fosfor, pe care a numit-o nucleină.

Mai târziu, aceasta și substanțele similare au fost numite acizi nucleici.Greutatea lor moleculară poate ajunge la 109, dar cel mai adesea variază între 105-106.

Substanțele inițiale din care sunt construite nucleotidele - legături de macromolecule ale acizilor nucleici sunt: carbohidrați, acid fosforic, baze purinice și pirimidinice. Într-un grup de acizi, riboza acționează ca un carbohidrat, în celălalt - dezoxiriboză.

În conformitate cu natura carbohidraților care face parte din compoziția lor, acizii nucleici sunt numiți acizi ribonucleici și dezoxiribonucleici. Abrevierile comune sunt ARN și ADN. Acizii nucleici joacă cel mai important rol în procesele vieții. Cu ajutorul lor, sunt rezolvate două sarcini cele mai importante: stocarea și transmiterea informațiilor ereditare și sinteza matriceală a macromoleculelor de ADN, ARN și proteine.

Polizaharide

Polizaharidele sintetizate de organismele vii sunt compuse din un numar mare monozaharide legate prin legături glicozidice. Adesea, polizaharidele sunt insolubile în apă. Acestea sunt de obicei molecule foarte mari, ramificate. Exemple de polizaharide care sunt sintetizate de organismele vii sunt substanțele de depozitare amidonul și glicogenul, precum și polizaharidele structurale - celuloza și chitina. Deoarece polizaharidele biologice sunt compuse din molecule de lungimi diferite, conceptele de structură secundară și terțiară nu se aplică polizaharidelor.

Polizaharidele sunt formate din compuși cu greutate moleculară mică numiți zaharuri sau carbohidrați. Moleculele ciclice de monozaharide se pot lega între ele cu formarea așa-numitelor legături glicozidice prin condensarea grupărilor hidroxil.

Cele mai comune polizaharide, ale căror unități repetate sunt reziduurile de α-D-glucopiranoză sau derivații săi. Celuloza cea mai cunoscuta si folosita pe scara larga. În această polizaharidă, o punte de oxigen leagă atomii de carbon 1 și 4 din unitățile învecinate, o astfel de legătură se numește α-1,4-glicozidică.

Structura biopolimerilor

Proteinele (sau proteinele) sunt clasificate ca substanțe organice cu greutate moleculară mare. Din punct de vedere structural, o moleculă de proteină constă din sute sau mai mulți aminoacizi legați într-un lanț printr-o legătură peptidică. Existența unui număr mare de aminoacizi diferiți și numeroasele combinații ale conexiunii lor se adaugă la un număr imens de variante de proteine.

Se știe că în fiecare organism viu compoziția de aminoacizi a proteinelor este determinată de propriul cod genetic. De exemplu, există peste 5 milioane de proteine diferite găsite în corpul uman și niciuna dintre ele nu este identică cu proteinele oricărui alt organism viu. Pentru a construi toată această varietate de proteine, ai nevoie doar de 22 de aminoacizi, care sunt codul genetic uman. La prima vedere, pare incredibil că combinațiile de doar două duzini de aminoacizi formează 5 milioane de tipuri diferite de proteine în corpul uman, dar asta indică doar structura neobișnuit de complexă a moleculelor lor.

Din cei 22 de aminoacizi care alcătuiesc codul genetic uman, 9 sunt considerați esențiali, deoarece nu sunt sintetizați în corpul uman și trebuie aprovizionați cu alimente. Acestea includ: histidină, izoleucină, leucină, lizină, metionină, fenilalanină, treonină, triptofan și valină. Iar aminoacizii alanina, arginina, asparagina, carnitina, cisteina, cistina, acidul glutamic, glutamina, glicina, hidroxiprolina, prolina, serina, tirozina nu sunt esentiali si pot fi sintetizati in organism in reactii de transaminare (sinteza din alti aminoacizi). ).

Pe lângă cei 22 de aminoacizi enumerați, mai mult de 150 de alți se găsesc în corpul uman. Fiind în diferite celule și țesuturi, fiind într-o formă liberă sau legată, ele diferă de cele 22 de mai sus prin faptul că nu fac niciodată parte din proteinele corpului.

Pentru a construi o moleculă de proteine în organism, este importantă prezența tuturor aminoacizilor și proporțiile cantitative dintre aceștia. Odată cu o scădere a cantității oricăruia dintre aminoacizi, eficiența tuturor celorlalți aminoacizi în procesul de sinteză a proteinelor scade proporțional. Și în absența a cel puțin unuia dintre indispensabile, sinteza nu va fi posibilă.

Proprietățile fizico-chimice ale biopolimerilor

Caracteristicile structurii de lanț a biopolimerilor pe exemplul proteinelor, acizilor nucleici și polizaharidelor. Homo- și heteropolimeri. Ideea biopolimerilor ca structuri liniare, libere, în lanț. Tipurile de legături din moleculele de biopolimer sunt covalente (peptidă, fosfodiester, glicozidice, disulfură) și necovalente (legături de hidrogen, legături ionice, forțe van der Waals, interacțiuni interplanare). interacțiuni hidrofobe. Termodinamica apariției interacțiunilor hidrofobe. Forțe de interacțiune apropiată și îndepărtată.

Proprietățile fizico-chimice ale proteinelor: greutatea moleculară, proprietățile acido-bazice ale proteinelor. Sarcina unei molecule de proteine, punct izoelectric. Proprietăți tampon ale proteinelor. Solubilitate, proprietăți coloide, proprietăți optice ale proteinelor.

Rolul biologic și aplicarea biopolimerilor

Rolul biologic al biopolimerilor:

1. Acizii nucleici îndeplinesc funcții genetice în celulă. Secvența unităților monomerice (nucleotide) din acidul dezoxiribonucleic - ADN (uneori în acidul ribonucleic - ARN) determină (sub formă de cod genetic (Vezi Codul Genetic)) secvența unităților monomerice (reziduuri de aminoacizi) din toate proteinele sintetizate și, astfel, structura corpului și procesele biochimice care au loc în acesta.

2. Proteinele îndeplinesc o serie de funcții importante în celulă. Proteinele enzimatice desfășoară toate reacțiile chimice ale metabolismului în celulă, desfășurându-le în secvența necesară și la viteza dorită. Proteinele mușchilor, flagelele microbilor, vilozitățile celulare etc. îndeplinesc o funcție contractilă, transformând energia chimică în lucru mecanic și asigurând mobilitatea corpului în ansamblu sau a părților sale. Proteinele sunt materialul principal al majorității structurilor celulare (inclusiv în tipuri speciale de țesuturi) ale tuturor organismelor vii, învelișurile virușilor și fagilor.

Aplicații ale biopolimerilor:

Biopolimerii (denumirea completă - polimeri biodegradabili) se deosebesc de alte materiale plastice prin posibilitatea de descompunere în microorganisme prin acțiune chimică sau fizică. Această proprietate a noilor materiale este cea care permite rezolvarea problemei deșeurilor. În prezent, dezvoltarea biopolimerilor se desfășoară în trei domenii principale: producția de poliesteri biodegradabili pe bază de acizi hidroxicarboxilici, biodegradarea polimerilor industriali și producția de materiale plastice pe bază de componente naturale reproductibile.

Poliesteri biodegradabili (polimeri pe bază de acizi hidroxicarboxilici):

Una dintre cele mai promițătoare bioplastice pentru aplicațiile de ambalare este polilactida, un produs de condensare al acidului lactic. Se obține atât pe cale sintetică, cât și prin fermentarea enzimatică a zahărului dextroză sau maltozei din cereale și must de cartofi, care sunt materii prime regenerabile de origine biologică. Polilactida este un polimer termoplastic transparent, incolor. Principalul său avantaj este posibilitatea de prelucrare prin toate metodele utilizate pentru prelucrarea materialelor termoplastice. Foile de polilactidă pot fi folosite pentru a forma plăci, tăvi, filme, fibre, ambalaje alimentare și implanturi medicale. Dar utilizarea sa pe scară largă este constrânsă de productivitatea scăzută a liniilor tehnologice și de costul ridicat al produsului rezultat.

Bibliografie

1. N.E. Kuzmenko, V.V. Eremin, V.A. Popkov // Începuturile chimiei.

2. N.V. Korovin//Chimie generală.

3. N.A. Abakumova, N.N. Bykova. 9. Carbohidrați // Chimie organică și fundamente ale biochimiei.

Proteinele sunt biopolimeri constând din resturi de aminoacizi legate între ele prin legături peptidice (-CO-NH-). Veverițe sunt incluseîn celulele și țesuturile tuturor organismelor vii. în molecule de proteine incluse 20 reziduuri de diverși aminoacizi. Structura proteinei-

Au o varietate inepuizabilă de structuri.

Structura primară este secvența unităților de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic liniar.

structura secundara- aceasta este o configurație a unei molecule de proteine, asemănătoare cu o spirală, care se formează ca urmare a răsucirii polipeptidă lanțuri datorate legăturilor de hidrogen dintre grupuri: CO și NH .

Structura terțiară- aceasta este o configurație spațială, ia răsucit în spirală polipeptidă lanţ.

Structura cuaternară sunt formațiuni polimerice de mai multe macromolecule veveriţă. Proprietăți fizice-

Niște veverițe dizolvaîn apă, formând coloidal soluții (de exemplu, albuș de ou); alte se dizolvă în soluții de sare diluată; al treilea insolubile (de exemplu, proteine ale țesuturilor tegumentare). Proprietăți chimice

1. Denaturarea - distrugerea structurii secundare, terțiare a proteinei sub influența diverșilor factori: temperatură, acțiunea acizilor, a sărurilor metalelor grele, alcoolilor etc. 2. Reacții calitative la proteine :

a) Când proteinele sunt arse - miros pene arse.

b) Proteina + HNO3 → culoare galbenă

c) Soluție proteică +NaOH + CuSO4 → culoare violetă

3. Hidroliza Proteine + H2O → amestec de aminoacizi

Funcțiile proteinelor în natură:

catalitic ( enzime);

de reglementare ( hormoni);

structural ( cheratina lână, fibroină de mătase, colagen);

polimerii se numesc substanțe cu o greutate moleculară mare, formate din multe structurale recurente link-uri. Există naturale polimeri (amidon, proteine, celuloză, cauciuc) și polimeri sintetici ( polietilenă, fenolici). Substanțele cu greutate moleculară mică din care se sintetizează polimerii se numesc monomeri.

CH2=CH2 polietilenă monomer - etilenă

(-CH2-CH2-)n - moleculă de polimer

CH2-CH2- - o unitate structurală - un grup de atomi care se repetă în mod repetat. Proprietăți fizice-

Polimeri au un mare Putere mecanică. Persistent, fără temperatură definită topire sunt insolubile în apă și în majoritatea solvenților organici. Polietilenă - material translucid, rezistent la aer si umezeala, fuzibil, rezistent chimic. Se folosește pentru filme, țevi, produse de uz casnic (vase, jucării), izolații electrice, acoperiri de suprafata.

8. Influența reciprocă a atomilor în moleculele substanțelor organice. Etanolul este un reprezentant tipic al clasei de alcooli monohidroxilici saturați, în care gruparea funcțională OH este legată de un radical de hidrocarbură. Deoarece oxigenul este mai electronegativ decât hidrogenul și carbonul, Conexiune O-Nîn molecula de etanol este puternic polar, cu o sarcină negativă în exces pe atomul de oxigen și cu o sarcină pozitivă pe atomul de hidrogen. Ca rezultat, atomul de hidrogen al grupării hidroxo este mai reactiv decât atomii de hidrogen din radicalul de hidrocarbură. Alcoolurile sunt compuși amfoteri, adică prezintă proprietățile acizilor și bazelor.

Fenolul este un derivat benzen în care unul dintre atomii de hidrogen

înlocuit cu o grupare hidroxil.

Gruparea hidroxil și inelul benzenic se influențează reciproc. Sub acțiunea norului n-electron, perechea de oxigen singuratică se deplasează către nucleul benzenic (există un efect de conjugare). Ca urmare, polarizarea legăturii O ~ H crește și mobilitatea atomilor de hidrogen din grupa hidroxo crește. Influența grupării hidroxo asupra proprietăților inelului benzenic se manifestă printr-o creștere a mobilității atomilor de hidrogen în pozițiile 2, 4, 6. Fenolul are proprietăți acide mai pronunțate în comparație cu alcoolii, în special etanolul. Soluția de fenol folosită pentru dezinfecție se numește acid carbolic.

Etanolul și fenolul reacționează cu metalele alcaline (proprietăți acide

și (proprietate de bază), pentru etanolul interacționează cu halogenuri de hidrogen

fenol, o astfel de reacție este imposibilă H25O4 C2H50H + HC] -) C2H5C] + H20

fenolul reacţionează cu soluţiile alcaline (proprietate acidă), pentru etanol o astfel de reacţie este imposibilă

anol și fenol - substanțe cu una

Astfel, comparând proprietățile acestor, dar diferite proprietăți, concluzia este despre influența reciprocă a atomilor.

9. Tipuri de legături chimice: ionice, covalente (polare, nepolare), metalice. O legătură covalentă se formează prin suprapunerea norilor de electroni a doi atomi. Fiecare atom oferă un electron nepereche pentru formarea unei legături chimice, în timp ce formarea unei perechi de electroni comune. Când se formează o legătură covalentă între doi atomi identici, se numește nepolar.

Dacă între doi se formează o legătură covalentă variat atomi, perechea de electroni comună este mutată la atomul cu un mai mare electronegativitatea(electronegativitatea numit capacitatea unui atom de a atrage electroni). În acest caz, apare o legătură covalentă polară. caz special covalent conexiunea este o legătură donor-acceptor. Pentru formarea sa, un atom trebuie să aibă un orbital liber la nivelul electronic exterior, iar celălalt trebuie să aibă o pereche de electroni. Un atom (donator) furnizează altui (acceptor) perechea sa de electroni, ca urmare devine comună, formează legătură chimică. Exemplu - moleculă de CO:

Legătură ionică format între atomi cu electronegativitate foarte diferită. În acest caz, un atom donează electroni și se transformă într-un ion încărcat pozitiv, iar atomul care a primit electroni devine încărcat negativ. ionii ţinutîmpreună datorită forţelor de atracţie electrostatică.

legătură de hidrogen se formeaza intre moleculele polare (apa, alcooli, amoniac) datorita atractiei sarcinilor opuse.

Puterea unei legături de hidrogen este semnificativ (~20 de ori) mai mică decât cea a unei legături ionice sau covalente.

10. Compuși cu hidrogen ai nemetalelor. Modele în modificări ale proprietăților lor datorită poziției elemente chimiceîn sistemul periodic hidruri, În compușii cu nemetale, hidrogenul prezintă o stare de oxidare de +1. Pentru că energia ionizare cu hidrogen foarte mare, legătura sa chimică cu nemetale nu este ionică, ci polar-covalentă. Cele mai electronegative p-elemente din partea dreaptă a perioadelor, cum ar fi sulful și clorul, reacționează cu hidrogenul pentru a forma hidruri covalente, care au acid proprietățile și puterea acestor acizi crește pe măsură ce dimensiunea atomului nemetalului atașat de hidrogen crește. Excepțiile sunt metanul CH4, care este un compus neutru, precum și amoniac NH3, care are proprietăți de bază. Compuși cu hidrogen ai nemetalelor sunt foarte solubile în apă și formează acizi cu aceleași formule. Mai electronegativ elementele p, cum ar fi aluminiul, siliciul și fosforul, atunci când sunt încălzite nu reactioneaza cu hidrogen. unsprezece. Începuturile termodinamicii. Idei despre entropie. Termodinamica studiază obiectele fizice ale lumii materiale numai într-o stare de echilibru termodinamic. Fiind în anumite condiții externe constante și o temperatură constantă mediu inconjurator. Că termodinamica are în vedere condițiile de existență a proceselor ireversibile. De exemplu, distribuția moleculelor de gaz (legea difuziei). Sarcina termodinamicii proceselor ireversibile a fost la început studiul proceselor de neechilibru pentru stări nu prea diferite de echilibru. A doua lege a termodinamicii. Entropie. A doua lege a termodinamicii introduce o nouă funcție de stare – entropia. Termenul " entropieînseamnă „transformare”. În formularea: „Orice sistem termodinamic are o funcție de stare numită entropie. Se calculează entropiaîn felul următor. Sistemul este transferat dintr-o stare inițială aleasă în mod arbitrar în starea finală corespunzătoare printr-o succesiune de stări de echilibru; se calculează toate părțile de căldură dQ conduse către sistem, fiecare este împărțită la temperatura absolută T corespunzătoare acesteia și se însumează toate valorile obținute în acest fel (prima parte a celei de-a doua legi a termodinamicii). În cadrul proceselor reale (non-ideale), entropia unui sistem izolat crește.” Contabilitate si mentinerea cantitatii energia încă nu este suficientă pentru a judeca posibilitatea unui anumit proces. energie caracteriza nu doar cantitativ, ci și calitativ. În același timp, este esențial ca energia de o anumită calitate să se poată transforma spontan doar în energie calitate inferioară. Cantitatea care determină calitatea energiei este entropia. Procese în vii și nevii Cât de multă materie curge în întregime în așa fel încât entropia în sistemele izolate închise să crească și calitatea energiei merge in jos. Acesta este sensul celei de-a doua legi a termodinamicii. Actul 3! W - număr diferite state sistem, disponibil în condiții date, sau probabilitatea termodinamică a macrostarii sistemului.

entropia unui cristal format corect dintr-o substanță pure la zero absolut este zero. Acest postulat poate fi explicată prin termodinamică statistică, conform căreia entropia este o măsură a aleatoriei unui sistem la nivel micro: S = kblnW

12. Legătura genetică a hidrocarburilor. Dintre numeroasele tipuri de conexiuni, se pot evidenția pe cele care indică ce este primar și ce este secundar, cum unele obiecte sau fenomene dau naștere altora. Aceste tipuri de relații se numesc genetice.
Există o legătură genetică între seria omoloagă de hidrocarburi, care se găsește în procesul de transformare reciprocă a acestor substanțe. De exemplu,
C2H6 - C2H4 - C2H2 - C6H6 - C6H6CI6;

13. Hidroliza sărurilor hidroliză numit interacțiunea ionilor de sare cu H2O, ducând la formare electrolit slab.

Orice sare poate fi considerată ca fiind produsul de reacție al unui acid și al unei baze.

În funcție de tipurile acestor substanțe inițiale, se disting 4 tipuri de săruri.

Săruri formate dintr-un acid puternic și o bază puternică:

NaOH+HCI=NaCI+H2O

Astfel de săruri de hidroliză nu sunt supuse iar soluţiile lor apoase au un mediu neutru.

S-au format săruri acid slab, dar bază puternică:

H2CO3 + 2 NaOH = Na2CO3 + 2 H2O

În soluțiile apoase de astfel de săruri, H2O va interacționa anionii acid slab, care format când disociere sare:

Na2CO3®2Na++CO32−

Acești anioni se vor atașa la ei înșiși ionii H+ care au fost desprinși din moleculele de H2O, în urma căruia se formează un electrolit slab anion HCO3-hidrocarbonat, iar ionii OH- se vor acumula în soluție, ceea ce va conferi un alcalin. reacție la soluția unei astfel de săruri.

14. Compoziție alcool polihidrolic glicerol moleculă chimică fizică. Fizic Proprietățile alcoolilor polihidroxilici:

1) cei mai importanți reprezentanți ai alcoolilor polihidroxilici sunt etilenglicolul și glicerina;

2) acestea sunt lichide siropoase incolore cu gust dulceag;

3) sunt foarte solubile în apă;

4) aceste proprietăți sunt, de asemenea, inerente altor alcooli polihidroxici, de exemplu, etilenglicolul este otrăvitor.

Proprietățile chimice ale alcoolilor polihidroxilici.

1. Ca substanțe care conțin grupări hidroxil, alcoolii polihidroxilici au proprietăți similare alcoolilor monohidroxilici.

2. Sub acțiunea acizilor hidrohalici asupra alcoolilor, gruparea hidroxil este înlocuită:

CH2OH-CH2OH + HCI -> CH2OH-CH2CI + H2O.

Glicerina - lichid incolor, vâscos, foarte higroscopic, miscibil cu apa în orice proporție. Dulce la gust, motiv pentru care și-a primit numele.În combinație cu propilenglicol, devine mai puțin fluid când temperatura scade până la aproape zero grade Celsius.

Domeniul de aplicare al glicerinei este divers: industria alimentară, industria tutunului, tigari electronice, industria medicala, detergent si produse cosmetice, agricultură, industria textilă, hârtie și piele, producția de materiale plastice, industria vopselei și lacurilor, inginerie electrică și radio (ca flux pentru lipire).

Metode de obținere și utilizare alcooli polihidroxilici: 1) ca și alcoolii monohidroxilici, alcoolii polihidroxilici pot fi obținuți din alcoolul corespunzător hidrocarburi prin derivații lor de halogen; 2) cel mai comun alcool polihidroxilic este glicerina, se obtine prin scindarea grasimilor, iar acum din ce in ce mai mult sintetic proces din propilenă, care se formează în timpul cracare produse petroliere.

15. Glucoza reprezentanți monozaharide chimice . Glucoză (C6H12O6), sau struguri Zahărul, sau dextroza, se găsește în sucul multor fructe și fructe de pădure, inclusiv din struguri, de unde și denumirea acestui tip de zahăr.

O substanță cristalină incoloră cu gust dulce, solubilă în apă și solvenți organici, solubilă în reactivul Schweitzer: o soluție de amoniac de hidroxid de cupru - Cu (NH3) 4 (OH) 2, într-o soluție concentrată de clorură de zinc și o soluție concentrată de acid sulfuric.

Glucoza este o substanță cristalină incoloră, foarte solubilă în apă, cu gust dulce (latina „glucos” - dulce):

1) se găsește în aproape toate organele plantelor: în fructe, rădăcini, frunze, flori;

2) în special multă glucoză în sucul de struguri și fructele coapte, fructele de pădure;

3) glucoza se găsește în organismele animale;

4) conține aproximativ 0,1% în sângele uman.

Caracteristicile structurii glucozei

1. Compoziția glucozei se exprimă prin formula: C6H12O6, aparține alcoolilor polihidroxilici.

2. Dacă se adaugă o soluție a acestei substanțe la hidroxid de cupru (II) proaspăt precipitat, se formează o soluție albastru strălucitor, ca în cazul glicerinei.

Experiența confirmă că glucoza aparține alcoolilor polihidroxilici.

3. Există un ester al glucozei, în molecula căruia se află cinci resturi de acid acetic. Din aceasta rezultă că există cinci grupări hidroxil în molecula de carbohidrați. Acest fapt explică de ce glucoza se dizolvă bine în apă și are un gust dulce.

Dacă o soluție de glucoză este încălzită cu o soluție de amoniac de oxid de argint (I), atunci se va obține o „oglindă de argint” caracteristică.

Al șaselea atom de oxigen din molecula substanței face parte din grupa aldehidă.

4. Pentru a obține o imagine completă a structurii glucozei, trebuie să știți cum este construit scheletul moleculei. Deoarece toți cei șase atomi de oxigen fac parte din grupele funcționale, atomii de carbon care formează scheletul sunt conectați direct unul cu celălalt.

5. Lanțul de atomi de carbon este drept, nu ramificat.

6. O grupare aldehidă poate fi doar la capătul unui lanț de carbon neramificat, iar grupările hidroxil pot fi stabile numai la diferiți atomi de carbon.

7. Glucoza este atât o aldehidă, cât și un alcool polihidroxilic: este un alcool aldehidic.

16. Hidrocarburile diene, structura lor chimică, proprietăți, obținerea unui sistem Dienele sunt compuși organici care conțin două legături duble carbon-carbon. În funcție de aranjarea reciprocă a legăturilor duble, dienele sunt împărțite în trei grupe: diene conjugate, în care legăturile duble sunt separate prin simple (1,3-diene), alene cu

duble legături cumulate (1,2-diene) și diene cu duble legături izolate, în care dublele legături sunt separate de mai multe simple. Dienele inferioare sunt lichide incolore, cu punct de fierbere scăzut (punctele de fierbere ale izoprenului - 34 ° C, 2,2-dimetil-1,3-butadienă - 68,78 ° C, 1,3-ciclopentadienă - 41,5 ° C).

Hidrocarburile diene diferă prin aranjamentul dublelor legături; acest aranjament, datorită efectelor de conjugare a legăturilor, afectează reactivitatea acestora. Există trei clase de diene: Allene - diene cu legături cumulate, derivați substituiți ai propadienei-1,2 H2C=C=CH2 Diene conjugate sau 1,3-diene - derivați substituiți ai butadienei-1,3 CH2=CH–CH= CH2 Diene izolate, în care legăturile duble sunt localizate prin două sau mai multe legături simple C–CD.Hidrocarburile diene sunt ușor de polimerizat. Reacția de polimerizare a hidrocarburilor diene stă la baza sintezei cauciucului. Ei intră în reacții de adiție (hidrogenare, halogenare, hidrohalogenare. Cauciucul natural este un polimer izopren, care se găsește mai ales în seva lăptoasă a heveei și a multor alte plante. Principalele proprietăți fizice și chimice ale acestui elastomer sunt solubilitatea sa în hidrocarburi și a acestora. derivați, insolubilitate în apă și alcooli.La temperatura camerei, de regulă, cauciucul natural atașează oxigenul, în urma căruia are loc „îmbătrânirea” materialului și, prin urmare, elasticitatea și rezistența acestuia scad. , realizată prin sinteză conform la metoda lui SV Lebedev (polimerizarea anionica a butadienei lichide in prezenta sodiului), cu toate acestea, datorita calitatilor sale mecanice reduse, a gasit o utilizare limitata Principalele tipuri de cauciucuri sintetice: Cauciuc izopren butadien Cauciuc butadien-metilstiren Cauciuc butilic (și copolimer zobutilenă-izopren) Etilenă-propilenă (copolimer etilenă-propilenă) Butadienă-nitril (copolimer butadienă-acrilonitril) Cloropren,

17. sisteme dispersate. Sisteme coloidal-disperse

În natură și tehnologie, sistemele dispersate sunt adesea întâlnite în care o substanță este distribuită uniform sub formă de particule în interiorul unei alte substanțe.

În sistemele dispersate se distinge o fază dispersată - o substanță fin divizată și un mediu de dispersie - o substanță omogenă în care este distribuită faza dispersată. De exemplu, în apa noroioasă care conține argilă, faza dispersată este particule solide de argilă, iar mediul de dispersie este apa; în ceață, faza dispersată este particule lichide, mediul de dispersie este aer; în fum, faza dispersată este particule solide de cărbune, mediul de dispersie este aer; în lapte - faza dispersată - particule de grăsime, mediu de dispersie - lichid etc.

Sistemele dispersate includ soluții obișnuite (adevărate), soluții coloidale, precum și suspensii și emulsii. Ele diferă unele de altele în primul rând prin dimensiunea particulelor, adică prin gradul de dispersie (fragmentare).

Sistemele cu o dimensiune a particulelor mai mică de 10-9 m sunt - soluții adevărate, constând din molecule sau ioni ai unei substanțe dizolvate. Acestea ar trebui considerate ca un sistem monofazat. Sistemele cu dimensiuni ale particulelor mai mari de 10-7 m sunt sisteme grosiere - suspensii și emulsii.

Suspensiile sunt sisteme dispersate în care faza dispersată este solidă, iar mediul de dispersie este lichid, iar solidul este practic insolubil în lichid. Pentru a pregăti o suspensie, este necesar să măcinați substanța într-o pulbere fină, să o turnați într-un lichid în care substanța nu se dizolvă și să agitați bine (de exemplu, scuturați argila în apă). În timp, particulele vor cădea pe fundul vasului. Evident, cu cât particulele sunt mai mici, cu atât suspensia va dura mai mult.

Emulsiile sunt sisteme dispersate în care atât faza dispersată, cât și mediul de dispersie sunt lichide care nu sunt miscibile reciproc. Din apă și ulei, puteți prepara o emulsie agitând amestecul timp îndelungat. Un exemplu de emulsie este laptele, în care mici globule de grăsime plutesc în lichid. Suspensiile și emulsiile sunt sisteme în două faze.

sisteme coloide

Soluțiile coloidale sunt sisteme cu două faze foarte dispersate, constând dintr-un mediu de dispersie și o fază dispersată, dimensiunile particulelor liniare ale acesteia din urmă variind de la 10-9 m până la 10-7 m. După cum se poate observa, soluțiile coloidale sunt intermediare în particule. dimensiunea dintre soluţiile adevărate şi suspensiile şi emulsiile. Particulele coloidale constau de obicei dintr-un număr mare de molecule sau ioni.

Suspensie - un amestec de substanțe în care o substanță solidă este distribuită sub formă de particule minuscule într-o substanță lichidă în suspensie. O suspensie este un sistem dispersat grosier cu o fază dispersată solidă și un mediu de dispersie lichid. De obicei, particulele fazei dispersate sunt atât de mari (mai mult de 10 microni) încât se depun sub acțiunea gravitației (sediment). Suspensiile în care sedimentarea se desfășoară foarte lent datorită diferenței mici de densitate a fazei dispersate și a mediului de dispersie sunt uneori numite suspensii. Structurile dispersate apar cu ușurință în suspensii concentrate. Slamurile tipice sunt nămolurile, fluidele de foraj, nămolurile de ciment, vopselele emailate. Folosit pe scară largă în producția de ceramică. 18. Fier, poziție în sistemul periodic, structură atomică Stările de oxidare tipice ale fierului sunt +2 și +3. Starea de oxidare +2 se manifestă prin pierderea a doi electroni 4s. Starea de oxidare +3 corespunde, de asemenea, cu pierderea încă un electron 3d, în timp ce nivelul 3d este umplut pe jumătate; astfel de configurații electronice sunt relativ stabile.

Fizic proprietăți. Fierul este un metal tipic care formează o rețea cristalină metalică. Fierul conduce electricitatea, este destul de refractar, punctul de topire 1539C. Fierul diferă de majoritatea celorlalte metale prin capacitatea sa de a fi magnetizat.

Proprietăți chimice. Fierul reacționează cu multe nemetale:

S-a format sol de fier amestecat de oxid de fier. Formula sa se mai scrie astfel: FeОFe2О3.

Reacționează cu acizii pentru a elibera hidrogen:

Intră în reacții de substituție cu săruri metalice situate în dreapta fierului într-o serie de tensiuni:

compuși de fier. FeO oxid bazic, reacționează cu soluțiile acide pentru a forma săruri de fier (II). Fe2O3 este un oxid amfoter care reacționează și cu soluțiile alcaline.

hidroxizi:

Aliaje de fier. Industria metalurgică modernă produce aliaje de fier de diferite compoziții.

Toate aliajele de fier sunt împărțite după compoziție și proprietăți în două grupe. Primul grup include diverse clase de fontă, al doilea grup include diferite clase de oțel.

Fontă destinată prelucrării în oţel, se numește fontă brută. Conține de la 3,9 la 4,3% C, 0,31,5% Si, 1,53,5% Mn, nu mai mult de 0,3% P și nu mai mult de 0,07% S., se numește fier de turnătorie.Feroaliajele sunt, de asemenea, topite în furnalele înalte, care sunt utilizate în principal în producția de oțeluri ca aditivi. Feroaliajele au, în comparație cu fonta brută, un conținut crescut de siliciu (ferosiliciu), mangan (feromangan), crom (ferocrom) și alte elemente.

Metode generale de obţinere a metalelor.

Metalele se găsesc în natură în principal sub formă de compuși. Doar metalele cu activitate chimică scăzută (metale nobile) se găsesc în natură în stare liberă (metale de platină, aur, cupru, argint, mercur). Dintre metalele structurale, numai fierul, aluminiul și magneziul se găsesc în natură sub formă de compuși în cantități suficiente. Ele formează zăcăminte puternice de zăcăminte de minereuri relativ bogate. Acest lucru facilitează recoltarea lor pe scară largă.

Deoarece metalele din compuși sunt în stare oxidată (au o stare de oxidare pozitivă), obținerea lor în stare liberă se reduce la un proces de reducere:

Acest proces poate fi efectuat chimic sau electrochimic.

În reducerea chimică, cărbunele sau monoxidul de carbon (II), precum și hidrogenul, metalele active și siliciul sunt cel mai adesea utilizate ca agent reducător. Cu ajutorul monoxidului de carbon (II), se obține fier (în procesul de furnal), multe metale neferoase (stani, plumb, zinc etc.):

Reducerea cu hidrogen este utilizată, de exemplu, pentru a produce wolfram din oxid de tungsten(VI):

19. Conceptul de duritate a apei. Luptă . Duritatea apei este o combinație de proprietăți datorită conținutului de cationi de calciu și magneziu din apă. Anionii sărurilor solubile de calciu și magneziu pot fi ioni de bicarbonat, ioni de sulfat și ioni de clorură. Există durități temporare (carbonate) și permanente.

Duritatea temporară se datorează conținutului de bicarbonați de calciu și magneziu din apă. Duritatea temporară se îndepărtează ușor prin fierbere:

Duritatea permanentă se datorează prezenței sulfaților, clorurilor și altor săruri de calciu și magneziu în apă. Rigiditatea permanentă poate fi eliminată folosind următoarele metode.

a) Metoda var-sodă - se adaugă în apă un amestec de var stins și sifon. În același timp, duritatea temporară a apei este eliminată cu var stins, iar duritatea permanentă - cu sifon:

b) Metoda cationică - apa este trecută printr-o coloană umplută cu schimbător de cationi (schimbătoarele de cationi sunt substanțe solide care conțin cationi mobili în compoziția lor care pot fi schimbați cu ioni din mediul extern) Ionii de calciu și magneziu sunt reținuți pe schimbătorul de cationi, și ionii de sodiu trec în soluție, drept urmare duritatea apei scade:

Conținutul total de calciu din corpul uman este în medie de 1,9% din greutatea corporală totală, în timp ce 99% din cantitatea totală cade pe schelet și doar 1% se găsește în alte țesuturi și fluide corporale. Necesarul zilnic de calciu pentru un adult este de 0,45-1,2 g. Calciul este implicat în toate procesele vitale ale organismului. Coagularea normală a sângelui apare numai în prezența sărurilor de calciu. Calciul joacă un rol important în excitabilitatea neuromusculară a organismului.

20. Grăsimile ca esteri ai glicerolului și acizilor carboxilici, compoziția și proprietățile acestora. Grăsimi sau trigliceride (unde acil este un reziduu de acid carboxilic -C (O) R) - compușii organici naturali sunt complexi complet,

esteri de glicerol și acizi grași monobazici; aparțin clasei lipidelor. În organismele vii, ele îndeplinesc funcții structurale, energetice și alte funcții.

Compoziția trigliceridelor naturale include reziduuri de saturate

acizi (saturați) (palmitic C15H31COOH, stearic C17H35COOH etc.) și acizi nesaturați nesaturați () (oleic C17H33COOH, linoleic C17H31COOH, linolenic

C15H29COOH etc.).

Grăsimile lichide sunt transformate în cele solide printr-o reacție de hidrogenare (hidrogenare catalitică). În acest caz, se adaugă hidrogen la dubla legătură conținută în radicalul de hidrocarbură al moleculelor de ulei.

21.izomeria compușilor organici, tipurile acesteia. Există două tipuri de izomerie: structurală și spațială (stereoizomerie). Izomerii structurali diferă unul de celălalt în ordinea legăturilor atomilor dintr-o moleculă, stereoizomerii - în aranjarea atomilor în spațiu cu aceeași ordine a legăturilor între ei.

Izomerie structurală
izomerie Scheletul de carbon se datorează ordinii diferite de legături dintre atomii de carbon care formează scheletul moleculei. După cum sa arătat deja, formula moleculară C4H10 corespunde la două hidrocarburi: n-butan și izobutan. Sunt posibili trei izomeri pentru hidrocarbura C5H12: pentan, izo-pentan și neopentan.

Majoritatea compușilor naturali sunt enantiomeri individuali, iar acțiunea lor biologică (de la gust și miros până la acțiunea medicinală) diferă puternic de proprietățile antipozilor lor optici obținute în laborator. O astfel de diferență în activitatea biologică este de mare importanță, deoarece stă la baza celei mai importante proprietăți a tuturor organismelor vii - metabolismul.

22. fibre artificiale pe exemplul celofanului și viscozei. sunt fibre chimice obtinute din polimeri naturali, in principal celuloza obtinuta din lemn si paie. Țesăturile realizate din fibre artificiale, precum și din cele naturale, au calități igienice și alte calități ridicate.

Țesăturile de viscoză sunt realizate în funcție de scopul lor. Li se poate da aspectul de bumbac, in, lână sau mătase. În plus, viscoza este utilizată pentru filarea produselor nefibroase din viscoză (film de celuloză, celofan), precum și pentru producția de piele artificială (prelată). Vâscoza are câteva avantaje față de țesăturile naturale tradiționale. Deci, viscoza absoarbe umezeala mai bine decât bumbacul. Produsele din vascoza au un luciu matasos placut, in timp ce sunt usor de vopsit si au rezistenta ridicata la lumina (spre deosebire de matase). Printre deficiențe, este necesar să se numească o cută puternică, un grad ridicat de contracție și rezistență scăzută (mai ales atunci când este umed). Prin urmare, este necesar să spălați viscoza într-un mod blând. Este mai bine să stoarceți manual și nu mult, sau să nu stoarceți deloc, ci să atârniți imediat să se usuce. Se recomandă călcarea acestuia în același mod ca și mătasea.

Fibra de viscoză ocupă primul loc printre fibrele chimice în ceea ce privește producția. Vâscoza este produsă din soluții lichide de celuloză naturală: din lemn de molid, pin, tulpini ale unor plante, din deșeuri de prelucrare a fibrei de bumbac. Resturile de așchii de molid și puf de bumbac se tratează cu o soluție alcalină (sodă caustică), se obține celuloză alcalină, care este apoi tratată cu disulfură de carbon și rasterul rezultat este presat prin filiere - plăci cu orificii minuscule - se obțin fluxuri de materiale care se întăresc şi formează filamente elementare. Oamenii de știință ruși au prevăzut viitorul strălucit al fibrei de viscoză.

Proprietăți

Fibra de vascoza este cea mai versatila dintre fibrele chimice, este aproape de bumbac. Tesatura de vascoza este moale si placuta la atingere. Formează pliuri frumoase. Fibra are o structură liberă, care amintește de mătasea în interior aspect. Vâscoza se remarcă și prin higroscopicitatea sa extrem de ridicată. Vâscoza absoarbe de două ori mai multă umiditate decât, de exemplu, bumbacul. Tesatura de vascoza este foarte usor de vopsit in cele mai stralucitoare culori. Când este umezită, viscoza pură devine mai puțin durabilă, totuși, această problemă este complet rezolvată prin țeserea unor fibre speciale de armare. Densitatea materialului nețesut din viscoză poate varia de la 1,53 g/cm3 până la 4,5 g/cm3. Elasticitatea viscozei nu depășește 2-3%. Nețesutul din viscoză nu își pierde proprietățile atunci când este încălzit până la 150 °C. Fibra de viscoză este foarte bine combinată cu alte fibre, ceea ce vă permite să îmbunătățiți diferite proprietăți ale materiei: rezistență, moliciune, higroscopicitate. Vâscoza nu este electrificată. Proprietăți „verzi”.

23 .proprietățile compoziției cetonelor metode de obținere și aplicare: Modalități de a obține cetone

Cetonele pot fi obținute prin oxidarea alchenelor (cu oxigen în prezența sărurilor de paladiu și a ozonului), alcoolilor și hidratarea alchinelor. Metoda de hidroformilare a alchenelor (oxosinteza) este de importanță industrială.

1. Din alcooli. Multe aldehide și cetone sunt obținute prin dehidrogenarea alcoolilor, dar în prezent procedeul și-a păstrat semnificația doar pentru producerea de formaldehidă (catalizator Cu). O metodă industrială de obținere este oxidarea alcoolilor. Ca agenți oxidanți se utilizează K2Cr2O7/diluat. H2SO4, Cr2O3/dil. H2SO4. Alcoolii primari sunt oxidați pentru a produce aldehide, iar alcoolii secundari la cetone.

Biopolimeri- o clasă de polimeri care apar în mod natural în natură, care fac parte din organismele vii: proteine, acizi nucleici, polizaharide. Biopolimerii constau din unități identice (sau diferite) - monomeri. Monomeri ai proteinelor - aminoacizi, acizi nucleici - nucleotide, în polizaharide - monozaharide.

Există două tipuri de biopolimeri - regulați (unele polizaharide) și neregulate (proteine, acizi nucleici, unele polizaharide).

Veverițe

Structura secundară a proteinelor este formată din interacțiunea aminoacizilor prin legături de hidrogen și interacțiuni hidrofobe. Principalele tipuri de structuri secundare sunt

α-helix, când au loc legături de hidrogen între aminoacizii din același lanț,

Plăci β (straturi pliate), când se formează legături de hidrogen între diferite lanțuri polipeptidice care merg în direcții diferite (anti-paralel,

zone dezordonate

Programele de calculator sunt folosite pentru a prezice structura secundară.

O clasă importantă de proteine polimerice sunt proteinele fibrilare, dintre care cel mai cunoscut este colagenul.

În lumea animală, proteinele acționează de obicei ca un suport, polimer care formează structura. Acești polimeri sunt construiți din 20 de α-aminoacizi. Reziduurile de aminoacizi sunt legate în macromoleculele proteice prin legături peptidice rezultate din reacția grupărilor carboxil și amino.

Importanța proteinelor în viața sălbatică nu poate fi supraestimată. Acesta este materialul de construcție al organismelor vii, biocatalizatori - enzime care asigură fluxul reacțiilor în celule și enzime care stimulează anumite reacții biochimice, de ex. asigurarea selectivității biocatalizei. Mușchii, părul, pielea noastră sunt formate din proteine fibroase. Proteina din sânge, care face parte din hemoglobină, favorizează absorbția oxigenului atmosferic, o altă proteină - insulina - este responsabilă pentru descompunerea zahărului în organism și, prin urmare, pentru furnizarea acestuia de energie. Greutatea moleculară a proteinelor variază foarte mult. Deci, insulina, prima dintre proteine, a cărei structură a fost stabilită de F. Sanger în 1953, conține aproximativ 60 de unități de aminoacizi, iar greutatea sa moleculară este de numai 12 000. Până în prezent, au fost identificate câteva mii de molecule de proteine, greutatea moleculară a unora dintre ele ajunge la 106 sau mai mult.

Acizi nucleici

Structura secundară este o structură formată ca urmare a interacțiunilor necovalente ale nucleotidelor (mai ales baze azotate) între ele, stivuire și legături de hidrogen. Helixul dublu ADN este un exemplu clasic de structură secundară. Aceasta este cea mai comună formă de ADN din natură, care constă din două lanțuri de polinucleotide complementare antiparalele. Antiparalelismul este implementat datorită polarității fiecăruia dintre circuite. Complementaritatea este înțeleasă ca corespondența cu fiecare bază azotată a unei catene de ADN a unei baze strict definite a celeilalte catene (opusul A este T și opusul G este C). ADN-ul este ținut în dublu helix prin împerecherea bazelor complementare - formarea de legături de hidrogen, două în perechea A-T și trei în perechea G-C.

În 1868, omul de știință elvețian Friedrich Miescher a izolat din nucleii celulelor o substanță care conținea fosfor, pe care a numit-o nucleină. Mai târziu, aceasta și substanțele similare au fost numite acizi nucleici. Greutatea lor moleculară poate ajunge la 109, dar cel mai adesea variază între 105-106. Substanțele inițiale din care sunt construite nucleotidele - legături de macromolecule ale acizilor nucleici sunt: carbohidrați, acid fosforic, baze purinice și pirimidinice. Într-un grup de acizi, riboza acționează ca un carbohidrat, în celălalt - dezoxiriboză.

Polizaharide

Structura 3D a celulozei

Polizaharidele sintetizate de organismele vii constau dintr-un număr mare de monozaharide legate prin legături glicozidice. Adesea, polizaharidele sunt insolubile în apă. Acestea sunt de obicei molecule foarte mari, ramificate. Exemple de polizaharide care sunt sintetizate de organismele vii sunt substanțele de depozitare amidonul și glicogenul, precum și polizaharidele structurale - celuloza și chitina. Deoarece polizaharidele biologice sunt compuse din molecule de lungimi diferite, conceptele de structură secundară și terțiară nu se aplică polizaharidelor.

Compoziția chimică este similară cu celuloza, amidonul, constând din amiloză și amilopectină, glicogen și dextran. Diferența dintre primul și celuloză constă în ramificarea macromoleculelor, iar amilopectina și glicogenul pot fi clasificate ca polimeri naturali hiperramificati, adică. dendrimeri cu structură neregulată. Punctul de ramificare este de obicei al șaselea atom de carbon al inelului α-D-glucopiranoză, care este legat printr-o legătură glicozidică de lanțul lateral. Diferența dintre dextran și celuloză constă în natura legăturilor glicozidice - alături de α-1,4-, dextranul conține și legături α-1,3- și α-1,6-glicozidice, acestea din urmă fiind dominante.

Chitina și chitosanul au o compoziție chimică diferită de celuloză, dar sunt apropiate de aceasta ca structură. Diferența constă în faptul că la al doilea atom de carbon al unităților de α-D-glucopiranoză legate prin legături α-1,4-glicozidice, gruparea OH este înlocuită cu grupările –NHCH3COO din chitină și gruparea –NH2 din chitosan.

Celuloza se găsește în scoarța și lemnul copacilor, tulpinile plantelor: bumbacul conține mai mult de 90% celuloză, copacii de conifere - peste 60%, foioase - aproximativ 40%. Rezistența fibrelor de celuloză se datorează faptului că sunt formate din monocristale în care macromoleculele sunt împachetate paralel unele cu altele. Celuloza este baza structurală a reprezentanților nu numai ai lumii plantelor, ci și a unor bacterii.

În regnul animal, polizaharidele sunt „folosite” doar de insecte și artropode ca polimeri de susținere, care formează structura. Cel mai adesea, chitina este folosită în aceste scopuri, care servește la construirea așa-numitului schelet extern la crabi, raci și creveți. Din chitină prin deacetilare se obține chitosanul care, spre deosebire de chitina insolubilă, este solubil în soluții apoase de acid formic, acetic și clorhidric. În acest sens, dar și datorită unui complex de proprietăți valoroase combinate cu biocompatibilitatea, chitosanul are perspective mari pentru o gamă largă de aplicații. aplicație practică curând.

Amidonul este una dintre polizaharidele care acționează ca un nutrient de rezervă în plante. Tuberculii, fructele, semințele conțin până la 70% amidon. Polizaharida stocată de animale este glicogenul, care se găsește în principal în ficat și mușchi.

Rezistența trunchiurilor și a tulpinilor plantelor, pe lângă scheletul fibrelor celulozice, este determinată de țesutul conjunctiv al plantei. O parte semnificativă a acesteia în copaci este lignina - până la 30%. Structura sa nu a fost stabilită cu precizie. Se știe că acesta este un polimer hiperramificat cu greutate moleculară relativ mică (M ≈ 104) format în principal din reziduuri fenol substituite cu grupări –OCH3 în poziția orto și grupări –CH=CH-CH2OH în poziția para. În prezent, s-a acumulat o cantitate imensă de lignine ca deșeuri din industria hidrolizei celulozei, dar problema eliminării acestora nu a fost rezolvată. Elementele de susținere ale țesutului vegetal includ substanțe pectinice și, în special, pectina, care se află în principal în pereții celulelor. Conținutul său în coaja de mere și partea albă a cojii de citrice ajunge la 30%. Pectina aparține heteropolizaharidelor, adică. copolimeri. Macromoleculele sale sunt construite în principal din reziduuri de acid D-galacturonic și esterul său metilic legat prin legături α-1,4-glicozidice.

Dintre pentoze, sunt importanți polimerii arabinozei și xilozei, care formează polizaharide numite arabine și xilani. Ele, împreună cu celuloza, determină proprietățile tipice ale lemnului.