Proteínas de biopolímeros, su estructura y función. Proteínas como biopolímeros

"La vida es una forma de existencia de los cuerpos proteicos"

F. Engels.

Ninguno de los organismos vivos que conocemos puede prescindir de las proteínas. Las proteínas sirven como nutrientes, regulan el metabolismo, actúan como enzimas: catalizadores del metabolismo, promueven la transferencia de oxígeno por todo el cuerpo y su absorción, juegan papel importante en el funcionamiento del sistema nervioso, son la base mecánica de la contracción muscular, intervienen en la transferencia de información genética, etc.

Proteínas (polipéptidos) - biopolímeros construidos a partir de residuos de α-aminoácidos conectados péptido(amida) enlaces. Estos biopolímeros contienen 20 tipos de monómeros. Estos monómeros son aminoácidos. Cada proteína en su estructura química es un polipéptido. Algunas proteínas están formadas por varias cadenas polipeptídicas. La mayoría de las proteínas contienen un promedio de 300 a 500 residuos de aminoácidos. Se conocen varias proteínas naturales muy cortas, de 3 a 8 aminoácidos de longitud, y biopolímeros muy largos, de más de 1500 aminoácidos de longitud. La formación de una macromolécula de proteína se puede representar como una reacción de policondensación de α-aminoácidos:

Los aminoácidos están conectados entre sí debido a la formación de un nuevo enlace entre los átomos de carbono y nitrógeno: péptido (amida):

De dos aminoácidos (AA) puede obtener un dipéptido, de tres, un tripéptido, de una mayor cantidad de AA puede obtener polipéptidos (proteínas).

funciones de las proteinas

Las funciones de las proteínas en la naturaleza son universales. Las proteínas son parte del cerebro. órganos internos, huesos, piel, nacimiento del cabello, etc. fuente principalα - Los aminoácidos para un organismo vivo son proteínas alimenticias que, como resultado de la hidrólisis enzimática en el tracto gastrointestinal, danα - aminoácidos. Muchosα - Los aminoácidos se sintetizan en el cuerpo, y algunos son necesarios para la síntesis de proteínas. α Los aminoácidos no se sintetizan en el cuerpo y deben ser suministrados desde el exterior. Dichos aminoácidos se denominan esenciales. Estos incluyen valina, leucina, treonina, metionina, triptófano y otros (ver tabla). En algunas enfermedades humanas, la lista de aminoácidos esenciales se está ampliando.

· función catalítica - llevado a cabo con la ayuda de proteínas específicas - catalizadores (enzimas). Con su participación, aumenta la velocidad de varias reacciones metabólicas y energéticas en el cuerpo.

Las enzimas catalizan las reacciones de división de moléculas complejas (catabolismo) y su síntesis (anabolismo), así como la replicación del ADN y la síntesis de moldes de ARN. Se conocen varios miles de enzimas. Entre ellos, como, por ejemplo, la pepsina, descomponen las proteínas durante la digestión.

· función de transporte - unión y entrega (transporte) de diversas sustancias de un órgano a otro.

Entonces, la proteína de los glóbulos rojos, la hemoglobina, se combina con el oxígeno en los pulmones y se convierte en oxihemoglobina. Al llegar a los órganos y tejidos con el flujo sanguíneo, la oxihemoglobina se descompone y desprende el oxígeno necesario para garantizar los procesos oxidativos en los tejidos.

· función protectora - unión y neutralización de sustancias que ingresan al cuerpo o que resultan de la actividad vital de bacterias y virus.

La función protectora la realizan proteínas específicas (anticuerpos - inmunoglobulinas) formadas en el organismo (defensa física, química e inmunitaria). Por ejemplo, el fibrinógeno, una proteína del plasma sanguíneo, realiza una función protectora participando en la coagulación de la sangre y reduciendo así la pérdida de sangre.

· Función contráctil (actina, miosina) - como resultado de la interacción de proteínas, hay movimiento en el espacio, contracción y relajación del corazón y movimiento de otros órganos internos.

· función estructural Las proteínas forman la base de la estructura celular. Algunos de ellos (colágeno del tejido conectivo, queratina del cabello, uñas y piel, elastina de la pared vascular, queratina de lana, fibroína de seda, etc.) cumplen una función casi exclusivamente estructural.

En combinación con los lípidos, las proteínas participan en la construcción de las membranas celulares y las formaciones intracelulares.

· Función hormonal (reguladora) - la capacidad de transmitir señales entre tejidos, células u organismos.

Llevar a cabo proteínas-reguladores del metabolismo. Se refieren a las hormonas que se forman en las glándulas endocrinas, algunos órganos y tejidos del cuerpo.

· función nutricional - realizado por proteínas de reserva, que se almacenan como fuente de energía y materia.

Por ejemplo: la caseína, la albúmina de huevo, las proteínas del huevo aseguran el crecimiento y desarrollo del feto, y las proteínas de la leche sirven como fuente de nutrición para el recién nacido.

Las diversas funciones de las proteínas están determinadas por la composición de α-aminoácidos y la estructura de sus macromoléculas altamente organizadas.

Propiedades físicas de las proteínas.

Las proteínas son moléculas muy largas que consisten en unidades de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos. Estos son polímeros naturales, el peso molecular de las proteínas varía de varios miles a varias decenas de millones. Por ejemplo, la albúmina de la leche tiene un peso molecular de 17400, fibrinógeno en sangre - 400,000, proteínas virales - 50,000,000. Cada péptido y proteína tiene una composición estrictamente definida y una secuencia de residuos de aminoácidos en la cadena, lo que determina su especificidad biológica única. El número de proteínas caracteriza el grado de complejidad del organismo (E. coli - 3000, y en el cuerpo humano hay más de 5 millones de proteínas).

La primera proteína que conocemos en nuestras vidas es la proteína del huevo de gallina, la albúmina - es altamente soluble en agua, se coagula cuando se calienta (cuando freímos un huevo), y cuando se almacena durante mucho tiempo en calor, se se derrumba, el huevo se pudre. Pero la proteína está escondida no solo debajo de la cáscara del huevo. El pelo, las uñas, las garras, la lana, las plumas, las pezuñas, la capa externa de la piel, todos están compuestos casi en su totalidad por otra proteína, la queratina. La queratina no se disuelve en agua, no se coagula, no se descompone en la tierra: en ella se conservan los cuernos de animales antiguos y los huesos. Y la proteína pepsina contenida en el jugo gástrico puede destruir otras proteínas, este es el proceso de digestión. La proteína inreferon se usa en el tratamiento de la rinitis y la gripe, porque. mata los virus que causan estas enfermedades. Y la proteína del veneno de serpiente es capaz de matar a una persona.

Clasificación de proteínas

Desde el punto de vista del valor nutritivo de las proteínas, determinado por su composición aminoacídica y el contenido de los llamados aminoácidos esenciales, las proteínas se dividen en completamente desarrollado o establecido y defectuoso . Las proteínas completas son principalmente proteínas de origen animal, a excepción de la gelatina, que se clasifica como proteínas incompletas. Las proteínas incompletas son predominantemente de origen vegetal. Sin embargo, algunas plantas (papas, legumbres, etc.) contienen proteínas completas. De las proteínas animales, las proteínas de la carne, huevos, leche, etc. son especialmente valiosas para el organismo.

Además de las cadenas peptídicas, muchas proteínas también contienen fragmentos que no son de aminoácidos; según este criterio, las proteínas se dividen en dos grandes grupos: simple y complejo proteínas (proteínas). Las proteínas simples contienen solo cadenas de aminoácidos, las proteínas complejas también contienen fragmentos de no aminoácidos ( Por ejemplo, la hemoglobina contiene hierro.).

Según el tipo general de estructura, las proteínas se pueden dividir en tres grupos:

1. proteínas fibrilares - son insolubles en agua, forman polímeros, su estructura suele ser muy regular y se mantiene principalmente por interacciones entre diferentes cadenas. Proteínas que tienen una estructura filamentosa alargada. Las cadenas polipeptídicas de muchas proteínas fibrilares son paralelas entre sí a lo largo de un eje y forman largas fibras (fibrillas) o capas.

La mayoría de las proteínas fibrilares son insolubles en agua. Las proteínas fibrilares incluyen, por ejemplo, α-queratinas (representan casi todo el peso seco del cabello, proteínas de lana, cuernos, pezuñas, uñas, escamas, plumas), colágeno - proteína de tendón y cartílago, fibroína - proteína de seda).

2. Proteinas globulares - Agua soluble forma general Las moléculas son más o menos esféricas. Entre las proteínas globulares y fibrilares, se distinguen subgrupos. Las proteínas globulares incluyen enzimas, inmunoglobulinas, algunas hormonas de naturaleza proteica (por ejemplo, la insulina), así como otras proteínas que realizan funciones de transporte, regulación y auxiliares.

3. Proteínas de membrana - tienen dominios que atraviesan la membrana celular, pero partes de ellos sobresalen de la membrana hacia el medio intercelular y el citoplasma de la célula. Las proteínas de membrana realizan la función de los receptores, es decir, llevan a cabo la transmisión de señales y también proporcionan el transporte transmembrana de diversas sustancias. Las proteínas transportadoras son específicas, cada una de ellas permite que solo ciertas moléculas o un cierto tipo de señal pasen a través de la membrana.

Las proteínas son una parte integral de la alimentación de animales y humanos. Un organismo vivo se diferencia de un organismo no vivo principalmente en la presencia de proteínas. Los organismos vivos se caracterizan por una gran variedad de moléculas de proteínas y su alto orden, lo que determina la alta organización de un organismo vivo, así como la capacidad de moverse, contraerse, reproducirse, la capacidad de metabolismo y muchos procesos fisiológicos.

La estructura de las proteínas

Fischer Emil Alemán, Químico orgánico y bioquímico alemán. En 1899 comenzó a trabajar en la química de las proteínas. Usando el método etéreo para analizar aminoácidos, que creó en 1901, F. fue el primero en llevar a cabo determinaciones cualitativas y cuantitativas de los productos de escisión de proteínas, descubrió valina, prolina (1901) e hidroxiprolina (1902), y demostró experimentalmente que amino los residuos de ácido están unidos entre sí por un enlace peptídico; en 1907 sintetizó un polipéptido de 18 miembros. F. mostró la similitud de los polipéptidos sintéticos y los péptidos obtenidos como resultado de la hidrólisis de proteínas. F. también estudió los taninos. F. creó una escuela de químicos orgánicos. Miembro Correspondiente Extranjero de la Academia de Ciencias de San Petersburgo (1899). Premio Nobel (1902).

Tema - 50: Proteínas como biopolímeros de aminoácidos. La estructura del grupo peptídico. Funciones biológicas de las proteínas.

El estudiante debe:

Saber:

· El nombre de la estructura de las proteínas, las propiedades de las proteínas con diferentes estructuras y su aplicación.

La administración de proteínas.

Ser capaz de:

Explicar la presencia de compuestos proteicos mediante reacciones cualitativas.

proteinas , o sustancias proteicas, se denominan polímeros naturales de alto peso molecular (el peso molecular varía de 5-10 mil a 1 millón o más), cuyas moléculas se construyen a partir de residuos de aminoácidos conectados por un enlace amida (péptido).

Las proteínas también se llaman proteinas(del griego "protos" - el primero, importante). El número de residuos de aminoácidos en una molécula de proteína varía mucho y, a veces, alcanza varios miles. Cada proteína tiene su propia secuencia inherente de residuos de aminoácidos.

Las proteínas realizan una variedad de funciones biológicas:

Catalítico (enzimas)

Regulador (hormonas)

Estructural (colágeno, fibroína), motor (miosina), transporte (hemoglobina, mioglobina),

protectora (inmunoglobulinas, interferón),

En las moléculas de proteína, los α-aminoácidos están interconectados por enlaces peptídicos (-CO-NH):

Las cadenas polipeptídicas construidas de esta manera o las secciones individuales dentro de la cadena polipeptídica pueden, en algunos casos, estar interconectadas adicionalmente por enlaces disulfuro (-S-S-), como a menudo se les llama puentes disulfuro.

Los enlaces iónicos (sal) y de hidrógeno, así como la interacción hidrofóbica, juegan un papel importante en la creación de la estructura de las proteínas. clase especial contactos entre componentes hidrofóbicos de moléculas de proteína en un medio acuoso. Todos estos enlaces tienen diferentes fuerzas y proporcionan la formación de una molécula de proteína grande y compleja.

A pesar de la diferencia en la estructura y funciones de las sustancias proteicas, su composición elemental fluctúa ligeramente (en % de masa seca): carbono - 51-53; oxígeno - 21.5-23.5; nitrógeno - 16.8-18.4; hidrógeno - 6.5-7.3; azufre - 0.3-2.5. Algunas proteínas contienen pequeñas cantidades de fósforo, selenio y otros elementos.

La secuencia de residuos de aminoácidos en una cadena polipeptídica se denomina estructura primaria de una proteina.

Una molécula de proteína puede consistir en una o más cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales contiene un número diferente de residuos de aminoácidos. Dada la cantidad de sus posibles combinaciones, se puede decir que la variedad de proteínas es casi ilimitada, pero no todas existen en la naturaleza.

Numero total varios tipos proteínas en todos los tipos de organismos vivos es 1010-1012. Para las proteínas cuya estructura es excepcionalmente falsa, además de la primaria, también se distinguen niveles más altos. organización estructural: estructuras secundarias, terciarias y, a veces, cuaternarias. estructura secundaria posee la mayoría de las proteínas, aunque no siempre a lo largo de la cadena polipeptídica (Fig. 38). Las cadenas polipeptídicas con cierta estructura secundaria se pueden organizar de manera diferente en el espacio.

Esta disposición espacial se llama estructura terciaria.

En la formación de la estructura terciaria, además de los enlaces de hidrógeno, las interacciones iónicas e hidrofóbicas juegan un papel importante. Según la naturaleza del "envase" de la molécula de proteína, globular, o esférica, y fibrilar, o filamentosas, proteínas.

Para las proteínas globulares, una estructura α - helicoidal es más característica, las hélices están curvadas, "plegadas". La macromolécula tiene forma esférica. Se disuelven en agua y soluciones salinas para formar sistemas coloidales. La mayoría de las proteínas animales, vegetales y de microorganismos son proteínas globulares.

Para las proteínas fibrilares, una estructura filamentosa es más característica. Generalmente no se disuelven en agua. Las proteínas fibrilares suelen realizar funciones formadoras de estructuras. Sus propiedades (resistencia, capacidad de estirarse) dependen de la forma en que se empaquetan las cadenas polipeptídicas. Un ejemplo de proteínas fibrilares son las proteínas del tejido muscular (miosina), la queratina (tejido córneo). En algunos casos, las subunidades de proteínas individuales forman otras complejas con la ayuda de enlaces de hidrógeno, interacciones electrostáticas y de otro tipo.

En este caso, forma estructura cuaternaria de las proteinas.

Cabe señalar una vez más que la estructura primaria juega un papel excepcional en la organización de las estructuras proteicas superiores.

50.2. Clasificación

Hay varias clasificaciones de proteínas. Se basan en diferentes características:

Grado de dificultad (simple y complejo);

La forma de las moléculas (proteínas globulares y fibrilares);

Solubilidad en solventes individuales (solubles en agua, solubles en soluciones salinas diluidas - albúminas, solubles en alcohol - prolaminas, solubles en álcalis y ácidos diluidos - glutelinas);

Función realizada (por ejemplo, proteínas de almacenamiento, esquelético, etc.).

50.3. Propiedades

Las proteínas son electrolitos anfóteros. A un cierto valor de pH del medio (se llama punto isoeléctrico), el número de cargas positivas y negativas en la molécula de proteína es el mismo. Esta es una de las principales propiedades de la proteína. Las proteínas en este punto son eléctricamente neutras y su solubilidad en agua es la más baja. La capacidad de las proteínas para reducir la solubilidad cuando sus moléculas se vuelven eléctricamente neutras se utiliza para aislarlas de las soluciones, por ejemplo, en la tecnología de obtención de productos proteicos.

50.3.1. Hidratación

El proceso de hidratación significa la unión del agua por las proteínas, mientras que ellas exhiben propiedades hidrofílicas: se hinchan, su masa y volumen aumentan. El hinchamiento de la proteína se acompaña de su disolución parcial. La hidrofilia de las proteínas individuales depende de su estructura. Los grupos hidrofílicos amida (-CO-NH-, enlace peptídico), amina (NH2) y carboxilo (COOH) presentes en la composición y ubicados en la superficie de la macromolécula proteica atraen moléculas de agua, orientándolas estrictamente en la superficie de la molécula . La capa de hidratación (agua) que rodea los glóbulos de proteína evita la agregación y la sedimentación y, en consecuencia, contribuye a la estabilidad de las soluciones de proteína. En el punto isoeléctrico, las proteínas tienen la menor capacidad para unir agua; la capa de hidratación que rodea a las moléculas de proteína se destruye, por lo que se combinan para formar grandes agregados. La agregación de moléculas de proteína también ocurre durante su deshidratación con la ayuda de algunos solventes orgánicos, por ejemplo alcohol etílico. Esto conduce a la precipitación de proteínas. Cuando cambia el pH del medio, la macromolécula de proteína se carga y cambia su capacidad de hidratación.

Con un hinchamiento limitado, las soluciones concentradas de proteína forman sistemas complejos llamados jaleas Las gelatinas no son fluidas, elásticas, tienen plasticidad, cierta resistencia mecánica y son capaces de mantener su forma. Las proteínas globulares pueden hidratarse completamente disolviéndose en agua (por ejemplo, proteínas de leche), formando soluciones con una concentración baja. Las propiedades hidrofílicas de las proteínas, es decir, su capacidad para hincharse, formar jaleas, estabilizar suspensiones, emulsiones y espumas, han gran importancia en biología e industria alimentaria. Una gelatina muy móvil, construida principalmente a partir de moléculas de proteína, es el citoplasma, el contenido semilíquido de la célula. Gelatina altamente hidratada - Gluten crudo aislado de masa de trigo, contiene hasta un 65% de agua. La diferente hidrofilicidad de las proteínas del gluten es una de las características que caracterizan la calidad del grano de trigo y de la harina obtenida a partir de él (el llamado trigo fuerte y débil). La hidrofilicidad de las proteínas del grano y la harina juega un papel importante en el almacenamiento y procesamiento del grano, en la panificación. La masa, que se obtiene en la industria panadera, es una proteína hinchada en agua, una gelatina concentrada que contiene granos de almidón.

50.3.2. Desnaturalización de proteínas

Durante la desnaturalización, bajo la influencia de factores externos (temperatura, acción mecánica, acción de agentes químicos y una serie de otros factores), se produce un cambio en las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de la macromolécula proteica, es decir, su forma nativa. estructura espacial. La estructura primaria, y por lo tanto composición química las proteínas no cambian. Las propiedades físicas cambian: la solubilidad disminuye, la capacidad de hidratarse, se pierde la actividad biológica. La forma de la macromolécula de proteína cambia, se produce agregación. Al mismo tiempo, aumenta la actividad de algunos grupos químicos, se facilita el efecto de las enzimas proteolíticas sobre las proteínas y, en consecuencia, se hidroliza más fácilmente.

En la tecnología de los alimentos, la desnaturalización térmica de las proteínas tiene una importancia práctica particular, cuyo grado depende de la temperatura, la duración del calentamiento y la humedad. Esto debe recordarse al desarrollar modos de tratamiento térmico de materias primas alimentarias, productos semielaborados y, a veces, productos terminados. Los procesos de desnaturalización térmica juegan un papel especial en el escaldado de materias primas vegetales, secado de cereales, horneado de pan y obtención de pastas. La desnaturalización de proteínas también puede ser causada por acción mecánica (presión, frotamiento, agitación, ultrasonido). Finalmente, la acción de los reactivos químicos conduce a la desnaturalización de las proteínas.

(ácidos, álcalis, alcohol, acetona). Todas estas técnicas son ampliamente utilizadas en alimentación y biotecnología.

50.3.3. Espumoso

El proceso de espumado se entiende como la capacidad de las proteínas para formar sistemas líquido-gas altamente concentrados, denominados espumas. La estabilidad de la espuma, en la que la proteína es un agente de expansión, depende no solo de su naturaleza y concentración, sino también de la temperatura. Las proteínas como agentes espumantes se utilizan ampliamente en la industria de la confitería (malvavisco, malvavisco, soufflé). La estructura de la espuma tiene pan, y esto afecta sus propiedades gustativas.

Las moléculas de proteína bajo la influencia de una serie de factores pueden destruirse o interactuar con otras sustancias para formar nuevos productos. Para la industria alimentaria se pueden distinguir dos procesos muy importantes:

1) hidrólisis de proteínas bajo la acción de enzimas y

2) interacción de grupos amino de proteínas o aminoácidos con grupos carbonilo de azúcares reductores.

Bajo la influencia de las proteasas, enzimas que catalizan la escisión hidrolítica de las proteínas, estas últimas se descomponen en productos más simples (polipéptidos) y finalmente en aminoácidos. La tasa de hidrólisis de proteínas depende de su composición, estructura molecular, actividad enzimática y condiciones.

50.3.4. hidrólisis de proteínas

La reacción de hidrólisis con la formación de aminoácidos en vista general se puede escribir asi:

50.3.5. Combustión

Las proteínas se queman con la formación de nitrógeno, dióxido de carbono y agua, así como algunas otras sustancias. La quema va acompañada del característico olor a plumas quemadas.

50.3.6. Reacciones de color

Se utilizan las siguientes reacciones:

xantoproteína , en el que se produce la interacción de los ciclos aromático y heteroatómico en la molécula de proteína con el ácido nítrico concentrado, acompañada de la aparición de un color amarillo;

biuret, en el que soluciones débilmente alcalinas de proteínas interactúan con una solución de sulfato de cobre (II) con la formación de compuestos complejos entre iones Cu2+ y polipéptidos. La reacción va acompañada de la aparición de un color azul violeta.

Universidad Tecnológica Estatal Rusa nombrada en honor a K. E. Tsiolkovsky

Departamento: Diseño de Aeronaves y Tecnologías de Operación

polímeros biológicos

Terminado:

estudiante de 1er año,

grupo 2AVS-1DB-270

Bessonov II

Comprobado:

Evdokimov Serguéi Vasilievich

Moscú 2013

Historial de descubrimientos ................................................. .................. ................................ ...............3

Clasificación de los biopolímeros ............................................... ............... .......................4-6

Nomenclatura................................................. .................................................. . ..7

Propiedades físico-químicas de los biopolímeros ............................................... .................. .....ocho

Rol biológico y aplicación de los biopolímeros ............................................... .................... 8-9

Bibliografía.............................................................. .. ..................diez

Historial de descubrimiento

Biopolímeros: una clase de polímeros que se encuentran naturalmente en la naturaleza, que forman parte de los organismos vivos: proteínas, ácidos nucleicos, polisacáridos, lignina. Los biopolímeros consisten en unidades idénticas (o similares): monómeros. Monómeros de proteínas - aminoácidos, ácidos nucleicos - nucleótidos, en polisacáridos - monosacáridos.

Hay dos tipos de biopolímeros: regulares (algunos polisacáridos) e irregulares (proteínas, ácidos nucleicos, algunos polisacáridos).

La historia del estudio dirigido de proteínas comenzó en el siglo XVIII, cuando, como resultado del trabajo del químico francés Antoine Francois de Fourcroix y otros científicos en el estudio de sustancias como la albúmina, la fibrina y el gluten, se aislaron proteínas en una clase separada de moléculas.

En 1836 apareció el primer modelo de la estructura química de las proteínas. Este modelo fue propuesto por Mulder sobre la base de la teoría de los radicales, y hasta finales de la década de 1850 siguió siendo generalmente aceptado. Y solo 2 años después, en 1838, las proteínas recibieron su nombre moderno: proteínas. Fue sugerido por el trabajador de Mulder, Jacob Jens Berzelius. Para finales del siglo XIX Siglo XX, se estudiaron la mayoría de los aminoácidos que componen las proteínas, lo que aparentemente sirvió de impulso para que en 1894 el científico alemán Albrecht Kossel presentara una teoría según la cual los aminoácidos son los principales elementos estructurales de las proteínas.

A principios del siglo XX, el químico alemán Emil Fischer probó experimentalmente la suposición de Kossel.

En 1926, el químico estadounidense James Sumner demostró que la enzima ureasa producida en el cuerpo pertenece a las proteínas. Con su descubrimiento, abrió el camino para entender la importancia del papel que juegan las proteínas en el cuerpo humano.

En 1949, Fred Sanger obtuvo la secuencia de aminoácidos de la hormona insulina y demostró así que las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos.

En la década de 1960 se obtuvieron las primeras estructuras espaciales de proteínas basadas en la difracción de rayos X a nivel atómico.

Clasificación de los biopolímeros:

Ardillas

Las proteínas tienen varios niveles de organización: primario, secundario, terciario y, a veces, cuaternario. La estructura primaria está determinada por la secuencia de los monómeros, mientras que la estructura secundaria está determinada por las interacciones intramoleculares e intermoleculares entre los monómeros, generalmente por medio de enlaces de hidrógeno. La estructura terciaria depende de la interacción de estructuras secundarias, la cuaternaria, por regla general, se forma combinando varias moléculas con una estructura terciaria.

La estructura secundaria de las proteínas está formada por la interacción de aminoácidos a través de enlaces de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas. Los principales tipos de estructura secundaria son

α-hélice, cuando se producen enlaces de hidrógeno entre aminoácidos en la misma cadena,

Hojas β (capas plegadas), cuando se forman enlaces de hidrógeno entre diferentes cadenas polipeptídicas que van en diferentes direcciones (secciones antiparalelas, desordenadas

Se utilizan programas informáticos para predecir la estructura secundaria.

La estructura terciaria o "pliegue" está formada por la interacción de estructuras secundarias y está estabilizada por enlaces de hidrógeno no covalentes, iónicos e interacciones hidrofóbicas. Las proteínas que realizan funciones similares suelen tener una estructura terciaria similar. Un ejemplo de un pliegue es un barril β (barril), cuando las hojas β están dispuestas en un círculo. La estructura terciaria de las proteínas se determina mediante análisis de difracción de rayos X.

Una clase importante de proteínas poliméricas son las proteínas fibrilares, la más conocida de las cuales es el colágeno.

En el mundo animal, las proteínas suelen actuar como soporte, polímero formador de estructuras.

Estos polímeros se construyen a partir de 20 α-aminoácidos. Los residuos de aminoácidos se unen en macromoléculas de proteínas mediante enlaces peptídicos resultantes de la reacción de los grupos carboxilo y amino.

La importancia de las proteínas en la vida silvestre no puede subestimarse. Este es Material de construcción organismos vivos, biocatalizadores: enzimas que aseguran el flujo de reacciones en las células y enzimas que estimulan ciertas reacciones bioquímicas, es decir. proporcionando selectividad de biocatálisis. Nuestros músculos, cabello, piel están compuestos de proteínas fibrosas. La proteína de la sangre, que forma parte de la hemoglobina, promueve la absorción de oxígeno atmosférico, otra proteína, la insulina, es responsable de la descomposición del azúcar en el cuerpo y, por lo tanto, de proporcionarle energía. El peso molecular de las proteínas varía ampliamente. Entonces, la insulina, la primera de las proteínas, cuya estructura fue establecida por F. Sanger en 1953, contiene alrededor de 60 unidades de aminoácidos y su peso molecular es de solo 12 000. Hasta la fecha, se han identificado varios miles de moléculas de proteína, el el peso molecular de algunos de ellos alcanza 106 o más.

Ácidos nucleicos

La estructura primaria del ADN es la secuencia lineal de nucleótidos en una cadena. Por regla general, la secuencia se escribe en forma de letras (por ejemplo, AGTCATGCCAG), y la grabación se realiza desde el extremo 5" al 3" de la cadena.

La estructura secundaria es una estructura formada debido a interacciones no covalentes de nucleótidos (principalmente bases nitrogenadas) entre sí, apilamiento y enlaces de hidrógeno. La doble hélice del ADN es un ejemplo clásico de estructura secundaria. Esta es la forma más común de ADN en la naturaleza, que consta de dos cadenas polinucleotídicas complementarias antiparalelas. El antiparalelismo se implementa debido a la polaridad de cada uno de los circuitos. La complementariedad se entiende como la correspondencia a cada base nitrogenada de una hebra de ADN de una base estrictamente definida de la otra hebra (el opuesto A es T, y el opuesto G es C). El ADN se mantiene en una doble hélice debido al emparejamiento de bases complementarias: la formación de enlaces de hidrógeno, dos en pareja A-T y tres en un par G-C.

En 1868, el científico suizo Friedrich Miescher aisló una sustancia que contenía fósforo del núcleo de las células, a la que llamó nucleína.

Más tarde, esta y otras sustancias similares se llamaron ácidos nucleicos.Su peso molecular puede llegar a 109, pero con mayor frecuencia oscila entre 105 y 106.

Las sustancias iniciales a partir de las cuales se construyen los nucleótidos: enlaces de macromoléculas de ácidos nucleicos son: bases de carbohidratos, ácido fosfórico, purina y pirimidina. En un grupo de ácidos, la ribosa actúa como carbohidrato, en el otro, la desoxirribosa.

De acuerdo con la naturaleza del carbohidrato que forma parte de su composición, los ácidos nucleicos se denominan ácidos ribonucleicos y desoxirribonucleicos. Las abreviaturas comunes son ARN y ADN. Los ácidos nucleicos juegan el papel más importante en los procesos de la vida. Con su ayuda, se resuelven dos tareas muy importantes: el almacenamiento y la transmisión de información hereditaria y la síntesis matricial de macromoléculas de ADN, ARN y proteínas.

polisacáridos

Los polisacáridos sintetizados por los organismos vivos se componen de un número grande monosacáridos unidos por enlaces glucosídicos. A menudo, los polisacáridos son insolubles en agua. Suelen ser moléculas ramificadas muy grandes. Ejemplos de polisacáridos que son sintetizados por organismos vivos son sustancias de almacenamiento almidón y glucógeno, así como polisacáridos estructurales - celulosa y quitina. Dado que los polisacáridos biológicos están compuestos por moléculas de diferentes longitudes, los conceptos de estructura secundaria y terciaria no se aplican a los polisacáridos.

Los polisacáridos se forman a partir de compuestos de bajo peso molecular llamados azúcares o carbohidratos. Las moléculas cíclicas de monosacáridos pueden unirse entre sí con la formación de los llamados enlaces glucosídicos por condensación de grupos hidroxilo.

Los polisacáridos más comunes, cuyas unidades repetitivas son los residuos de α-D-glucopiranosa o sus derivados. La celulosa más conocida y ampliamente utilizada. En este polisacárido, un puente de oxígeno une los átomos de carbono primero y cuarto en unidades vecinas, dicho enlace se denomina α-1,4-glucosídico.

La estructura de los biopolímeros.

Las proteínas (o proteínas) se clasifican como sustancias orgánicas de alto peso molecular. Estructuralmente, una molécula de proteína consta de cientos o más aminoácidos conectados en una cadena por un enlace peptídico. La existencia de una gran cantidad de aminoácidos diferentes y las muchas combinaciones de su conexión se suman a una gran cantidad de variantes de proteínas.

Se sabe que en todo organismo vivo la composición de aminoácidos de las proteínas está determinada por su propio código genético. Por ejemplo, hay más de 5 millones de proteínas diferentes que se encuentran en el cuerpo humano, y ninguna de ellas es idéntica a las proteínas de ningún otro organismo vivo. Para construir toda esta variedad de proteínas, solo necesitas 22 aminoácidos, que son el código genético humano. A primera vista, parece increíble que las combinaciones de solo dos docenas de aminoácidos formen 5 millones de tipos diferentes de proteínas en el cuerpo humano, pero esto solo indica la estructura inusualmente compleja de sus moléculas.

De los 22 aminoácidos que componen el código genético humano, 9 se consideran esenciales, ya que no se sintetizan en el cuerpo humano y deben ser aportados con los alimentos. Estos incluyen: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Y los aminoácidos alanina, arginina, asparagina, carnitina, cisteína, cistina, ácido glutámico, glutamina, glicina, hidroxiprolina, prolina, serina, tirosina no son esenciales, y pueden ser sintetizados en el organismo en reacciones de transaminación (síntesis a partir de otros aminoácidos ).

Además de los 22 aminoácidos enumerados, se encuentran más de 150 en el cuerpo humano. Estando en varias células y tejidos, estando en forma libre o unida, se diferencian de los 22 anteriores en que nunca forman parte de las proteínas del cuerpo.

Para construir una molécula de proteína en el cuerpo, es importante la presencia de todos los aminoácidos y las proporciones cuantitativas entre ellos. Con una disminución en la cantidad de cualquiera de los aminoácidos, la efectividad de todos los demás aminoácidos en el proceso de síntesis de proteínas disminuye proporcionalmente. Y en ausencia de al menos uno de los indispensables, la síntesis no será posible.

Propiedades físico-químicas de los biopolímeros

Características de la estructura de la cadena de biopolímeros en el ejemplo de proteínas, ácidos nucleicos y polisacáridos. Homo y heteropolímeros. La idea de los biopolímeros como estructuras de cadena lineales y libres. Los tipos de enlaces en las moléculas de biopolímeros son covalentes (péptido, fosfodiéster, glucosídico, disulfuro) y no covalentes (enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos, fuerzas de van der Waals, interacciones interplanares). Interacciones hidrofóbicas. Termodinámica de ocurrencia de interacciones hidrofóbicas. Fuerzas de interacción cercana y lejana.

Propiedades físico-químicas de las proteínas: peso molecular, propiedades ácido-base de las proteínas. Carga de una molécula de proteína, punto isoeléctrico. Propiedades amortiguadoras de las proteínas. Solubilidad, propiedades coloidales, propiedades ópticas de las proteínas.

Rol biológico y aplicación de los biopolímeros

El papel biológico de los biopolímeros:

1. Los ácidos nucleicos realizan funciones genéticas en la célula. La secuencia de unidades monoméricas (nucleótidos) en ácido desoxirribonucleico - ADN (a veces en ácido ribonucleico - ARN) determina (en forma de código genético (Ver Código Genético)) la secuencia de unidades monoméricas (residuos de aminoácidos) en todas las proteínas sintetizadas y, por lo tanto, la estructura del cuerpo y los procesos bioquímicos que ocurren en él.

2. Las proteínas realizan una serie de funciones importantes en la célula. Las proteínas enzimáticas realizan todas las reacciones químicas del metabolismo en la célula, llevándolas a cabo en la secuencia requerida ya la velocidad deseada. Las proteínas de los músculos, los flagelos de los microbios, las vellosidades celulares, etc. realizan una función contráctil, convirtiendo la energía química en trabajo mecánico y asegurando la movilidad del cuerpo en su conjunto o de sus partes. Las proteínas son el material principal de la mayoría de las estructuras celulares (incluso en tipos especiales de tejidos) de todos los organismos vivos, las cubiertas de virus y fagos.

Aplicaciones de los biopolímeros:

Los biopolímeros (nombre completo - polímeros biodegradables) difieren de otros plásticos en la posibilidad de descomposición en microorganismos por acción química o física. Es esta propiedad de los nuevos materiales la que permite solucionar el problema de los residuos. Actualmente, el desarrollo de biopolímeros se lleva a cabo en tres áreas principales: la producción de poliésteres biodegradables basados en ácidos hidroxicarboxílicos, haciendo que los polímeros industriales sean biodegradables, y la producción de plásticos basados en componentes naturales reproducibles.

Poliésteres biodegradables (polímeros a base de ácidos hidroxicarboxílicos):

Uno de los bioplásticos más prometedores para aplicaciones de envasado es la polilactida, un producto de condensación del ácido láctico. Se obtiene tanto de forma sintética como por fermentación enzimática de azúcar dextrosa o maltosa de cereales y mostos de patata, que son materias primas renovables de origen biológico. La polilactida es un polímero termoplástico transparente e incoloro. Su principal ventaja es la posibilidad de procesamiento por todos los métodos utilizados para el procesamiento de termoplásticos. Las láminas de polilactida se pueden utilizar para formar placas, bandejas, películas, fibras, envases de alimentos e implantes médicos. Pero su uso generalizado está limitado por la baja productividad de las líneas de producción y el alto costo del producto resultante.

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Las proteínas son biopolímeros que consisten en residuos de aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos (-CO-NH-). Ardillas están incluidos en las células y tejidos de todos los organismos vivos. en moléculas de proteína incluido 20 residuos de varios aminoácidos. Estructura proteica-

Tienen una variedad inagotable de estructuras.

Estructura primaria es la secuencia de unidades de aminoácidos en una cadena polipeptídica lineal.

estructura secundaria- esta es una configuración de una molécula de proteína, que se asemeja a una hélice, que se forma como resultado de la torsión polipéptido cadenas debidas a enlaces de hidrógeno entre grupos: CO y NH .

Estructura terciaria- esta es una configuración espacial, toma torcida en espiral polipéptido cadena.

Estructura cuaternaria son formaciones poliméricas de varios macromoléculas ardilla. Propiedades físicas-

algunas ardillas disolver en agua, formando coloidal soluciones (por ejemplo, clara de huevo); otro disolver en soluciones salinas diluidas; tercera insoluble (por ejemplo, proteínas de tejidos tegumentarios). Propiedades químicas

1. desnaturalización - destrucción de la estructura secundaria y terciaria de la proteína bajo la influencia de varios factores: temperatura, acción de ácidos, sales de metales pesados, alcoholes, etc. 2. Reacciones cualitativas a proteínas. :

a) Cuando se quema la proteína - oler plumas quemadas.

b) Proteína + HNO3 → color amarillo

c) Solución de proteína + NaOH + CuSO4 → color violeta

3. Hidrólisis Proteína + H2O → mezcla de aminoácidos

Funciones de las proteínas en la naturaleza:

catalítico ( enzimas);

regulatorio ( hormonas);

estructural ( bordillo lana, fibroína de seda, colágeno);

Los polímeros se llaman Sustancias que tienen un gran peso molecular, que consisten en muchos estructural recurrente Enlaces. hay naturales polímeros (almidón, proteínas, celulosa, caucho) y polímeros sintéticos ( polietileno, fenólicos). Las sustancias de bajo peso molecular a partir de las cuales se sintetizan los polímeros se denominan monómeros.

CH2=CH2 monómero de polietileno - etileno

(-CH2-CH2-)n - molécula de polímero

CH2-CH2- - una unidad estructural - un grupo de átomos que se repite repetidamente. Propiedades físicas-

Polímeros tener un alto fuerza mecánica. Persistente, Sin temperatura definida derritiendo Son insolubles en agua y en la mayoría de los disolventes orgánicos. Polietileno - material translúcido, resistente al aire ya la humedad, fusible, químicamente resistente. Se utiliza para películas, tuberías, productos para el hogar (platos, juguetes), aislamiento eléctrico, revestimientos superficiales.

8. Influencia mutua de los átomos en las moléculas de las sustancias orgánicas. El etanol es un representante típico de la clase de alcoholes monohídricos saturados, en los que la función OH está unida a un radical hidrocarbonado. Como el oxígeno es más electronegativo que el hidrógeno y el carbono, conexión O-N en la molécula de etanol es fuertemente polar, con exceso de carga negativa en el átomo de oxígeno y con carga positiva en el átomo de hidrógeno. Como resultado, el átomo de hidrógeno del grupo hidroxo es más reactivo que los átomos de hidrógeno del radical hidrocarbonado. Los alcoholes son compuestos anfóteros, es decir, exhiben las propiedades de ácidos y bases.

El fenol es un derivado del benceno en el que uno de los átomos de hidrógeno

reemplazado por un grupo hidroxilo.

El grupo hidroxilo y el anillo de benceno se influyen mutuamente. Bajo la acción de la nube de n-electrones, el par solitario de oxígeno se desplaza hacia el núcleo de benceno (hay un efecto de conjugación). Como resultado, aumenta la polarización del enlace O ~ H y aumenta la movilidad de los átomos de hidrógeno en el grupo hidroxo. La influencia del grupo hidroxo en las propiedades del anillo de benceno se manifiesta en un aumento de la movilidad de los átomos de hidrógeno en las posiciones 2, 4, 6. El fenol tiene propiedades ácidas más pronunciadas en comparación con los alcoholes, en particular el etanol. La solución de fenol utilizada para la desinfección se llama ácido fénico.

El etanol y el fenol reaccionan con los metales alcalinos (propiedades de los ácidos

y (propiedad básica), ya que el etanol interactúa con los haluros de hidrógeno

fenol, tal reacción es imposible H25O4 C2H50H + HC] -) C2H5C] + H20

el fenol reacciona con soluciones alcalinas (propiedad ácida), para el etanol tal reacción es imposible

anol y fenol - sustancias con una

Así, comparando las propiedades de estas pero diferentes propiedades, la conclusión es sobre la influencia mutua de los átomos.

9. Tipos de enlaces químicos: iónicos, covalentes (polares, no polares), metálicos. Un enlace covalente se forma por la superposición de nubes de electrones de dos átomos. Cada átomo proporciona un electrón desapareado para la formación de un enlace químico, mientras que formación de un par de electrones común. Cuando se forma un enlace covalente entre dos átomos idénticos, se llama no polar.

Si se forma un enlace covalente entre dos variosátomos, el par de electrones común se desplaza al átomo con un mayor electronegatividad(electronegatividad llamado la capacidad de un átomo para atraer electrones). En este caso, se produce un enlace covalente polar. caso especial covalente la conexión es un vínculo donante-receptor. Para su formación, un átomo debe tener un orbital libre en el nivel electrónico externo y el otro debe tener un par de electrones. Un átomo (donante) proporciona a otro (aceptor) su par de electrones, como resultado se vuelve común, forma enlace químico. Ejemplo - molécula de CO:

Enlace iónico formado entre átomos con electronegatividad muy diferente. En este caso, un átomo dona electrones y se convierte en un ion con carga positiva, y el átomo que recibió los electrones se carga negativamente. iones retenida juntos debido a las fuerzas de atracción electrostática.

enlace de hidrógeno se forma entre moleculas polares (agua, alcoholes, amoniaco) debido a la atraccion de cargas opuestas.

La fuerza de un enlace de hidrógeno es significativamente (~20 veces) menor que la de un enlace iónico o covalente.

10. Compuestos de hidrógeno de los no metales. Patrones en cambios en sus propiedades debido a la posición elementos químicos en el sistema periódico hidruros, En compuestos con no metales, el hidrógeno presenta un estado de oxidación de +1. Porque la energía ionización de hidrógeno muy grande, su enlace químico con los no metales no es iónico, sino polar-covalente. Los elementos p más electronegativos del lado derecho de los períodos, como el azufre y el cloro, reaccionan con el hidrógeno para formar hidruros covalentes, que tener ácido Las propiedades y la fuerza de estos ácidos aumentan a medida que aumenta el tamaño del átomo del no metal unido al hidrógeno. Las excepciones son metano CH4, que es un compuesto neutro, así como amoníaco NH3, que tiene propiedades básicas. Compuestos de hidrógeno de no metales son altamente solubles en agua y forman ácidos con las mismas fórmulas. Más electronegativo elementos p, como aluminio, silicio y fósforo, cuando se calientan no reacciones con hidrógeno. once. Principios de la termodinámica. Ideas sobre la entropía. La termodinámica estudia los objetos físicos del mundo material solo en un estado de equilibrio termodinámico. Estar bajo ciertas condiciones externas constantes y una temperatura constante. medioambiente. Que la termodinámica considera las condiciones para la existencia de procesos irreversibles. Por ejemplo, la distribución de moléculas de gas (la ley de difusión). La tarea de la termodinámica de procesos irreversibles fue en un principio el estudio de procesos de no equilibrio para estados no muy diferentes del equilibrio. La segunda ley de la termodinámica. Entropía. Segunda ley de la termodinámica introduce una nueva función de estado: la entropía. El término " entropía significa "transformación". En la formulación: “Todo sistema termodinámico tiene una función de estado llamada entropía. La entropía se calcula de la siguiente manera. El sistema se transfiere de un estado inicial elegido arbitrariamente al estado final correspondiente a través de una secuencia de estados de equilibrio; se calculan todas las porciones de calor dQ conducidas al sistema, cada una se divide por la temperatura absoluta T que le corresponde, y se suman todos los valores obtenidos de esta manera (la primera parte de la segunda ley de la termodinámica). Bajo procesos reales (no ideales), la entropía de un sistema aislado aumenta”. Contabilidad y manteniendo la cantidad la energía aún no es suficiente para juzgar la posibilidad de un proceso particular. energía caracterizar no solo en cantidad, sino también en calidad. Al mismo tiempo, es esencial que la energía de cierta calidad pueda transformarse espontáneamente solo en energía. baja calidad. La cantidad que determina la calidad de la energía es la entropía. Procesos en vivos y no vivos.¿Cuánta materia en su conjunto fluye de tal manera que aumenta la entropía en sistemas aislados cerrados y la calidad de la energía bajando. Este es el significado de la segunda ley de la termodinámica. ¡Acto 3! W - número diferentes estados disponible para él bajo condiciones dadas, o la probabilidad termodinámica del macroestado del sistema.

la entropía de un cristal correctamente formado de una sustancia pura en el cero absoluto es cero. Este postulado puede explicarse mediante la termodinámica estadística, según la cual la entropía es una medida de la aleatoriedad de un sistema a nivel micro: S = kblnW

12. Conexión genética de los hidrocarburos. Entre los muchos tipos de conexiones, se pueden destacar aquellas que indican qué es primario y qué es secundario, cómo unos objetos o fenómenos dan origen a otros. Este tipo de relaciones se denominan genéticas.
Existe un vínculo genético entre la serie homóloga de hidrocarburos, que se encuentra en el proceso de transformación mutua de estas sustancias. Por ejemplo,
C2H6 - C2H4 - C2H2 - C6H6 - C6H6Cl6;

13. Hidrólisis de sales hidrólisis llamado interacción de iones de sal con H2O, lo que lleva a la formación electrolito débil.

Cualquier sal puede considerarse como el producto de reacción de un ácido y una base.

Según los tipos de estas sustancias iniciales, se distinguen 4 tipos de sales.

Sales formadas a partir de un ácido fuerte y una base fuerte:

NaOH+HCl=NaCl+H2O

Tales sales de hidrólisis no están sujetos a y sus soluciones acuosas tienen un ambiente neutro.

Sales formadasÁcido débil pero base fuerte:

H2CO3 + 2 NaOH = Na2CO3 + 2 H2O

En soluciones acuosas de tales sales, el H2O interactuará anionesácido débil, que formado cuando disociación sal:

Na2CO3®2Na++CO32−

Estos aniones se unirán a los iones H+ que se han separado de las moléculas de H2O, como resultado de lo cual se forma un electrolito débil HCO3--anión hidrocarbonato, y los iones OH- se acumularán en la solución, lo que le impartirá un carácter alcalino. reacción a la solución de tal sal.

14. Molécula de composición de alcohol polihídrico de glicerol físico químico. Físico propiedades de los alcoholes polihidroxilados:

1) los representantes más importantes de los alcoholes polihídricos son el etilenglicol y la glicerina;

2) estos son líquidos almibarados incoloros con un sabor dulzón;

3) son altamente solubles en agua;

4) estas propiedades también son inherentes a otros alcoholes polihídricos, por ejemplo, el etilenglicol es venenoso.

Propiedades químicas de los alcoholes polihídricos.

1. Como sustancias que contienen grupos hidroxilo, los alcoholes polihídricos tienen propiedades similares a los alcoholes monohídricos.

2. Bajo la acción de los ácidos hidrohálicos sobre los alcoholes, el grupo hidroxilo se reemplaza:

CH2OH-CH2OH + HCI -> CH2OH-CH2CI + H2O.

Glicerina - Líquido incoloro, viscoso, altamente higroscópico, miscible con agua en cualquier proporción. De sabor dulce, de ahí su nombre, en combinación con el propilenglicol se vuelve menos fluido cuando la temperatura desciende hasta cerca de los cero grados centígrados.

El alcance de la glicerina es diverso: industria de alimentos, industria del tabaco, cigarrillos electrónicos, industria médica, detergente y productos cosméticos, agricultura, industria textil, del papel y del cuero, producción de plásticos, industria de pinturas y barnices, ingeniería eléctrica y de radio (como fundente para soldadura).

Métodos para obtener y utilizar alcoholes polihídricos: 1) al igual que los alcoholes monohídricos, los alcoholes polihídricos se pueden obtener a partir de los correspondientes hidrocarburos a través de sus derivados halógenos; 2) el alcohol polihídrico más común es la glicerina, se obtiene al descomponer las grasas, y ahora cada vez más sintético proceso de propileno, que se forma durante agrietamiento productos de aceite.

15. Glucosa representantes monosacáridos químicos . Glucosa (C6H12O6), o uva El azúcar, o dextrosa, se encuentra en el jugo de muchas frutas y bayas, incluidas las uvas, de ahí el nombre de este tipo de azúcar.

Sustancia cristalina incolora de sabor dulce, soluble en agua y solventes orgánicos, soluble en el reactivo de Schweitzer: solución amoniacal de hidróxido de cobre - Cu (NH3) 4 (OH) 2, en una solución concentrada de cloruro de zinc y una solución concentrada de sulfúrico ácido.

La glucosa es una sustancia cristalina incolora, altamente soluble en agua, de sabor dulce (del latín "glucos" - dulce):

1) se encuentra en casi todos los órganos de las plantas: en frutos, raíces, hojas, flores;

2) especialmente mucha glucosa en jugo de uva y frutas maduras, bayas;

3) la glucosa se encuentra en organismos animales;

4) contiene aproximadamente 0,1% en sangre humana.

Características de la estructura de la glucosa.

1. La composición de la glucosa se expresa por la fórmula: C6H12O6, pertenece a los alcoholes polihídricos.

2. Si se agrega una solución de esta sustancia al hidróxido de cobre (II) recién precipitado, se forma una solución azul brillante, como en el caso del glicerol.

La experiencia confirma que la glucosa pertenece a los alcoholes polihídricos.

3. Hay un éster de glucosa, en cuya molécula hay cinco residuos de ácido acético. De esto se deduce que hay cinco grupos hidroxilo en la molécula de carbohidrato. Este hecho explica por qué la glucosa se disuelve bien en agua y tiene un sabor dulce.

Si una solución de glucosa se calienta con una solución de amoníaco de óxido de plata (I), se obtendrá un "espejo de plata" característico.

El sexto átomo de oxígeno en la molécula de la sustancia es parte del grupo aldehído.

4. Para obtener una imagen completa de la estructura de la glucosa, necesita saber cómo se construye el esqueleto de la molécula. Dado que los seis átomos de oxígeno son parte de los grupos funcionales, los átomos de carbono que forman el esqueleto están directamente conectados entre sí.

5. La cadena de átomos de carbono es recta, no ramificada.

6. Un grupo aldehído solo puede estar al final de una cadena de carbono no ramificada, y los grupos hidroxilo solo pueden ser estables en diferentes átomos de carbono.

7. La glucosa es tanto un aldehído como un alcohol polihídrico: es un alcohol aldehído.

16. Hidrocarburos diénicos, su estructura química, propiedades, obtención de un sistema Los dienos son compuestos orgánicos que contienen dos dobles enlaces carbono-carbono. Dependiendo de la disposición mutua de los dobles enlaces, los dienos se dividen en tres grupos: dienos conjugados, en los que los dobles enlaces están separados por simples (1,3-dienos), alenos con

dobles enlaces acumulados (1,2-dienos) y dienos con dobles enlaces aislados, en los que los dobles enlaces están separados por varios simples. Los dienos inferiores son líquidos incoloros de bajo punto de ebullición (puntos de ebullición del isopreno - 34 °C, 2,2-dimetil-1,3-butadieno - 68,78 °C, 1,3-ciclopentadieno - 41,5 °C).

Los hidrocarburos diénicos difieren en la disposición de los dobles enlaces; esta disposición, debido a los efectos de conjugación de los enlaces, afecta su reactividad. Hay tres clases de dienos: Allenes - dienos con enlaces acumulados, derivados sustituidos de propadieno-1,2 H2C=C=CH2 Dienos conjugados o 1,3-dienos - derivados sustituidos de butadieno-1,3 CH2=CH–CH= CH2 Dienos aislados, en los que se localizan dobles enlaces a través de dos o más enlaces simples C-CD Los hidrocarburos de dieno se polimerizan fácilmente. La reacción de polimerización de los hidrocarburos diénicos es la base de la síntesis del caucho. Entran en reacciones de adición (hidrogenación, halogenación, hidrohalogenación). El caucho natural es un polímero de isopreno, que se encuentra principalmente en la savia lechosa de la hevea y muchas otras plantas. Las principales propiedades físicas y químicas de este elastómero son su solubilidad en hidrocarburos y su derivados, insolubilidad en agua y alcoholes.A temperatura ambiente, por regla general, el caucho natural se adhiere al oxígeno, como resultado de lo cual se produce el "envejecimiento" del material y, por lo tanto, disminuye su elasticidad y resistencia. , llevado a cabo por síntesis según al método de S. V. Lebedev (polimerización aniónica de butadieno líquido en presencia de sodio), sin embargo, debido a sus bajas cualidades mecánicas, ha encontrado un uso limitado Los principales tipos de cauchos sintéticos: Isopreno Caucho de butadieno Caucho de butadieno-metilestireno Caucho de butilo (y copolímero de zobutileno-isopreno) Etileno-propileno (copolímero de etileno-propileno) Butadieno-nitrilo (copolímero de butadieno-acrilonitrilo) Cloropreno,

17. sistemas dispersos. Sistemas de dispersión coloidal

En la naturaleza y la tecnología, a menudo se encuentran sistemas dispersos en los que una sustancia se distribuye uniformemente en forma de partículas dentro de otra sustancia.

En los sistemas dispersos, se distingue una fase dispersa, una sustancia finamente dividida y un medio de dispersión, una sustancia homogénea en la que se distribuye la fase dispersa. Por ejemplo, en agua turbia que contiene arcilla, la fase dispersa son partículas sólidas de arcilla y el medio de dispersión es agua; en la niebla, la fase dispersa son partículas líquidas, el medio de dispersión es el aire; en el humo, la fase dispersa son partículas sólidas de carbón, el medio de dispersión es el aire; en la leche - la fase dispersa - partículas de grasa, el medio de dispersión - líquido, etc.

Los sistemas dispersos incluyen soluciones ordinarias (verdaderas), soluciones coloidales, así como suspensiones y emulsiones. Se diferencian entre sí principalmente en el tamaño de las partículas, es decir, el grado de dispersión (fragmentación).

Los sistemas con un tamaño de partícula de menos de 10-9 m son soluciones verdaderas, que consisten en moléculas o iones de una sustancia disuelta. Deben considerarse como un sistema monofásico. Los sistemas con partículas de tamaño superior a 10-7 m son sistemas gruesos: suspensiones y emulsiones.

Las suspensiones son sistemas dispersos en los que la fase dispersa es un sólido y el medio de dispersión es un líquido, y el sólido es prácticamente insoluble en el líquido. Para preparar una suspensión, es necesario moler la sustancia hasta obtener un polvo fino, verterla en un líquido en el que la sustancia no se disuelva y agitar bien (por ejemplo, agitar arcilla en agua). Con el tiempo, las partículas caerán al fondo del recipiente. Obviamente, cuanto más pequeñas sean las partículas, más durará la suspensión.

Las emulsiones son sistemas dispersos en los que tanto la fase dispersa como el medio de dispersión son líquidos que no son miscibles entre sí. A partir de agua y aceite, puede preparar una emulsión agitando la mezcla durante mucho tiempo. Un ejemplo de emulsión es la leche, en la que flotan en el líquido pequeños glóbulos de grasa. Las suspensiones y emulsiones son sistemas de dos fases.

sistemas coloidales

Las soluciones coloidales son sistemas bifásicos altamente dispersos que consisten en un medio de dispersión y una fase dispersa, con tamaños de partícula lineales de esta última que van desde 10-9 ma 10-7 m Como puede verse, las soluciones coloidales son intermedias en partículas tamaño entre soluciones verdaderas y suspensiones y emulsiones. Las partículas coloidales suelen estar formadas por un gran número de moléculas o iones.

Suspensión - una mezcla de sustancias, donde una sustancia sólida se distribuye en forma de partículas diminutas en una sustancia líquida en suspensión. Una suspensión es un sistema de dispersión gruesa con una fase dispersa sólida y un medio de dispersión líquido. Típicamente, las partículas de la fase dispersa son tan grandes (más de 10 micras) que sedimentan bajo la acción de la gravedad (sedimento). Las suspensiones en las que la sedimentación avanza muy lentamente debido a la pequeña diferencia en la densidad de la fase dispersa y el medio de dispersión a veces se denominan suspensiones. Las estructuras dispersas aparecen fácilmente en suspensiones concentradas. Los lodos típicos son lodos, fluidos de perforación, lodos de cemento, pinturas de esmalte. Ampliamente utilizado en la producción de cerámica. 18. Hierro, posición en el sistema periódico, estructura atómica Los estados de oxidación típicos del hierro son +2 y +3. El estado de oxidación +2 se manifiesta por la pérdida de dos electrones 4s. El estado de oxidación +3 también corresponde a la pérdida de un electrón 3d más, mientras que el nivel 3d está medio lleno; tales configuraciones electrónicas son relativamente estables.

Físico propiedades. El hierro es un metal típico que forma una red cristalina metálica. El hierro conduce la electricidad, es bastante refractario, punto de fusión 1539C. El hierro se diferencia de la mayoría de los demás metales en su capacidad para magnetizarse.

Propiedades químicas. El hierro reacciona con muchos no metales:

Escamas de hierro formadas Óxido mixto de hierro. Su fórmula también se escribe de la siguiente manera: FeОFe2О3.

Reacciona con ácidos para liberar hidrógeno:

Entra en reacciones de sustitución con sales metálicas situadas a la derecha del hierro en una serie de voltajes:

compuestos de hierro Óxido básico de FeO, reacciona con soluciones ácidas para formar sales de hierro (II). Fe2O3 es un óxido anfótero que también reacciona con soluciones alcalinas.

hidróxidos:

Aleaciones de hierro. La industria metalúrgica moderna produce aleaciones de hierro de diversas composiciones.

Todas las aleaciones de hierro se dividen por composición y propiedades en dos grupos. El primer grupo incluye varios grados de hierro fundido, el segundo grupo incluye varios grados de acero.

Hierro fundido destinado a ser transformado en acero, se llama arrabio. Contiene de 3,9 a 4,3 % C, 0,31,5 % Si, 1,53,5 % Mn, no más de 0,3 % P y no más de 0,07 % S. , se denomina hierro de fundición.También se funden ferroaleaciones en altos hornos, que se utilizan principalmente en la producción de aceros como aditivos. Las ferroaleaciones tienen, en comparación con el arrabio, un mayor contenido de silicio (ferrosilicio), manganeso (ferromanganeso), cromo (ferrocromo) y otros elementos.

Métodos generales de obtención de metales.

Los metales se encuentran en la naturaleza principalmente en forma de compuestos. Sólo los metales de baja actividad química (metales nobles) se encuentran en estado libre en la naturaleza (metales de platino, oro, cobre, plata, mercurio). De los metales estructurales, sólo el hierro, el aluminio y el magnesio se encuentran en la naturaleza en forma de compuestos en cantidades suficientes. Forman poderosos depósitos de depósitos de minerales relativamente ricos. Esto hace que sea más fácil cosecharlos a gran escala.

Dado que los metales en los compuestos están en estado oxidado (tienen un estado de oxidación positivo), ponerlos en estado libre se reduce a un proceso de reducción:

Este proceso puede llevarse a cabo química o electroquímicamente.

En la reducción química, el carbón o el monóxido de carbono (II), así como el hidrógeno, los metales activos y el silicio se utilizan con mayor frecuencia como agente reductor. Con la ayuda del monóxido de carbono (II), se obtiene hierro (en el proceso de alto horno), muchos metales no ferrosos (estaño, plomo, zinc, etc.):

La reducción de hidrógeno se utiliza, por ejemplo, para producir tungsteno a partir de óxido de tungsteno (VI):

19. El concepto de dureza del agua. Pelear . La dureza del agua es una combinación de propiedades debido al contenido de cationes de calcio y magnesio en el agua. Los aniones de sales solubles de calcio y magnesio pueden ser iones bicarbonato, iones sulfato e iones cloruro. Hay durezas temporales (carbonato) y permanentes.

La dureza temporal se debe al contenido de bicarbonatos de calcio y magnesio en el agua. La dureza temporal se elimina fácilmente hirviendo:

La dureza permanente se debe a la presencia de sulfatos, cloruros y otras sales de calcio y magnesio en el agua. La rigidez permanente se puede eliminar usando los siguientes métodos.

a) Método de cal-soda: se agrega al agua una mezcla de cal apagada y soda. Al mismo tiempo, la dureza temporal del agua se elimina con cal apagada y la dureza permanente, con soda:

b) Método catiónico: el agua pasa a través de una columna llena de intercambiador de cationes (los intercambiadores de cationes son sustancias sólidas que contienen cationes móviles en su composición que pueden intercambiarse por iones del entorno externo) Los iones de calcio y magnesio se retienen en el intercambiador de cationes, y Los iones de sodio pasan a la solución, como resultado de lo cual la dureza del agua disminuye:

El contenido total de calcio en el cuerpo humano promedia el 1,9 % del peso corporal total, mientras que el 99 % de la cantidad total cae sobre el esqueleto y solo el 1 % se encuentra en otros tejidos y fluidos corporales. El requerimiento diario de calcio para un adulto es de 0.45-1.2 g El calcio está involucrado en todos los procesos vitales del cuerpo. La coagulación sanguínea normal ocurre solo en presencia de sales de calcio. El calcio juega un papel importante en la excitabilidad neuromuscular del cuerpo.

20. Grasas como ésteres de glicerol y ácidos carboxílicos, su composición y propiedades. Grasas o triglicéridos (donde acilo es un residuo de ácido carboxílico -C (O) R) - los compuestos orgánicos naturales son complejos completos,

ésteres de glicerol y ácidos grasos monobásicos; pertenecen a la clase de los lípidos. En los organismos vivos, realizan funciones estructurales, energéticas y de otro tipo.

La composición de los triglicéridos naturales incluye residuos de saturados

ácidos (saturados) (palmítico C15H31COOH, esteárico C17H35COOH, etc.) y ácidos insaturados insaturados () (oleico C17H33COOH, linoleico C17H31COOH, linolénico

C15H29COOH, etc.).

Las grasas líquidas se convierten en grasas sólidas mediante una reacción de hidrogenación (hidrogenación catalítica). En este caso, se añade hidrógeno al doble enlace contenido en el radical hidrocarburo de las moléculas de aceite.

21.isomerismo de compuestos organicos, sus tipos. Hay dos tipos de isomerismo: estructural y espacial (estereoisomerismo). Los isómeros estructurales difieren entre sí en el orden de los enlaces de los átomos en una molécula, los estereoisómeros, en la disposición de los átomos en el espacio con el mismo orden de enlaces entre ellos.

Isomería estructural
isomería El esqueleto de carbono se debe al diferente orden de enlace entre los átomos de carbono que forman el esqueleto de la molécula. Como ya se mostró, la fórmula molecular C4H10 corresponde a dos hidrocarburos: n-butano e isobutano. Hay tres isómeros posibles para el hidrocarburo C5H12: pentano, isopentano y neopentano.

La mayoría de los compuestos naturales son enantiómeros individuales y su acción biológica (desde el gusto y el olfato hasta la acción medicinal) difiere mucho de las propiedades de sus antípodas ópticas obtenidas en el laboratorio. Tal diferencia en la actividad biológica es de gran importancia, ya que subyace a la propiedad más importante de todos los organismos vivos: el metabolismo.

22. fibras artificiales en el ejemplo de celofán y viscosa. son fibras químicas obtenidas a partir de polímeros naturales, principalmente celulosa obtenida de madera y paja. Las telas hechas de fibras artificiales, así como de las naturales, tienen altas cualidades higiénicas y de otro tipo.

Los tejidos de viscosa se fabrican según su finalidad. Se les puede dar la apariencia de algodón, lino, lana o seda. Además, la viscosa se utiliza para hilar productos no fibrosos de viscosa (película de celulosa, celofán), así como para la producción de cuero artificial (lona). La viscosa tiene algunas ventajas sobre los tejidos naturales tradicionales. Entonces, la viscosa absorbe mejor la humedad que el algodón. Los productos hechos de viscosa tienen un agradable brillo sedoso, mientras que se tiñen fácilmente y tienen una alta solidez a la luz (a diferencia de la seda). Entre las deficiencias, es necesario nombrar un pliegue fuerte, un alto grado de contracción y baja resistencia (especialmente cuando está mojado). Por lo tanto, es necesario lavar la viscosa en un modo suave. Es mejor escurrirlo a mano y no mucho, o no escurrirlo en absoluto, sino colgarlo inmediatamente para que se seque. Se recomienda plancharlo en el mismo modo que la seda.

La fibra de viscosa ocupa el primer lugar entre las fibras químicas en términos de producción. La viscosa se produce a partir de soluciones líquidas de celulosa natural: de abeto, madera de pino, tallos de algunas plantas, de residuos de procesamiento de fibra de algodón. Los restos de virutas de abeto y pelusa de algodón se tratan con una solución alcalina (sosa cáustica), se obtiene celulosa alcalina, que luego se trata con disulfuro de carbono y la trama resultante se presiona a través de hileras - placas con agujeros diminutos - se obtienen corrientes de material que endurecen y forman filamentos elementales. Los científicos rusos previeron el futuro brillante de la fibra de viscosa.

Propiedades

La fibra viscosa es la más versátil de las fibras químicas, está cerca del algodón. La tela de viscosa es suave y agradable al tacto. Forma hermosos pliegues. La fibra tiene una estructura suelta, que recuerda a la seda en apariencia. La viscosa también se distingue por su extremadamente alta higroscopicidad. La viscosa absorbe el doble de humedad que, por ejemplo, el algodón. La tela de viscosa es muy fácil de teñir en los colores más brillantes. Cuando se humedece, la viscosa pura se vuelve menos duradera; sin embargo, este problema se resuelve por completo al tejer fibras de refuerzo especiales. La densidad del tejido no tejido de viscosa puede variar de 1,53 g/cm3 a 4,5 g/cm3. La elasticidad de la viscosa no supera el 2-3%. La viscosa no tejida no pierde sus propiedades cuando se calienta hasta 150 °C. La fibra de viscosa se combina muy bien con otras fibras, lo que le permite mejorar varias propiedades de la materia: resistencia, suavidad, higroscopicidad. La viscosa no está electrificada. Propiedades "verdes"

23 .cetonas composición propiedades métodos de obtención y aplicación: Formas de obtener cetonas

Las cetonas se pueden obtener por oxidación de alquenos (con oxígeno en presencia de sales de paladio y ozono), alcoholes e hidratación de alquinos. El método de hidroformilación de alquenos (oxosíntesis) es de importancia industrial.

1. De los alcoholes. Muchos aldehídos y cetonas se obtienen por deshidrogenación de alcoholes, pero en la actualidad el proceso ha conservado su importancia únicamente para la producción de formaldehído (catalizador de Cu). Un método industrial de obtención es la oxidación de alcoholes. Como agentes oxidantes se utiliza K2Cr2O7/diluido. H2SO4, Cr2O3/dil. H2SO4. Los alcoholes primarios se oxidan para producir aldehídos y los alcoholes secundarios a cetonas.

Biopolímeros- una clase de polímeros que ocurren naturalmente en la naturaleza, que son parte de los organismos vivos: proteínas, ácidos nucleicos, polisacáridos. Los biopolímeros consisten en unidades idénticas (o diferentes): monómeros. Monómeros de proteínas - aminoácidos, ácidos nucleicos - nucleótidos, en polisacáridos - monosacáridos.

Hay dos tipos de biopolímeros: regulares (algunos polisacáridos) e irregulares (proteínas, ácidos nucleicos, algunos polisacáridos).

Ardillas

α-hélice, cuando se producen enlaces de hidrógeno entre aminoácidos en la misma cadena,

Hojas β (capas plegadas), cuando se forman enlaces de hidrógeno entre diferentes cadenas polipeptídicas que van en diferentes direcciones (antiparalelas,

áreas desordenadas

Se utilizan programas informáticos para predecir la estructura secundaria.

Una clase importante de proteínas poliméricas son las proteínas fibrilares, la más conocida de las cuales es el colágeno.

En el mundo animal, las proteínas suelen actuar como soporte, polímero formador de estructuras. Estos polímeros se construyen a partir de 20 α-aminoácidos. Los residuos de aminoácidos se unen en macromoléculas de proteínas mediante enlaces peptídicos resultantes de la reacción de los grupos carboxilo y amino.

La importancia de las proteínas en la vida silvestre no puede subestimarse. Este es el material de construcción de los organismos vivos, biocatalizadores: enzimas que aseguran el flujo de reacciones en las células y enzimas que estimulan ciertas reacciones bioquímicas, es decir. proporcionando selectividad de biocatálisis. Nuestros músculos, cabello, piel están compuestos de proteínas fibrosas. La proteína de la sangre, que forma parte de la hemoglobina, promueve la absorción de oxígeno atmosférico, otra proteína, la insulina, es responsable de la descomposición del azúcar en el cuerpo y, por lo tanto, de proporcionarle energía. El peso molecular de las proteínas varía ampliamente. Entonces, la insulina, la primera de las proteínas, cuya estructura fue establecida por F. Sanger en 1953, contiene alrededor de 60 unidades de aminoácidos y su peso molecular es de solo 12 000. Hasta la fecha, se han identificado varios miles de moléculas de proteína, el el peso molecular de algunos de ellos alcanza 106 o más.

Ácidos nucleicos

La estructura secundaria es una estructura formada debido a interacciones no covalentes de nucleótidos (principalmente bases nitrogenadas) entre sí, apilamiento y enlaces de hidrógeno. La doble hélice del ADN es un ejemplo clásico de estructura secundaria. Esta es la forma más común de ADN en la naturaleza, que consta de dos cadenas polinucleotídicas complementarias antiparalelas. El antiparalelismo se implementa debido a la polaridad de cada uno de los circuitos. La complementariedad se entiende como la correspondencia a cada base nitrogenada de una hebra de ADN de una base estrictamente definida de la otra hebra (el opuesto A es T, y el opuesto G es C). El ADN se mantiene en la doble hélice mediante el emparejamiento de bases complementarias: la formación de enlaces de hidrógeno, dos en el par A-T y tres en el par G-C.

En 1868, el científico suizo Friedrich Miescher aisló una sustancia que contenía fósforo del núcleo de las células, a la que llamó nucleína. Más tarde, esta y otras sustancias similares se denominaron ácidos nucleicos. Su peso molecular puede llegar a 109, pero más a menudo oscila entre 105 y 106. Las sustancias iniciales a partir de las cuales se construyen los nucleótidos: enlaces de macromoléculas de ácidos nucleicos son: bases de carbohidratos, ácido fosfórico, purina y pirimidina. En un grupo de ácidos, la ribosa actúa como carbohidrato, en el otro, la desoxirribosa.

polisacáridos

estructura 3D de la celulosa

Los polisacáridos sintetizados por los organismos vivos consisten en una gran cantidad de monosacáridos conectados por enlaces glucosídicos. A menudo, los polisacáridos son insolubles en agua. Suelen ser moléculas ramificadas muy grandes. Ejemplos de polisacáridos que son sintetizados por organismos vivos son sustancias de almacenamiento almidón y glucógeno, así como polisacáridos estructurales - celulosa y quitina. Dado que los polisacáridos biológicos están compuestos por moléculas de diferentes longitudes, los conceptos de estructura secundaria y terciaria no se aplican a los polisacáridos.

La composición química es similar a la celulosa, almidón, que consta de amilosa y amilopectina, glucógeno y dextrano. La diferencia entre la primera y la celulosa radica en la ramificación de las macromoléculas, y la amilopectina y el glucógeno pueden clasificarse como polímeros naturales hiperramificados, es decir, dendrímeros de estructura irregular. El punto de ramificación suele ser el sexto átomo de carbono del anillo de α-D-glucopiranosa, que está unido por un enlace glucosídico a la cadena lateral. La diferencia entre el dextrano y la celulosa radica en la naturaleza de los enlaces glucosídicos: junto con α-1,4-, el dextrano también contiene enlaces glucosídicos α-1,3 y α-1,6, siendo este último el dominante.

La quitina y el quitosano tienen una composición química diferente a la de la celulosa, pero tienen una estructura similar. La diferencia radica en que en el segundo átomo de carbono de las unidades de α-D-glucopiranosa unidas por enlaces α-1,4-glicosídicos, el grupo OH es reemplazado por los grupos –NHCH3COO en la quitina y el grupo –NH2 en el quitosano.

La celulosa se encuentra en la corteza y la madera de los árboles, tallos de plantas: el algodón contiene más del 90 % de celulosa, las coníferas, más del 60 %, las de hoja caduca, alrededor del 40 %. La fuerza de las fibras de celulosa se debe al hecho de que están formadas por monocristales en los que las macromoléculas se empaquetan paralelas entre sí. La celulosa es la base estructural de representantes no solo del mundo vegetal, sino también de algunas bacterias.

En el reino animal, los polisacáridos son "utilizados" solo por insectos y artrópodos como polímeros formadores de estructuras de soporte. La mayoría de las veces, la quitina se usa para estos fines, que sirve para construir el llamado esqueleto externo en cangrejos, cangrejos de río y camarones. A partir de la quitina por desacetilación se obtiene el quitosano que, a diferencia de la quitina insoluble, es soluble en soluciones acuosas de ácidos fórmico, acético y clorhídrico. En este sentido, y también debido a un complejo de valiosas propiedades combinadas con biocompatibilidad, el quitosano tiene grandes perspectivas para una amplia gama de aplicaciones. aplicación práctica pronto.

El almidón es uno de los polisacáridos que actúan como nutriente de reserva en las plantas. Tubérculos, frutas, semillas contienen hasta un 70% de almidón. El polisacárido almacenado de los animales es el glucógeno, que se encuentra principalmente en el hígado y los músculos.

La fuerza de los troncos y tallos de las plantas, además del esqueleto de fibras de celulosa, está determinada por el tejido conectivo vegetal. Una parte importante en los árboles es lignina, hasta un 30%. Su estructura no ha sido establecida con precisión. Se sabe que se trata de un polímero hiperramificado de peso molecular relativamente bajo (M ≈ 104) formado principalmente por residuos fenólicos sustituidos por grupos –OCH3 en posición orto y grupos –CH=CH–CH2OH en posición para. Actualmente se ha acumulado una gran cantidad de ligninas como residuos de la industria de hidrólisis de celulosa, pero el problema de su eliminación no ha sido resuelto. Los elementos de soporte del tejido vegetal incluyen sustancias de pectina y, en particular, pectina, que se encuentra principalmente en las paredes celulares. Su contenido en la piel de las manzanas y la parte blanca de la piel de los cítricos alcanza el 30%. La pectina pertenece a los heteropolisacáridos, es decir, copolímeros. Sus macromoléculas se construyen principalmente a partir de residuos de ácido D-galacturónico y su éster metílico unidos por enlaces glucosídicos α-1,4.

De las pentosas, son importantes los polímeros de arabinosa y xilosa, que forman polisacáridos llamados arabinos y xilanos. Ellos, junto con la celulosa, determinan las propiedades típicas de la madera.