Биополимерите са протеини, тяхната структура и функция. Протеини като биополимери

"Животът е начин на съществуване на протеинови тела"

Ф. Енгелс.

Нито един от познатите ни живи организми не е пълен без протеини. Протеините служат като хранителни вещества, те регулират метаболизма, играят ролята на ензими - метаболитни катализатори, насърчават преноса на кислород в тялото и неговото усвояване, играят важна ролявъв функционирането на нервната система, са механична основа на мускулната контракция, участват в предаването на генетична информация и др.

Протеини (полипептиди) - биополимери, изградени от свързани α-аминокиселинни остатъци пептид(амидни) връзки. Тези биополимери съдържат 20 вида мономери. Аминокиселините са такива мономери. Всеки протеин е полипептид в своята химическа структура. Някои протеини са съставени от множество полипептидни вериги. По-голямата част от протеините съдържат средно 300-500 аминокиселинни остатъка. Има няколко много къси естествени протеини с дължина 3-8 аминокиселини и много дълги биополимери, с дължина над 1500 аминокиселини. Образуването на протеинова макромолекула може да се представи като реакция на поликондензация на α-аминокиселини:

Аминокиселините се комбинират помежду си поради образуването на нова връзка между въглеродните и азотните атоми - пептид (амид):

От две аминокиселини (АА) може да се получи дипептид, от три аминокиселини може да се получи трипептид, а от по-голям брой АА се получават полипептиди (протеини).

Функции на протеина

Функциите на протеините в природата са универсални. Протеините са част от мозъка вътрешни органи, кости, кожа, коса и др. Основният източникα - аминокиселините за жив организъм са хранителни протеини, които в резултат на ензимна хидролиза в стомашно-чревния тракт даватα - аминокиселини. многоα - аминокиселините се синтезират в организма, а някои са необходими за синтеза на протеини α - аминокиселините не се синтезират в организма и трябва да идват отвън. Тези аминокиселини се наричат есенциални. Те включват валин, левцин, треонин, метионин, триптофан и др. (виж таблицата). При някои човешки заболявания списъкът с незаменими аминокиселини се разширява.

· Каталитична функция - осъществява се с помощта на специфични протеини - катализатори (ензими). С тяхно участие се увеличава скоростта на различни метаболитни и енергийни реакции в организма.

Ензимите катализират реакциите на разцепване на сложни молекули (катаболизъм) и техния синтез (анаболизъм), както и репликация на ДНК и синтез на матрична РНК. Известни са няколко хиляди ензими. Сред тях, като например пепсин, разграждат протеини по време на храносмилането.

· Транспортна функция - свързване и доставяне (транспорт) на различни вещества от един орган в друг.

И така, протеинът на червените кръвни клетки хемоглобин се комбинира в белите дробове с кислород, превръщайки се в оксихемоглобин. Достигайки до органи и тъкани с кръвния поток, оксихемоглобинът се разпада и отделя кислород, който е необходим за осигуряване на окислителни процеси в тъканите.

· Защитна функция - свързване и неутрализиране на вещества, влизащи в тялото или появяващи се в резултат на жизнената дейност на бактерии и вируси.

Защитната функция се изпълнява от специфични белтъци (антитела – имуноглобулини), образувани в организма (физическа, химична и имунна защита). Например, защитната функция се изпълнява от протеина на кръвната плазма фибриноген, който участва в коагулацията на кръвта и по този начин намалява загубата на кръв.

· Контрактилна функция (актин, миозин) - в резултат на взаимодействието на белтъците се получава движение в пространството, свиване и отпускане на сърцето, движение на други вътрешни органи.

· Структурна функция - протеините са в основата на клетъчната структура. Някои от тях (колаген от съединителна тъкан, кератин на косата, ноктите и кожата, еластин на съдовата стена, кератин от вълна, копринен фиброин и др.) изпълняват почти изключително структурна функция.

В комбинация с липиди протеините участват в изграждането на клетъчните мембрани и вътреклетъчните образувания.

· Хормонална (регулаторна) функция - способността за предаване на сигнали между тъкани, клетки или организми.

Те се осъществяват от протеини, които регулират метаболизма. Те се отнасят до хормони, които се образуват в жлезите с вътрешна секреция, някои органи и тъкани на тялото.

· Хранителна функция - осъществява се от резервни протеини, които се съхраняват като източник на енергия и вещество.

Например: казеин, яйчен албумин, яйчни протеини подпомагат растежа и развитието на плода, а млечните протеини служат като източник на хранене за новороденото.

Различните функции на протеините се определят от α-аминокиселинния състав и структурата на техните високоорганизирани макромолекули.

Физични свойства на протеините

Протеините са много дълги молекули, които са изградени от аминокиселинни единици, свързани с пептидни връзки. Това са естествени полимери; молекулното тегло на протеините варира от няколко хиляди до няколко десетки милиона. Например млечният албумин има молекулно тегло 17 400, кръвният фибриноген - 400 000, а вирусните протеини - 50 000 000. Всеки пептид и протеин има строго определен състав и последователност от аминокиселинни остатъци във веригата, което определя тяхната уникална биологична специфичност. Количеството протеини характеризира степента на сложност на организма (Е. coli - 3000, а в човешкото тяло има повече от 5 милиона протеини).

Първият протеин, който опознаваме в живота си, е албуминът на пилешкото яйце - той е силно разтворим във вода, при нагряване (при пържене на яйца) се подгъва, а когато се съхранява дълго време на топлина, се срива, яйцето става гнило. Но протеинът е скрит не само под черупката на яйцата. Коса, нокти, нокти, козина, пера, копита, външният слой на кожата - всички те са почти изцяло съставени от друг протеин, кератин. Кератинът не се разтваря във вода, не коагулира, не се срутва в земята: рогата на древни животни са запазени в него, както и костите. А протеинът пепсин, съдържащ се в стомашния сок, е в състояние да унищожи други протеини, това е процесът на храносмилане. Белтъкът интерферон се използва при лечение на обикновена настинка и грип, т.к убива вирусите, които причиняват тези заболявания. А протеинът на змийската отрова е способен да убие човек.

Класификация на протеини

От гледна точка на хранителната стойност на протеините, обусловена от техния аминокиселинен състав и съдържанието на т. нар. незаменими аминокиселини, протеините се делят на пълноценен и дефектен ... Пълноценните протеини включват главно протеини от животински произход, с изключение на желатина, който е дефицитен протеин. Дефектните протеини са предимно от растителен произход. Въпреки това, някои растения (картофи, бобови растения и др.) съдържат пълноценни протеини. От животинските протеини особено ценни за организма са протеините от месо, яйца, мляко и др.

В допълнение към пептидните вериги, много протеини включват и неаминокиселинни фрагменти, според този критерий протеините са разделени на две големи групи - прости и сложни протеини (протеиди). Простите протеини съдържат само аминокиселинни вериги, сложните протеини също съдържат неаминокиселинни фрагменти ( Например хемоглобинът съдържа желязо).

Според общия тип структура протеините могат да бъдат разделени на три групи:

1. Фибриларни протеини - неразтворими във вода, образуват полимери, тяхната структура обикновено е силно правилна и се поддържа главно от взаимодействия между различни вериги. Протеини с удължена нишковидна структура. Полипептидните вериги на много фибриларни протеини са успоредни една на друга по една ос и образуват дълги влакна (фибрили) или слоеве.

Повечето фибриларни протеини са неразтворими във вода. Фибриларните протеини включват например α-кератини (те представляват почти цялото сухо тегло на косата, протеини на вълна, рога, копита, нокти, люспи, пера), колаген - протеин на сухожилията и хрущялите, фиброин - протеин на коприната ).

2. Глобуларни протеини - водоразтворим, обща формамолекулите са повече или по-малко сферични. Сред глобуларните и фибриларните протеини се разграничават подгрупи. Глобуларните протеини включват ензими, имуноглобулини, някои хормони с протеинова природа (например инсулин), както и други протеини, които изпълняват транспортни, регулаторни и спомагателни функции.

3. Мембранни протеини - имат домени, пресичащи клетъчната мембрана, но части от тях излизат от мембраната в междуклетъчната среда и цитоплазмата на клетката. Мембранните протеини функционират като рецептори, тоест осъществяват предаване на сигнал, а също така осигуряват трансмембранен транспорт на различни вещества. Протеините-транспортери са специфични, всеки от тях преминава през мембраната само определени молекули или определен вид сигнал.

Протеините са неразделна част от животинската и човешката храна. Живият организъм се различава от неживия организъм главно по наличието на протеини. Живите организми се характеризират с огромно разнообразие от протеинови молекули и тяхната висока подреденост, което обуславя високата организация на живия организъм, както и способността за движение, свиване, възпроизвеждане, способността за метаболизъм и за много физиологични процеси.

Белтъчна структура

Фишер Емил Херман, Немски органичен химик и биохимик. През 1899 г. започва работа по химията на протеините. Използвайки етерния метод за анализ на аминокиселините, който създава през 1901 г., Ф. е първият, който определя качествено и количествено продуктите от разграждането на протеини, открива валин, пролин (1901 г.) и хидроксипролин (1902 г.) и експериментално доказва, че аминокиселината остатъците са свързани чрез пептидна връзка; през 1907 г. синтезира 18-членен полипептид. F. показа сходството на синтетичните полипептиди и пептидите, получени в резултат на протеинова хидролиза. Ф. се е занимавал и с изследване на танините. Ф. създава школа на органичните химици. Чуждестранен член-кореспондент на Петербургската академия на науките (1899). Нобелова награда (1902 г.).

Тема - 50: Протеините като биополимери на аминокиселини. Структурата на пептидната група. Биологични функции на протеините.

Ученикът трябва:

Зная:

· Името на структурата на протеините, свойствата на протеините с различна структура и тяхното приложение.

· Назначаване на протеин.

да можете да:

· Обяснете наличието на протеинови съединения чрез качествени реакции.

Протеини , или протеинови вещества, се наричат естествени полимери с високо молекулно тегло (молекулното тегло варира от 5-10 хиляди до 1 милион или повече), чиито молекули са изградени от аминокиселинни остатъци, свързани чрез амидна (пептидна) връзка.

Белтъчините също се наричат протеини(от гръцки "protos" - първият, важен). Броят на аминокиселинните остатъци в протеиновата молекула варира значително и понякога достига няколко хиляди. Всеки протеин има своя собствена присъща последователност от аминокиселинни остатъци.

Протеините изпълняват различни биологични функции:

каталитични (ензими),

Регулаторни (хормони),

Структурни (колаген, фиброин), двигателни (миозин), транспортни (хемоглобин, миоглобин),

Защитни (имуноглобулини, интерферон),

В протеиновите молекули α-аминокиселините са свързани с пептидни (-CO-NH) връзки:

Така конструираните полипептидни вериги или отделни области в рамките на полипептидната верига могат в някои случаи да бъдат допълнително свързани помежду си чрез дисулфидни (-S-S-) връзки, както често се наричат дисулфидни мостове.

Важна роля в създаването на структурата на протеините играят йонните (солни) и водородните връзки, както и хидрофобното взаимодействие - специален видконтакти между хидрофобни компоненти на протеинови молекули във водна среда. Всички тези връзки имат различна сила и осигуряват образуването на сложна, голяма протеинова молекула.

Въпреки разликата в структурата и функциите на белтъчните вещества, елементният им състав се колебае незначително (в % от сухото тегло): въглерод - 51-53; кислород - 21,5-23,5; азот - 16,8-18,4; водород - 6,5-7,3; сяра - 0,3-2,5. Някои протеини съдържат малки количества фосфор, селен и други елементи.

Последователността на свързване на аминокиселинни остатъци в полипептидната верига се нарича първична протеинова структура.

Една протеинова молекула може да бъде съставена от една или повече полипептидни вериги, всяка от които съдържа различен брой аминокиселинни остатъци. Предвид броя на възможните им комбинации, можем да кажем, че разнообразието от протеини е почти неограничено, но не всички от тях съществуват в природата.

Общ брой различни видовепротеини във всички видове живи организми е 1010-1012. За протеини, чиято структура се характеризира с изключителна фалшивост, в допълнение към първичното се разграничават и по-високи нива структурна организация: вторични, третични, а понякога и четвъртични структури. Вторична структурапритежава повечето от протеините, но не винаги по цялата дължина на полипептидната верига (фиг. 38). Полипептидните вериги с определена вторична структура могат да бъдат разположени по различни начини в пространството.

Това пространствено разположение беше наречено третична структура.

При образуването на третичната структура, освен водородните връзки, важна роля играят йонните и хидрофобните взаимодействия. По естеството на "опаковането" на протеиновата молекула има кълбовиден,или сферични, и фибриларен,или филаментозни протеини.

За глобуларните протеини α-спиралната структура е по-характерна, спиралите са извити, "сгънати". Макромолекулата има сферична форма. Те се разтварят във вода и физиологични разтвори, за да образуват колоидни системи. Повечето протеини на животни, растения и микроорганизми са глобуларни протеини.

За фибриларните протеини филаментозната структура е по-характерна. Те обикновено не са водоразтворими. Фибриларните протеини обикновено изпълняват структурообразуващи функции. Техните свойства (сила, способност за разтягане) зависят от начина, по който са опаковани полипептидните вериги. Примери за фибриларни протеини са протеините на мускулната тъкан (миозин), кератин (рогова тъкан). В някои случаи отделните протеинови субединици образуват сложни, използвайки водородни връзки, електростатични и други взаимодействия.

В такъв случай, кватернерна структура на протеините.

Още веднъж трябва да се отбележи, че първичната структура играе изключителна роля в организацията на висшите протеинови структури

50.2. Класификация

Има няколко класификации на протеините. Те се основават на различни признаци:

Ниво на трудност (просто и сложно);

Молекулна форма (глобуларни и фибриларни протеини);

Разтворимост в отделни разтворители (водоразтворими, разтворими в разредени солеви разтвори - албумин, алкохол-разтворими - проламини, разтворими в разредени основи и киселини - глутелини);

Изпълнена функция (напр. протеини за съхранение, скелетни протеини и др.).

50.3. Имоти

Протеините са амфотерни електролити. При определена стойност на pH на средата (нарича се изоелектрична точка) броят на положителните и отрицателните заряди в протеиновата молекула е еднакъв. Това е едно от основните свойства на протеина. Протеините в този момент са електрически неутрални и тяхната разтворимост във вода е най-ниска. Способността на протеините да намаляват разтворимостта, когато се постигне електронеутралитет на техните молекули, се използва за изолирането им от разтвори, например в технологията за получаване на протеинови продукти.

50.3.1. Хидратация

Процесът на хидратация означава свързване на водата с протеини, докато те проявяват хидрофилни свойства: набъбват, увеличават се масата и обема им. Подуването на протеина е придружено от частичното му разтваряне. Хидрофилността на отделните протеини зависи от тяхната структура. Хидрофилните амидни (-CO-NH-, пептидна връзка), аминни (NH2) и карбоксилни (COOH) групи, присъстващи в състава и разположени на повърхността на протеиновата макромолекула, привличат водни молекули, стриктно ги ориентирайки по повърхността на молекулата . Хидратиращата (водна) обвивка, заобикаляща протеиновите глобули, предотвратява агрегацията и утаяването и следователно допринася за стабилността на протеиновите разтвори. В изоелектричната точка протеините имат най-малка способност да свързват водата, хидратационната обвивка около протеиновите молекули се разрушава, така че те се комбинират, за да образуват големи агрегати. Агрегацията на протеиновите молекули също се случва, когато те се дехидратират с помощта на някои органични разтворители, напр. етилов алкохол... Това води до утаяване на протеини. Когато pH на средата се промени, протеиновата макромолекула се зарежда и нейният капацитет за хидратация се променя.

С ограничено набъбване, концентрираните протеинови разтвори образуват сложни системи, наречени желета.Желетата не са течни, еластични, имат пластичност, определена механична якост и са в състояние да поддържат формата си. Глобуларните протеини могат да бъдат напълно хидратирани чрез разтваряне във вода (например млечни протеини), образувайки разтвори с ниска концентрация. Хидрофилните свойства на протеините, т.е. способността им да набъбват, да образуват желета, да стабилизират суспензии, емулсии и пяни, имат голямо значениев биологията и хранително-вкусовата промишленост. Много подвижно желе, изградено основно от протеинови молекули, е цитоплазмата – полутечното съдържание на клетката. Силно хидратираното желе е суров глутен, изолиран от пшенично тесто и съдържа до 65% вода. Различната хидрофилност на глутеновите протеини е един от признаците, които характеризират качеството на пшеничното зърно и полученото от него брашно (т.нар. силна и слаба пшеница). Хидрофилността на протеините в зърното и брашното играе важна роля при съхранението и преработката на зърното, при печенето. Тестото, което се получава в хлебната промишленост, представлява набъбнал във вода протеин, концентрирано желе, съдържащо нишестени зърна.

50.3.2. Денатурация на протеини

По време на денатурация под въздействието на външни фактори (температура, механично действие, действие на химични агенти и редица други фактори) се променят вторичните, третичните и кватернерните структури на белтъчната макромолекула, т.е. нейната естествена пространствена структура. . Първичната структура и следователно химичен съставкатериците не се променят. Физичните свойства се променят: разтворимостта, способността за хидратиране намалява, биологичната активност се губи. Формата на белтъчната макромолекула се променя и настъпва агрегация. В същото време се повишава активността на някои химични групи, улеснява се ефектът на протеолитичните ензими върху протеините и следователно се хидролизира по-лесно.

В хранителните технологии термичната денатурация на протеини е от особено практическо значение, чиято степен зависи от температурата, продължителността на нагряване и влажността. Това трябва да се помни при разработването на режими на топлинна обработка на хранителни суровини, полуфабрикати, а понякога и готови продукти. Процесите на термична денатурация играят особена роля при бланширане на растителни суровини, сушене на зърно, печене на хляб и получаване на тестени изделия. Денатурацията на протеина може да бъде причинена и от механично действие (натиск, триене, разклащане, ултразвук). И накрая, действието на химичните реагенти води до денатурация на протеините.

(киселини, основи, алкохол, ацетон). Всички тези техники се използват широко в храните и биотехнологиите.

50.3.3. Разпенване

Процесът на разпенване се разбира като способността на протеините да образуват силно концентрирани системи течност-газ, наречени пяни. Стабилността на пяната, в която протеинът е пенообразувател, зависи не само от нейното естество и концентрация, но и от температурата. Протеините се използват широко като пенообразуващи агенти в сладкарската индустрия (маршмелоу, маршмелоу, суфле). Хлябът има структура на пяна и това се отразява на вкуса му.

Протеиновите молекули под въздействието на редица фактори могат да бъдат унищожени или да взаимодействат с други вещества, за да образуват нови продукти. За хранително-вкусовата промишленост могат да се разграничат два много важни процеса:

1) хидролиза на протеини от ензими и

2) взаимодействие на аминогрупи на протеини или аминокиселини с карбонилни групи на редуциращи захари.

Под влияние на протеазите – ензими, които катализират хидролитичното разцепване на протеините, последните се разпадат на по-прости продукти (полипептиди) и в крайна сметка до аминокиселини. Скоростта на хидролиза на протеина зависи от неговия състав, молекулярна структура, ензимна активност и условия.

50.3.4. Протеинова хидролиза

Реакцията на хидролиза с образуването на аминокиселини в общ изгледможе да се напише така:

50.3.5. Изгаряне

Протеините изгарят с образуването на азот, въглероден диоксид и вода, както и някои други вещества. Изгарянето е придружено от характерна миризма на изгорени пера.

50.3.6. Цветни реакции

Използват се следните реакции:

ксантопротеин , при което има взаимодействие на ароматни и хетероатомни пръстени в протеинова молекула с концентрирана азотна киселина, придружено от появата на жълт цвят;

биурет, при което има взаимодействие на слабо алкални разтвори на протеини с разтвор на меден (II) сулфат с образуване на комплексни съединения между Cu2 + йони и полипептиди. Реакцията е придружена от появата на виолетово-син цвят.

Руски държавен технологичен университет на името на К. Е. Циолковски

Катедра: технологии на проектиране и експлоатация на самолети

Биологични полимери

Завършено:

студент 1-ва година,

група 2AVS-1DB-270

Бесонов И.И.

Проверено:

Евдокимов Сергей Василиевич

Москва 2013г

История на откритията ................................................ .............................................. 3

Класификация на биополимерите ................................................. ........................ 4-6

Номенклатура................................................. ................................................................ ... 7

Физикохимични свойства на биополимерите ............................................. ....осем

Биологична роля и приложение на биополимерите ........................................ 8-9

Библиография.................................................................. ................10

История на откритията

Биополимерите са клас полимери, намиращи се в природата в естествената им форма, които са част от живите организми: протеини, нуклеинови киселини, полизахариди, лигнин. Биополимерите са съставени от еднакви (или подобни) единици – мономери. Мономери на протеини - аминокиселини, нуклеинови киселини - нуклеотиди, в полизахариди - монозахариди.

Има два вида биополимери – обикновени (някои полизахариди) и неправилни (протеини, нуклеинови киселини, някои полизахариди).

Историята на целенасоченото изследване на протеините започва през 18-ти век, когато в резултат на работата на френския химик Антоан Франсоа дьо Фуркроа и други учени по изследването на вещества като албумин, фибрин и глутен, протеините са изолирани в отделен клас молекули.

През 1836 г. се появява първият модел на химическата структура на протеините. Този модел е предложен от Мълдър въз основа на теорията на радикалите и остава общоприет до края на 1850-те. И само 2 години по-късно, през 1838 г., протеините получават съвременното си име – протеини. Това беше предложено от служителя на Мълдер Якоб Йенс Берцелиус. ДА СЕ края на XIXвек са изследвани повечето от аминокиселините, които съставляват протеините, което очевидно е послужило като тласък за факта, че през 1894 г. немският учен Албрехт Косел излага теория, според която аминокиселините са основните структурни елементи на протеините.

В началото на 20-ти век хипотезата на Косел е експериментално доказана от немския химик Емил Фишер.

През 1926 г. американският химик Джеймс Съмнър доказа, че ензимът уреаза, произвеждан в тялото, принадлежи към протеините. С откритието си той отвори пътя към осъзнаването на важността на ролята на протеините в човешкото тяло.

През 1949 г. Фред Сангер получава аминокиселинната последователност на хормона инсулин и по този начин доказва, че протеините са линейни полимери на аминокиселини.

През 60-те години на миналия век са получени първите пространствени структури на протеини на базата на дифракция на рентгенови лъчи на атомно ниво.

Класификация на биополимерите:

катерици

Протеините имат няколко нива на организация - първично, вторично, третично, а понякога и четвъртично. Първичната структура се определя от последователността на мономерите, вторичната се определя от вътрешно- и междумолекулни взаимодействия между мономерите, обикновено чрез водородни връзки. Третичната структура зависи от взаимодействието на вторичните структури, кватернерът, като правило, се образува, когато няколко молекули с третична структура се комбинират.

Вторичната структура на протеините се образува от взаимодействието на аминокиселини с помощта на водородни връзки и хидрофобни взаимодействия. Основните видове вторични структури са

α-спирала, когато възникват водородни връзки между аминокиселини в същата верига,

β-листове (сгънати слоеве), когато се образуват водородни връзки между различни полипептидни вериги, движещи се в различни посоки (антипаралелни, неуредени области

Компютърните програми се използват за прогнозиране на вторичната структура.

Третична структура или "гънка" се образува от взаимодействието на вторични структури и се стабилизира чрез нековалентни, йонни, водородни връзки и хидрофобни взаимодействия. Протеините, които изпълняват подобни функции, обикновено имат подобна третична структура. Пример за гънка е β-бъчва (бъчва), където β-листовете са подредени в кръг. Третичната структура на протеините се определя с помощта на рентгенов структурен анализ.

Важен клас полимерни протеини са фибриларните протеини, най-известният от които е колагенът.

В животинското царство протеините обикновено действат като поддържащ, структурообразуващ полимер.

Тези полимери са изградени от 20 α-аминокиселини. Аминокиселинните остатъци са свързани в белтъчни макромолекули чрез пептидни връзки в резултат на реакцията на карбоксилни и аминогрупи.

Значението на протеините в живата природа трудно може да бъде надценено. Това строителни материалиживи организми, биокатализатори - ензими, които осигуряват протичането на реакциите в клетките, и ензими, които стимулират определени биохимични реакции, т.е. осигуряване на селективност на биокатализата. Нашите мускули, коса, кожа са изградени от влакнести протеини. Кръвният протеин, който е част от хемоглобина, насърчава усвояването на кислорода във въздуха, друг протеин - инсулинът - е отговорен за разграждането на захарта в тялото и следователно за осигуряването му с енергия. Молекулното тегло на протеините варира в широки граници. Така инсулинът, първият от протеините, чиято структура успява да установи Ф. Сангер през 1953 г., съдържа около 60 аминокиселинни единици, а молекулното му тегло е само 12 000. Към днешна дата са идентифицирани няколко хиляди протеинови молекули, молекулното тегло на някои от тях достига 106 и повече.

Нуклеинова киселина

Първичната структура на ДНК е линейна последователност от нуклеотиди във верига. По правило последователността се записва под формата на букви (например AGTCATGCCAG), а записът се извършва от 5 "- до 3" края на веригата.

Вторичната структура е структура, образувана поради нековалентни взаимодействия на нуклеотиди (предимно азотни бази) един с друг, подреждане и водородни връзки. Двойната спирала на ДНК е класически пример за вторична структура. Това е най-разпространената форма на ДНК в природата и се състои от две антипаралелни комплементарни полинуклеотидни вериги. Антипаралелизмът се реализира поради полярността на всяка една от веригите. Комплементарността се разбира като съответствието на всяка азотна база от една верига на ДНК на строго определена база на другата верига (противоположната А е Т, а срещу G е С). ДНК се държи в двойна спирала поради комплементарно сдвояване на бази - образуването на водородни връзки, две в двойка ATи три сдвоени с G-C.

През 1868 г. швейцарският учен Фридрих Мишер изолира вещество, съдържащо фосфор, от клетъчните ядра, което той нарече нуклеин.

По-късно това и подобни вещества са наречени нуклеинови киселини.Молекулното им тегло може да достигне 109, но по-често то варира от 105-106.

Изходните вещества, от които се изграждат нуклеотидите - единиците на макромолекулите на нуклеиновите киселини, са: въглехидрати, фосфорна киселина, пуринови и пиримидинови основи. В една група киселини рибозата действа като въглехидрат, а в другата дезоксирибоза

В съответствие с естеството на въглехидратите, съдържащи се в тях, нуклеиновите киселини се наричат рибонуклеинова и дезоксирибонуклеинова киселина. Често използвани съкращения са РНК и ДНК. Нуклеиновите киселини играят най-важната роля в жизнените процеси. С тяхна помощ се решават две важни задачи: съхранение и предаване на наследствена информация и матричен синтез на ДНК, РНК и протеинови макромолекули.

Полизахариди

Полизахаридите, синтезирани от живите организми, се състоят от Голям броймонозахариди, свързани с гликозидни връзки. Полизахаридите често са неразтворими във вода. Обикновено това са много големи, разклонени молекули. Примери за полизахариди, които се синтезират от живи организми, са съхраняващи вещества нишесте и гликоген, както и структурни полизахариди - целулоза и хитин. Тъй като биологичните полизахариди са съставени от молекули с различни дължини, концепциите за вторична и третична структура не се прилагат за полизахаридите.

Полизахаридите се образуват от съединения с ниско молекулно тегло, наречени захари или въглехидрати. Цикличните молекули на монозахаридите могат да се свързват помежду си, за да образуват така наречените гликозидни връзки чрез кондензация на хидроксилни групи.

Най-разпространени са полизахаридите, чиито повтарящи се единици са остатъци от α-D-глюкопираноза или нейни производни. Най-известната и широко използвана целулоза. В този полизахарид кислородният мост свързва 1-ви и 4-ти въглеродни атоми в съседни единици, такава връзка се нарича α-1,4-гликозидна.

Биополимерна структура

Протеините (или протеините) се наричат високомолекулни органични вещества. Структурно, протеиновата молекула се състои от стотици или повече аминокиселини, свързани във верига чрез пептидна връзка. Съществуването на голям брой различни аминокиселини и много комбинации от тяхната връзка води до огромен брой варианти на протеин.

Известно е, че във всеки жив организъм аминокиселинният състав на протеините се определя от неговия собствен генетичен код. Например, в човешкото тяло има повече от 5 милиона различни протеини и нито един от тях не е идентичен с протеините на всеки друг жив организъм. За да изградите цялото това разнообразие от протеини, ви трябват само 22 аминокиселини, които са човешкият генетичен код. На пръв поглед изглежда невероятно, че комбинации от само две дузини аминокиселини образуват 5 милиона различни вида протеини в човешкото тяло, но това само показва необичайно сложната структура на техните молекули.

От 22-те аминокиселини, които съставляват човешкия генетичен код, 9 се считат за незаменими, тъй като не се синтезират в човешкото тяло и трябва да му се доставят с храната. Те включват: хистидин, изолевцин, левцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. А аминокиселините аланин, аргинин, аспарагин, карнитин, цистеин, цистин, глутаминова киселина, глутамин, глицин, хидроксипролин, пролин, серин, тирозин не са незаменими и могат да се синтезират в организма в реакции на трансаминиране (синтез от други аминокиселини ).

Освен изброените 22 аминокиселини, повече от 150 други се намират в човешкото тяло. Намирайки се в различни клетки и тъкани, бидейки свободни или свързани, те се различават от 22-те по-горе по това, че никога не са част от протеините на тялото.

За изграждането на протеинова молекула в тялото е важно да има всички аминокиселини и количествени пропорции между тях. С намаляване на количеството на която и да е от аминокиселините, ефективността на всички останали аминокиселини в процеса на протеинов синтез се намалява пропорционално. А при липса на поне един от незаменимите, синтезът няма да бъде възможен.

Физикохимични свойства на биополимерите

Характеристики на верижната структура на биополимерите, илюстрирани с протеини, нуклеинови киселини и полизахариди. Хомо и хетерополимери. Концепцията за биополимерите като линейни, свободно шарнирни, верижни структури. Видовете връзки в биополимерните молекули са ковалентни (пептидни, фосфодиестерни, гликозидни, дисулфидни) и нековалентни (водородни връзки, йонни връзки, сили на Ван дер Ваалс, междупланарни взаимодействия). Хидрофобни взаимодействия. Термодинамика на възникване на хидрофобни взаимодействия. Сили на близко и далечно взаимодействие.

Физикохимични свойства на протеините: молекулно тегло, киселинно-основни свойства на протеините. Зарядът на протеинова молекула, изоелектрична точка. Буферни свойства на протеините. Разтворимост, колоидни свойства, оптични свойства на протеини.

Биологична роля и приложение на биополимерите

Биологична роля на биополимерите:

1. Нуклеиновите киселини изпълняват генетични функции в клетката. Последователността от мономерни единици (нуклеотиди) в дезоксирибонуклеинова киселина - ДНК (понякога в рибонуклеинова киселина - РНК) определя (под формата на генетичен код (виж Генетичен код)) последователността на мономерните единици (аминокиселинни остатъци) във всички синтезирани протеини , и пр. структурата на тялото и протичащите в него биохимични процеси.

2. Протеините изпълняват редица важни функции в клетката. Протеините-ензими осъществяват всички химични реакции на метаболизма в клетката, като ги извършват в необходимата последователност и с необходимата скорост. Протеините на мускулите, микробните жгутици, клетъчните въси и др. изпълняват съкратителна функция, превръщайки химическата енергия в механична работа и осигурявайки подвижността на тялото като цяло или неговите части. Протеините са основният материал на повечето клетъчни структури (включително в специални видове тъкани) на всички живи организми, мембрани на вируси и фаги.

Приложение на биополимери:

Биополимерите (пълно наименование - биоразградими полимери) се различават от другите пластмаси по възможността за разлагане до микроорганизми чрез химично или физическо действие. Именно това свойство на новите материали прави възможно решаването на проблема с отпадъците. В момента разработването на биополимери се извършва в три основни области: производство на биоразградими полиестери на базата на хидроксикарбонови киселини, правене на биоразградими индустриални полимери и производство на пластмаси на базата на възпроизводими естествени компоненти.

Биоразградими полиестери (полимери на базата на хидроксикарбонови киселини):

Една от най-обещаващите биопластмаси за употреба в опаковките е полилактидът, кондензационен продукт на млечна киселина. Получава се както синтетично, така и чрез ензимна ферментация на захарна декстроза или малтоза от зърнена и картофена мъст, които са възобновяеми суровини с биологичен произход. Полилактидът е прозрачен безцветен термопластичен полимер. Основното му предимство е възможността за обработка по всички методи, използвани за обработка на термопласти. Полилактидните листове могат да бъдат формовани в плочи, тави, филми, влакна, опаковки за храна и медицински импланти. Но широкото му използване е ограничено от ниската производителност на технологичните линии и високата цена на получения продукт.

Библиография

1. Н. Е. Кузменко, В. В. Еремин, В. А. Попков // Началото на химията.

2. Н. В. Коровин // Обща химия.

3. Н. А. Абакумова, Н. Н. Бикова. 9. Въглехидрати // Органична химия и основна биохимия.

Протеините са биополимери, състоящи се от аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки (-CO-NH-). катерици са включенив състава на клетките и тъканите на всички живи организми. В протеинови молекули включва 20остатъци от различни аминокиселини. Белтъчна структура

Те имат неизчерпаемо разнообразие от структури.

Първична структураПредставлява последователност от аминокиселинни единици в линейна полипептидна верига.

Вторична структураКонфигурацията на протеинова молекула наподобява спирала, която се образува в резултат на усукване полипептидвериги, дължащи се на водородни връзки между групите: CO и NH .

Третична структура- това е пространствена конфигурация, изисква усукване спирала полипептидверига.

Кватернерна структураПолимерни образувания са от няколко макромолекуликатерица. Физически свойства

Катерици сами разтваря севъв водата, образувайки, колоиденразтвори (например яйчен белтък); другиразтваря се в разредени солеви разтвори; третинеразтворими (например протеини на покривната тъкан). Химични свойства

1. Денатурация - разрушаване на вторичната, третичната структура на протеина под въздействието на различни фактори: температура, действие на киселини, соли на тежки метали, алкохоли и др. 2. Качествени реакции към протеини :

а) При изгаряне на протеин - мирисизгорени пера.

б) Протеин + HNO3 → жълт цвят

в) Протеинов разтвор + NaOH + CuSO4 → лилав цвят

3. ХидролизаПротеин + H2O → Смес от аминокиселини

Функциите на протеините в природата:

каталитичен ( ензими);

регулаторен ( хормони);

структурна ( кератинвълна, копринен фиброин, колаген);

полимерите се наричатвещества с голямо молекулно тегло, състоящи се от много повтарящи се структурнивръзки. Има естествени полимери (нишесте, протеини, целулоза, каучук) и синтетични полимери ( полиетилен, фенолни пластмаси). Веществата с ниско молекулно тегло, от които се синтезират полимери, се наричат мономери.

CH2 = CH2 полиетиленов мономер - етилен

(-CH2-CH2-) n - полимерна молекула

CH2-CH2- - структурна връзка - група от атоми, повтарящи се многократно. Физически свойства

Полимери имат високомеханична сила. Устойчив, Нямате определена температура топене, не се разтваря във вода и в повечето органични разтворители. Полиетилен - полупрозрачен материал, устойчив на въздух и влага, нискотопим, химически устойчив. Използва се за филми, тръби, домакински продукти (чинии, играчки), електрическа изолация, повърхностни покрития.

8. Взаимно влияние на атомите в молекулите на органичните вещества.Етанолът е типичен представител на класа наситени едновалентни алкохоли, в които ОН функционалната група е свързана с въглеводороден радикал. Тъй като кислородът е по-електроотрицателен от водорода и въглерода, комуникация O-Nв молекулата на етанола той е силно полярен, с излишък от отрицателен заряд на кислородния атом и с положителен заряд на водородния атом. В резултат на това водородният атом на хидроксо групата е по-реактивен от водородните атоми във въглеводородния радикал. Алкохолите саамфотерни съединения, тоест те проявяват свойствата на киселини и основи.

Фенолът е производно на бензол, в което един от водородните атоми

заместен с хидроксилна група.

Хидроксилната група и бензоловият пръстен си влияят взаимно. Под действието на n-електронния облак, самотната кислородна двойка се измества към бензеновото ядро (възниква ефект на конюгиране). В резултат на това поляризацията на връзката O ~ H се увеличава и подвижността на водородните атоми в хидроксилната група се увеличава. Ефектът на хидроксилната група върху свойствата на бензеновия пръстен се проявява в увеличаване на подвижността на водородните атоми в позиции 2, 4, 6. Фенолът има по-изразени киселинни свойства в сравнение с алкохолите, по-специално с етанола. Фенолният разтвор, използван за дезинфекция, се нарича карболова киселина.

Етанолът и фенолът реагират с алкални метали (киселинни свойства

и (основно свойство), тъй като етанолът взаимодейства с халогеноводороди

фенол такава реакция е невъзможна Н25О4 С2Н50Н + НС] -) С2Н5С] + Н20

фенолът реагира с алкални разтвори (киселинно свойство), за етанол такава реакция е невъзможна

анол и фенол - вещества със същ

По този начин, сравнявайки свойствата на етно различни свойства, се прави изводът за взаимното влияние на атомите.

9. Видове химични връзки: йонна, ковалентна (полярна, неполярна), метална. Ковалентна връзка се образува от припокриващи се електронни облаци от два атома. Всеки атом осигурява един несдвоен електрон за образуването на една химическа връзка, докато образуване на обща електронна двойка... Ако се образува ковалентна връзка между два еднакви атома, тя се нарича неполярни.

Ако се образува ковалентна връзка между две различниатоми, общата електронна двойка се измества към атом с по-голям електроотрицателност(електроотрицателност Нареченспособността на атома да привлича електрони). В този случай възниква полярна ковалентна връзка. Конкретен случай ковалентенвръзката е донорно-акцепторна връзка. За образуването му единият атом трябва да има свободна орбитала на външно електронно ниво, а другият трябва да има двойка електрони. Един атом (донор) предоставя на друг (акцептор) своята електронна двойка, в резултат на което той става общ, образува се химическа връзка. Пример - молекула CO:

Йонна връзкасе образува между атоми с много различна електроотрицателност. В този случай един атом отдава електрони и се превръща в положително зареден йон, а атомът, който е получил електрони, в отрицателно зареден. Йона се провеждатзаедно поради силите на електростатичното привличане.

Водородна връзкасе образува между полярни молекули (вода, алкохоли, амоняк) поради привличането на противоположни заряди.

Силата на водородната връзка е значително (~ 20 пъти) по-малка от тази на йонна или ковалентна връзка.

10. Водородни съединения на неметали. Закономерности в промените в техните свойства във връзка с длъжността химични елементив периодичната система Хидриди, В съединения с неметали, водородът проявява степен на окисление +1. Тъй като енергията водородна йонизациямного голяма, химическата му връзка с неметали не е йонна, а полярно-ковалентна. Най-електроотрицателните р-елементи от дясната страна на периодите, например сяра и хлор, реагират с водород, образувайки ковалентни хидриди, които имат киселисвойствата и силата на тези киселини се увеличават с увеличаване на размера на атома на неметала, прикрепен към водорода. Изключенията саметан CH4, който е неутрално съединение, и амоняк NH3 с основни свойства. Водородни съединения на неметалиса силно разтворими във вода и образуват киселини със същите формули. По-електроотрицателно р-елементи, като алуминий, силиций и фосфор, в загрято състояние не реагирайтес водород. единадесет... Началото на термодинамиката. Ентропийни понятия. Термодинамиката изучава физическите обекти от материалния свят само в състояние на термодинамично равновесие. При определени постоянни външни условия и постоянна температура заобикаляща среда... По този начин термодинамиката разглежда условията за съществуване на необратими процеси. Например, разпространението на газови молекули (закон за дифузия). Първоначално задачата на термодинамиката на необратимите процеси беше да изследва неравновесните процеси за състояния, които не се различават твърде много от равновесните. Вторият закон на термодинамиката. Ентропия. Вторият закон на термодинамиката въвежда нова функция на състоянието – ентропия. Терминът " ентропияозначава "трансформация". Във формулировката: „Всяка термодинамична система има функция на състояние, наречена ентропия. Ентропията се изчислявапо следния начин. Системата се прехвърля от произволно избрано начално състояние в съответното крайно състояние чрез поредица от равновесни състояния; всички части топлина dQ, пренесени към системата, се изчисляват, всяка се разделя на съответната абсолютна температура T и всички стойности, получени по този начин, се сумират (първата част от втория закон на термодинамиката). При реални (неидеални) процеси ентропията на изолирана система се увеличава." Счетоводство и запазване на количествотоенергията все още не е достатъчна, за да се прецени възможността за този или онзи процес. Енергия трябва да се характеризиране само като количество, но и като качество. Същевременно е важно енергията с определено качество да може спонтанно да се превърне само в енергия по-ниско качество... Количеството, което определя качеството на енергията, е ентропията. Процеси в живото и нежнотоматерията като цяло протича по такъв начин, че ентропията в затворени изолирани системи се увеличава и качеството на енергията слиза... Това е смисълът на втория закон на термодинамиката. Закон 3! W - номер различни условиясистема, достъпна за нея при дадени условия, или термодинамичната вероятност за макросъстоянието на системата.

ентропията на правилно оформен кристал от чисто вещество при абсолютна нула е нула. Този постулатможе да се обясни със статистическа термодинамика, според която ентропията е мярка за разстройството на системата на микро ниво: S = kblnW

12. Гинетична връзка на въглеводородите. Сред многото видове връзки могат да се разграничат тези, които показват кое е първично и кое е вторично, тъй като някои обекти или явления генерират други. Този тип връзки се наричат генетични.
Съществува генетична връзка между хомоложната серия от въглеводороди, която се открива в процеса на взаимна трансформация на тези вещества. Например,
C2H6 - C2H4 - C2H2 - C6H6 - C6H6Cl6;

13. Хидролиза на солиЧрез хидролиза Нареченвзаимодействие на йони на солта с Н2О, което води до образуване слаб електролит.

Всяка сол може да се разглежда като продукт на взаимодействието на киселина и основа.

В зависимост от видовете на тези изходни материали се разграничават 4 вида соли.

Соли, образувани от силни киселини и силни основи:

NaOH + HCl = NaCl + H2O

Такива соли се хидролизират не е изложени техните водни разтвори са неутрални.

Образувани са солислаба киселина, но силна основа:

H2CO3 + 2 NaOH = Na2CO3 + 2 H2O

Във водни разтвори на такива соли H2O ще взаимодейства анионислаба киселина, че образувано кога дисоциация сол:

Na2CO3®2Na ++ CO32−

Тези аниони ще прикрепят към себе си йони Н +, които са били отцепени от молекулите на H2O, в резултат на което се образува слаб електролит HCO3–– бикарбонат анион и OH– йони ще се натрупват в разтвора, което ще придаде алкална реакция към разтвора на такава сол.

14. Глицерин многовалентен алкохол състав молекула физичен химикал. физическисвойства на многовалентните алкохоли:

1) най-важните представители на многовалентните алкохоли са етиленгликолът и глицеринът;

2) това са безцветни сиропирани течности със сладникав вкус;

3) те са силно разтворими във вода;

4) тези свойства са присъщи на други многовалентни алкохоли, например етилен гликолът е отровен.

Химични свойства на многовалентните алкохоли.

1. Като вещества, които съдържат хидроксилни групи, многовалентните алкохоли имат сходни свойства с едновалентните алкохоли.

2. Под действието на халогеноводородни киселини върху алкохолите се извършва заместването на хидроксилната група:

CH2OH-CH2OH + HCI -> CH2OH-CH2CI + H2O.

глицерин -безцветна, вискозна, много хигроскопична течност, смесваща се с вода във всякакви пропорции. Вкусът му е сладък, поради което и получава името си. Когато се комбинира с пропилей гликол, става по-малко течен, когато температурата падне близо до нула градуса по Целзий.

Областта на приложение на глицерина е разнообразна: хранително-вкусовата промишленост, тютюнопроизводство, електронни цигари, медицинска индустрия, производство на перилни препарати и козметика, селското стопанство, текстилната, хартиената и кожената промишленост, пластмасовата промишленост, производството на бои и лакове, електро- и радиотехниката (като флюс за запояване).

Методи за получаване и използванемноговалентни алкохоли: 1) подобно на едновалентни алкохоли, многовалентните алкохоли могат да бъдат получени от съответните въглеводороди чрез техните халогенирани производни; 2) най-разпространеният многовалентен алкохол е глицеринът, той се получава чрез разделяне на мазнините и сега все повече и повече синтетиченпо метода на пропилена, който се образува при напукванепетролни продукти.

15. Глюкозата представители монозахариди хим . Глюкоза (C6H12O6), или гроздовзахарта или декстрозата се намира в сока на много плодове и горски плодове, включително грозде, поради което произлиза името на този вид захар.

Безцветно кристално вещество със сладък вкус, разтворимо във вода и органични разтворители, разтворимо в реактив на Швейцер: амонячен разтвор на меден хидроксид - Cu (NH3) 4 (OH) 2, в концентриран разтвор на цинков хлорид и концентриран разтвор на сярна киселина.

Глюкозата е безцветно кристално вещество, лесно разтворимо във вода, сладко на вкус (лат. "Glucos" - сладък):

1) намира се в почти всички органи на растението: в плодове, корени, листа, цветове;

2) има особено много глюкоза в гроздов сок и зрели плодове, горски плодове;

3) глюкозата присъства в животинските организми;

4) в човешката кръв съдържа около 0,1%.

Характеристики на структурата на глюкозата

1. Съставът на глюкозата се изразява с формулата: С6Н12O6, тя принадлежи към многовалентните алкохоли.

2. Ако разтвор на това вещество се добави към прясно утаен меден (II) хидроксид, се образува ярко син разтвор, както в случая на глицерин.

Опитът потвърждава, че глюкозата принадлежи към многовалентните алкохоли.

3. Има естер на глюкозата, в чиято молекула има пет остатъка от оцетна киселина. От това следва, че има пет хидроксилни групи във въглехидратната молекула. Този факт обяснява защо глюкозата е силно разтворима във вода и има сладък вкус.

Ако разтвор на глюкоза се нагрее с амонячен разтвор на сребърен (I) оксид, ще се получи характерно "сребърно огледало".

Шестият кислороден атом в молекулата на веществото е част от алдехидната група.

4. За да получите пълна представа за структурата на глюкозата, трябва да знаете как е изграден скелетът на молекулата. Тъй като всичките шест кислородни атома са част от функционалните групи, следователно въглеродните атоми, които образуват скелета, са пряко свързани един с друг.

5. Веригата от въглеродни атоми е права, а не разклонена.

6. Алдехидната група може да бъде разположена само в края на неразклонена въглеродна верига, а хидроксилните групи могат да бъдат стабилни, като са само при различни въглеродни атоми.

7. Глюкозата е както алдехид, така и многовалентен алкохол: това е алдехиден алкохол ..

16. Диенови въглеводороди, тяхната химична структура, свойства, получаване на система Диените са органични съединения, съдържащи две въглерод-въглеродни двойни връзки. В зависимост от взаимното разположение на двойните връзки, диените се подразделят на три групи: конюгирани диени, при които двойните връзки са разделени от единична (1,3-диени), алели с

кумулирани двойни връзки (1,2-диени) и диени с изолирани двойни връзки, в които двойните връзки са разделени от няколко единични връзки. Долните диени са безцветни нискокипящи течности (точки на кипене на изопрена - 34°C, 2,2-диметил-1,3-бутадиен - 68,78°C, 1,3-циклопентадиен - 41,5°C).

Диеновите въглеводороди се различават по подреждането на двойните връзки, това разположение, поради ефектите на конюгиране на връзките, влияе върху тяхната реактивност. Има три класа диени: Алени - диени с кумулирани връзки, заместени производни на пропадиен-1,2 H2C = C = CH2 Конюгирани диени или 1,3-диени - заместени производни на бутадиен-1,3 CH2 = CH – CH = CH2 Изолирани диени, в които двойните връзки са разположени чрез две или повече прости връзки C – C. Диеновите въглеводороди лесно се полимеризират. Реакцията на полимеризация на диеновите въглеводороди е в основата на синтеза на каучук. Те влизат в реакции на присъединяване (хидрогениране, халогениране, хидрохалогениране. Естественият каучук е полимер на изопрен, който се съдържа предимно в млечния сок на хевея и много други растения. Основните физични и химични свойства на този еластомер са неговата разтворимост във въглеводороди и техните производни, неразтворимост във вода и алкохоли.При стайна температура, като правило, естественият каучук добавя кислород, в резултат на което материалът "старее", а следователно еластичността и здравината му намалява. Първият синтетичен каучук с промишлено значение е полибутадиен (дивинил) каучук, произведен чрез синтеза по метода на С. В. Лебедев (анионна полимеризация на течен бутадиен в присъствието на натрий), но поради ниските си механични свойства намира ограничено приложение. Основните видове синтетични каучуци : Изопрен бутадиен каучук Бутадиен метилстирен каучук Бутилов каучук (и зобутилен-изопрен съполимер) Етилен-пропилен (етилен-пропиленов съполимер) Нитрилен бутадиен (бутадиен-акрилонитрилен съполимер) Хлоропрен,

17. Дисперсни системи. Колоидни дисперсни системи

В природата и технологиите често се срещат дисперсни системи, в които едно вещество е равномерно разпределено под формата на частици вътре в друго вещество.

В дисперсните системи се разграничават дисперсна фаза - фино разделена субстанция и дисперсионна среда - хомогенна субстанция, в която е разпределена дисперсната фаза. Например, в мътна вода, съдържаща глина, дисперсната фаза е твърди глинени частици, а дисперсионната среда е вода; при мъгла дисперсната фаза е течни частици, дисперсионната среда е въздух; дисперсната фаза в дима е твърди частици въглища, дисперсионната среда е въздух; в млякото - дисперсна фаза - мастни частици, дисперсионна среда - течност и др.

Дисперсните системи включват обикновени (истински) разтвори, колоидни разтвори, както и суспензии и емулсии. Те се различават един от друг преди всичко по размера на частиците, тоест по степента на дисперсия (фрагментация).

Системите с размер на частиците по-малък от 10-9 m са истински разтвори, състоящи се от молекули или йони на разтворено вещество. Те трябва да се разглеждат като еднофазна система. Системите с размер на частиците над 10-7 m са грубодисперсни системи - суспензии и емулсии.

Суспензиите са диспергирани системи, в които дисперсната фаза е твърдо вещество, а дисперсионната среда е течност и твърдото вещество е практически неразтворимо в течността. За да приготвите суспензия, е необходимо веществото да се смила на фин прах, да се излее в течност, в която веществото не се разтваря, и да се разклати добре (например разклащане на глината във вода). С течение на времето частиците ще паднат на дъното на съда. Очевидно, колкото по-малки са частиците, толкова по-дълго ще издържи суспензията.

Емулсиите са диспергирани системи, в които както дисперсната фаза, така и диспергираната среда са течности, които не се смесват взаимно. От вода и масло можете да приготвите емулсия чрез продължително разклащане на сместа. Пример за емулсия е млякото, в което малки топчета мазнини плуват в течност. Суспензиите и емулсиите са двуфазни системи.

Колоидни системи

Колоидните разтвори са силно диспергирани двуфазни системи, състоящи се от дисперсионна среда и дисперсна фаза, като линейните размери на последните варират от 10-9 m до 10-7 m. Както можете да видите, колоидните разтвори са междинни в размер на частиците между истински разтвори и суспензии и емулсии. Колоидните частици обикновено се състоят от голям брой молекули или йони.

Суспензия - смес от вещества, при които твърдо вещество е разпределено под формата на малки частици в течно вещество в суспензия. Суспензията е грубо дисперсна система с твърда дисперсна фаза и течна дисперсионна среда. Обикновено частиците на дисперсната фаза са толкова големи (повече от 10 микрона), че се утаяват под действието на гравитацията (утайка). Суспензии, при които утаяването протича много бавно поради малката разлика в плътността на дисперсната фаза и дисперсионната среда, понякога се наричат суспензии. Дисперсните структури лесно се появяват в концентрирани суспензии. Типичните суспензии са суспензии, сондажни течности, циментови суспензии, емайл бои. Те намират широко приложение в производството на керамика. 18. Желязо, позиция в периодичната таблица, атомна структура Типичните степени на окисление на желязото са +2 и +3. Степента на окисление +2 се проявява поради загубата на два 4s електрона. Степента на окисление +3 също отговаря на загубата на още един Зd-електрон, докато Зd-нивото е наполовина запълнено; такива електронни конфигурации са относително стабилни.

физическиИмоти. Желязото е типичен метал, който образува метална кристална решетка. Желязото провежда електрически ток, доста огнеупорен, точка на топене 1539C. Желязото се различава от повечето други метали по способността си да се магнетизира.

Химични свойства. Желязото реагира с много неметали:

Образува се железен нагар, смесен железен оксид. Формулата му също е написана така: FeOFe2O3.

Реагира с киселини, произвеждайки водород:

Той влиза в реакции на заместване с метални соли, разположени вдясно от желязото в серия от напрежения:

Желязни съединения. FeO е основен оксид, който реагира с киселинни разтвори, за да образува соли на желязо (II). Fe2O3 е амфотерен оксид, който също реагира с алкални разтвори.

хидроксиди:

Железни сплави. Съвременната металургична индустрия произвежда железни сплави с различен състав.

Всички железни сплави са разделени на две групи според техния състав и свойства. Първата група включва различни марки чугун, втората - различни марки стомана.

Чугун, предназначен за обработка в стомана, наречен чугун. Съдържа от 3,9 до 4,3% C, 0,31,5% Si, 1,53,5% Mn, не повече от 0,3% P и не повече от 0,07% S. , се нарича чугун.В доменните пещи се топят и феросплави, които се използват главно при производството на стомана като добавки. Феросплавите имат, в сравнение с чугуна, повишено съдържание на силиций (феросилиций), манган (фероманган), хром (ферохром) и други елементи.

Общи методи за получаване на метали.

Металите се срещат в природата главно под формата на съединения. Само метали с ниска химическа активност (благородни метали) се намират естествено в свободно състояние (платинени метали, злато, мед, сребро, живак). От структурните метали в природата се срещат само желязо, алуминий и магнезий под формата на съединения в достатъчни количества. Те образуват мощни находища на относително богати руди. Това улеснява прибирането им в голям мащаб.

Тъй като металите в съединенията са в окислено състояние (имат положително окислително състояние), получаването им в свободно състояние се свежда до редукционен процес:

Този процес може да се извърши химически или електрохимично.

При химическа редукция като редуциращ агент най-често се използват въглища или въглероден оксид (II), както и водород, активни метали и силиций. С помощта на въглероден оксид (II) се получава желязо (в доменна пещ), много цветни метали (калай, олово, цинк и др.):

Редукцията на водород се използва например за получаване на волфрам от волфрамов (VI) оксид:

19. Концепцията за твърдост на водата. Битка ... Твърдостта на водата е комбинация от свойства, дължащи се на съдържанието на калциеви и магнезиеви катиони във водата. Анионите на разтворимите калциеви и магнезиеви соли могат да бъдат бикарбонатни йони, сулфатни йони и хлоридни йони. Разграничаване на временна (карбонатна) и постоянна твърдост.

Временната твърдост се дължи на съдържанието на калциеви и магнезиеви бикарбонати във водата. Временната твърдост лесно се отстранява чрез кипене:

Постоянната твърдост се дължи на наличието на сулфати, хлориди и други калциеви и магнезиеви соли във водата. Постоянната скованост може да бъде елиминирана с помощта на следните методи.

а) Вариково-содов метод – към водата се добавя смес от гасена вар и сода. В този случай временната твърдост на водата се елиминира с гасена вар, а постоянната - със сода:

б) Катионообменник - водата преминава през колона, пълна с катионообменник (катиообменниците са твърди вещества, съдържащи подвижни катиони, които могат да обменят йони на околната среда) Калциевите и магнезиевите йони се задържат върху катионообменника, а натриевите йони преминават в разтвор, в резултат на което твърдостта на водата намалява:

Общото съдържание на калций в човешкото тяло е средно 1,9% от общото телесно тегло, докато 99% от общото количество се пада върху скелета и само 1% се съдържа в други тъкани и телесни течности. Дневната нужда от калций за възрастен е 0,45-1,2 г. Калцият участва във всички жизненоважни процеси на тялото. Нормалното съсирване на кръвта се случва само в присъствието на калциеви соли. Калцият играе важна роля в нервно-мускулната възбудимост на тялото.

20. Мазнини като естери на глицерол и карбоксилни киселини, техният състав и свойства. Мазнини или триглицериди (където ацилът е остатъкът от карбоксилна киселина -C(O)R) - естествени органични съединения, пълен комплекс,

естери на глицерол и едноосновни мастни киселини; принадлежат към класа липиди. В живите организми те изпълняват структурни, енергийни и други функции.

Естествените триглицериди съдържат остатъци от наситени

(наситени) киселини (палмитинова C15H31COOH, стеаринова C17H35COOH и др.) и ненаситени ненаситени киселини () (олеинова C17H33COOH, линолова C17H31COOH, линоленова

C15H29COOH и др.).

Течните мазнини се превръщат в твърди мазнини чрез реакция на хидрогениране (каталитично хидрогениране). В този случай към двойната връзка, съдържаща се във въглеводородния радикал на маслените молекули, се добавя водород.

21. изомерия на органичните съединения и нейните видове. Има два вида изомерия: структурна и пространствена (стереоизомерия). Структурните изомери се различават един от друг по реда на връзките на атомите в молекулата, стереоизомерите - по подреждането на атомите в пространството със същия ред на връзките между тях.

Структурна изомерия
изомерияВъглеродният скелет се дължи на различния ред на връзката между въглеродните атоми, които образуват скелета на молекулата. Както вече беше показано, два въглеводорода отговарят на молекулната формула C4H10: n-бутан и изобутан. За въглеводорода C5H12 са възможни три изомера: пентан, изопентан и неопентан.

Повечето естествени съединения са индивидуални енантиомери и тяхното биологично действие (от вкус и мирис до лекарствено действие) се различава рязко от свойствата на техните оптични антиподи, получени в лабораторията. Подобна разлика в биологичната активност е от голямо значение, тъй като тя е в основата на най-важното свойство на всички живи организми - метаболизма.

22. изкуствени влакна по примера на знофан и вискоза. - Това са химически влакна, получени от естествени полимери, предимно целулоза, получени от дърво и слама. Тъканите, изработени от изкуствени влакна, както и естествените, имат високи хигиенни и други качества.

Вискозните тъкани се изработват въз основа на тяхното предназначение. Може да им се придаде вид на памук, лен, вълна или коприна. В допълнение, вискозата се използва за предене на невлакнести вискозни продукти (целулозен филм, целофан), както и за производство на изкуствена кожа (брезент). Вискозата има няколко предимства пред традиционните естествени тъкани. Така че вискозата абсорбира влагата по-добре от памука. Вискозните продукти имат приятен копринен блясък, в същото време лесно се боядисват и имат висока светоустойчивост (за разлика от коприната). Сред недостатъците е необходимо да се посочи силна гънка, висока степен на свиване и ниска якост (особено в мокро състояние). Ето защо е необходимо да се мие вискоза в нежен режим. По-добре е да изстискате ръчно и не силно, или да не изстисквате изобщо, а веднага да окачете да изсъхне. Препоръчително е да го гладите в същия режим като коприна.

Вискозните влакна са на първо място сред изкуствените влакна по обем на производството. Вискозата се произвежда от течни разтвори на естествена целулоза: от смърч, бор, стъбла на някои растения, от отпадъци от преработка на памучни влакна. Остатъците от смърчови стърготини и памучен пух се обработват с алкален разтвор (сода каустик), получава се алкална целулоза, която след това се обработва с въглероден дисулфид и получените растри се прокарват през матрици - плочи с най-малки отвори - потоци материал получени, които се втвърдяват и образуват нишки. Учени в Русия предвидиха блестящото бъдеще на вискозните влакна.

Имоти

Вискозното влакно е най-универсалното от химическите влакна, близко е до памука. Вискозната материя е мека и приятна на допир. Образува красиви гънки. Влакното има рехава структура, наподобява коприна външен вид... Вискозата се отличава и с изключително високата си хигроскопичност. Вискозата абсорбира два пъти повече влага, отколкото например памука. Вискозната тъкан много лесно се боядисва в най-ярките цветове. Когато се навлажни, чистата вискоза става по-малко издръжлива, но този проблем е напълно решен чрез тъкане на специални подсилващи влакна. Плътността на вискозния нетъкан текстил може да варира от 1,53 g / cm3 до 4,5 g / cm3. Еластичността на вискозата не надвишава 2-3%. Вискозната нетъкана тъкан не губи свойствата си при нагряване до 150 ° C. Вискозното влакно се комбинира много добре с други влакна, което ви позволява да подобрите различни свойства на материята: здравина, мекота, хигроскопичност. Вискозата не е електрифицирана. "Зелени" имоти

23 .кетони състав свойства методи на производство и употреба: Методи за производство на кетони

Кетоните могат да бъдат получени чрез окисление на алкени (с кислород в присъствието на паладиеви соли и озон), алкохоли и хидратация на алкини. Методът на хидроформилиране на алкени (оксосинтеза) е от индустриално значение.

1. От алкохоли. Много алдехиди и кетони се получават чрез дехидрогениране на алкохоли, но в момента процесът е запазил значението си само за производството на формалдехид (катализатор Cu). Индустриалният метод на производство е окисляване на алкохоли. K2Cr2O7 / dil. H2SO4, Cr2O3 / dil. H2SO4. Окислението на първичните алкохоли произвежда алдехиди, вторични алкохоли - кетони.

Биополимери- клас полимери, намиращи се в природата в естествена форма, които са част от живите организми: протеини, нуклеинови киселини, полизахариди. Биополимерите са съставени от еднакви (или различни) единици – мономери. Мономери на протеини - аминокиселини, нуклеинови киселини - нуклеотиди, в полизахариди - монозахариди.

катерици

α-спирала, когато възникват водородни връзки между аминокиселини в същата верига,

β-листове (сгънати слоеве), когато се образуват водородни връзки между различни полипептидни вериги, движещи се в различни посоки (антипаралелни,

неуредени зони

Компютърните програми се използват за прогнозиране на вторичната структура.

Важен клас полимерни протеини са фибриларните протеини, най-известният от които е колагенът.

В животинското царство протеините обикновено действат като поддържащ, структурообразуващ полимер. Тези полимери са изградени от 20 α-аминокиселини. Аминокиселинните остатъци са свързани в белтъчни макромолекули чрез пептидни връзки в резултат на реакцията на карбоксилни и аминогрупи.

Значението на протеините в живата природа трудно може да бъде надценено. Той е строителен материал на живите организми, биокатализаторите са ензими, които осигуряват протичането на реакциите в клетките, и ензими, които стимулират определени биохимични реакции, т.е. осигуряване на селективност на биокатализата. Нашите мускули, коса, кожа са изградени от влакнести протеини. Кръвният протеин, който е част от хемоглобина, насърчава усвояването на кислорода във въздуха, друг протеин - инсулинът - е отговорен за разграждането на захарта в тялото и следователно за осигуряването му с енергия. Молекулното тегло на протеините варира в широки граници. Така инсулинът, първият от протеините, чиято структура успява да установи Ф. Сангер през 1953 г., съдържа около 60 аминокиселинни единици, а молекулното му тегло е само 12 000. Към днешна дата са идентифицирани няколко хиляди протеинови молекули, молекулното тегло на някои от тях достига 106 и повече.

Нуклеинова киселина

През 1868 г. швейцарският учен Фридрих Мишер изолира вещество, съдържащо фосфор, от клетъчните ядра, което той нарече нуклеин. По-късно това и подобни вещества са наречени нуклеинови киселини. Молекулното им тегло може да достигне 109, но по-често то варира от 105-106. Изходните вещества, от които се изграждат нуклеотидите - единиците на макромолекулите на нуклеиновите киселини, са: въглехидрати, фосфорна киселина, пуринови и пиримидинови основи. В една група киселини рибозата действа като въглехидрат, а в другата дезоксирибоза

Полизахариди

3-измерна структура на целулозата

Полизахаридите, синтезирани от живи организми, се състоят от голям брой монозахариди, свързани с гликозидни връзки. Полизахаридите често са неразтворими във вода. Обикновено това са много големи, разклонени молекули. Примери за полизахариди, които се синтезират от живи организми, са съхраняващи вещества нишесте и гликоген, както и структурни полизахариди - целулоза и хитин. Тъй като биологичните полизахариди са съставени от молекули с различни дължини, концепциите за вторична и третична структура не се прилагат за полизахаридите.

Химичен състав, подобен на целулозата, има нишесте, състоящо се от амилоза и амилопектин, гликоген и декстран. Първият се различава от целулозата по разклоняването на макромолекулите, а амилопектинът и гликогенът могат да бъдат класифицирани като хиперразклонени естествени полимери, т.е. дендримери с неправилна структура. Точката на разклонение обикновено е шестият въглероден атом на α-D-глюкопиранозния пръстен, който е гликозидно свързан със страничната верига. Разликата между декстрана и целулозата се крие в естеството на гликозидните връзки – наред с α-1,4-, декстранът съдържа и α-1,3- и α-1,6-гликозидни връзки, като последните са доминиращи.

Хитинът и хитозанът имат химичен състав, различен от целулозата, но по структура са близки до него. Разликата е, че при втория въглероден атом на α-D-глюкопиранозните единици, свързани с α-1,4-гликозидни връзки, OH-групата се заменя с –NHCH3COO групи в хитина и –NH2 групи в хитозана.

Целулозата се съдържа в кората и дървесината на дърветата, растителните стъбла: памукът съдържа повече от 90% целулоза, иглолистните дървета - над 60%, широколистните дървета - около 40%. Силата на целулозните влакна се дължи на факта, че те са образувани от единични кристали, в които макромолекулите са опаковани успоредно една на друга. Целулозата формира структурната основа на представителите не само на растителното царство, но и на някои бактерии.

В животинското царство полизахаридите се „използват“ само от насекоми и членестоноги като опорни, структурообразуващи полимери. Най-често за тези цели се използва хитинът, който служи за изграждане на така наречения външен скелет при раци, раци и скариди. Хитинът се получава чрез деацетилиране за получаване на хитозан, който за разлика от неразтворимия хитин е разтворим във водни разтвори на мравчена, оцетна и солна киселини. В това отношение, а също и поради комплекса от ценни свойства, съчетани с биосъвместимост, хитозанът има големи перспективи за широко практическо приложениескоро.

Нишестето е един от полизахаридите, които играят ролята на резервно хранително вещество в растенията. Клубените, плодовете, семената съдържат до 70% нишесте. Съхраненият животински полизахарид е гликоген, който се намира главно в черния дроб и мускулите.

Силата на стволовете и стъблата на растенията, в допълнение към скелета от целулозни влакна, се определя от съединителната растителна тъкан. Значителна част от него в дърветата е лигнин – до 30%. Неговата структура не е точно установена. Известно е, че това е хиперразклонен полимер с относително ниско молекулно тегло (M ≈ 104), образуван главно от фенолни остатъци, заместени в орто позиция с –OCH3 групи, в пара позиция с –CH = CH – CH2OH групи. В момента се натрупа огромно количество лигнини като отпадък от целулозно-хидролизната индустрия, но проблемът с тяхното оползотворяване не е разрешен. Поддържащите елементи на растителната тъкан включват пектинови вещества и по-специално пектин, който се намира главно в клетъчните стени. Съдържанието му в кората на ябълките и бялата част от кората на цитрусовите плодове достига 30%. Пектинът е хетерополизахарид, т.е. съполимери. Неговите макромолекули са изградени главно от остатъците на D-галактуроновата киселина и нейния метилов естер, свързани с α-1,4-гликозидни връзки.

От пентозите важни са полимерите на арабинозата и ксилозата, които образуват полизахариди, наречени арабини и ксилани. Те, заедно с целулозата, определят типичните свойства на дървесината.